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Analyse:Vml

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Fragmente (Plagiat, gesichtet)

7 Fragmente

[1.] Analyse:Vml/Fragment 003 19 - Diskussion
Bearbeitet: 16. August 2015, 13:43 KayH
Erstellt: 11. June 2014, 13:15 (SleepyHollow02)
Fragment, Gesichtet, Hetzel 2005, SMWFragment, Schutzlevel, Verschleierung, Vml

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 3, Zeilen: 19-32
Quelle: Hetzel 2005
Seite(n): 10, Zeilen: 11 ff.
In den Jahren von 1960 bis 1970 fanden die Amerikaner Ablin und Flocks Antigene in Gewebeextrakten der Prostata, die sie als spezifisch für die Prostata ansahen (2;3).

1966 entdeckten Hara et al. in Japan eine antigene Komponente im Ejakulat, das „gamma Seminoprotein“ (139) und 1971 beschrieb diese Arbeitsgruppe (140) einige physikalischchemische Eigenschaften dieses Proteins.

1973 isolierten die Amerikaner Li und Beling ein Antigen aus der Seminalflüssigkeit mit dem Molekulargewicht von 31 kDa und nannten das Protein aufgrund seiner elektrophoretischen Mobilität „E1-Antigen“ (176).

1978 isolierten die Amerikaner Sensabaugh et al. (289) ein Protein aus menschlicher Samenflüssigkeit. Sie nannten es „p 30“, weil es ein Molekulargewicht von 30 kDa (SDSPAGE) hatte. Weitere Untersuchungen ergaben, daß „p 30“ seinen Ursprung in der Prostata hat.

1979 konnte die Arbeitsgruppe um Wang (335) durch Immunpräzipitation des Antigens aus einem Pool von normalem, hypertrophem und malignem Prostatagewebe zeigen, daß das Protein offenbar prostataspezifisch ist. Gezeigt wurde auch, daß das PSA sich immunologisch [und chemisch von der seit 1938 zur PCa-Diagnostik (218) benutzten prostataspezifischen sauren Phosphatase (PAP) unterscheidet.]


2. Ablin RJ. On the identification and characterization of prostate-specific antigen. Hum Pathol 24:811-812, 1993.

3. Ablin RJ. A retrospective and prospective overview of prostate-specific antigen. Journal of Cancer Res Clin Oncol 123:583-594, 1997.

139. Hara M, Inoue T, Koyanagi Y. Preparation and immunoelectrophoretic assessment of antisera to human seminal plasma. Jpn J Legal Med 20:356, 1966.

140. Hara M, Kayanagi Y, Inoue T, Fukuyama T. Some physico-chemical characteristics of "Gamma-seminoprotein", an antigenic component specific for human seminal plasma. Jap J Legal Med 25:322-324, 1971.

176. Li TS, Beling CG. Isolation and characterization of two specific antigens of human seminal plasma. Fertil Steril 24:134-144, 1973.

289. Sensabaugh GF. Isolation and characterization of a semen-specific protein from human seminal plasma: A potential new marker for semen identification. J Forensic Sci 23:106- 115, 1978.

335. Wang MC, Valenzuela LA, Murphy GP, Chu TM. Purification of a prostate specific antigen. Invest Urol 17:159-163, 1979.

218. Oesterling JE. Prostate specific antigen: a critical assessment of the most useful tumor marker for adenocarcinoma of the prostate. J Urol 145:907-923, 1991.

In den Jahren von 1960 bis 1970 fanden die Amerikaner Ablin und Flocks Antigene in Gewebeextrakten der Prostata, die sie als spezifisch für die Prostata ansahen [5, 6].

1966 entdeckten Hara et al. in Japan eine antigene Komponente im Ejakulat, das „gamma Seminoprotein“ [79] und 1971 beschrieb diese Arbeitsgruppe [80] einige physikalisch-chemische Eigenschaften des Proteins wie z.B. das Auftreten im gamma-Bereich der Immunelektrophorese und seine Degradation durch Trypsin.

1973 isolierten die Amerikaner Li und Beling ein Antigen aus der Seminalflüssigkeit. Sie bestimmten durch Gelfiltration sein Molekulargewicht von 31 kDa und nannten das Protein aufgrund seiner elektrophoretischen Mobilität „E1-Antigen“[100].

1978 isolierten die Amerikaner Sensabaugh et al. [142] ein Protein aus menschlicher Samenflüssigkeit. Weil es nach ihren Untersuchungen ein Molekulargewicht von 30 kDa (SDS-PAGE) hatte, nannten sie es „p 30“. Dieses Isolierungsverfahren etablierte sich zum Standardverfahren [144]. Weitere Untersuchungen ergaben, daß „p 30“ seinen Ursprung in der Prostata hat.

1979 konnte die Arbeitsgruppe um Wang [161] durch Immunpräzipitation des Antigens aus einem Pool von normalem, hypertrophem und malignem Prostatagewebe zeigen, daß das Protein offenbar prostataspezifisch, d.h. in anderen Geweben des Körpers nicht nachweisbar ist. Gezeigt wurde auch, daß das PSA sich immunologisch und chemisch von der seit 1938 zur PCa-Diagnostik [118] benutzten prostataspezifischen sauren Phosphatase (PAP) unterscheidet.


5. Ablin RJ. On the identification and characterization of prostate-specific antigen. Hum Pathol 1993; 24: 811-2.

6. Ablin RJ. A retrospective and prospective overview of prostate-specific antigen. Journal of Cancer Research & Clinical Oncology 1997; 123: 583-94.

79. Hara M, Inoue T, Koyanagi Y. Preparation and immunoelectrophoretic assessment of antisera to human seminal plasma. Jpn J Legal Med 1966; 20: 356.

80. Hara M, Kayanagi Y, Inoue T, Fukuyama T. Some physico-chemical characteristics of "Gamma-seminoprotein", an antigenic component specific for human seminal plasma. Jap J Legal Med 1971; 25: 322-4.

142. Sensabaugh GF. Isolation and characterization of a semen-specific protein from human seminal plasma: A potential new marker for semen identification. J Forensic Sci 1978; 23: 106-15.

144. Sensabaugh GF, Blake ET. Seminal plasma protein p30: simplified purification and evidence for identity with prostate specific antigen. J Urol 1990; 144: 1523-6.

161. Wang MC, Valenzuela LA, Murphy GP, Chu TM. Purification of a prostate specific antigen. Invest Urol 1979; 17: 159-63.

