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45 gesichtete, geschützte Fragmente: Plagiat

[1.] Ht/Fragment 001 01 - Diskussion
Bearbeitet: 27. December 2012, 14:14 Klicken
Erstellt: 1. December 2012, 02:12 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Wenner 2006

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 1, Zeilen: 1-16
Quelle: Wenner 2006
Seite(n): 1, Zeilen: 1-11, 15-17, 20-22
1. Einleitung

1.1 Sauerstoffhomöostase und Hypoxie

Ein konstanter Sauerstoffpartialdruck in allen Geweben ist für höhere Organismen lebensnotwendig. Sowohl das respiratorische als auch das kardiovaskuläre System sind daran beteiligt, das Gewebe mit dem benötigten Sauerstoff zu versorgen. Die Zellen selbst sind ebenfalls in der Lage, bei Veränderungen des O2-Drucks verschiedene adaptive Mechanismen zu induzieren, um eine optimale Sauerstoffversorgung zu gewährleisten (Guillemin und Krasnow, 1997). Sauerstoff dient als Elektronenakzeptor im Rahmen der mitochondrialen oxidativen Phosphorylierung und bei vielen anderen organischen und anorganischen Reaktionen. Die Eigenschaft, Metaboliten zu oxidieren, dient dabei oft der Umwandlung in Energie, insbesondere in Form von ATP. Hypoxie besteht, wenn das Sauerstoffangebot bzw. die Sauerstoffversorgung unter das Niveau sinkt, das benötigt wird, um physiologische O2-Drücke des betreffenden Gewebes aufrecht zu erhalten, d.h. sobald der Sauerstoffbedarf das -angebot übersteigt (Leniger-Follert et al., 1975). Sinkt der Sauerstoff-Partialdruck unter einen kritischen Wert im betroffenen Gewebe, so werden verschiedene adaptive Mechanismen aktiviert.


Guillemin K and M A Krasnow (1997), The hypoxic response: huffing and HIFing. Cell 89: 9-12

Leniger-Follert E, D W Lubbers (1975), Regulation of local tissue pO2 of the brain cortex at different arterial O2 pressures. Pflugers Arch 359: 81-95

1 Einleitung

1.1 Sauerstoffhomöostase und Hypoxie

Für höhere Organismen ist es lebensnotwendig, einen konstanten Sauerstoffpartialdruck in allen Geweben aufrecht zu erhalten. Sowohl das respirative als auch das kardiovaskuläre System sind daran beteiligt, das Gewebe mit dem benötigten Sauerstoff zu versorgen. Auch die Zellen selbst induzieren bei Veränderungen des O2-Drucks verschiedene adaptive Mechanismen, um eine optimale Sauerstoffversorgung zu gewährleisten (Guillemin und Krasnow 1997). Sauerstoff dient als Elektronenakzeptor im Rahmen der mitochondrialen oxidativen Phosphorylierung und bei vielen anderen organischen und anorganischen Reaktionen. Die Eigenschaft, Metaboliten zu oxidieren, dient dabei oft der Umwandlung in Energie, insbesondere in ATP. [...]

Hypoxie entsteht, wenn das Sauerstoffangebot bzw. die Sauerstoffversorgung unter das Niveau sinkt, das benötigt wird, um physiologische O2-Drücke des betreffenden Gewebes aufrecht zu erhalten, d.h. sobald der Sauerstoffbedarf das -angebot übersteigt. [...] (Leniger-Follert, Lubbers et al. 1975). Sinkt der Sauerstoff-Partialdruck allerdings unter einen kritischen Wert im betroffenen Gewebe, so werden verschiedene adaptive Mechanismen aktiviert.


Guillemin, K. and M. A. Krasnow (1997). "The hypoxic response: huffing and HIFing." Cell 89(1): 9-12.

Leniger-Follert, E., D. W. Lubbers, et al. (1975). "Regulation of local tissue PO2 of the brain cortex at different arterial O2 pressures." Pflugers Arch 359(1-2): 81-95.

Anmerkungen

Umfangreiche wörtliche Übernahmen, auf die nicht hingewiesen wird.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[2.] Ht/Fragment 001 18 - Diskussion
Bearbeitet: 27. December 2012, 14:14 Klicken
Erstellt: 1. December 2012, 02:26 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 1, Zeilen: 18-28
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 1, Zeilen: 6-18
Ein O2-sensitives Regulationssystem ermöglicht die physiologische Antwort auf

Hypoxie, indem es den Sauerstoffpartialdruck (pO2) von Blut und Gewebe innerhalb der physiologischen Grenzen konstant hält (Acker, 1993; López-Barneo et al., 1997; Conforti et al., 1999). Dieses Regulationssystem verfügt über spezielle chemosensitive Zellen, zu denen unter anderem auch paraganglionäre Zellen gehören (Kummer, 1996; Conforti et al., 1999). Paraganglien sind Hypoxie-sensitive Organe, die kontinuierlich den pO2 messen und bei Hypoxie adaptive Reaktionen des Körpers, wie die reflektorische Hyperventilation und Katecholaminfreisetzung, initiieren (Kummer, 1996). Unterschieden werden retroperitoneale Paraganglien, zu denen als Sonderform das Nebennierenmark gehört, und die Glomera (Kummer, 1996). Besonders während des hypoxischen Stresses zum Zeitpunkt des Geburtsvorganges ist die Sekretion von [Kreislauf-aktivierenden Katecholaminen aus dem Nebennierenmark für das Überleben des Fetus essenziell (Lagercrantz, 1996).]


Acker H (1994), Mechanisms and meaning of cellular oxygen sensing in the organism. Respir Physiol 95: 1-10

López-Barneo J, Ortega-Sáenz P, Molina A, Franco-Obregón A, Ureña J & Castellano A (1997), Ion channels and heme proteins as oxygen sensors. Oxygen sensing by ion channels. Kidney Int 51: 454-461

Conforti L, Kobayashi S, Beitner-Johnson D, Conrad PW, Freeman T & Millhorn DE (1999), Regulation of gene expression and secretory functions in oxygen-sensing pheochromocytoma cells. Respir Physiol 115: 249-260

Kummer W (1996) in: Autonomic-endocrine interactions. (Unsicker K, Ed.) Harwood Academic Publisher Chur: 315-356

Lagercrantz H (1996), Stress, arousal, and gene activation at birth. News Physiol Sci 11: 214-218

Die physiologische Antwort auf Hypoxie wird durch ein O2-sensitives Regulationssystem ermöglicht, das den Sauerstoffpartialdruck (pO2) von Blut und Gewebe innerhalb der physiologischen Grenzen konstant hält (Acker, 1993; López-Barneo et al., 1997; Conforti et al., 1999). Dieses Regulationssystem verfügt über spezielle chemosensitive Zellen, zu denen unter anderem auch paraganglionäre Zellen gehören. (Übersicht bei Kummer, 1996; Conforti et al., 1999). Paraganglien sind Hypoxie-sensitive Organe, die permanent den arteriellen pO2 messen und bei Hypoxie im Körper adaptive Reaktionen, wie reflektorische Hyperventilation und Katecholaminfreisetzung, initiieren (Czyzyk-Krzeska, 1997; López-Barneo et al., 1997; Höhler et al., 1999). Auch das Nebennierenmark gehört zu den Paraganglien (Übersicht bei Kummer, 1996). Besonders während des hypoxischen Stresses zum Zeitpunkt der Geburt ist die Sekretion von Katecholaminen aus dem Nebennierenmark für das Überleben des Fetus essentiell (Lagercrantz, 1996).

Acker H (1993) Mechanisms and meaning of cellular oxygen sensing in the organism. Respir Physiol; 95: 1-10

López-Barneo J, Ortega-Sáenz P, Molina A, Franco-Obregón A, Ureña J & Castellano A (1997) Ion channels and heme proteins as oxygen sensors. Oxygen sensing by ion channels. Kidney Int; 51: 454-461

Conforti L, Kobayashi S, Beitner-Johnson D, Conrad PW, Freeman T & Millhorn DE (1999) Regulation of gene expression and secretory functions in oxygen-sensing pheochromocytoma cells. Respir Physiol; 115: 249-260

Kummer W (1996) in: Autonomic-endocrine interactions (Unsicker K, Ed.), Harwood Academic Publisher, Chur.: 315-356

Lagercrantz H (1996) Stress, arousal, and gene activation at birth. News Physiol Sci; 11: 214-218

Anmerkungen

Umfangreiche wörtliche Übernahmen, auf die nicht hingewiesen wird.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[3.] Ht/Fragment 002 01 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:01 Hindemith
Erstellt: 1. December 2012, 12:41 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 2, Zeilen: 1-2
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 1, Zeilen: 16-18
[Besonders während des hypoxischen Stresses zum Zeitpunkt des Geburtsvorganges ist die Sekretion von] Kreislauf-aktivierenden Katecholaminen aus dem Nebennierenmark für das Überleben des Fetus essenziell (Lagercrantz, 1996).]

Lagercrantz H (1996), Stress, arousal, and gene activation at birth. News Physiol Sci 11: 214-218

Besonders während des hypoxischen Stresses zum Zeitpunkt der Geburt ist die Sekretion von Katecholaminen aus dem Nebennierenmark für das Überleben des Fetus essentiell (Lagercrantz, 1996).

