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Ea/Fragment 022 01

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Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Schumann
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 22, Zeilen: 1 ff.
Quelle: Turhan 2008
Seite(n): 24, 25, Zeilen: 24: 5ff. - 25: 1-13
Als Substrat der beschriebenen Resistenz gegen aktiviertes Protein C wurde ein antikoagulativ wirksamer Kofaktor zum APC vermutet (Dahlbäck et al. 1993). Die postulierte APC-Kofaktor-Funktion konnte durch Protein-Isolierung dem Faktor V-Molekül zugeordnet werden (Dahlbäck und Hildebrand 1994). In Verdünnungsserien mit Faktor V- und Faktor VIII-Mangelplasmen konnte diese Kofaktor- Funktion weiter eingegrenzt werden auf den aktivierten Faktor V (Sun et al 1994). Während gereinigte Faktor V-Konzentrate von Patienten mit APC-Resistenz die Plasmaeigenschaft auf Plasmaproben gesunder Kontrollpersonen übertragen konnten, waren umgekehrt normale Faktor V-Konzentrationen in der Lage, den funktionellen Gerinnungsdefekt des Patientenplasmas zu korrigieren. Sowohl Faktor Va als auch Faktor V überträgt [sic!] die funktionelle APC-Resistenz auf normales Plasma (Dahlbäck und Aparicio 1996).

In Laborstudien konnte gezeigt werden, dass die beschriebene Resistenz gegen aktiviertes Protein C keine absolute, sondern lediglich eine relative Resistenz darstellt (Heeb et al 1995). Für den Faktor V Gesunder wurde im Vergleich mit APC-Resistenz-Patienten eine etwa zehnfach höhere Sensitivität zu APC gefunden.

Bei der Suche nach einer Mutation im Faktor V Gen waren insbesondere die funktionell wichtigen Regionen des Faktor V-Moleküls, die APC-Bindungsregion sowie die beiden Spaltungsstellen Arg 360 und Arg 506, von besonderem Interesse. Im Frühjahr 1994 konnte bei einer großen Gruppe der thrombophilen Patienten mit funktioneller APC-Resistenz eine Punktmutation an einer der Spaltungsstellen (Arg 506) nachgewiesen werden. Die Mutation Faktor V G1691A kodiert den Aminosäurenaustausch Arg 506 Gln. Die Mutation zeigte eine sehr gute Korrelation zum pathologischen Befund im funktionellen APC-Resistenz-Test nach modifizierten APTT-Methoden (Bertina et al 1994).

Biochemisch lässt sich nachweisen, dass der mutierte Faktor Va G1691A von APC nicht mehr an der Stelle Arg506 [sic!] gespalten wird (Aparicio und Dahlbäck 1996). Die nachfolgenden, funktionell inaktivierenden Spaltungsschritte an Arg306 [sic!] und Arg679 [sic!] sind hingegen möglich, laufen jedoch signifikant langsamer ab. Insgesamt kann APC mehr als 90% der prokoagulatorischen Aktivität des Faktor [sic!] Va G1691A inaktivieren, allerdings mit unphysiologisch hohem Zeitbedarf.

Als Substrat der beschriebenen Resistenz gegen aktiviertes Protein C wurde ein antikoagulativ wirksamer Kofaktor zum APC vermutet (Dahlbäck et al. 1993). Die postulierte APC-Kofaktor-Funktion konnte durch Protein-Isolierung dem Faktor V-Molekül zugeordnet werden (Dahlbäck und Hildebrand 1994). In Verdünnungsserien mit Faktor V- und Faktor VIII-Mangelplasmen konnte diese Kofaktor-Funktion weiter eingegrenzt werden auf den aktivierten Faktor V (Sun et al 1994). Während gereinigte Faktor V-Konzentrate von Patienten mit APC-Resistenz die Plasmaeigenschaft auf Plasmaproben gesunder Kontrollpersonen übertragen konnten, waren umgekehrt normale Faktor V-Konzentrationen in der Lage, den funktionellen Gerinnungsdefekt des Patientenplasmas zu korrigieren. Sowohl Faktor Va als auch Faktor V überträgt [sic!] die funktionelle APC-Resistenz auf normales Plasma (Dahlbäck und Aparicio 1996).

In Laborstudien konnte gezeigt werden, dass die beschriebene Resistenz gegen aktiviertes Protein C keine absolute, sondern lediglich eine relative Resistenz darstellt (Heeb et al 1995). Für den Faktor V Gesunder wurde im Vergleich mit APC-Resistenz-Patienten eine etwa zehnfach höhere Sensitivität zu APC gefunden.

Bei der Suche nach einer Mutation im Faktor V Gen waren insbesondere die funktionell wichtigen Regionen des Faktor V-Moleküls, die APC-Bindungsregion sowie die beiden Spaltungsstellen Arg 360 und Arg 506, von besonderem

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Interesse. Im Frühjahr 1994 konnte bei einer großen Gruppe der thrombophilen Patienten mit funktioneller APC-Resistenz eine Punktmutation an einer der Spaltungsstellen (Arg 506) nachgewiesen werden. Die Mutation Faktor V G1691A kodiert den Aminosäurenaustausch Arg 506 Gln. Die Mutation zeigte eine sehr gute Korrelation zum pathologischen Befund im funktionellen APC-Resistenz-Test nach modifizierten APTT-Methoden (Bertina et al 1994).

Biochemisch lässt sich nachweisen, dass der mutierte Faktor Va G1691A von APC nicht mehr an der Stelle Arg506 [sic!] gespalten wird (Aparicio und Dahlbäck 1996). Die nachfolgenden, funktionell inaktivierenden Spaltungsschritte an Arg306 [sic!] und Arg679 [sic!] sind hingegen möglich, laufen jedoch signifikant langsamer ab. Insgesamt kann APC mehr als 90% der prokoagulatorischen Aktivität des Faktor [sic!] Va G1691A inaktivieren, allerdings mit unphysiologisch hohem Zeitbedarf.

Anmerkungen

Grammatik- und Tippfehler bzw. wechselnde Schreibweisen finden sich eins zu eins wieder.

Sichter
(Schumann), Hindemith

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