118. Oesterling JE. Prostate specific antigen: a critical assessment of the most useful tumor marker for adenocarcinoma of the prostate. J Urol 1991; 145: 907-23.

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle. Die Ähnlichkeiten in den Referenzen sind kaum zu übersehen.

Sichter
(SleepyHollow02) Schumann

[2.] Analyse:Vml/Fragment 004 01 - Diskussion
Bearbeitet: 16. August 2015, 13:44 KayH
Erstellt: 11. June 2014, 13:29 (SleepyHollow02)
Fragment, Gesichtet, Hetzel 2005, SMWFragment, Schutzlevel, Verschleierung, Vml

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 1 ff. (kpl.)
Quelle: Hetzel 2005
Seite(n): 10-12, Zeilen: 10: 30 ff.- 11: 1 ff. - 12: 1-5
[Gezeigt wurde auch, daß das PSA sich immunologisch] und chemisch von der seit 1938 zur PCa-Diagnostik (218) benutzten prostataspezifischen sauren Phosphatase (PAP) unterscheidet. Das Protein erhielt seinen noch heute gültigen Namen „prostataspezifisches Antigen“ (PSA).

Die Frage, ob es sich bei den initialen Berichten über das „gamma-Seminoprotein“, „E1“, „p30“ und „PSA“ um dasselbe Protein handelt, war in den letzten Jahren Gegenstand zahlreicher Untersuchungen (18;129;188;194;258;289;290;297;327;329;336;340). Die Frage, ob nicht schon das von Ablin und Flocks bereits 1970 beschriebene Protein eigentlich PSA war, führte zu einer Fülle von Leserbriefen (2;4;5;6;7;8;14). Seit 1992 kann mit der Feststellung, daß „gamma-Seminoprotein“, „E1“, „p30“ und „PSA“ von einem einzigen Genlocus kodiert werden (250), von der Identität des seit 1979 „PSA“ genannten Proteins ausgegangen werden (294). 1980 fanden Papsidero et al. (229), daß das PSA auch im Serum von PCa-Patienten auftritt.

Mittels einer immunelektrophoretischen Säule, die ein Minimum von 0,5 μg/ml PSA detektieren konnte, wurden Seren von 219 Patienten mit einem fortgeschrittenen PCa und von 175 Patienten mit anderen Karzinomerkrankungen untersucht und mit 20 Seren einer gesunden Kontrollgruppe verglichen. In nur 17 der 219 PCa-Seren war mittels dieser Technik das PSA im Serum nachweisbar, alle übrigen Seren zeigten keine Reaktivität. Das Serum-PSA der PCa- Patienten war mit 36 kDa (SDS-Page) und 90-100 kDa (Gelfiltration) identisch mit dem PSA aus den Extrakten des PCa-Resektates. Das Auftreten des Antigens im Serum von PCa- Patienten wurde auf einen nicht näher bezeichneten pathologischen Zustand der Prostata in Analogie zur (PAP) zurückgeführt (229). Die Größen 36 kDa und 100 kDa wurden von den Autoren auf eine Polymerisation des 36 kDa schweren PSA-Moleküls zurückgeführt.

1991 konnten Lilja et al. (178) die verschiedenen Molekülgrößen damit erklären, daß das im Serum messbare PSA hauptsächlich an a1-Antichymotrypsin gebunden in einem Komplex von 90-100 kDa auftritt.

1984 erhielten Chu, Wang und Papsidero auf die Anwendungsmöglichkeiten des PSA zur Diagnose des PCa das Patentrecht der Vereinigten Staaten (294).

Bedeutung als Tumormarker erlangte das PSA 1980 als die Arbeitsgruppe um Kuriyama (165) eine sensitivere Methode der PSA-Messung entwickelte. Die Methode bestand aus einem Enzymimmunoassay (ELISA), der mit einem Kaninchen-Anti-IgG-Antikörper gegen das PSA ausgestattet war. Wiederum wurden Prostatagewebeextrakte, Seren von Patienten mit PCa oder anderen Karzinomerkrankungen und von mutmaßlich gesunden Männern miteinander verglichen. Daraus entstand der erste PSA-„Normalbereich“ (0,1-1,792 ng/ml). PSA-Messungen in weiblichen Seren ergaben keine messbaren Konzentrationen bei einer unteren Nachweisgrenze von 0,1 ng/ml. Die höchsten Konzentrationen wurden im Serum von Patienten mit fortgeschrittenem PCa gefunden. Die Serum-PSA-Konzentration von Männern mit lokal [begrenztem PCa unterschied sich nicht eindeutig von den Serumkonzentrationen von BPH-Patienten (165).]


218. Oesterling JE. Prostate specific antigen: a critical assessment of the most useful tumor marker for adenocarcinoma of the prostate. J Urol 145:907-923, 1991.

18. Armbruster DA. Prostate-specific antigen: biochemistry, analytical methods, and clinical application. Clin Chem 39:181-95, 1993.

129. Graves HC, Kamarei M, Stamey TA. Identity of prostate specific antigen and the semen protein P30 purified by a rapid chromatography technique. J Urol 144:1510-1515, 1990.

188. Lundwall A, Lilja H. Molecular cloning of human prostate specific antigen with cDNA. FEBS Lett 214:317-322, 1987.

194. McCormack RT, Rittenhouse HG, Finlay JA, et al. Molecular forms of prostate-specific antigen and the human kallikrein gene family: a new era. Urology 45:729-744, 1995.

258. Schaller J, Akiyama K, Tsuda R, Hara M, Marti T, Rickli II. Isolation, characterization and amino-acid sequence of gamma-seminoprotein, a glycoprotein from human seminal plasma. Eur J Biochem 170:111-118, 1987.

289. Sensabaugh GF. Isolation and characterization of a semen-specific protein from human seminal plasma: A potential new marker for semen identification. J Forensic Sci 23:106-115, 1978.

290. Sensabaugh GF. Response to: Wang MC, Papsidero LD, Chu TM: Prostate-specific antigens p30, gamma-seminoprotein and E1. Prostate 24:109, 1994.

297. Stamey TA, Teplow DB, Graves HC. Identity of PSA purified from seminal fluid by different methods: comparison by amino acid analysis and assigned extinction coefficients. Prostate 27:198-203, 1995.

327. Vesey SG, Goble M, Ferro MA, Stower MJ, Hammonds JC, Smith PJ. Quantification of prostatic cancer metastatic disease using prostate-specific antigen. Urology 35:483-6, 1990.