Lagercrantz H (1996) Stress, arousal, and gene activation at birth. News Physiol Sci; 11: 214-218

Anmerkungen

Abschluss des Fragments Ht/Fragment_001_18, welches auf der Vorderseite begonnen wurde. Weiterhin kein Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[4.] Ht/Fragment 002 03 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 23:20 Guckar
Erstellt: 1. December 2012, 12:46 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Täpper 2005, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 2, Zeilen: 3-19
Quelle: Täpper 2005
Seite(n): 1, Zeilen: 18-33
Paraganglien sind durch das Vorkommen zweier Zelltypen charakterisiert, die Hauptzellen (Typ I-Zellen) und die Hüllzellen (Typ II-Zellen). Die Hauptzellen speichern in ihren sekretorischen Vesikeln Katecholamine und Serotonin, die unter Hypoxie freigesetzt werden. Diese Typ I-Zellen werden von den Ausläufern der Hüllzellen bedeckt (Kummer, 1996).

Greene und Tischler (1976) isolierten eine Tumorzelllinie (PC12-Zellen) aus dem Nebennierenmark der Ratte, die eine hohe Sensitivität gegenüber O2-Schwankungen aufweist (Conforti et al., 1999) und sich daher sehr gut für Studien des O2-messenden Mechanismus der Paraganglien eignet. Sie stellt deshalb ein Modellsystem für O2-chemosensitive Zellen dar (Czyzyk-Krzeska et al., 1994; Zhu et al., 1996; Taylor und Peers, 1998). Sie entsprechen morphologisch den O2-sensitiven Typ I-Zellen. Hypoxische Bedingungen führen in beiden Zelltypen zu einer Hemmung von K+-Kanälen (Buckler, 1999; Conforti & Millhorn, 2000), die eine Membrandepolarisation und einen Ca2+-Einstrom induzieren (Lopez-Barneo, 1988; Lopez-Barneo, 1996). Es kommt zu einer verstärkten Genexpression von Tyrosinhydroxylase (Czyzyk-Krzeska et al., 1992; Czyzyk-Krzeska et al., 1994; Spicer & Millhorn, 2003) und zur Katecholaminfreisetzung (Kumar et al., 1998; Taylor und Peers, 1998).


Kummer W (1996) in: Autonomic-endocrine interactions. (Unsicker K, Ed.) Harwood Academic Publisher Chur: 315-356

Greene LA & Tischler AS (1976), Establishment of a noradrenergic clonal line of rat adrenal pheochromocytoma cells which respond to nerve growth factor. Proc Natl Acad Sci USA 73: 2424-2428

Conforti L, Kobayashi S, Beitner-Johnson D, Conrad PW, Freeman T & Millhorn DE (1999), Regulation of gene expression and secretory functions in oxygen-sensing pheochromocytoma cells. Respir Physiol 115: 249-260

Czyzyk-Krzeska MF, Furnari BA, Lawson EE & Millhorn DE (1994), Hypoxia increases rate of transcription and stability of tyrosine hydroxylase mRNA in pheochromocytoma (PC12) cells. J Biol Chem 269: 760-764

Zhu WH, Conforti L, Czyzyk-Krzeska MF & Millhorn DE (1996), Membrane depolarization in PC-12 cells during hypoxia is regulated by an O2-sensitive K+ current. Am J Physiol 271: C658-665

Taylor und Peers 1998, Hypoxia evokes catecholamine secretion from rat pheochromocytoma PC-12 cells. Biochem Biophys Res Commun 248: 13-7

Buckler KJ (1999), Background leak K+-currents and oxygen sensing in the carotid body type I cells. Respir Physiol 115: 179-187

Conforti L & Millhorn DE (2000), Regulation of Shaker-type potassium channels by hypoxia. Oxygen-sensitive K+ channels in PC12 cells. Adv Exp Med Biol 475: 265-274

Lopez-Barneo J, Lopez-Lopez JR, Urena J & Gonzalez C (1988), Chemotransduction in the carotid body: K+-current modulated by pO2 in type I chemoreceptor cells. Science 241: 580-582

Lopez-Barneo J (1996), Oxygen-sensing by ion channels and the regulation of cellular functions. Trends Neurosci 19: 435-440

Czyzyk-Krzeska MF, Bayliss DA, Lawson EE & Millhorn DE (1992), Regulation of tyrosine hydroxylase gene expression in the rat carotid body by hypoxia. J Neurochem 58: 1538-1546

Spicer Z & Millhorn DE (2003), Oxygen sensing in neuroendocrine cells and other cell types: Pheochomocytoma (PC12) cells as an experimental model. Endocrine Pathol 14: 277-292

Kumar GK, Overholt JL, Bright GR, Hui KY, Lu H, Gratzl M & Prabhakar NR (1998), Release of dopamine and norephidrine by hypoxia from PC-12 cells. Am J Physiol 274: C1592-1600

Paraganglien sind durch das Vorkommen zweier Zelltypen charakterisiert. Die Hauptzellen, auch als Typ I-Zellen bezeichnet, speichern in ihren sekretorischen Vesikeln Katecholamine und Serotonin sowie weitere Inhaltsstoffe, die unter Hypoxie freigesetzt werden. Diese Typ I-Zellen werden von den Ausläufern der Hüllzellen (Typ II-Zellen) bedeckt (Kummer, 1996).

Die von Greene und Tischler (1976) aus dem Nebennierenmark der Ratte isolierte Tumorzelllinie (PC12-Zellen) weist eine hohe Sensitivität gegenüber O2-Schwankungen auf und stellt daher ein Modellsystem für O2-chemosensitive Zellen (Czyzyk-Krzeska et al.,1994a) dar, das die Forschung der Hypoxieantwort auf molekularer und zellulärer Basis (Czyzyk-Krzeska, 1997) ermöglicht. Sie entsprechen den O2-sensitiven Typ I-Zellen morphologisch. In beiden Zelltypen führen hypoxische Bedingungen zu einer Hemmung von K+-Kanälen (Buckler et al., 1999; Conforti & Millhorn, 2000), die eine Membrandepolarisation und einen Ca2+-Einstrom induzieren (Lopez-Barneo, 1988; Lopez-Barneo, 1996). Es kommt zu einer verstärkten Tyrosinhydroxylase-Genexpression (Czyzyk-Krzeska et al., 1992; Czyzyk-Krzeska et al.,1994a; Spicer & Millhorn, 2003) und zur Dopaminausschüttung (Czyzyk-Krzeska et al., 1992).


Kummer W (1996) in: Autonomic-endocrine interactions (Unsicker K, Ed.), Haarwood Academic Publishers, Chur.: 315-356

Greene LA & Tischler AS (1976) Establishment of a noradrenergic clonal line of rat adrenal pheochromocytoma cells which respond to nerve growth factor. Proc Natl Acad Sci USA; 73: 2424-2428

Czyzyk-Krzeska MF, Dominski Z, Kole R & Millhorn DE (1994a) Hypoxia increases rate of transcription and stability of tyrosine hydroxylase mRNA in pheochromocytoma (PC12) cells. J Biol Chem; 269;1: 760-764

Czyzyk-Krzeska MF (1997) Molecular aspects of oxygen sensing in physiological adaptation to hypoxia. Respir Physiol; 110: 99-111

Buckler KJ (1999) Background leak K+-currents and oxygen sensing in the carotid body type I cells. Respir Physiol; 115: 179-187

Conforti L & Millhorn DE (2000) Regulation of Shaker-type potassium channels by hypoxia. Oxygen-sensitive K+ channels in PC12 cells. Adv Exp Med Biol; 475: 265-274

Lopez-Barneo J, Lopez-Lopez JR, Urena J & Gonzalez C (1988) Chemotransduction in the carotid body: K+-current modulated by pO2 in type I chemoreceptor cells. Science; 241: 580-582

Lopez-Barneo J (1996) Oxygen-sensing by ion channels and the regulation of cellular functions. Trends Neurosci; 19: 435-440

Czyzyk-Krzeska MF, Bayliss DA, Lawson EE & Millhorn DE (1992) Regulation of tyrosine hydroxylase gene expression in the rat carotid body by hypoxia. J Neurochem; 58: 1538-1546

Spicer Z & Millhorn DE (2003) Oxygen sensing in neuroendocrine cells and other cell types: Pheochomocytoma (PC12) cells as an experimental model. Endocrine Pathol; 14: 277-292

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Guckar

[5.] Ht/Fragment 002 21 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 11:13 Guckar
Erstellt: 1. December 2012, 13:39 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 2, Zeilen: 21-26
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 1, Zeilen: 19-24
1.3 Sauerstoffsensormodelle

Trotz zunehmender Erkenntnisse über die Hypoxie-induzierten zellulären Reaktionen wurden die O2-Sensoren in chemosensitiven Zellen noch nicht eindeutig identifiziert. Die genauen Mechanismen, mit denen Zellen die Änderungen des pO2 detektieren und diese in eine physiologische, adaptive Antwort umwandeln, sind nach wie vor nur unvollständig bekannt (Acker et al., 1992; López-Barneo et al., 1997; Conforti et al., 1999; Semenza, 1999; Chandel und Schumacker, 2000).


