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Analyse:Vml/Fragment 008 01

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Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 1 ff. (kpl.)
Quelle: Hetzel 2005
Seite(n): 16. 17, Zeilen: 16: 10 ff;17: 1 ff.
Von den drei bekannten Gewebskallikreinen stammen das hK2 und das hK3, welches der formale Name für das PSA ist, spezifisch aus der Prostata. Die trypsinartige Serinprotease hK2 und die chymotrypsinartige Serinprotease hK3 (= PSA) weisen eine hohe Strukturhomologie von 78% auf (194;259). Wie das PSA wird das hK2 als ruhendes Proenzym aus der Prostatadrüsenzelle in den Extrazellularraum der Drüse sezerniert, wo es bisher als einziges Gewebskallikrein zur Autoaktivierung und zur Aktivierung des PSA befähigt ist (203).

Das intrazelluläre Verhältnis von hK2 und PSA wird auf 1:10 geschätzt (49), extrazellulär auf 1:100 bis 1:1000 (99). Das hK2 besitzt jedoch gegenüber dem PSA eine um vier Größenordnungen höhere enzymatische Aktivität (203), mit der es in deutlich geringerem Maße auf dieselben Substrate wie das PSA im Seminalplasma einwirkt (100). In jüngster Zeit sind elf weitere einander ähnliche Gewebskallikreine der Prostata identifiziert worden (Clements, J.A.; Harvey, T., persönliche Mitteilung mit Dr. Semjonow), so daß von einem komplexen Zusammenspiel bei der Aktivität und der Steuerung von Enzymen ausgegangen werden kann.

Regulation: Konzentrationen von PSA im Prostatagewebe sind alters- bzw. testosteronabhängig. Es bestehen hohe Konzentrationen bei der Geburt, nach 6 Monaten ist kein PSA mehr nachweisbar und die Konzentration beginnt etwa ab dem 10. Lebensjahr wieder anzusteigen und erreicht in der Pubertät ein Plateau (125). Dieser Verlauf korreliert positiv mit der Konzentration von Testosteron im Serum. In vitro Untersuchungen zeigten eine Regulation der PSA Expression durch den Androgenrezeptor (15).

Enzymaktivität: Das Enzym PSA hat ein breites Spektrum proteolytischer Aktivität und gehört zur Gruppe der humanen Kallikrein Proteasen. Untersuchungen zeigen, daß die enzymatische proteolytische Aktivität des PSA trypsin- (140) oder chymotrypsin-ähnlich (12;24;179) ist.

Kallikreine üben in verschiedenen physiologischen Systemen wichtige regulatorische Funktionen aus. Die Homologie der Aminosäuresequenzen zwischen PSA und anderen Proteinen der Kallikrein Gen Familie (Pancreatic/renal Kallikrein, Glandular Kallikrein) beträgt 60 bis 80% (194).

Reproduktion: Kinine erhöhen die Spermienmotilität und die Fähigkeit zur Penetration des Mucus (261). PSA spaltet verschiedene Glykoproteine der Samenblasenflüssigkeit, darunter Seminogelin (180) und das samenblasenspezifische Antigen (195) wodurch eine Verflüssigung des Ejakulates entsteht. Die enzymatische Aktion von PSA führt in der Samenblasenflüssigkeit zur Bildung einer kinin-artigen Substanz und induziert hierdurch glattmuskuläre Kontraktionen und eine Steigerung der Spermienmotilität. Dieser Vorgang kann durch einen Bradykinin Antagonisten blockiert werden (110).

Wachstumsfaktoren: PSA ist die erste chemisch definierte Protease für das Insulin-like growth factor binding protein (IGFBP-3). In vitro führt PSA über die Freisetzung des Insulin-like [growth factors zu einer Wachstumsförderung von Prostataepithelzellen (82;83) und begünstigt möglicherweise die Entstehung von Knochenmetastasen durch Chemotaxis (251) oder Spaltung des Parathyroid hormone-related protein (92).]

