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Awb/Fragment 063 01

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Typus
Verdächtig
Bearbeiter
Bummelchen, Graf Isolan, Hindemith
Gesichtet
No.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 63, Zeilen: 3-10, 13-24
Quelle: Vahl 1995
Seite(n): 7-8, Zeilen: S.7,25-26 - S.8,1-22
Die Kontraktion des Herzens beruht auf der Anlagerung der kontraktilen Proteine Aktin und Myosin. Ein weiteres Protein - das Troponin - reguliert die Aktivierungs-und Deaktivierungsprozesse. Werden die kontraktilen Proteine mittels Calcium aktiviert, so bilden sich sogenannte "Querbrücken" aus (Brenner und Eisenberg 1986, Brenner 1988). Schematisch kann dies als folgende Gleichung dargestellt werden:
Gleichung

wobei A = Aktin, M = Myosin; AM = Aktomyosin, k(a) die Assoziation und k(d) die Dissoziation der Reaktion darstellt. [...]

Das Ausmaß der Kraftentwicklung ist der Anzahl der ausgebildeten Querbrücken (AM) proportional. Die Anzahl der sich ausbildenden Querbrücken wiederum ist von Aktivierungsprozessen, die über einen Anstieg des cytosolischen Calciumspiegels reguliert werden, abhängig (Klempt et al. 1981, Peiper et al. 1986, Vahl et al. 1991). Dieser Calciumspiegel kann bei der Analyse gehäuteter Muskelfasern extern moduliert werden und erlaubt somit die vergleichende Analyse der Calciumsensitivität verschiedener Muskelpräparate. Sobald sich der Kopf des Myosinproteins am Aktinfaden festgemacht hat, tritt eine Konformationsänderung ein, welche die beiden Proteine gegeneinander verschiebt. Unter Verbrauch eines Moleküls ATP dissoziiert der Myosinkopf vom Aktinfaden ab und begibt sich in Ausgangsposition, um bei einer erneuten Aktivierung einen neuen Zyklus zu durchlaufen.

Die Kontraktion des Herzmuskels besteht in ihrer letzlichen "Endstrecke" in einer repetitiven Interaktion der sogenannten kontraktilen Proteine Aktin (A) und Myosin (M). Dem Troponin kommt die Rolle eines "Schalters" zu, durch den der kontraktile Apparat angeworfen oder ausgestellt werden kann. Zwischen Aktin und Myosin bilden sich nach Aktivierung brückenförmige Querverbindungen aus, die sogenannten Querbrücken (51, 52, 53, 57, 136). In grober Vereinfachung entsteht dabei aus Aktin und Myosin Aktomyosin. Dabei kennzeichnet k(a) die Assoziation, k(d) die Dissoziation der Reaktionsprodukte (180).


Gleichung

Die Anzahl der ausgebildeten Querbrücken (AM) kann dabei als proportional zur entwickelten Kraft des Muskels gelten (Ausmaß der Kraftentwicklung). Die Anzahl der sich ausbildenden Querbrücken ist im intakten Präparat abhängig von den Aktivierungsprozessen, die über einen Anstieg des intracellulären Calciums die Anzahl der aktivierten Querbrücken regulieren (180, 237, 313). Im gehäuteten Papillarmuskelpräparat kann diese Variable kontrolliert werden, da der Aktivierungsgrad des kontraktilen Apparates durch die freie Calciumionenkonzentration der Badlösung vorgegeben ist. Nach Anlagerung der Querbrücke am Aktinfilament vollzieht sich an der Querbrücke eine Konformationsänderung, die dem eigentlichen kraftgenerierenden Schritt entspricht. Unter Hydrolyse von ATP dissoziiert die Querbrücke nachfolgend vom Aktinfilament ab, um bei entsprechender Aktivierung einen neuen Zyklus zu durchlaufen.

51) Brenner B (1988). <br>Effect of Ca2+ on cross-bride turnover kinetics in skinned single rabbit psoas fibres: implication for regulation of muscle-contraction <br>Proc Natl Acad Sci; 85: J265-J269

52) Brenner B, Eisenberg E (1986) <br>Rate of force generation in muscle: correlation with actomyosin ATPase activity in solution. <br>Proc Natl Acad Sei USA; 83; 3542-3546

53) Brenner B, Eisenberg E (1986b) <br>The mechanism of muscle contraction. biochemical,mechanical and structural approaches to elucidate cross-bridge action in muscle. <br>Basic Res Cardiol, 81 Suppl 1: 1-15

57) Bretschneider HJ, Hellige (1976) <br>Pathophysiologie der Ventrikelkontraktion - Kontrakti1itat, Inotropie, Suffizienzgrad und Arbeitsökonomie des Herzens. <br>Verh Dtsch Ges Kreislaufforschg 42:-30

81) Fabiato A, Fabiato F (1979) <br>Calculator Programms for computing the composition of the solutions containing multiple metals and ligands used for experiments in skinned muscle cells. <br>J Physiol (Paris) 75: 463-505

136) Herrmann C, Wray J, Travers F,Barman T (1992) <br>Effect of 2,3-butanedione monoxime on myosin and ATPases. An example of an uncompetitive inhibitor. <br>Biochemistry 31: 12227-12232

180) Klemt P, Peiper U, Speden RN, Zilker F (1981) <br>The kinetics of post-vibration tension recovery isolated rat portal vein: the influence of temperature and calcium. <br>J Physiol (Lond), 312: 281-296

236) Pearlman ES, Weber KT, JanicKi JS. Pietra G, Fishman AP (1982) <br>Muscle fiber orientation and connective tissue content in the hypertrophied human heart <br>Lab Invest 46 : 158-164

312) Vahl CF, Bauernschmitt R, Bonz A,Herold U, Ziegler S, Lang A, Hagl S (1992) <br>Contractile behaviour of skinned papillary muscle in mitral valve disease Thorac <br>Cardiovasc Surg, 40: 253-260

313) Vahl CF, Bauernschmitt R, Herold U, Wischmeyer K, Hagl S (1992) <br>Analyzing contractable response in demembranized pig papillary muscle fibres: the influence of Calcium, resting force and temperature. <br>Thorac Cardiovasc Surg 39: 329-339

Anmerkungen

Dicht an Vahl (1995) aber durchaus selbstständig formuliert und mit eigenen Ergänzungen (z.B. im hier nicht wiedergegebenen Teil).

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