Acker H, Bölling B, Delpiano MA, Dufau E, Görlach A & Holtermann G (1992), The meaning of H2O2 generation in carotid body cells for pO2 chemoreception. J Auton Nerv Syst 41: 41-51

López-Barneo J, Ortega-Sáenz P, Molina A, Franco-Obregón A, Ureña J & Castellano A (1997), Ion channels and heme proteins as oxygen sensors. Oxygen sensing by ion channels. Kidney Int 51: 454-461

Conforti L, Kobayashi S, Beitner-Johnson D, Conrad PW, Freeman T & Millhorn DE (1999), Regulation of gene expression and secretory functions in oxygen-sensing pheochromocytoma cells. Respir Physiol 115: 249-260

Semenza GL (1999), Perspectives on oxygen sensing. Cell 98: 281-284

Chandel NS & Schumacker PT (2000), Cellular oxygen sensing by mitochondria: old questions, new insight. J Appl Physiol 88: 1880-1889

Trotz zunehmender Erkenntnisse über die Hypoxie-induzierten zellulären Reaktionen wurde der eigentliche O2-Sensor in chemosensitiven Zellen noch nicht eindeutig identifiziert. Der genaue Mechanismus, mit dem Zellen die Änderungen des pO2 detektieren und diese in eine physiologische, adaptive Antwort umwandeln, ist nach wie vor unbekannt. (Acker und Xue, 1992; López-Barneo et al., 1997; Conforti et al., 1999; Semenza, 1999; Chandel und Schumacker, 2000).

Acker H & Xue D (1995) Mechanisms of O2 sensing in the carotid body in comparision with other O2-sensing cells. News Physiol Sci; 10: 211-216

López-Barneo J, Ortega-Sáenz P, Molina A, Franco-Obregón A, Ureña J & Castellano A (1997) Ion channels and heme proteins as oxygen sensors. Oxygen sensing by ion channels. Kidney Int; 51: 454-461

Conforti L, Kobayashi S, Beitner-Johnson D, Conrad PW, Freeman T & Millhorn DE (1999) Regulation of gene expression and secretory functions in oxygen-sensing pheochromocytoma cells. Respir Physiol; 115: 249-260

Semenza GL (1999) Perspectives on oxygen sensing. Cell; 98: 281-284

Chandel NS & Schumacker PT (2000) Cellular oxygen sensing by mitochondria: old questions, new insight. J Appl Physiol; 88: 1880-1889

Anmerkungen

Die Übernahme aus Sell (2001) wird nahtlos fortgesetzt (vgl. Ht/Fragment_001_18). Weiterhin trotz wörtlicher Übereinstimmung kein Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Guckar

[6.] Ht/Fragment 002 27 - Diskussion
Bearbeitet: 27. December 2012, 14:16 Klicken
Erstellt: 1. December 2012, 20:50 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 2, Zeilen: 27-31
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 1, Zeilen: 11-16
Es gibt unterschiedliche O2-Sensormodelle, die diskutiert werden. Einige Arbeitsgruppen konnten z.B. O2-sensitive Ionenkanäle nachweisen, welche in verschiedenen Zelltypen identifiziert werden konnten (Franco-Obregon und Lopez-Barneo, 1996; Buckler, 1997; Fearon et al., 1999). Goldberg et al. (1988) schlugen Hämproteine als O2-Sensoren der Zelle vor, welche in der Lage sind, Sauerstoff direkt zu binden und eine O2-abhängige [Konformationsänderung durchzuführen.]

Franco-Obregon A, Lopez-Barneo J (1996), Differential oxygen sensitivity of calcium channels in rabbit smooth muscle cells of conduit and resistance pulmonary arteries. J Physiol 491: 511-518

Buckler KJ (1997), A novel oxygen-sensitive potassium current in rat carotid body type I cells. J Physiol 498: 649-662

Fearon IM, Palmer AC, Balmforth AJ, Ball SG Varadi G, Peers C (1999), Modulation of recombinant human cardiac L-type Ca2+ channel alpha1C subunits by redox agents and hypoxia. J Physiol 514: 629-637

Goldberg MA, Dunning SP, Bunn HF (1988), Regulation of the erythropoietin gene: evidence that the oxygen sensor is a heme protein. Science 242: 1412-1415

Unterschiedliche O2-Sensormodelle wurden in der Vergangenheit diskutiert.

Einige Arbeitsgruppen konnten z.B. O2-sensitive Ionenkanäle nachweisen, welche in verschiedenen Zelltypen identifiziert werden konnten (Franco-Obregon und Lopez-Barneo, 1996; Buckler, 1997; Fearon et al., 1999).

Goldberg et al. (1988) schlugen Hämproteine als O2-Sensoren der Zelle vor, welche in der Lage sind, Sauerstoff direkt zu binden und eine O2-abhängige Konformationsänderung durchzuführen.


Franco-Obregon A, Lopez-Barneo J (1996) Differential oxygen sensitivity of calcium channels in rabbit smooth muscle cells of conduit and resistance pulmonary arteries J Physiol, 491: 511-518

Buckler KJ (1997) A novel oxygen-sensitive potassium current in rat carotid body type I cells J Physiol, 498: 649-662

Fearon IM, Palmer AC, Balmforth AJ, Ball SG Varadi G, Peers C (1999) Modulation of recombinant human cardiac L-type Ca2+ channel alpha1C subunits by redox agents and hypoxia J Physiol, 514: 629-637

Goldberg MA, Dunning SP, Bunn HF (1988) Regulation of the erythropoietin gene: evidence that the oxygen sensor is a heme protein Science, 242(4884): 1412-1415

Anmerkungen

Mit Ausnahme des überleitenden Satzes identisch bis hin zu den Literaturverweisen; es wird nicht darauf hingewiesen.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[7.] Ht/Fragment 003 01 - Diskussion
Bearbeitet: 27. December 2012, 14:16 Klicken
Erstellt: 1. December 2012, 21:16 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 3, Zeilen: 1-12, 15-16
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 1-2, Zeilen: S.1,14-17.23-26.27-28 und S.2,3-8
[Goldberg et al. (1988) schlugen Hämproteine als O2-Sensoren der Zelle vor, welche in der Lage sind, Sauerstoff direkt zu binden und eine O2-abhängige] Konformationsänderung durchzuführen. Diese Konformationsänderung soll zu einer Aktivierung von Transkriptionsfaktoren führen.

Eine andere Hypothese besagt, dass eine membrangebundene NADPH-Oxidase ähnlich der NADPH-Oxidase der Neutrophilen und Makrophagen als O2-Sensor in Frage kommt. Diese NADPH-Oxidase soll in Abhängigkeit von der Sauerstoffkonzentration H2O2 produzieren. Das gebildete H2O2 dient als second messenger und reguliert die Öffnungswahrscheinlichkeit von Kaliumkanälen und die Expression von bestimmten Genen (Acker, 1994; Acker und Xue, 1995).

Eine weitere Theorie ist die Prolylhydroxylasentheorie (Ivan et al., 2001; Jaakola et al., 2001, Yu et al., 2001). Unter Normoxie wird die a-Untereinheit des Transkriptionsfaktors Hypoxie-induzierbarer Faktor (HIF) durch Prolylhydroxylasen (PHD) kontinuierlich hydroxyliert (Jaakola et al., 2001; Ivan et al., 2001). [...] Die Prolylhydroxylierung wird durch Hypoxie inhibiert und führt zu einer Anreicherung von HIF (Ivan et al., 2001; Jaakola et al., 2001).


Goldberg MA, Dunning SP, Bunn HF (1988), Regulation of the erythropoietin gene: evidence that the oxygen sensor is a heme protein. Science 242: 1412-1415

Acker H (1994), Mechanisms and meaning of cellular oxygen sensing in the organism. Respir Physiol 95: 1-10

Acker H und Xue D (1995), Mechanisms of O2-sensing in the carotid body in comparison with other O2-sensing cells. News Physiol Sci 10: 211-216

Ivan M, Kondo K, Yang H, Kim W, Valiando J, Ohh M, Salic A, Asara JM, Lane WS, Kaelin Jr WG (2001), HIF-1alpha targeted for VHL-mediated destruction by prolin hydroxylation: implications for oxygen sensing. Science 292: 464-468

Jaakola P, Mole DR, Tian YM, Wilson MI, Gielbert J, Gaskell SJ, von Kriegsheim A, Hebestreit HF, Mukherji M, Schofield CJ, Maxwell PH, Pugh CW, Ratcliffe PJ (2001), Targeting of HIF-1alpha to the von Hippel-Lindau ubiquitylation complex by O2-regulated prolyl hydroxylation. Science 292: 468-472

Yu F, White SB, Zhao Q, Lee FS (2001), HIF-1alpha binding to VHL is regulated by stimulus-sensitive prolin hydroxylation. PNAS 98: 9630-9635

[Seite 1]

Goldberg et al. (1988) schlugen Hämproteine als O2-Sensoren der Zelle vor, welche in der Lage sind, Sauerstoff direkt zu binden und eine O2-abhängige Konformationsänderung durchzuführen. Diese Konformationsänderung soll zu einer Aktivierung von Transkriptionsfaktoren führen [...]

Eine weitere Theorie ist die Prolylhydroxylasentheorie (Ivan et al., 2001; Jaakola et al., 2001, Yu et al., 2001). Unter Normoxie wird die a-Untereinheit des Transkriptionsfaktors Hypoxie-induzierbarer Faktor (HIF) durch eine HIF-Prolylhydroxylase kontinuierlich hydroxyliert, [...] Die Prolinhydroxylierung wird durch Hypoxie inhibiert und führt zu einer Anreicherung von HIF.