329. Vessella RL, Lange PH. Issues in the assessment of PSA immunoassays. Urol Clin N A 20:607-619, 1993.

336. Wang MC, Papsidero LD, Chu TM. Prostate-specific antigen, p30, gamma-seminoprotein, and E1. Prostate 24:107-10, 1994.

340. Watt KWK, Lee PJ, M'Timkulu T, Chan WP, Loor R. Human prostate-specific antigen: structural and functional similarity with serine proteases. Proc Natl Acad Sci (USA) 83: 3166-3170, 1986.

2. Ablin RJ. On the identification and characterization of prostate-specific antigen. Hum Pathol 24:811-812, 1993.

4. Ablin RJ. A retrospective look at studies on prostate-specific antigen. Clin Chem 31: 497-8, 1985.

5. Ablin RJ. The identification of prostate-specific antigen. Eur J Surg Oncol 16: 273, 1990.

6. Ablin RJ. The identification of prostate-specific antigen. J Clin Lab Anal 5:78, 1991.

7. Ablin RJ. Prostate-specific antigen: chronology of its identification. Oncology 12:722, 1998.

8. Ablin RJ. Prostate-specific antigen: chronology of its identification. Oncology Huntingt 12: 1016, 1998.

14. Allsbrook WC, Simms W, Steinsapir J. Re: zu Ablin RJ. Hum Pathol 24: 811-812, 1993.

250. Riegman PH, Vlietstra RJ, Suurmeijer L, Cleutjens CB, Trapman J. Characterization of the human kallikrein locus. Genomics 14:6-11, 1992.

294. Sokoll LJ, Chan DW. Prostate-specific antigen. Its discovery and biochemical characteristics. Urol Clin N Am 24:253-9, 1997.

229. Papsidero LD, Wang MC, Valenzuela LA, Murphy GP, Chu TM. A prostate antigen in sera of prostatic cancer patients. Cancer Res 40:2428-2432, 1980

278. Semjonow A, Hamm M, Rathert P, Hertle L. Prostate-specific antigen corrected for prostate volume improves differentiation of benign prostatic hyperplasia and organconfined prostatic cancer. Br J Urol 73:538-543, 1994.

Gezeigt wurde auch, daß das PSA sich immunologisch und chemisch von der seit 1938 zur PCa-Diagnostik [118] benutzten prostataspezifischen sauren Phosphatase (PAP) unterscheidet. Das Protein erhielt seinen noch heute gültigen Namen „prostataspezifisches Antigen“ (PSA).

[Seite 11]

Die Frage, ob es sich bei den initialen Berichten über das „gamma- Seminoprotein“, „E1“, „p30“ und „PSA“ um dasselbe Protein handelt, war in den letzten Jahren Gegenstand zahlreicher Untersuchungen [12, 75, 106, 109, 129, 142, 143, 151, 157, 158, 160, 163] aber auch die Frage, ob nicht schon das von Ablin und Flocks bereits 1970 beschriebene Protein eigentlich PSA war, führte zu einer Fülle von Leserbriefen [1-4, 7, 8, 10]. Seit 1992 kann mit der Feststellung, daß „gamma-Seminoprotein“, „E1“, „p30“ und „PSA“ von einem einzigen Genlocus kodiert werden [126], von der Identität des seit 1979 „PSA“ genannten Proteins ausgegangen werden [147]. 1980 fanden Papsidero et al. [120], daß das prostataspezifische Antigen auch im Serum von PCa-Patienten, also nicht nur in Prostatagewebe und Seminalplasma, auftritt. Mittels einer immunelektrophoretischen Säule, die ein Minimum von 0,5 μg/ml PSA detektieren konnte, wurden Seren von 219 Patienten mit einem fortgeschrittenen PCa und von 175 Patienten mit anderen Karzinomerkrankungen untersucht und mit 20 Seren einer gesunden Kontrollgruppe verglichen. In nur 17 der 219 PCa-Seren war mittels dieser Technik das PSA im Serum nachweisbar, alle übrigen Seren zeigten keine Reaktivität, aber das Serum-PSA der PCa- Patienten war mit 36 kDa (SDS-Page) und 90-100 kDa (Gelfiltration) identisch mit dem PSA aus den Extrakten des PCa-Resektates. Das Auftreten des Antigens im Serum von PCa-Patienten wurde auf einen nicht näher bezeichneten pathologischen Zustand der Prostata in Analogie zur (PAP) zurückgeführt [120]. Die Größen 36 kDa und 100 kDa wurden von den Autoren auf eine Polymerisation des 36 kDa schweren PSA-Moleküls zurückgeführt. 1991 konnten Lilja et al. [102] die verschiedenen Molekülgrößen damit erklären, daß das im Serum meßbare PSA hauptsächlich an alpha-1-Antichymotrypsin gebunden in einem Komplex von 90-100 kDa auftritt. 1984 erhielten Chu, Wang und Papsidero auf die Anwendungsmöglichkeiten des PSA zur Diagnose des PCa das Patentrecht der Vereinigten Staaten [147]. Bedeutung als Tumormarker erlangte das PSA 1980 als die Arbeitsgruppe um Kuriyama [93] eine sensitivere Methode der PSA-Messung entwickelte. Die Methode bestand aus einem Enzymimmunoassay (ELISA), der mit einem Kaninchen-Anti-IgG-Antikörper gegen das PSA ausgestattet war. Wiederum wurden Prostatagewebeextrakte, Seren von Patienten mit PCa oder anderen Karzinomerkrankungen und von mutmaßlich gesunden Männern miteinander verglichen. Daraus entstand der erste PSA-„Normalbereich“ (0,1-1,792 ng/ml).

[Seite 12]

PSA-Messungen in weiblichen Seren ergaben keine meßbaren Konzentrationen bei einer unteren Nachweisgrenze von 0,1 ng/ml. Die höchsten Konzentrationen wurden im Serum von Patienten mit fortgeschrittenem PCa gefunden. Die Serum- PSA-Konzentration von Männern mit lokal begrenztem PCa unterschied sich nicht eindeutig von den Serumkonzentrationen von BPH-Patienten [93].


118. Oesterling JE. Prostate specific antigen: a critical assessment of the most useful tumor marker for adenocarcinoma of the prostate. J Urol 1991; 145: 907-23.

