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Analyse:Mso/Fragment 007 02

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Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
No.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 2-25
Quelle: Kühn 2008
Seite(n): 7, Zeilen: 1ff
Seit mehr als 30 Jahren ist bekannt, dass die zyklischen Nukleotidmonophosphate (cNMP) zyklisches Adenosinmonophosphat (cAMP) und zyklisches Guanosinmonophosphat (cGMP) als universelle intrazelluläre Second Messenger auch an der Regulation der Kontraktion und Relaxation glatter Muskulatur beteiligt sind [6]. Für die Aktivierung der cNMP-Synthese ist ein System membrangebundener Proteine verantwortlich, das aus einem Rezeptor, einem Bindungsprotein und den Enzymen Adenylatzyklase (AC) und Guanylatzyklase (GC) besteht. Dieses System setzt die Bindung eines externen Liganden – dabei kann es sich um einen Neurotransmitter, ein Hormon oder einen anderen primären Botenstoff handeln – an einen (Membran/Protein)Rezeptor voraus. Die Wirkung von cAMP und cGMP beruht auf deren Bindung an regulatorische Untereinheiten cNMP-abhängiger Proteinkinasen (cAK, cGK), wodurch die katalytische Untereinheit dieser Enzyme für die Phosphorylierung zellulärer Proteine aktiviert wird.

Es wird vermutet, dass Proteinkinasen im aktivierten Zustand eine Untereinheit der MLCK und integrale Proteine des Sarkoplasmatischen Retikulums phosphorylieren. Dabei handelt es sich wahrscheinlich um Ca2+-Kanäle und Phospholamban, ein regulatorisches Protein SR-assoziierter, Ca2+-bindender ATPasen, die den Ca2+-Transport aus dem Myoplasma in das Lumen des SR energetisch vermitteln. Diese Phosphorylierungsreaktionen führen über eine Inaktivierung der MLCK, die Änderung der räumlichen Struktur von Ionenkanälen oder eine Aktivierung der ATPasen zu einer Verringerung der intrazellulären Konzentration freien Ca2+. Die Verarmung des zytosolischen Raumes an Ca2+ teilt sich dem kontraktilen Apparat der Muskelzelle mit und induziert eine Relaxation [7]. Das System aus Membranrezeptor, G-Protein (GTPase), Adenylatzyklase und cAMP vermittelt die durch ß-Sympathomimetika und andere Aktivatoren der AC (z. B. Forskolin) induzierte Relaxation [8].


[6.] Ückert S, Hedlund P, Waldkirch E, Sohn M, Jonas U, Andersson KE, Stief CG: Interactions between cGMP- and cAMP-pathways are involved in the regulation of penile smooth muscle tone. World J Urol 22: 261-266, 2004

[7.] Lincoln TM, Cornwell TL: Towards an understanding of the mechanism of action of cyclic AMP and cyclic GMP in smooth muscle relaxation. Blood Vessels 28: 129-137, 1991

[8.] Palmer LS, Valcic M, Melman A, Giraldi A, Wagner G, Christ GJ: Characterization of cyclic AMP accumulation in cultured human corpus cavernosum smooth muscle cells. J Urol 152: 1308-1314, 1994

Seit mehr als 25 Jahren ist bekannt, daß die zyklischen Nukleosidmonophoshate cAMP und cGMP als universelle intrazelluläre Second Messenger auch an der Regulation der Kontraktion und Relaxation glatter Muskulatur beteiligt sind. Für die Aktivierung der cNMP-Synthese ist ein System membrangebundener Proteine verantwortlich, das aus einem Rezeptor, einem Bindungsprotein und den Enzymen Adenylatzyklase (AC) und Guanylatzyklase (GC) besteht. Dieses System setzt die Bindung eines externen Liganden - dabei kann es sich um einen Neurotransmitter, ein Hormon oder einen anderen primären Botenstoff handeln - an einen (Membran)Rezeptor voraus. cAMP vermittelt die durch ß-Sympathomimetika und andere Aktivatoren der AC (z.B. Forskolin) induzierte Relaxation, cGMP vermittelt die relaxierende Wirkung zahlreicher NO-freisetzender Vasodilatatoren wie Natriumnitroprussid und die endogener Hormone und regulatorischer Substanzen wie des Atrial Natriuretic Peptide (ANP). Die Wirkung von cAMP und cGMP beruht auf deren Bindung an regulatorische Untereinheiten cNMP-abhängiger Proteinkinasen (cAK, cGK), wodurch die katalytische Untereinheit dieser Enzyme für die Phosphorylierung zellulärer Proteine aktiviert wird. Es wird vermutet, daß Proteinkinasen im aktivierten Zustand eine Untereinheit der MLCK und integrale Proteine des Sarcoplasmatischen Reticulums phosphorylieren. Bei den SR-Proteinen handelt es sich wahrscheinlich um Ca2+-Kanäle und um Phospholamban, ein regulatorisches Protein SR-assozierter Ca2+-bindender ATPasen, die den Ca2+-Transport aus dem Myoplasma in das Lumen des SR energetisch vermitteln. Diese Phosphorylierungsreaktionen führen über eine Inaktivierung der MLCK, die Änderung der räumlichen Struktur von Ionenkanäle [sic] oder eine Aktivierung der ATPasen zu einer Verringerung der intrazellulären Konzentration freien Ca2+. Die Verarmung des zytosolischen Raumes an Ca2+ teilt sich dem kontraktilen Apparat der Muskelzelle mit und induziert eine Relaxation.
Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Die angegebenen Quellen sind alle auf Englisch verfasst und daher nicht Quelle des übernommenen Textes.

Sichter
(Hindemith)

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