[Seite 2]

[...]

Eine andere Hypothese besagt, dass eine membrangebundene NADPH-Oxidase ähnlich der NADPH-Oxidase der Neutrophilen und Makrophagen als O2-Sensor in Frage kommt. Diese NADPH-Oxidase soll in Abhängigkeit von der Sauerstoffkonzentration H2O2 produzieren. Das gebildete H2O2 dient als second messenger und reguliert die Öffnungswahrscheinlichkeit von Kaliumkanälen und die Expression von bestimmten Genen, wie z. B. EPO (Acker, 1994; Acker und Xue, 1995).


Goldberg MA, Dunning SP, Bunn HF (1988) Regulation of the erythropoietin gene: evidence that the oxygen sensor is a heme protein Science, 242(4884): 1412-1415

Ivan M, Kondo K, Yang H, Kim W, Valiando J, Ohh M, Salic A, Asara JM, Lane WS, Kaelin Jr WG (2001) HIFα targeted for VHL-mediated destruction by prolin hydroxylation: implications for oxygen sensing Science, 292: 464-468

Jaakola P, Mole DR, Tian YM, Wilson MI, Gielbert J, Gaskell SJ, von Kriegsheim A, Hebestreit HF, Mukherji M, Schofield CJ, Maxwell PH, Pugh CW, Ratcliffe PJ (2001) Targeting of HIF-α to the von Hippel-Lindau ubiquitylation complex by O2-regulated prolyl hydroxylation Science, 292: 468-472

Yu F, White SB, Zhao Q, Lee FS (2001) HIF-1α binding to VHL is regulated by stimulus-sensitive prolin hydroxylation PNAS, 98: 9630-9635

Acker H (1994) Mechanisms and meaning of cellular oxygen sensing in the organism Respir Physiol, 95: 1-10

Acker H und Xue D (1995) Mechanisms of O2 sensing in the carotid body in comparison with other O2-sensing cells News Physiol Sci, 10: 211-216

Anmerkungen

Mit Ausnahme des überleitenden Satzes identisch bis hin zu den Literaturverweisen; auf die Übernahme wird nicht hingewiesen.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[8.] Ht/Fragment 003 12 - Diskussion
Bearbeitet: 28. December 2012, 09:37 Guckar
Erstellt: 1. December 2012, 22:03 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Wenner 2006

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 3, Zeilen: 12-15, 16-20
Quelle: Wenner 2006
Seite(n): 2-3, 4, Zeilen: S.2,29-31 - S.3,1-2 und S.4,27-30
[Zeilen 12-15]

Das von Hippel-Lindau Tumorsuppressorprotein (pVHL) vermittelt dann die Ubiquitinierung und Degradation von HIF (Maxwell et al., 1999; Srinivas et al., 1999; Cockman et al., 2000; Kim und Kaelin, 2003).

[Zeilen 16-20]

Die PHD sind ein Eisen- und 2-Oxoglutarat-abhängiges Enzymsystem, die für ihre Funktion des Weiteren Ascorbat und molekularen Sauerstoff benötigen. Sie gelten deshalb unter anderem als Sauerstoffsensoren in der Zelle, insbesondere, wenn Änderungen in der Genexpression eingeleitet werden (Acker und Acker, 2004).

[Seite 2, Zeilen 29-31]

Die hydroxylierte ODD-Domäne wird von pVHL (VHL = von Hippel-Lindau), einer E3-Ubiquitin-Ligase, erkannt. pVHL vermittelt dann zusammen mit Elongin B und C die Ubiquitinierung und Degradation von HIF (Maxwell, Wiesener et al.

[Seite 3, Zeilen 1-2]

1999; Srinivas, Zhu et al. 1999; Cockman, Masson et al. 2000; Review: Kim und Kaelin 2003).

[Seite 4, Zeilen 27-30]

Die PHDs sind ein Eisen- und 2-Oxoglutarat-abhängiges Enzymsystem in der Familie der Dioxygenasen. Sie benötigen für ihre Funktion des Weiteren Ascorbat und molekularen Sauerstoff und gelten deshalb unter anderem als Sauerstoffsensoren in der Zelle (Review: Acker und Acker 2004).

Anmerkungen

Patchwork. Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
Guckar

[9.] Ht/Fragment 003 24 - Diskussion
Bearbeitet: 27. December 2012, 14:17 Klicken
Erstellt: 1. December 2012, 22:52 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 3, Zeilen: 24-31
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 2, Zeilen: 3-10
Um die zellulären Reaktionsmechanismen auf O2-Mangel genauer zu untersuchen, führten Höhler et al. (1999; 2000) Hypoxie-Experimente an PC12-Zellen durch. Wie zuvor von anderen Arbeitsgruppen bei Kardiomyozyten (Duranteau et al., 1998) und Hep3B-Zellen (Chandel et al., 1998) beschrieben, konnten auch Höhler et al. (1999; 2000) einen Hypoxie-bedingten Anstieg reaktiver Sauerstoffspezies (ROS) beobachten. Zudem konnten Duranteau et al. (1998) bei Kardiomyozyten und Chandel et al. (1998) bei Hep3B-Zellen zwischen der Hypoxie-bedingten ROS-Zunahme und den anschließenden Zellreaktionen einen Zusammenhang nachweisen.

Höhler B, Goldenberg A, Sell A & Kummer W (2000), Mitochondriale Atmungskette und ROS-Produktion in PC12 Zellen. Ann Anat 182: 123

Höhler B, Lange B, Holzapfel B, Goldenberg A, Hänze J, Sell A, Tastan H, Möller W & Kummer W (1999), Hypoxic upregulation of tyrosine hydroxylase gene expression is paralleled, but not induced by increased generation of reactive oxygen species in PC12 cells. FEBS Lett 457: 53-56

Duranteau J, Chandel NS, Kulisz A, Zuohui S & Schumacker PT (1998), Intracellular signaling by reactive oxygen species during hypoxia in cardiomyocytes. J Biol Chem 273: 11619-11624

Chandel NS, Maltepe E, Goldwasser E, Mathieu CE, Simon MC & Schumacker PT (1998), Mitochondrial reactive oxygen species trigger hypoxia-induced transcription. Proc Natl Acad Sci USA 95: 11715-11720

Um die zellulären Reaktionsmechanismen auf O2-Mangel genauer zu untersuchen, führten Höhler et al. (1999; 2000) Hypoxie-Experimente an PC12-Zellen durch. Wie zuvor von anderen Arbeitsgruppen bei Kardiomyozyten (Duranteau et al., 1998) und Hep3B-Zellen (Chandel et al., 1998) beschrieben, konnten auch Höhler und Mitarbeiter (1999; 2000) einen Hypoxie-bedingten Anstieg reaktiver Sauerstoffspezies (ROS) beobachten. Zudem konnten Duranteau et al. (1998) bei Kardiomyozyten und Chandel et al. (1998) bei Hep3B-Zellen zwischen der Hypoxie-bedingten ROS-Zunahme und den anschließenden Zellreaktionen einen Zusammenhang nachweisen.

Höhler B, Goldenberg A, Sell A & Kummer W (2000) Mitochondriale Atmungskette und ROS-Produktion in PC12 Zellen. Ann Anat; 182 (Suppl.): 123

Höhler B, Lange B, Holzapfel B, Goldenberg A, Hänze J, Sell A, Tastan H, Möller W & Kummer W (1999) Hypoxic upregulation of tyrosine hydroxylase gene expression is paralleled, but not induced, by increased generation of reactive oxygen species in PC12 cells. FEBS Lett; 457: 53-56

Duranteau J, Chandel NS, Kulisz A, Zuohui S & Schumacker PT (1998) Intracellular signaling by reactive oxygen species during hypoxia in cardiomyocytes. J Biol Chem; 273: 11619-11624

Chandel NS, Maltepe E, Goldwasser E, Mathieu CE, Simon MC & Schumacker PT (1998) Mitochondrial reactive oxygen species trigger hypoxia-induced transcription. Proc Natl Acad Sci USA; 95: 11715-11720

Anmerkungen

Zwar wird die Autorin der Quelle im vorangegangenen Absatz genannt, es findet sich jedoch kein Hinweis auf die folgende Übernahme. Dass diese Passage wortwörtlich übernommen wurde, ist nicht ersichtlich.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[10.] Ht/Fragment 004 02 - Diskussion
Bearbeitet: 23. February 2013, 23:02 WiseWoman
Erstellt: 2. December 2012, 11:10 (Agrippina1)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 2-4
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 2, Zeilen: 15-18
Reaktive Sauerstoffspezies (ROS) werden im Rahmen des enzymgebundenen Elektronentransports gebildet, der in allen biologischen Systemen einen wichtigen, natürlichen Prozess darstellt (Sharp und Chapman, 1999). ROS werden im Rahmen des enzymgebundenen Elektronentransports gebildet, der in allen biologischen Systemen einen wichtigen, natürlichen Prozess darstellt. Die meisten Proteine, die den Elektonentransfer katalysieren, sind aus mehreren redoxaktiven Kofaktoren zusammengesetzt (Sharp und Chapman, 1999).
Anmerkungen

Ein Satz der Quelle ausgelassen, aber die Literaturangabe mit übernommen.

