|
|
|
| Untersuchte Arbeit: Seite: 10, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Hellwig 2005 Seite(n): 11, 12, Zeilen: 11: 16ff.; 12: 1-4, 11-17 |
|---|---|
Abbildung 1: Schematische Darstellung der postulierten Domänenstruktur der TRPC- und TRPV Subfamilie Alle TRPC- und TRPV-Kanaluntereinheiten enthalten 6 Transmembransegmente (S1-S6) mit einer putativen Porenregion zwischen dem 5. und 6. Transmembransegment und drei bis vier Ankyrinhomologe Wiederholungen (A). Die Mitglieder der TRPC-Subfamilie besitzen weiterhin eine coiled-coil Domäne (CC) im N-Terminus sowie eine TRP-Box (TRP) und eine prolinreiche Region (P) im CTerminus. Strukturelle Eigenschaften der TRPC Kanäle Alle TRPC- und TRPV-Kanaluntereinheiten besitzen eine Proteinstruktur mit cytosolischen N und C-Termini, sechs putativen Transmembransegmenten und einer putativen Porenregion, welche aus einem kurzen hydrophoben Abschnitt zwischen dem 5. und 6. Transmembransegment besteht (Vannier et al., 1998; Clapham et al., 2003). Die Struktur ähnelt somit jener der spannungsgesteuerten Kaliumkanäle, der durch zyklische Nukleotide regulierten Kanäle (CNG) und der „hyperpolarization-activated and cyclic nucleotide-gated channels” (HCN). Dem 4. Transmembransegment fehlen allerdings die positiv geladenen Aminosäurereste, die in den spannungsgesteuerten Ionenkanälen als Spannungssensor fungieren. Die Kanaluntereinheiten der TRPC- und TRPV-Subfamilien besitzen am N-Terminus mehrere Ankyrin-homologe Wiederholungen („ankyrin-repeats”), deren Funktion innerhalb der TRP-Kanäle noch nicht aufgeklärt ist. Einige der Ankyrin-homologen Wiederholungen können durch Bildung von coiled-coil Strukturen, die Interaktion zwischen TRP-Kanaluntereinheiten und der Ausbildung von Kanalkomplexen vermitteln. In Analogie zu den spannungsgesteuerten 12 Kaliumkanälen und CNG-Kanälen werden funktionelle TRP-Kanalkomplexe durch eine homo bzw. auch heteromere Quartärstruktur aus vier [Kanaluntereinheiten aufgebaut, wie dies bereits für Vertreter der TRPC- und einige Mitglieder der TRPV-Familie gezeigt werden konnte (Kedei et al., 2001; Hofmann et al., 2002; Hoenderop et al., 2003).] |
1.2.1. Strukturelle Eigenschaften
Alle TRPC- und TRPV-Kanaluntereinheiten besitzen eine Proteinstruktur mit cytosolischen N- und C-Termini, sechs putativen Transmembransegmenten und einer putativen Porenregion, welche aus einem kurzen hydrophoben Abschnitt zwischen dem 5. und 6. Transmembransegment besteht (Vannier et al., 1998; Clapham et al., 2003; Abb. E3). Die Struktur ähnelt somit jener der spannungsgesteuerten Kaliumkanäle, der durch zyklische Nukleotide regulierten Kanäle (CNG) und der „hyperpolarization-activated and cyclic nucleotide-gated channels” (HCN). Dem 4. Transmembransegment fehlen allerdings die positiv geladenen Aminosäurereste, die in den spannungsgesteuerten Ionenkanälen als Spannungssensor fungieren. Die Kanaluntereinheiten der TRPC- und TRPV-Subfamilien besitzen am N-Terminus mehrere Ankyrin-homologe Wiederholungen („ankyrin-repeats”), deren Funktion innerhalb der TRP-Kanäle noch nicht aufgeklärt ist. Einige der Ankyrin-homologen Wiederholungen können durch Bildung von coiled-coil Strukturen, die Interaktion zwischen TRP-Kanaluntereinheiten und der Ausbildung von Kanalkomplexen vermitteln. In Analogie zu den spannungsgesteuerten [Seite 12] Kaliumkanälen und CNG-Kanälen werden funktionelle TRP-Kanalkomplexe durch eine homo- bzw. auch heteromere Quartärstruktur aus vier Kanaluntereinheiten aufgebaut, wie dies bereits für Vertreter der TRPC- und einige Mitgleider (sic) der TRPV-Familie gezeigt werden konnte (Kedei et al., 2001; Hofmann et al., 2002; Hoenderop et al., 2003). [...]
Abbildung E3: Schematische Darstellung der postulierten Domänenstruktur der TRPC- und TRPV-Subfamilie Alle TRPC- und TRPV-Kanaluntereinheiten enthalten 6 Transmembransegmente (S1-S6) mit einer putativen Porenregion zwischen dem 5. und 6. Transmembransegment und drei bis vier Ankyrinhomologe Wiederholungen (A). Die Mitglieder der TRPC-Subfamilie besitzen weiterhin eine coiled-coil Domäne (CC) im N-Terminus sowie eine TRP-Box (TRP) und eine prolinreiche Region (P) im CTerminus. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
|