106. Lundwall A, Lilja H. Molecular cloning of human prostate specific antigen with cDNA. FEBS Lett 1987; 214: 317-22.

109. McCormack RT, Rittenhouse HG, Finlay JA, Sokoloff RL, Wang TJ, Wolfert RL, Lilja H, Oesterling JE. Molecular forms of prostate-specific antigen and the human kallikrein gene family: a new era. Urology 1995; 45: 729-44.

129. Schaller J, Akiyama K, Tsuda R, Hara M, Marti T, Rickli II. Isolation, characterization and amino-acid sequence of gamma-seminoprotein, a glycoprotein from human seminal plasma.

142. Sensabaugh GF. Isolation and characterization of a semen-specific protein from human seminal plasma: A potential new marker for semen identification. J Forensic Sci 1978; 23: 106-15.

143. Sensabaugh GF. Response to: Wang MC, Papsidero LD, Chu TM: Prostate-specific antigens p30, gammaseminoprotein and E1. Prostate 1994; 24: 109.

151. Stamey TA, Teplow DB, Graves HC. Identity of PSA purified from seminal fluid by different methods: comparison by amino acid analysis and assigned extinction coefficients. Prostate 1995; 27: 198-203.

157. Vesey SG, Goble M, Ferro MA, Stower MJ, Hammonds JC, Smith PJ. Quantification of prostatic cancer metastatic disease using prostate-specific antigen. Urology 1990; 35: 483-6.

158. Vessella RL, Lange PH. Issues in the assessment of PSA immunoassays. [Review] [84 refs]. Urol Clin North Am 1993; 20: 607-19.

160. Wang MC, Papsidero LD, Chu TM. Prostate-specific antigen, p30, gamma-seminoprotein, and E1 [letter]. Prostate 1994; 24: 107-10.

163. Watt KWK, Lee PJ, M'Timkulu T, Chan WP, Loor R. Human prostate-specific antigen: structural and functional similarity with serine proteases. Proc Natl Acad Sci (USA) 1986; 83: 3166-70.

1. Ablin RJ. A retrospective look at studies on prostate-specific antigen. Clin Chem 1985; 31: 497-8.

2. Ablin RJ. The identification of prostate-specific antigen. Eur J Surg Oncol 1990; 16: 273.

3. Ablin RJ. The identification of prostate-specific antigen. J Clin Lab Anal 1991; 5: 78.

4. Ablin RJ. Re: Circulating prostate specific antigen-positive cells correlate with metastatic prostate cancer. Br J Urol 1993; 71: 761-2.

7. Ablin RJ. Prostate-specific antigen: chronology of its identification [corrected and republished in Oncology (Huntingt) 1998 Jul;12(7):1016]. Oncology 1998; 12: 722.

8. Ablin RJ. Prostate-specific antigen: chronology of its identification [corrected and republished article originally printed in Oncology (Huntingt) 1998 May;12(5):722]; Comment on: Oncology (Huntingt) 1997 Sep;11(9):1273-8; discussion 1279-82. Oncology Huntingt 1998; 12: 1016.

10. Allsbrook WC, Simms W, Steinsapir J. Re: zu Ablin RJ (759a). Hum Pathol 24: 811-812, 1993.

126. Riegman PH, Vlietstra RJ, Suurmeijer L, Cleutjens CB, Trapman J. Characterization of the human kallikrein locus. Genomics 1992; 14: 6-11.

147. Sokoll LJ, Chan DW. Prostate-specific antigen. Its discovery and biochemical characteristics. Urol Clin North Am 1997; 24: 253-9.

120. Papsidero LD, Wang MC, Valenzuela LA, Murphy GP, Chu TM. A prostate antigen in sera of prostatic cancer patients. Cancer Res 1980; 40: 2428-32.

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle. In der Nummerierung der Quellen sind vereinzelt Unterschiede erkennbar.

Sichter
(SleepyHollow02) Schumann

[3.] Analyse:Vml/Fragment 005 01 - Diskussion
Bearbeitet: 16. August 2015, 13:44 KayH
Erstellt: 11. June 2014, 14:07 (SleepyHollow02)
Fragment, Gesichtet, Hetzel 2005, SMWFragment, Schutzlevel, Verschleierung, Vml

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 1 ff. (kpl.)
Quelle: Hetzel 2005
Seite(n): 12, 13, 14, Zeilen: 12: 3 ff. - 13: 1 ff. - 14: 1-5
[Die Serum-PSA-Konzentration von Männern mit lokal] begrenztem PCa unterschied sich nicht eindeutig von den Serumkonzentrationen von BPH-Patienten (165).

1981 zeigten Kuriyama et al. (166), daß das PSA die größte Aussagekraft bezüglich der Überlebensdauer von Patienten mit einem fortgeschrittenen PCa im Vergleich zu anderen nichtprostataspezifischen Parametern, so auch gegenüber der PAP, hat. Je niedriger die PSA-Konzentration im Serum nach Therapie war, desto länger war die Überlebenszeit. Sie dokumentierten in dieser Arbeit auch, daß Metastasen eines PCa PSA bilden und in die Zirkulation abgeben können. Als nicht-organspezifisches Enzym verlor die PAP in der Diagnostik für das PCa an Bedeutung, da das PSA nach einer 1989 durchgeführten Analyse von 553 Seren von PCa-Patienten aller Stadien, eine doppelt so hohe Sensitivität wie die PAP aufwies, insbesondere in den frühen Stadien der Erkrankung. Damit wurde die PAP ein Tumormarker des fortgeschrittenen PCa (208).

Ähnliche Ergebnisse publizierten Stamey und Kabalin 1989 beim Vergleich von 209 PCa- Patienten vor Therapie (298). Danach erschien die PAP auch als Verlaufsparameter nach radikaler Prostatektomie ungeeignet, da sich die PAP-Serumkonzentrationen bei Patienten mit und ohne Rezidiv nicht unterschieden (167).

Seit Ende der 80-er Jahre wird das PSA nach zahlreichen Studien, die den Wert der PSA-Bestimmung im Serum für das frühe Erkennen des PCa bestätigen (72;150;167;218), allgemein als Erkennungs- und Verlaufsparameter für das PCa eingesetzt.