Sichter
(Agrippina1), Guckar

[11.] Ht/Fragment 004 04 - Diskussion
Bearbeitet: 27. December 2012, 00:03 Guckar
Erstellt: 2. December 2012, 11:24 (Agrippina1)
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 4-23
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 4, Zeilen: 3-13, 17-27
Es handelt sich dabei um äußerst reaktionsfähige Sauerstoffverbindungen, die als Nebenprodukt des Zellstoffwechsels gebildet werden. Die Einteilung der ROS erfolgt aufgrund ihrer unterschiedlichen chemischen Strukturen und Ladungen in Superoxid-Anionen (O2.-), Hydroxylradikale (OH˙), Singulett-Sauerstoff (1O2) und Wasserstoffperoxid (H2O2).

Radikale sind chemisch äußerst aggressiv und reagieren leicht mit Molekülen ihrer Umgebung. H2O2 zählt wegen seiner Reaktionsfreudigkeit ebenfalls zu den ROS, obwohl es sich bei diesem Molekül nicht um ein Radikal handelt (Rodney et al., 2000).

Der Organismus schützt sich vor der toxischen Wirkung der Radikale durch verschiedene Mechanismen (Slot et al., 1986). Übersteigt die zelluläre Produktion von ROS die Kapazität der Schutzmechanismen, so werden zelleigene Fette, Proteine und DNA geschädigt.

Dieser als “oxidativer Stress” bezeichnete Zustand wird für eine Reihe von Erkrankungen verantwortlich gemacht (Thannikal et al., 2000). ROS sind aber nicht nur toxische Nebenprodukte des Zellstoffwechsels, sondern haben in niedrigen Konzentrationen auch eine Funktion als second messenger und spielen eine wichtige Rolle im zellulären Signaltransduktionssystem (Finkel, 1998; Rhee, 1999; Ulrich und Bachschmid, 2000). An verschiedenen Zelltypen konnten Studien zudem zeigen, dass ROS auch unter Hypoxie als second messenger von besonderer Bedeutung für den Organismus sind (Chandel und Schumacker, 2000).

Reaktive Sauerstoffspezies (ROS) sind äusserst reaktionsfähige

Sauerstoffverbindungen, die als Nebenprodukt des Zellstoffwechsels gebildet werden. Zu den reaktiven Sauerstoffspezies werden die Sauerstoffradikale Hydroxylradikal (.OH), Superoxid-Anion (O2.-) und Singulett-Sauerstoff (1O2) gezählt. Als Sauerstoffradikale bezeichnet man Sauerstoffverbindungen, die ein oder mehrere ungepaarte Elektronen aufweisen. Zu den reaktiven Sauerstoffspezies zählt wegen seiner Reaktionsfreudigkeit zusätzlich Wasserstoffperoxid (H2O2), obwohl es sich bei diesem Molekül nicht um ein Radikal handelt (Rodney et al., 2000).

Radikale sind chemisch äußerst agressiv und reagieren leicht mit Molekülen ihrer Umgebung. Der Organismus schützt sich vor der toxischen Wirkung der Radikale durch verschiedene Mechanismen. [...] Wenn die zelluläre Produktion von ROS die Kapazität der Schutzmechanismen übersteigt, werden zelleigene Fette, Proteine und DNA geschädigt. Dieser als “oxidativer Stress” bezeichnete Zustand wird für eine Reihe von Erkrankungen verantwortlich gemacht (Thannikal et al., 2000).

ROS sind aber nicht nur toxische Nebenprodukte des Zellstoffwechsels, sondern dienen der Zelle in niedrigen Konzentrationen als second messenger und spielen eine wichtige Rolle im zellulären Signaltransduktionssystem (Finkel, 1998; Rhee, 1999; Ulrich und Bachschmid, 2000). Die ROS scheinen als second messenger auch an den adaptiven Mechanismen der Zelle auf Hypoxie beteiligt zu sein und damit eine massgebliche Funktion im O2-Sensormechanismus der Zelle zu haben (Chandel und Schumacker, 2000).

Anmerkungen

Nicht nur sinngemäße, sondern zum großen Teil wörtliche Übereinstimmungen mit der weder hier noch im Literaturverzeichnis genannten Quelle.

Sichter
Guckar

[12.] Ht/Fragment 004 24 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 11:02 Guckar
Erstellt: 2. December 2012, 11:37 (Agrippina1)
Fragment, Gesichtet, Ht, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 24-26
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 4, Zeilen: 11-14
Es kommen verschiedene zelluläre Enzymsysteme als Entstehungsort für ROS in Frage, die entweder im Zytosol oder in den Mitochondrien lokalisiert sind (Cross und Jones, 1990; Zulueta et al., 1995; Jones et al., 1996; Kummer und Acker, 1997). Es kommen verschiedene zelluläre Enzymsysteme als Entstehungsort für ROS in Frage, die entweder im Zytosol oder in den Mitochondrien lokalisiert sind (Cross und Jones, 1990; Zulueta et al., 1995; Jones et al.; 1996; Kummer und Acker, 1997).
Anmerkungen

Wörtliche Übernahme ohne Kennzeichnung eines Zitats. Ein Quellenverweis ist nicht vorhanden.

Sichter
Guckar

[13.] Ht/Fragment 005 03 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 10:55 Guckar
Erstellt: 2. December 2012, 12:59 (Agrippina1)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 2-8
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 4, Zeilen: 16-23
1.5.1 NAD(P)H-Oxidase

Paraganglien schützen den Organismus vor hypoxischen Zuständen (Kummer, 1996), indem sie mit einem noch weitgehend unbekannten Mechanismus (López-Barneo et al., 1997; Conforti et al., 1999) den arteriellen pO2 messen und adaptive Reaktionen im Körper initiieren (Kummer, 1996). Eines der Modelle zum O2-messenden Mechanismus von Paraganglien beinhaltet, dass eine Flavohämoprotein-haltige NAD(P)H-Oxidase (NOX) unter Normoxie kontinuierlich eine gleichbleibende Menge an ROS bildet.

2.1.1.1 NAD(P)H-Oxidase

Paraganglien sind Hypoxie-sensitive Organe, die den Organismus vor hypoxischen Zuständen schützen (Übersicht bei Kummer, 1996), indem sie mit einem noch weitgehend unbekannten Mechanismus (López-Barneo et al., 1997; Conforti et al., 1999) den arteriellen pO2 messen und adaptive Reaktionen im Körper initiieren (Übersicht bei Kummer, 1996). Eines der Modelle zum O2-messenden Mechanismus von Paraganglien beinhaltet, dass eine Flavohämoprotein-haltige NAD(P)H-Oxidase unter Normoxie kontinuierlich eine gleichbleibende Menge an ROS bildet.

Anmerkungen

Zum großen Teil wörtlich mit der Quelle übereinstimmend, die nicht genannt wird.

Sichter
Guckar

[14.] Ht/Fragment 005 14 - Diskussion
Bearbeitet: 27. December 2012, 14:19 Klicken
Erstellt: 2. December 2012, 13:07 (Agrippina1)
Fragment, Gesichtet, Ht, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 14-17
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 4, Zeilen: 23-27
Unter Hypoxie führt die verminderte O2-Verfügbarkeit zu einer verlangsamten, geringeren ROS-Produktion, wodurch physiologische zelluläre Reaktionen aktiviert werden (Acker et al., 1992; Kroll und Czyzyk-Krzeska, 1998; Chandel und Schumacker, 2000). Unter Hypoxie führt die verminderte O2-Verfügbarkeit zu einer verlangsamten, geringeren ROS-Produktion, wodurch physiologische, zelluläre Reaktionen aktiviert werden (Acker und Xue, 1992; Kroll und Czyzyk-Krzeska, 1998; Chandel und Schumacker, 2000).
Anmerkungen

Wörtlich übernommen einschließlich der Literaturhinweise, aber ohne Angabe der Quelle. Aus "und Xue" wird "et al.".

Sichter
(Agrippina1) Guckar

[15.] Ht/Fragment 005 18 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 10:13 Guckar
Erstellt: 2. December 2012, 14:07 (Agrippina1)
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 18-22
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 6, Zeilen: 4-9
Katalysiert wird die Bildung der ROS durch eine aus mehreren Proteinkomponenten bestehende NOX2 der neutrophilen Granulozyten (Cross und Jones, 1990; Karnovsky, 1994). Verschiedene Proteinkomponenten der NOX2 wurden nicht nur in den neutrophilen Granulozyten entdeckt, sondern auch in O2-sensitiven Zellen (Görlach et al., 1993; Kummer und Acker, 1995; 1997; Youngson et al., 1997). Die Bildung der ROS wird durch eine aus mehreren Proteinkomponenten bestehende NADPH-Oxidase der neutrophilen Granulozyten katalysiert (Cross und Jones, 1990; Karnovsky 1994. Verschiedene Proteinkomponenten der NADPH-Oxidase wurden zusätzlich nicht nur in den neutrophilen Granulozyten entdeckt, sondern auch in O2-sensitiven Zellen (Görlach et al., 1993; Kummer und Acker, 1995, 1997; Youngson et al., 1997).
Anmerkungen

Zum Teil wörtlich übernommen, ebenso die Literaturangaben, aber die Quelle wird nicht genannt, auch nicht im Literaturverzeichnis.

