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Meta-Analyse über Faktor II Mutation bei Kindern mit Thrombosen

von Erkan Arslan

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Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] Ea/Fragment 024 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-04-20 22:43:29 Hindemith
Ea, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Turhan 2008

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Schumann
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 24, Zeilen: 1 ff.
Quelle: Turhan 2008
Seite(n): 27-28, Zeilen: 27: 1ff. (kpl.) - 28: 1-8
2.2.5 Prothrombin G20210A-Mutation

Prothrombin ist ein Glycoprotein mit einem Molekulargewicht von 72 kDa und wird in der Leber als single-chain Molekül synthetisiert. Es liegt im Plasma mit einer Konzentration von 100.200 ug/ml und einer Halbwärtszeit [sic!] von 72-96 h vor.

Wie viele weitere Proteine des Gerinnungssystems bedarf es Vitamin K zur zu Gammacarboxylierung. Hierbei werden 10 aminoterminale Glutaminsäurereste zu Gamma-Carboxylglutaminsäure carboxyliert (Stenflo 1974). Mit Hilfe der Carboxylgruppen kann Prothrombin an Calcium binden. Dadurch wird die Bindung an Phospholipidoberflächen vereinfacht. Menschliches Prothrombin besteht aus 579 Aminosäuren, 10 Gamma-Carboxyglutamat-Resten und 8% Kohlenhydraten (Degen et al 1983). Das Prothrombinmolekül ist aus vier Domänen aufgebaut: einer Gla Domäne, zwei Kringle Domänen, und einer Serin Protease Vorstufe (Jackson 1994, Mann1994).

Prothrombin ist ein zentrales Molekül der Haemostase. Aktiviert durch Faktor Xa, dem Kontakt mit Phospholipidoberflächen und anderen Faktoren, wird aus Prothrombin Thrombin.

Bei der Aktivierung werden zwei interne Peptidbindungen (Arg271-Thr und Arg320-Ile) hydrolysiert. Dadurch spalten sich 39 kDA Thrombin vom C-terminalen Ende des Prothrombinmoleküls ab, während der N-terminale Rest mit der Gla- und den Kringle- Domänen an der Phospholipidoberfläche gebunden bleibt.

Thrombin stimuliert die Thrombozyten-Aggregation, die Freisetzung des von Willebrand Faktor und des t-PA aus Endothelzellen. Faktor VIII und Faktor V werden mit Hilfe von Thrombin aktiviert. Weiterhin aktiviert Thrombin Fibrinogen zum unlöslichen Fibrin, den Faktor XIII aber auch Protein C, Monozyten, Lymphozyten und Endothelzellen (Davie1991, Bertina 1992, Dang 1995).

Prothrombin wird durch ein 21kb langes Gen kodiert, welches auf Chromosom 11 an Position 11p11-q12 lokalisiert ist (Royle 1987). Es ist aufgebaut aus 14 Exons, separiert durch 13 Introns. Am 5`-und am 3`-Ende befinden sich nicht kodierende Sequenzen, die regulierende Funktionen bei der Genexpression ausüben (Degen 1987).

Prothrombin G20210A-Mutation

Prothrombin ist ein Glycoprotein mit einem Molekulargewicht von 72 kDa und wird in der Leber als single-chain Molekül synthetisiert. Es liegt im Plasma mit einer Konzentration von 100.200 ug/ml und einer Halbwärtszeit [sic!] von 72-96 h vor. Wie viele weitere Proteine des Gerinnungssystems bedarf es Vitamin K zur zu Gammacarboxylierung. Hierbei werden 10 aminoterminale Glutaminsäurereste zu Gamma-Carboxylglutaminsäure carboxyliert (Stenflo 1974). Mit Hilfe der Carboxylgruppen kann Prothrombin an Calcium binden. Dadurch wird die Bindung an Phospholipidoberflächen vereinfacht. Menschliches Prothrombin besteht aus 579 Aminosäuren, 10 Gamma-Carboxyglutamat-Resten und 8% Kohlenhydraten (Degen et al 1983). Das Prothrombinmolekül ist aus vier Domänen aufgebaut: einer Gla Domäne, zwei Kringle Domänen, und einer Serin Protease Vorstufe (Jackson 1994, Mann1994).

Prothrombin ist ein zentrales Molekül der Haemostase. Aktiviert durch Faktor Xa, dem Kontakt mit Phospholipidoberflächen und anderen Faktoren, wird aus Prothrombin Thrombin.

Bei der Aktivierung werden zwei interne Peptidbindungen (Arg271-Thr und Arg320-Ile) hydrolysiert. Dadurch spalten sich 39 kDA Thrombin vom C-terminalen Ende des Prothrombinmoleküls ab, während der N-terminale Rest mit der Gla- und den Kringle- Domänen an der Phospholipidoberfläche gebunden bleibt.

Thrombin stimuliert die Thrombozyten-Aggregation, die Freisetzung des von Willebrand Faktor und des t-PA aus Endothelzellen. Faktor VIII und Faktor V

[Seite 28]

werden mit Hilfe von Thrombin aktiviert. Weiterhin aktiviert Thrombin Fibrinogen zum unlöslichen Fibrin, den Faktor XIII aber auch Protein C, Monozyten, Lymphozyten und Endothelzellen (Davie1991, Bertina 1992, Dang 1995).

Prothrombin wird durch ein 21kb langes Gen kodiert, welches auf Chromosom 11 an Position 11p11-q12 lokalisiert ist (Royle 1987). Es ist aufgebaut aus 14 Exons, separiert durch 13 Introns. Am 5`-und am 3`-Ende befinden sich nicht kodierende Sequenzen, die regulierende Funktionen bei der Genexpression ausüben (Degen 1987).

Anmerkungen

Selbsterklärend. Der Schreibfehler ("Halbwärtszeit") findet sich in beiden Schriften.

Sichter
(Schumann), Hindemith


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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Hindemith, Zeitstempel: 20140420222837

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