Die Beobachtung, die Kuriyama et al. 1980 (165) mit dem ELISA-Verfahren zur Serum- Bestimmung von PSA machten, ist als Problem bis heute nicht gelöst: bei nur gering erhöhten PSA-Werten (4-10 ng/ml) kann an Hand des PSA nicht sicher zwischen einer BPH und einem lokal begrenzten PCa unterschieden werden (73;150;206;231;299). Seither wird nach Verfahren gesucht, die die diagnostische Diskriminierungsfähigkeit des PSA erhöhen sollen. Dazu wird die Aussagekraft neuer Größen wie z.B. das Konzentrationsverhältnis von freiem zu Gesamt- PSA (30;69;79;306) oder zu ACT-PSA (172), das Verhältnis von PSA-Serumkonzentration zum sonographisch bestimmten Prostatavolumen (21;41;278;326), die PSA-Anstiegsgeschwindigkeit oder Verdopplungszeit (31;65;67;263) und der Einsatz altersabhängiger Referenzwerte (28;56;219;249) untersucht. Die zusätzliche separate Bestimmung des freien PSA scheint die vielversprechendste Möglichkeit zur Erhöhung der Spezifität für die Erkennung von PCa zu sein.

Als diagnostischer Standard gilt bis heute die Kombination der digitalen rektalen Untersuchung (DRU) mit der Bestimmung des t-PSA im Serum (32;33;68). Die bisherigen Erfahrungen mit diesem diagnostischen Vorgehen zeigen, daß ein PCa häufiger durch eine PSA-Erhöhung als durch einen karzinomverdächtigen Tastbefund auffällt (11;68;73;270;271). Der Anstieg der [PCa-Inzidenz um 38% in den USA von 1987 bis 1994 ist vermutlich zum größten Teil auf die Einführung der PSA-Bestimmung zurückzuführen (64).]

Die Serum- PSA-Konzentration von Männern mit lokal begrenztem PCa unterschied sich nicht eindeutig von den Serumkonzentrationen von BPH-Patienten [93].

1981 zeigten Kuriyama et al. [92], daß das PSA die größte Aussagekraft bezüglich der Überlebensdauer von Patienten mit einem fortgeschrittenen PCa im Vergleich zu anderen nicht-prostataspezifischen Parametern, so auch gegenüber der PAP, hat. Je niedriger die PSA-Konzentration im Serum nach Therapie war, desto länger war die Überlebenszeit. Sie dokumentierten in dieser Arbeit auch, daß Metastasen eines PCa PSA bilden und in die Zirkulation abgeben können. Dieselbe Feststellung von Gutman und Gutman 1938 [77] hatte die PAP zum weltweit ersten Tumormarker gemacht [36]. Als nicht-organspezifisches Enzym verlor die PAP in der Diagnostik für das PCa an Bedeutung, da das PSA nach einer 1989 durchgeführten Analyse von 553 Seren von PCa-Patienten aller Stadien, eine doppelt so hohe Sensitivität wie die PAP aufwies, insbesondere in den frühen Stadien der Erkrankung. Damit wurde die PAP ein Tumormarker des fortgeschrittenen PCa [115].

Ähnliche Ergebnisse publizierten Stamey und Kabalin 1989 beim Vergleich von 209 PCa-Patienten vor Therapie [150]. Danach erschien die PAP auch als Verlaufsparameter nach radikaler Prostatektomie ungeeignet, da sich die PAP-Serumkonzentrationen bei Patienten mit und ohne Rezidiv nicht unterschieden [95].

Seit Ende der achtziger Jahre wird das PSA nach zahlreichen Studien, die den Wert der PSA-Bestimmung im Serum für das frühe Erkennen des PCa bestätigen [47, 84, 95, 118], allgemein als Erkennungs- und Verlaufsparameter für das PCa eingesetzt.

1986 erhielt der PSA-Assay der Firma Hybritech als erstes kommerzielles PSABestimmungsverfahren die Zulassung der Food and Drug Administration für die Erkennung von PCa [37, 63, 128, 152]. In der Bundesrepublik Deutschland begann der klinische Einsatz des PSA im Jahr 1987 [69].

Die Beobachtung, die Kuriyama et al. 1980 [93] mit dem ELISA-Verfahren zur Serum-Bestimmung von PSA machten, ist als Problem bis heute nicht gelöst: bei nur gering erhöhten PSA-Werten (4-10 ng/ml) kann an Hand des PSA nicht sicher zwischen einer BPH und einem lokal begrenzten PCa unterschieden werden [46,

[Seite 13]

12 48, 84, 114, 121, 152]. Seither wird nach Verfahren gesucht, die die diagnostische Diskriminierungsfähigkeit des PSA erhöhen sollen. Dazu wird die Aussagekraft neuer Größen wie z.B. das Konzentrationsverhältnis von freiem zu Gesamt-PSA [20, 42, 53, 153] oder zu ACT-PSA [96], das Verhältnis von PSA-Serumkonzentration zum sonographisch bestimmten Prostatavolumen [14, 26, 141, 156], die PSA-Anstiegsgeschwindigkeit, oder Verdopplungszeit [18, 40, 41, 132] oder der Einsatz altersabhängiger Referenzwerte [19, 35, 119, 125] untersucht. Die zusätzliche separate Bestimmung des freien PSA scheint die vielversprechendste Möglichkeit zur Erhöhung der Spezifität für die Erkennung von PCa zu sein. 1998 erhielt wiederum ein Assay der Firma Hybritech als bisher einziges Meßverfahren für f-PSA die Zulassung der Food and Drug Administration.

[Seite 14]

Als diagnostischer Standard gilt bis heute die Kombination der digitalen rektalen Untersuchung (DRU) mit der Bestimmung des t-PSA im Serum [16, 17, 43]. Die bisherigen Erfahrungen mit diesem diagnostischen Vorgehen zeigen, daß ein PCa häufiger durch eine PSA-Erhöhung als durch einen karzinomverdächtigen Tastbefund auffällt [21, 43, 46, 135, 136].