Sichter
Guckar

[16.] Ht/Fragment 005 25 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 23:29 Guckar
Erstellt: 2. December 2012, 14:31 (Agrippina1)
Fragment, Gesichtet, Ht, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Täpper 2005

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 25-28
Quelle: Täpper 2005
Seite(n): 13, Zeilen: 12-15
Bislang konnten die NADPH-Oxidasen 1-5 (NOX1-5) klassifiziert werden (Cheng et al., 2001). Als NOX2 wird die neutrophile NADPH-Oxidase bezeichnet (Cheng et al., 2001; Takeya et al., 2003). Bislang konnten die NADPH-Oxidasen 1-5 (NOX1-5) klassifiziert werden (Cheng et al., 2001). Als NOX2 wird die neutrophile NADPH-Oxidase bezeichnet (Cheng et al., 2001; Takeya et al., 2003).
Anmerkungen

Wörtlich mit den Literaturangaben übernommen, aber kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
Guckar

[17.] Ht/Fragment 006 07 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:00 Hindemith
Erstellt: 2. December 2012, 14:48 (Agrippina1)
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1, Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 6, Zeilen: 7-13
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 6, Zeilen: 24-30
1.5.2 Xanthin-Oxidase

Die Xanthin-Oxidase (XO) stellt ein weiteres O2.--produzierendes Enzym dar. Es handelt sich um ein Membran-assoziiertes Enzym, das in Endothelzellen und anderen Zellen gefunden wurde (Ullrich und Bachschmidt, 2000). Die während einer Ischämie mit nachfolgender Reoxygenierung gebildeten ROS der XO werden unter anderem für die anschließend auftretenden endothelialen Schäden verantwortlich gemacht (Cross und Jones, 1990; Ullrich und Bachschmid [sic!], 2000).


Ullrich V und Bachschmid M (2000), Superoxide as a messenger of endothelial function. Biochem Biophys Res Com 278: 1-8

Cross AR und Jones OTG (1990), Enzymic mechanisms of superoxide production. Biochim Biophys Acta 1057: 281-298

2.2.3 Xanthinoxidase

Ein weiteres O2.--produzierendes Enzym stellt die Xanthinoxidase (XO) dar. Es handelt sich um ein membran-assoziiertes Enzym, das in Endothelzellen und anderen Zellen gefunden wurde (Ullrich und Bachschmidt, 2000). Die während einer Ischämie mit nachfolgender Reoxygenierung gebildeten ROS der XO werden unter anderem für die anschließend auftretenden endothelialen Schäden verantwortlich gemacht (Cross und Jones, 1990; Ullrich und Bachschmidt, 2000).


Ullrich V und Bachschmid M (2000) Superoxide as a messenger of endothelial function Biochem Biophys Res Com, 278: 1-8

Cross AR und Jones OTG (1990) Enzymic mechanisms of superoxide production Biochim Biophys Acta, 1057: 281-298

Anmerkungen

Im ersten Satz werden lediglich die Wörter umgestellt, ab dem zweiten bleibt alles gleich. Der dritte Satz ("Die während einer Ischämie...") findet sich wörtlich einschl. Literaturangaben schon bei Sell 2001, S. 5.

Sichter
Hood

[18.] Ht/Fragment 006 13 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:00 Hindemith
Erstellt: 2. December 2012, 14:58 (Agrippina1)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1, Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 6, Zeilen: 13-16
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 5, Zeilen: 21-24
Andere Studien konnten jedoch zeigen, dass die Hypoxie-induzierte ROS-Bildung vor allem in Endothelzellen nicht auf eine XO-Produktion zurückzuführen ist (De Groot und Littauer, 1988; Littauer und De Groot, 1992; Hawes und Watts, 1993; Zulueta et al., 1995).

De Groot H, Littauer A (1988), Reoxygenation injury in isolated hepatocytes: cell death precedes conversion of xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase. Biochem Biophys Res Commun 155: 278-82

Littauer A und de Groot H (1992), Release of reactive oxygen by hepatocytes on reoxygenation: three phases and role of mitochondria. Am J Physiol 262: G1015-G1020

Hawes EM & Watts JA (1993), Xanthine oxidase/dehydrogenase release following ischemia in isolated rat hearts. Am J Cardiovasc Pathol 4: 326-335

Zulueta JJ, Feng-Sheng Y, Hertig IA, Thannickal VJ & Hassoun PM (1995), Release of hydrogen peroxide in response to hypoxia-reoxygenation: role of an NAD(P)H oxidase-like enzyme in endothelial cell plasma membrane. Am J Respir Cell Mol Biol 12: 41-49

Es gibt jedoch auch Hinweise darauf, dass die Hypoxie-induzierte ROS-Bildung, vor allem in Endothelzellen, nicht auf eine XO-Produktion zurückzuführen ist (De Groot und Littauer, 1988; Littauer und De Groot, 1992; Hawes und Watts, 1993; Zulueta et al., 1995).

Littauer A & De Groot H (1992) Release of reactive oxygen by hepatocytes on reoxygenation: three phases and role of mitochondria. Am J Physiol; 262: G1015-1020

Hawes EM & Watts JA (1993) Xanthine oxidase/dehydrogenase release following ischemia in isolated rat hearts. Am J Cardiovasc Pathol; 4: 326-335

Zulueta JJ, Feng-Sheng Y, Hertig IA, Thannickal VJ & Hassoun PM (1995) Release of hydrogen peroxide in response to hypoxia-reoxygenation: role of an NAD(P)H oxidase-like enzyme in endothelial cell plasma membrane. Am J Respir Cell Mol Biol; 12: 41-49

Anmerkungen

Der einleitende Hauptsatz wurde leicht verändert, bevor die eigentliche Aussage wörtlich, aber ohne Kenntlichmachung, folgt.

Die vorstehenden Sätze finden sich sehr änlich ebenfalls in obiger Quelle (Sell 2001), jedoch auch bei Hoffmann (2004), siehe Ht/Fragment 006 07.

Die erste Quelle der Liste findet sich nicht im Literaturverzeichnis von Sell.

Sichter
Hood

[19.] Ht/Fragment 006 17 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 11:04 Guckar
Erstellt: 2. December 2012, 15:08 (Agrippina1)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 6, Zeilen: 17-22
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 6, Zeilen: 1-7
1.6 Mitochondriale ROS-Quellen

Als mögliche potenzielle ROS-Quellen der Zelle kommen ebenfalls Mitochondrien in Frage (Boveris und Chance, 1973; Turrens und Boveris, 1980). Boveris und Chance (1973) konnten an zahlreichen Untersuchungen an Mitochondrien, die aus den unterschiedlichsten Geweben isoliert wurden, zeigen, dass Säugetiermitochondrien unter physiologischen Bedingungen H2O2 produzieren.

2.1.2 Mitochondriale ROS-Quellen

Mitochondrien, die mehr als 90% des zellulären O2 konsumieren, stellen ebenfalls eine potentielle ROS-Quelle der Zelle dar (Boveris und Chance, 1973; Turrens und Boveris, 1980). Anhand zahlreicher Untersuchungen an Mitochondrien, die aus den unterschiedlichsten Geweben isoliert wurden, konnte gezeigt werden, dass Säugetiermitochondrien unter physiologischen Bedingungen H2O2 produzieren (Boveris und Chance, 1973).

Anmerkungen

Sprachlich leicht verändert und inhaltlich etwas gekürzt, aber in der Aussage und in den Literaturangaben gleich.

Sichter
Guckar

[20.] Ht/Fragment 006 22 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 23:34 Guckar
Erstellt: 2. December 2012, 15:27 (Agrippina1)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Täpper 2005, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 6, Zeilen: 22-30
Quelle: Täpper 2005
Seite(n): 15, Zeilen: 14-27
Verschiedene Studien konnten auch nachweisen, dass ein Zusammenhang zwischen den von den Mitochondrien gebildeten ROS und dem O2-Sensormechanismus besteht (Chandel et al., 1998; Duranteau et al., 1998). Die Rolle der ROS wird jedoch kontrovers diskutiert, denn Duranteau et al. (1998) konnten an Kardiomyozyten zeigen, dass die ROS-Konzentration unter Hypoxie

zunimmt. Chandel et al. (1998) forschten zur gleichen Zeit an Hep3B-Zellen und kamen ebenfalls zu dem Ergebnis, dass Hypoxie die mitochondriale ROS erhöht. Andere Studien wiesen hingegen einen ROS-Abfall unter Hypoxie nach (Fandrey, 1994; Kroll & Czyzyk- Kzeska, 1998; Görlach et al., 2003). Auch in PC12-Zellen stellen Mitochondrien die [Quelle der Hypoxie-induzierten ROS-Produktion dar (Höhler et al., 1999; Sell, 2001).]

Verschiedene Studien zeigen einen Zusammenhang zwischen den von den Mitochondrien gebildeten ROS und dem O2-Sensormechanismus (Chandel et al., 1998; Duranteau et al., 1998), wobei ROS primär unter chronischer Hypoxie eine Bedeutung als second messenger zukommt (Duranteau et al., 1998). Ihre Rolle wird jedoch kontrovers diskutiert. Forschungen an Kardiomyozyten mit dem spezifischen Fluoreszenzindikator 2´7´-Dichlorofluorescin Diazetat (DCFH-DA) zeigten, dass die ROS-Konzentration in Kardiomyozyten unter Hypoxie zunimmt (Duranteau et al., 1998). Chandel und Mitarbeiter (1998) forschten zur gleichen Zeit an Hep3B-Zellen und kamen ebenfalls zu dem Ergebnis, dass Hypoxie die Transkription von EPO, VEGF und glykolytischen Enzymen über eine Erhöhung mitochondrialer ROS aktiviert (Chandel et al., 1998). Andere Wissenschaftler beobachteteten [sic!] hingegen einen ROS-Abfall unter Hypoxie (Fandrey, 1994; Kroll & Czyzyk-Kzeska, 1998; Görlach et al., 2003).

