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Meta-Analyse über Faktor II Mutation bei Kindern mit Thrombosen

von Erkan Arslan

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Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] Ea/Fragment 023 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-04-20 22:43:18 Hindemith
Ea, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Turhan 2008

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Schumann
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 23, Zeilen: 1 ff.
Quelle: Turhan 2008
Seite(n): 25, 26, Zeilen: 25: 13ff. - 26: 1ff.
[In Bindungsstudien] zeigt sich, dass infolge der Mutation am Faktor V Molekül auch die funktionell bedeutsame Molekülregion mit Bindungseigenschaften für Faktor Xa und Protein S verändert wird (Heeb et al. 1994).

Wie bereits ausgeführt wurde, ist in vivo zwar die Inaktivierung des Faktor Va, nicht aber des Faktor V abhängig von einer ersten Spaltung an Arg506. In Membranbindung verläuft die Spaltung von Faktor V G1691 A ebenso wie von Faktor V durch sequentielle Proteolyse.

Die Aktivierung des Faktor V G1691A zeigt keine Unterschiede zum normalen Faktor V (Aparicio und Dahlbäck 1996). Die Thrombin-Generierungskapazität von Faktor V G1691A gegenüber normalem Faktor V in vitro wird als annähernd gleich (Aparicio und Dahlbäck 1996) oder zwei- bis dreifach höher beschrieben (Rosing et al 1998). Das Labormodell ist auch geeignet, die reduzierte Ansprache des Faktor V G1691A auf APC zu zeigen (Rosing et al 1998).

Die beschriebene Mutation Faktor V G1691A wird bei etwa 95% der Patienten mit funktionell nachweisbarer APC-Resistenz gefunden (Bertina et al. 1994, Voorberg et al1994). In einer schwedischen Studie konnte der Ursprung der nachgewiesenen Mutation von einem gemeinsamen Vorfahren gezeigt werden (Zöller et al 1997). Der bisher identifizierte Faktor V G1691A Polymorphismus scheint seinen Ursprung von einer einzigen Mutation im Verlauf der Evolution zu besitzen (Zivellin 1997).

Eine andersartige Mutation im Faktor V Gen mit resultierender Substitution Arg306 Thr (Faktor V Cambridge), wurde 1998 publiziert (Williamson et al 1998). Bisher wurde sie bei einem Indexpatienten und dessen Mutter nachgewiesen. Der Phänotyp dieser beiden Patienten entsprach dem der Faktor V G1691A-Mutation, die genotypisch nicht betroffenen Familienmitglieder waren phänotypisch unauffällig.

Die übrigen Fälle von APC-Resistenz ohne Nachweisbare Genmutation werden erworbenen, situationsbezogenen Faktoren oder noch unbekannten Ursachen zugeschrieben.

Aus Befunden zur Charakteristik des Faktor V G1691A folgt, dass der funktionell aktive Faktor V a G1691A intravasal verzögert abgebaut wird und somit die Grundlage einer Resistenz gegen aktiviertes Protein C und der thrombophilen Diathese darstellt.

In Bindungsstudien zeigt sich, dass infolge der Mutation am Faktor V Molekül auch die funktionell bedeutsame Molekülregion mit Bindungseigenschaften für Faktor Xa und Protein S verändert wird (Heeb et al. 1994).

Wie bereits ausgeführt wurde, ist in vivo zwar die Inaktivierung des Faktor Va, nicht aber des Faktor V abhängig von einer ersten Spaltung an Arg506. In Membranbindung verläuft die Spaltung von Faktor V G1691 A ebenso wie von Faktor V durch sequentielle Proteolyse.

Die Aktivierung des Faktor V G1691A zeigt keine Unterschiede zum normalen Faktor V (Aparicio und Dahlbäck 1996). Die Thrombin-Generierungskapazität von Faktor V G1691A gegenüber normalem Faktor V in vitro wird als annähernd gleich (Aparicio und Dahlbäck 1996) oder zwei- bis dreifach höher beschrieben

[Seite 26]

(Rosing et al 1998). Das Labormodell ist auch geeignet, die reduzierte Ansprache des Faktor V G1691A auf APC zu zeigen (Rosing et al 1998).

Die beschriebene Mutation Faktor V G1691A wird bei etwa 95% der Patienten mit funktionell nachweisbarer APC-Resistenz gefunden (Bertina et al. 1994, Voorberg et al1994). In einer schwedischen Studie konnte der Ursprung der nachgewiesenen Mutation von einem gemeinsamen Vorfahren gezeigt werden (Zöller et al 1997).

Der bisher identifizierte Faktor V G1691A Polymorphismus scheint seinen Ursprung von einer einzigen Mutation im Verlauf der Evolution zu besitzen (Zivellin 1997). Eine andersartige Mutation im Faktor V Gen mit resultierender Substitution Arg306 Thr (Faktor V Cambridge), wurde 1998 publiziert (Williamson et al 1998). Bisher wurde sie bei einem Indexpatienten und dessen Mutter nachgewiesen. Der Phänotyp dieser beiden Patienten entsprach dem der Faktor V G1691A-Mutation, die genotypisch nicht betroffenen Familienmitglieder waren phänotypisch unauffällig.

Die übrigen Fälle von APC-Resistenz ohne Nachweisbare Genmutation werden erworbenen, situationsbezogenen Faktoren oder noch unbekannten Ursachen zugeschrieben.

Aus Befunden zur Charakteristik des Faktor V G1691A folgt, dass der funktionell aktive Faktor V a G1691A intravasal verzögert abgebaut wird und somit die Grundlage einer Resistenz gegen aktiviertes Protein C und der thrombophilen Diathese darstellt.

Anmerkungen

Selbsterklärend.

Sichter
(Schumann), Hindemith


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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Hindemith, Zeitstempel: 20140420222815

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