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02) Schumann

[4.] Analyse:Vml/Fragment 006 01 - Diskussion
Bearbeitet: 16. August 2015, 13:44 KayH
Erstellt: 11. June 2014, 14:16 (SleepyHollow02)
Fragment, Gesichtet, Hetzel 2005, SMWFragment, Schutzlevel, Verschleierung, Vml

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 6, Zeilen: 1 ff. (kpl.)
Quelle: Hetzel 2005
Seite(n): 14 f., Zeilen: 14 letzte Zeile - 15: 1 ff. - 16: 1-8
[Der Anstieg der] PCa-Inzidenz um 38% in den USA von 1987 bis 1994 ist vermutlich zum größten Teil auf die Einführung der PSA-Bestimmung zurückzuführen (64). Der Bedeutung des PSA für die Diagnostik und die Prognose des PCa wurde in der 1992 durchgeführten Revision des TNM-Systems Rechnung getragen: palpatorisch nicht erkennbaren PCa, die nur auf Grund einer erhöhten PSA Konzentration im Serum erkannt werden, wurde das eigene klinische Tumorstadium „T1c“ zugeordnet (272). Dieses weist nach radikaler Prostatektomie die mit 84% höchste progressionsfreie 5-Jahres-Überlebensquote auf (174). Extreme PSA-Erhöhungen bei unauffälligen Palpations- und Sonographiebefunden können nach Stamey et al. angeblich auf großvolumige Karzinome der Übergangszone der Prostata zurückgeführt werden, die trotz der hohen PSA Konzentration noch organbegrenzt sind und nur in 10% der Fälle bereits Metastasen gebildet haben (300). In einer neueren Arbeit derselben Arbeitsgruppe besteht allerdings kein Unterschied in den PSA Konzentrationen bei Tumoren der peripheren oder der Übergangszone bei gleichem Tumorvolumen (212) und auch Elgamal et al. (106) berichten von nur mäßig höheren PSA Konzentrationen bei Tumoren in der Übergangszone, die allerdings in dieser Untersuchung auch ein größeres Tumorvolumen aufwiesen.

1.2.2 Physiologische Funktion des PSA

Bis heute existieren wenig Informationen über die physiologischen Funktionen des PSA, das in hoher Konzentration im menschlichen Ejakulat (0,5-5 mg/ml) gefunden wird (130;139). PSA wurde bislang nur bei Primaten nachgewiesen, humanes- und Rhesusaffen-PSA haben eine Aminosäurensequenzhomologie von 89% (122). In Mäusen und Hunden wurde PSA bislang nicht nachgewiesen (19;44). Das Fehlen von PSA bei Hunden ist bemerkenswert, da bislang nur bei Hunden und Menschen BPH oder PCa auftreten (40;81).

Im menschlichen Gewebe wird PSA intrazellulär in benignen und malignen Prostataepithelien nachgewiesen (116;338). Es wird in zytoplasmatischen Granula und Bläschen, dem rauhen endoplasmatischen Retikulum, in den Azini, aber nicht in den Basalzellen gefunden. Wahrscheinlich wird PSA im rauhen endoplasmatischen Retikulum gebildet und durch Exozytose in das Drüsenlumen freigesetzt (292;338). Vermutlich wird PSA als Substanz mit 261 Aminosäuren gebildet und nach Abspaltung von 17 Aminosäuren als inaktives Zymogen in das Drüsenlumen abgegeben. Der Verlust von weiteren 7 Aminosäuren führt zur reifen, enzymatisch aktiven, extrazellulären Form mit 237 Aminosäuren. Enzyme, die das Zymogen zum aktiven PSA umwandeln, waren bis vor kurzem nicht bekannt (179;194). Unabhängig voneinander stellten Thomas Takayama (310), Abhay Kumar (163) und Janita Lövgren (185) 1997 diese PSA-Präkursorform rekombinant her, da das PSA in seiner nicht aktiven Präkursorform nicht aus dem Seminalplasma isoliert werden konnte. Die drei Arbeitsgruppen [berichteten übereinstimmend, daß die sezernierte Präkursorform des PSA extrazellulär durch das humane Kallikrein 2 (hK2) aktiviert wird.]

Der Anstieg der PCa-Inzidenz um 38%

[Seite 15]

in den USA von 1987 bis 1994 ist vermutlich zum größten Teil auf die Einführung der PSA-Bestimmung zurückzuführen [49]. Der Bedeutung des PSA für die Diagnostik und die Prognose des PCa wurde in der 1992 durchgeführten Revision des TNM-Systems Rechnung getragen: palpatorisch nicht erkennbaren PCa, die nur auf Grund einer erhöhten PSA Konzentration im Serum erkannt werden, wurde das eigene klinische Tumorstadium „T1c“ zugeordnet [134]. Dieses weist nach radikaler Prostatektomie, im Vergleich zu tastbaren Tumorstadien, die mit 84% höchste progressionsfreie 5-Jahres-Überlebensquote auf [99]. Extreme PSA-Erhöhungen bei unauffälligen Palpations- und Sonographiebefunden können nach Stamey et al. angeblich auf groß-volumige Karzinome der Übergangszone der Prostata zurückgeführt werden, die trotz der hohen PSA Konzentration noch organbegrenzt sind und nur in 10% der Fälle bereits Metastasen gebildet haben [149]. In einer neueren Arbeit derselben Arbeitsgruppe besteht allerdings kein Unterschied in den PSA Konzentrationen bei Tumoren der peripheren oder der Übergangszone bei gleichem Tumorvolumen [116] und auch Elgamal et al. [65] berichten von nur mäßig höheren PSA Konzentrationen bei Tumoren in der Übergangszone, die allerdings in dieser Untersuchung auch ein größeres Tumorvolumen aufwiesen.

2.3.1 Physiologische Funktion des PSA

Bis heute existieren wenig Informationen über die physiologischen Funktionen des PSA, das in hoher Konzentration im menschlichen Ejakulat (0,5-5 mg/ml) gefunden wird [76, 142]. PSA wurde bislang nur bei Primaten nachgewiesen, humanes- und Rhesusaffen-PSA haben eine Aminosäurensequenzhomologie von 89% [72]. In Mäusen und Hunden wurde PSA bislang nicht nachgewiesen [27] [13]. Das Fehlen von PSA bei Hunden ist bemerkenswert, da bislang nur bei Hunden und Menschen BPH oder PCa auftreten [25, 54].

Im menschlichen Gewebe wird PSA intrazellulär in benignen und malignen Prostataepithelien nachgewiesen [70] [162]. Es wird in zytoplasmatischen Granula und Bläschen, dem rauhen endoplasmatischen Retikulum, in den Azini, aber nicht in den Basalzellen gefunden. Wahrscheinlich wird PSA im rauhen endoplasmatischen Retikulum gebildet und durch Exozytose in das Drüsenlumen freigesetzt [146, 162]. Vermutlich wird PSA als Substanz mit 261 Aminosäuren gebildet und nach Abspaltung von 17 Aminosäuren als inaktives Zymogen in das Drüsenlumen abgegeben. Der Verlust von weiteren 7 Aminosäuren führt zur

[Seite 16]

reifen, enzymatisch aktiven, extrazellulären Form mit 237 Aminosäuren. Enzyme, die das Zymogen zum aktiven PSA umwandeln, waren bis vor kurzem nicht bekannt [101, 109]. Unabhängig voneinander stellten Thomas Takayama [155], Abhay Kumar [91] und Janita Lövgren [104] 1997 diese PSA-Präkursorform rekombinant her, da das PSA in seiner nicht aktiven Präkursorform nicht aus dem Seminalplasma isoliert werden konnte. Die drei Arbeitsgruppen berichteten übereinstimmend, daß die sezernierte Präkursorform des PSA extrazellulär durch das humane Kallikrein 2 (hK2) aktiviert wird.