Von den drei bekannten Gewebskallikreinen stammen das hK2 und das hK3, welches der formale Name für das PSA ist, spezifisch aus der Prostata. Die trypsinartige Serinprotease hK2 und die chymotrypsinartige Serinprotease hK3 (= PSA) weisen eine hohe Strukturhomologie von 78% auf [109, 130]. Wie das PSA wird das hK2 als ruhendes Proenzym aus der Prostatadrüsenzelle in den Extrazellularraum der Drüse sezerniert, wo es bisher als einziges Gewebskallikrein zur Autoaktivierung und zur Aktivierung des PSA befähigt ist [112].

Das intrazelluläre Verhältnis von hK2 und PSA wird auf 1:10 geschätzt [33], extrazellulär auf 1:100 bis 1:1000 [60]. Das hK2 besitzt jedoch gegenüber dem PSA eine um vier Größenordnungen höhere enzymatische Aktivität [112], mit der es in deutlich geringerem Maße auf dieselben Substrate wie das PSA im Seminalplasma einwirkt [61]. In jüngster Zeit sind elf weitere einander ähnliche Gewebskallikreine der Prostata identifiziert worden (Clements, J.A.; Harvey, T., persönliche Mitteilung), so daß von einem komplexen Zusammenspiel bei der Aktivität und der Steuerung von Enzymen ausgegangen werden kann.

Regulation: Konzentrationen von PSA im Prostatagewebe sind alters- bzw. testosteronabhängig. Es bestehen hohe Konzentrationen bei der Geburt, nach 6 Monaten ist kein PSA mehr nachweisbar und die Konzentration beginnt etwa ab dem 10. Lebensjahr wieder anzusteigen und erreicht in der Pubertät ein Plateau [73]. Dieser Verlauf korreliert positiv mit der Konzentration von Testosteron im Serum. [...]. In vitro Untersuchungen zeigten eine Regulation der PSA Expression durch den Androgenrezeptor [11].

[Seite 17]

Enzymaktivität: Das Enzym PSA hat ein breites Spektrum proteolytischer Aktivität und gehört zur Gruppe der humanen Kallikrein Proteasen. Untersuchungen zeigen, daß die enzymatische proteolytische Aktivität des PSA trypsin- [80] oder chymotrypsin-ähnlich [9, 15, 101] ist. Kallikreine üben in verschiedenen physiologischen Systemen wichtige regulatorische Funktionen aus. Die Homologie der Aminosäuresequenzen zwischen PSA und anderen Proteinen der Kallikrein Gen Familie (Pancreatic/renal Kallikrein, Glandular Kallikrein) beträgt 60 bis 80% [109].

Reproduktion: Kinine erhöhen die Spermienmotilität und die Fähigkeit zur Penetration des Mucus [131]. PSA spaltet verschiedene Glykoproteine der Samenblasenflüssigkeit, darunter Seminogelin [103] und das samenblasenspezifische Antigen [110] wodurch eine Verflüssigung des Ejakulates entsteht. Die enzymatische Aktion von PSA führt in der Samenblasenflüssigkeit zur Bildung einer kininartigen Substanz und induziert hierdurch glattmuskuläre Kontraktionen und eine Steigerung der Spermienmotilität. Dieser Vorgang kann durch einen Bradykinin Antagonisten blockiert werden [67].

Wachstumsfaktoren: PSA ist die erste chemisch definierte Protease für das Insulin-like growth factor binding protein (IGFBP-3). In vitro führt PSA über die Freisetzung des Insulin-like growth factors zu einer Wachstumsförderung von Prostataepithelzellen [55, 56] und begünstigt möglicherweise die Entstehung von Knochenmetastasen durch Chemotaxis [127] oder Spaltung des Parathyroid hormone-related protein [57].

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle. Nur bei den Quellennummern löst sich Vml von der Vorlage.

Sichter
(SleepyHollow02) Schumann

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