Auch in PC12-Zellen stellen Mitochondrien die Quelle der Hypoxie-induzierten ROSProduktion dar (Höhler et al., 1999; Sell, 2001).

Anmerkungen

Ht übernimmt inhaltlich die Ausführungen der Quelle, leicht gekürzt, zum Teil sogar wörtlich, aber ohne dies kenntlich zu machen

Sichter
Guckar

[21.] Ht/Fragment 007 02 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 23:41 Guckar
Erstellt: 2. December 2012, 21:33 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Täpper 2005, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 2-8
Quelle: Täpper 2005
Seite(n): 15-16, Zeilen: S.15, Z. 29-33 - S.16, Z. 1
Experimente verschiedener Arbeitsgruppen zeigten eine Bildung von ROS an Komplex I (Batandier et al., 2004) und Komplex III (Chandel et al., 2000; Chen et al., 2003). Die Arbeitsgruppe von Paddenberg et al. (2003a) demonstrierte an glatten Muskelzellen von

Lungengefäßen Komplex II als Quelle der hypoxisch-induzierten ROS-Produktion in diesem Zelltyp. In PC12-Zellen wird bisher Komplex I (Sell, 2001) als mitochondriale Quelle der ROS-Produktion unter Hypoxie angenommen, aber auch eine partielle Mitbeteiligung von Komplex II (Täpper, 2005) konnte gezeigt werden.


Chandel NS & Schumacker PT (2000), Cellular oxygen sensing by mitochondria: old questions, new insight. J Appl Physiol 88: 1880-1889

Chen Q, Vazquez J, Moghaddas S, Hoppel CL & Lesnefsky EJ (2003), Production of reactive oxygen species by mitochondria. J Biol Chem 278: 36027-36031

Paddenberg R, Ishaq B, Goldenberg A, Faulhammer P, Rose F, Weissmann N, Braun- Dullaeus CB & Kummer W (2003a), Essential role of complex II of the respiratory chain in hypoxia-induced ROS generation in the pulmonary vasculature. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 284: L710-L719

Sell A (2001), Differenzierung mitochondrialer und nicht-mitochondrialer Quellen von reaktiven Sauerstoffspezies in PC12-Zellen unter Hypoxie. Thesis: Justus-Liebig- Universität

Täpper K (2005), Rolle der Succinatdehydrogenase im Hypoxie-induzierten Anstieg der Tyrosinhydroxylase- und Adrenomedullin-mRNA sowie in der Hypoxie-induzierten mitochondrialen ROS-Bildung in PC12-Zellen. Thesis: Justus-Liebig-Universität

[Seite 15, Zeilen 29-33]

Experimente verschiedene [sic!] Arbeitsgruppen zeigten eine Bildung von ROS an Komplex I (Batandier et al., 2004) und Komplex III (Chandel et al., 2000b; Chen et al., 2003). Die Arbeitsgruppe von Paddenberg et al. (2003a) demonstrierte an glatten Muskelzellen von Lungengefäßen Komplex II als Quelle der hypoxisch-induzierten ROS-Produktion in diesem Zelltyp. In PC12-Zellen wird bisher Komplex I als mitochondriale

[Seite 16, Zeile 1]

Quelle der ROS-Produktion unter Hypoxie angenommen (Sell, 2001).


Batandier C, Leverve X & Fontaine E (2004) Opening of the mitochondrial permeability transition pore induces reactive oxygen species production at the level of the respiratory chain complex I. J Biol Chem; 279: 17197-17204

Chandel NS & Schumacker PT (2000) Cellular oxygen sensing by mitochondria: old questions, new insight. J Appl Physiol; 88: 1880-1889

Chen Q, Vazquez J, Moghaddas S, Hoppel CL & Lesnefsky EJ (2003) Production fo reactive oxygen species by mitochondria. J Biol Chem; 278: 36027-36031

Paddenberg R, Ishaq B, Goldenberg A, Faulhammer P, Rose F, Weissmann N, Braun- Dullaeus CB & Kummer W (2003a) Essential role of complex II of the respiratory chain in hypoxia-induced ROS generation in the pulmonary vasculature. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol; 284: L710-L719

Sell A (2001) Differenzierung mitochondrialer und nicht-mitochondrialer Quellen von reaktiven Sauerstoffspezies in PC12-Zellen unter Hypoxie. Thesis; Justus-Liebig-Universität

Anmerkungen

Wörtlich mit den Literaturangaben übernommen. Der Name der Autorin der Quelle fällt sogar, aber es ist überhaupt nicht ersichtlich, dass aus dieser Quelle Originalwortlaut übernommen wurde.

Zur Quelle "Batandier et al., 2004" existiert im Literaturverzeichnis von Ht kein Eintrag.

Die richtigen Vornamen-Kürzel von Braun-Dullaeus in der Literaturangabe Paddenberg et al. (2003a) sind RC und nicht CB, siehe [1]. Dies ist ein Indiz für eine ungeprüfte Copy&Paste-Übernahme aus der Quelle. Dieselbe Literaturangabe findet sich auch in der Quelle Hoffmann (2004), dort fehlt der Vorname von Braun-Dullaeus völlig.

Sichter
(Graf Isolan), Guckar

[22.] Ht/Fragment 007 09 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:00 Hindemith
Erstellt: 3. December 2012, 00:52 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 9-13
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 6, Zeilen: 15-20
Es wird angenommen, dass ROS als „second messenger“ adaptive und physiologische Reaktionen im Organismus induziert (Chandel und Schumacker, 1999; 2000). Demnach kommt den Mitochondrien neben ihrer wichtigen Stoffwechselfunktion außerdem eine große Bedeutung bei der lebensnotwendigen Erkennung von O2-Schwankungen und die daran gekoppelte Aktivierung von Adaptionsmechanismen zu.

Chandel NS & Schumacker PT (1999), Cells depleted of mitochondrial DNA (p0) yield insight into physiological mechanisms. FEBS Lett 454: 173-176

Chandel NS & Schumacker PT (2000), Cellular oxygen sensing by mitochondria: old questions, new insight. J Appl Physiol 88: 1880-1889

Diese ROS scheinen als „second messenger“ eine adaptive, physiologische Reaktion im Organismus zu induzieren

(Chandel und Schumacker, 1999; 2000). Demnach kommt den Mitochondrien neben ihrer wichtigen Stoffwechselfunktion außerdem eine große Bedeutung bei der lebensnotwendigen Erkennung von O2-Schwankungen und die daran gekoppelte Aktivierung von Adaptionsmechanismen zu.


Chandel NS & Schumacker PT (1999) Cells depleted of mitochondrial DNA (p0) yield insight into physiological mechanisms. FEBS Lett; 454: 173-176

Chandel NS & Schumacker PT (2000) Cellular oxygen sensing by mitochondria: old questions, new insight. J Appl Physiol; 88: 1880-1889

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[23.] Ht/Fragment 007 23 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:00 Hindemith
Erstellt: 3. December 2012, 09:41 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 23-30
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 6-7, Zeilen: S.6,21-26 - S.7,1-5
1.7 Aufbau und Funktion des Mitochondriums

1.7.1 Äußere und innere Mitochondrienmembran

Mitochondrien besitzen zwei Membranen. Die glatte, äußere Membran ist reich an Porin, einem Transmembranprotein, das unspezifische Poren bildet und den Durchtritt von kleinen Molekülen und Ionen bis zu einer Größe von 5 kD ermöglicht (Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998). An die äußere Membran schließt sich die proteinreiche und stark gefaltete innere Mitochondrienmembran an. Enzyme und Redoxproteine, die den Elektronentransport und die oxidative Phosphorylierung katalysieren, sind in den als [Cristae bezeichneten Einstülpungen der inneren Membran lokalisiert (Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998).]


Lloreta-Trull J & Serrano S (1998), Biology and pathology of the mitochondrion. Ultrastruct Pathol 2: 357-367

[Seite 6]

2.1.3 Aufbau der Mitochondrien

2.1.3.1 Äußere und innere Mitochondrienmembran

Mitochondrien besitzen zwei Membranen. Die glatte, äußere Membran ist reich an Porin, einem Transmembranprotein, das unspezifische Poren bildet und den Durchtritt von kleinen Molekülen und Ionen bis zu einer Größe von 5 kD ermöglicht (Lloreta- Trull und Serrano, 1998).

[Seite 7]

An die äußere Membran schließt sich die proteinreiche und stark gefaltete innere Mitochondrienmembran an. In diesen als Cristae bezeichneten Einstülpungen der inneren Membran sind die Enzyme und Redoxproteine, die den Elektronentransport und die oxidative Phosphorylierung katalysieren, lokalisiert (Lloreta-Trull und Serrano, 1998).