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02) Schumann

[5.] Analyse:Vml/Fragment 007 01 - Diskussion
Bearbeitet: 16. August 2015, 13:45 KayH
Erstellt: 11. June 2014, 14:22 (SleepyHollow02)
Fragment, Gesichtet, Hetzel 2005, SMWFragment, Schutzlevel, Verschleierung, Vml

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 1 ff. (kpl.)
Quelle: Hetzel 2005
Seite(n): 16, 14, Zeilen: 16: 6-10; 14: 2 ff.
[Die drei Arbeitsgruppen] berichteten übereinstimmend, daß die sezernierte Präkursorform des PSA extrazellulär durch das humane Kallikrein 2 (hK2) aktiviert wird. Das hK2 spalte dabei in trypsinartiger Weise einen kurzen Anteil der 244 Aminosäuren der Präkursorform des PSA ab, so daß das reife aktive PSA-Molekül mit 237 Aminosäuren entstehe.

[Abb.]

Abb. 1.2.1-1: Dreidimensionales Molekülmodell des f-PSA, erstellt von Rittenhouse et al. (252) nach Angaben von Villoutreix et al. (331) mit Hilfe des Programmes HyperChem (Hypercube Inc., Gainesville, Florida). Die grau hervorgehobenen Areale markieren Epitope, die zur Erkennung des f-PSA Moleküls durch Antikörper dienen, um Kreuzreaktionen mit dem humanen Kallikrein 2 (hK2) zu vermeiden, da sich das PSA an diesen Stellen am stärksten von hK2 unterscheidet (63;237;307).

Die drei Arbeitsgruppen berichteten übereinstimmend, daß die sezernierte Präkursorform des PSA extrazellulär durch das humane Kallikrein 2 (hK2) aktiviert wird. Das hK2 spalte dabei in trypsinartiger Weise einen kurzen Anteil der 244 Aminosäuren der Präkursorform des PSA ab, so daß das reife aktive PSA-Molekül mit 237 Aminosäuren entstehe.

[Seite 14]

Abbildung 6 Dreidimensionales Molekülmodell des f-PSA, erstellt von Rittenhouse et al.[128] nach Angaben von Villoutreix et al.[159] mit Hilfe des Programmes HyperChem (Hypercube Inc., Gainesville, Florida). Die grau hervorgehobenen Areale markieren Epitope, die zur Erkennung des f-PSA Moleküls durch Antikörper dienen um Kreuzreaktionen mit dem humanen Kallikrein 2 (hK2) zu vermeiden, da sich das PSA an diesen Stellen am stärksten von hK2 unterscheidet [38, 122, 154].

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02) Schumann

[6.] Analyse:Vml/Fragment 008 01 - Diskussion
Bearbeitet: 16. August 2015, 13:45 KayH
Erstellt: 11. June 2014, 14:27 (SleepyHollow02)
Fragment, Gesichtet, Hetzel 2005, SMWFragment, Schutzlevel, Verschleierung, Vml

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 1 ff. (kpl.)
Quelle: Hetzel 2005
Seite(n): 16. 17, Zeilen: 16: 10 ff;17: 1 ff.
Von den drei bekannten Gewebskallikreinen stammen das hK2 und das hK3, welches der formale Name für das PSA ist, spezifisch aus der Prostata. Die trypsinartige Serinprotease hK2 und die chymotrypsinartige Serinprotease hK3 (= PSA) weisen eine hohe Strukturhomologie von 78% auf (194;259). Wie das PSA wird das hK2 als ruhendes Proenzym aus der Prostatadrüsenzelle in den Extrazellularraum der Drüse sezerniert, wo es bisher als einziges Gewebskallikrein zur Autoaktivierung und zur Aktivierung des PSA befähigt ist (203).

Das intrazelluläre Verhältnis von hK2 und PSA wird auf 1:10 geschätzt (49), extrazellulär auf 1:100 bis 1:1000 (99). Das hK2 besitzt jedoch gegenüber dem PSA eine um vier Größenordnungen höhere enzymatische Aktivität (203), mit der es in deutlich geringerem Maße auf dieselben Substrate wie das PSA im Seminalplasma einwirkt (100). In jüngster Zeit sind elf weitere einander ähnliche Gewebskallikreine der Prostata identifiziert worden (Clements, J.A.; Harvey, T., persönliche Mitteilung mit Dr. Semjonow), so daß von einem komplexen Zusammenspiel bei der Aktivität und der Steuerung von Enzymen ausgegangen werden kann.

Regulation: Konzentrationen von PSA im Prostatagewebe sind alters- bzw. testosteronabhängig. Es bestehen hohe Konzentrationen bei der Geburt, nach 6 Monaten ist kein PSA mehr nachweisbar und die Konzentration beginnt etwa ab dem 10. Lebensjahr wieder anzusteigen und erreicht in der Pubertät ein Plateau (125). Dieser Verlauf korreliert positiv mit der Konzentration von Testosteron im Serum. In vitro Untersuchungen zeigten eine Regulation der PSA Expression durch den Androgenrezeptor (15).

Enzymaktivität: Das Enzym PSA hat ein breites Spektrum proteolytischer Aktivität und gehört zur Gruppe der humanen Kallikrein Proteasen. Untersuchungen zeigen, daß die enzymatische proteolytische Aktivität des PSA trypsin- (140) oder chymotrypsin-ähnlich (12;24;179) ist.

Kallikreine üben in verschiedenen physiologischen Systemen wichtige regulatorische Funktionen aus. Die Homologie der Aminosäuresequenzen zwischen PSA und anderen Proteinen der Kallikrein Gen Familie (Pancreatic/renal Kallikrein, Glandular Kallikrein) beträgt 60 bis 80% (194).

Reproduktion: Kinine erhöhen die Spermienmotilität und die Fähigkeit zur Penetration des Mucus (261). PSA spaltet verschiedene Glykoproteine der Samenblasenflüssigkeit, darunter Seminogelin (180) und das samenblasenspezifische Antigen (195) wodurch eine Verflüssigung des Ejakulates entsteht. Die enzymatische Aktion von PSA führt in der Samenblasenflüssigkeit zur Bildung einer kinin-artigen Substanz und induziert hierdurch glattmuskuläre Kontraktionen und eine Steigerung der Spermienmotilität. Dieser Vorgang kann durch einen Bradykinin Antagonisten blockiert werden (110).

Wachstumsfaktoren: PSA ist die erste chemisch definierte Protease für das Insulin-like growth factor binding protein (IGFBP-3). In vitro führt PSA über die Freisetzung des Insulin-like [growth factors zu einer Wachstumsförderung von Prostataepithelzellen (82;83) und begünstigt möglicherweise die Entstehung von Knochenmetastasen durch Chemotaxis (251) oder Spaltung des Parathyroid hormone-related protein (92).]

Von den drei bekannten Gewebskallikreinen stammen das hK2 und das hK3, welches der formale Name für das PSA ist, spezifisch aus der Prostata. Die trypsinartige Serinprotease hK2 und die chymotrypsinartige Serinprotease hK3 (= PSA) weisen eine hohe Strukturhomologie von 78% auf [109, 130]. Wie das PSA wird das hK2 als ruhendes Proenzym aus der Prostatadrüsenzelle in den Extrazellularraum der Drüse sezerniert, wo es bisher als einziges Gewebskallikrein zur Autoaktivierung und zur Aktivierung des PSA befähigt ist [112].

Das intrazelluläre Verhältnis von hK2 und PSA wird auf 1:10 geschätzt [33], extrazellulär auf 1:100 bis 1:1000 [60]. Das hK2 besitzt jedoch gegenüber dem PSA eine um vier Größenordnungen höhere enzymatische Aktivität [112], mit der es in deutlich geringerem Maße auf dieselben Substrate wie das PSA im Seminalplasma einwirkt [61]. In jüngster Zeit sind elf weitere einander ähnliche Gewebskallikreine der Prostata identifiziert worden (Clements, J.A.; Harvey, T., persönliche Mitteilung), so daß von einem komplexen Zusammenspiel bei der Aktivität und der Steuerung von Enzymen ausgegangen werden kann.

Regulation: Konzentrationen von PSA im Prostatagewebe sind alters- bzw. testosteronabhängig. Es bestehen hohe Konzentrationen bei der Geburt, nach 6 Monaten ist kein PSA mehr nachweisbar und die Konzentration beginnt etwa ab dem 10. Lebensjahr wieder anzusteigen und erreicht in der Pubertät ein Plateau [73]. Dieser Verlauf korreliert positiv mit der Konzentration von Testosteron im Serum. [...]. In vitro Untersuchungen zeigten eine Regulation der PSA Expression durch den Androgenrezeptor [11].

[Seite 17]

Enzymaktivität: Das Enzym PSA hat ein breites Spektrum proteolytischer Aktivität und gehört zur Gruppe der humanen Kallikrein Proteasen. Untersuchungen zeigen, daß die enzymatische proteolytische Aktivität des PSA trypsin- [80] oder chymotrypsin-ähnlich [9, 15, 101] ist. Kallikreine üben in verschiedenen physiologischen Systemen wichtige regulatorische Funktionen aus. Die Homologie der Aminosäuresequenzen zwischen PSA und anderen Proteinen der Kallikrein Gen Familie (Pancreatic/renal Kallikrein, Glandular Kallikrein) beträgt 60 bis 80% [109].

Reproduktion: Kinine erhöhen die Spermienmotilität und die Fähigkeit zur Penetration des Mucus [131]. PSA spaltet verschiedene Glykoproteine der Samenblasenflüssigkeit, darunter Seminogelin [103] und das samenblasenspezifische Antigen [110] wodurch eine Verflüssigung des Ejakulates entsteht. Die enzymatische Aktion von PSA führt in der Samenblasenflüssigkeit zur Bildung einer kininartigen Substanz und induziert hierdurch glattmuskuläre Kontraktionen und eine Steigerung der Spermienmotilität. Dieser Vorgang kann durch einen Bradykinin Antagonisten blockiert werden [67].

Wachstumsfaktoren: PSA ist die erste chemisch definierte Protease für das Insulin-like growth factor binding protein (IGFBP-3). In vitro führt PSA über die Freisetzung des Insulin-like growth factors zu einer Wachstumsförderung von Prostataepithelzellen [55, 56] und begünstigt möglicherweise die Entstehung von Knochenmetastasen durch Chemotaxis [127] oder Spaltung des Parathyroid hormone-related protein [57].

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle. Nur bei den Quellennummern löst sich Vml von der Vorlage.

Sichter
(SleepyHollow02) Schumann

[7.] Analyse:Vml/Fragment 009 01 - Diskussion
Bearbeitet: 16. August 2015, 13:45 KayH
Erstellt: 11. June 2014, 14:35 (SleepyHollow02)
Fragment, Gesichtet, Hetzel 2005, SMWFragment, Schutzlevel, Verschleierung, Vml

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 9, Zeilen: 1-3
Quelle: Hetzel 2005
Seite(n): 17, Zeilen: 18-22
[In vitro führt PSA über die Freisetzung des Insulin-like] growth factors zu einer Wachstumsförderung von Prostataepithelzellen (82;83) und begünstigt möglicherweise die Entstehung von Knochenmetastasen durch Chemotaxis (251) oder Spaltung des Parathyroid hormone-related protein (92). In vitro führt PSA über die Freisetzung des Insulin-like growth factors zu einer Wachstumsförderung von Prostataepithelzellen [55, 56] und begünstigt möglicherweise die Entstehung von Knochenmetastasen durch Chemotaxis [127] oder Spaltung des Parathyroid hormone-related protein [57].
Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02) Schumann


Fragmente (Plagiat, ungesichtet)

Kein Fragment



Fragmente (Verdächtig / Keine Wertung)

Kein Fragment



Fragmente (Kein Plagiat)

Kein Fragment



Fragmente (Verwaist)

Kein Fragment



Quellen

Quelle Autor Titel Verlag Jahr Lit.-V. FN
Vml/Hetzel 2005 Stefan Hetzel Evaluierung eines semi-quantitativen immunchromatographischen Teststreifens für das prostataspezifische Antigen im Vollblut 2005 nein nein


Übersicht

Typus Gesichtet ZuSichten Unfertig Σ
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Kategorie:Vml



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