Lloreta-Trull J & Serrano S (1998) Biology and pathology of the mitochondrion. Ultrastruct Pathol; 2: 357-367

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[24.] Ht/Fragment 008 01 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:00 Hindemith
Erstellt: 3. December 2012, 09:52 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 1-15
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 7, Zeilen: 2-18
[Enzyme und Redoxproteine, die den Elektronentransport und die oxidative Phosphorylierung katalysieren, sind in den als] Cristae bezeichneten Einstülpungen der inneren Membran lokalisiert (Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998). Die innere Membran ist für viele Metaboliten, polare Moleküle und die meisten Ionen aufgrund ihres hohen Gehalts an Cardiolipin (Capaldi, 1983; Hatefi, 1985; Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998) impermeabel. Nur Moleküle, für die spezielle Transportproteine vorhanden sind, sind durchlässig. Dies führt zu einer Abgrenzung und Isolierung des Mitochondriums vom Cytosol und ermöglicht den Aufbau eines elektrochemischen Potenzialgradienten über diese innere Membran (Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998).

1.7.2 Mitochondrienmatrix

Die innere Mitochondrienmembran umschließt die Matrix. Sie beinhaltet neben den löslichen Enzymen des oxidativen Stoffwechsels Substrate, Nucleotid-Kofaktoren sowie anorganische Ionen (Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998). Außerdem enthält die Matrix den genetischen Apparat der Mitochondrien, der eine Reihe verschiedener Mitochondrienproteine synthetisiert (Capaldi, 1982).

1.7.3 Mitochondriale Atmungskette


Lloreta-Trull J & Serrano S (1998), Biology and pathology of the mitochondrion. Ultrastruct Pathol 2: 357-367

Capaldi RA (1982), Arrangement of proteins in the mitochondrial inner membrane. Biochim Biophys Acta 694: 291-306

In diesen als Cristae bezeichneten Einstülpungen der inneren Membran sind die Enzyme und Redoxproteine, die den Elektronentransport und die oxidative Phosphorylierung katalysieren, lokalisiert (Lloreta-Trull und Serrano, 1998). Die innere Membran ist für viele Metaboliten, polare Moleküle und die meisten Ionen aufgrund ihres hohen Gehalts an Cardiolipin (Capaldi, 1983; Hatefi, 1985; Lloreta-Trull und Serrano, 1998) impermeabel. Sie ist nur für Moleküle durchlässig, für die spezielle Transportproteine vorhanden sind. Dies führt zu einer Abgrenzung und Isolierung des Mitochondriums vom Cytosol und ermöglicht den Aufbau eines elektrochemischen Potentialgradienten über diese innere Membran (Lloreta-Trull und Serrano, 1998).

2.1.3.2 Mitochondrienmatrix

Die innere Mitochondrienmembran umschließt die Matrix. Sie beinhaltet neben den löslichen Enzymen des oxidativen Stoffwechsels Substrate, Nucleotid-Kofaktoren sowie anorganische Ionen (Lloreta-Trull und Serrano, 1998). Außerdem enthält die Matrix den genetischen Apparat der Mitochondrien, der eine Reihe verschiedener Mitochondrienproteine synthetisiert (Capaldi, 1982; siehe 2.3).

2.1.4 Mitochondriale Atmungskette


Lloreta-Trull J & Serrano S (1998) Biology and pathology of the mitochondrion. Ultrastruct Pathol; 2: 357-367

Capaldi RA (1982) Arrangement of proteins in the mitochondrial inner membrane. Biochim Biophys Acta; 694: 291-306

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[25.] Ht/Fragment 008 16 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:00 Hindemith
Erstellt: 3. December 2012, 10:03 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Täpper 2005, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 16-20
Quelle: Täpper 2005
Seite(n): 17, Zeilen: 14-18
Mitochondrien sind semiautonome Organellen, die wichtige Funktionen wie die Regulation des Zellstoffwechsels und des apoptotischen Zelltods erfüllen. Die Hauptfunktion der Mitochondrien liegt in der Energieproduktion in Form von Adenosin-5´-triphosphat (ATP) durch die oxidative Phosphorylierung aus Adenosin-5´-diphosphat (ADP) und anorganischem Phosphat (Chandel & Schumacker, 1999).

Chandel NS & Schumacker PT (1999), Cells depleted of mitochondrial DNA (p0) yield insight into physiological mechanisms. FEBS Lett 454: 173-176

Mitochondrien sind semiautonome Organellen, denen essenzielle Funktionen im Zellstoffwechsel und der Regulation des apoptotischen Zelltods zukommen. Die Hauptfunktion der Mitochondrien liegt in der Energieproduktion in Form von Adenosin-5´-triphosphat (ATP) durch die oxidative Phosphorylierung aus Adenosin-5´-diphosphat (ADP) und anorganischem Phosphat (Chandel & Schumacker, 1999).

Chandel NS & Schumacker PT (1999) Cells depleted of mitochondrial DNA (rho0) yield insight into physiological mechanisms. FEBS Lett; 454: 173-176

Anmerkungen

Weitgehend wörtlich inklusive der Literaturangabe übernommen, aber kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[26.] Ht/Fragment 008 21 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:00 Hindemith
Erstellt: 3. December 2012, 10:18 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 21-31
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 5, Zeilen: 7-21
Die oxidative Phosphorylierung stellt einen Teil der in den Mitochondrien stattfindenden Atmungskette dar. Die mitochondriale Atmungskette besteht aus vier Enzymkomplexen, der NADH-Ubiquinon-Oxidoreduktase (Komplex I), der Succinat-Ubiquinon-Reduktase (Komplex II), der Cytochrom-c-Reduktase (Komplex III) und der Cytochrom-c-Oxidase (Komplex IV). Bei der oxidativen Phosphorylierung werden Elektronenpaare der energiereichen Moleküle NADH und FADH2, welche bei der Glykolyse der Fettsäureoxidation und dem Citratzyklus entstehen, über die Komplexe I, II, III und IV auf molekularen Sauerstoff übertragen. Energie, die dabei frei wird, wird zur ATP-Erzeugung verwendet. Während der Elektronenübertragung an den vier Komplexen kann es durch unvollständige Reduktion von Sauerstoff zur Entstehung von ROS kommen (Thannikal et al., 2000). Die dabei gebildeten ROS sind H2O2 und O2.- (Chance et al., [1979; Papa und Skulachev, 1997).]

Thannickal VJ, und Fanburg BL (2000), Reactive oxygen species in cell signalling. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 279: L1005-L1028

Chance B, Sies H, Boveris A (1979), Hydroperoxide metabolism in mammalian organs. Physiol Rev 59: 527-605

Papa S und Skulachev VP (1997), Reactive oyxgen species, mitochondria apoptosis and aging. Mol cell biochem 174: 305-319

Der aerobe Energiestoffwechsel ist abhängig von der oxidativen Phosphorylierung, die einen Teil der in den Mitochondrien stattfindenen Atmungskette darstellt. Die mitochondriale Atmungskette besteht aus vier Enzymkomplexen, der NADH-Ubiquinon-Oxidoreduktase (Komplex I), der Succinat-Ubiquinon-Reduktase (Komplex II), der Cytochrom-c-Reduktase (Komplex III) und der Cytochrom-c-Oxidase (Komplex IV).

Bei der oxidativen Phosphorylierung werden Elektronenpaare der energiereichen Moleküle NADH und FADH2, welche bei der Glykolyse, der Fettsäureoxidation und dem Citratzyklus entstehen, über die Komplexe I, II, III und IV auf molekularen Sauerstoff übertragen. Die dabei freiwerdende Energie wird zur ATP-Erzeugung verwendet.

Während der Elektronenübertragung an den vier Komplexen kann es durch unvollständige Reduktion von Sauerstoff zur Entstehung von ROS kommen (Thannikal et al. 2000). Die dabei gebildeten ROS sind H2O2 und O2.- (Chance et al., 1979; Papa und Skulachev, 1979).


Thannickal VJ, und Fanburg BL (2000) Reactive oxygen species in cell signaling Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol, 279: L1005-L1028

Chance B, Sies H, Boveris A (1979) Hydroperoxide metabolism in mammalian organs Physiol Rev, 59: 527-605

Papa S und Skulachev VP (1997) Reactive oyxgen species, mitochondria apoptosis and aging Mol cell biochem, 174: 305-319

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[27.] Ht/Fragment 009 01 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:09 Hindemith
Erstellt: 3. December 2012, 12:11 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 9, Zeilen: 1-12
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 5, Zeilen: 21-32
Verschiedene Arbeitsgruppen konnten durch Untersuchungen zeigen, dass besonders den Komplexen II und III eine besondere Rolle in Bezug auf den Sauerstoffsensormechanismus zukommt. Turrens et al. (1985) zeigten, dass unter Normoxie ROS an Komplex III gebildet werden. Dabei dient Ubisemiquinon, einer von zwei mobilen Elektronencarriern der Atmungskette, als Elektronenquelle. Ubisemiquinon reduziert durch Abgabe von Elektronen O2 zu O2-. Untersuchungen an einer Hepatomzelllinie (Hep3B) (Chandel et al., 2000), welche mit verschiedenen Hemmstoffen der mitochondrialen Atmungskette behandelt wurde, zeigten, dass es besonders unter Hypoxie zu einem Anstieg der an Komplex III gebildeten ROS kommt. Die Arbeitsgruppe von Paddenberg et al. (2003a) konnte dahingegen den Komplex II als Quelle der hypoxisch induzierten ROS-Produktion in glatten Muskelzellen der

Lungengefäße nachweisen.


Turrens JF, Alexandre A, Lehninger AL (1985), Ubisemiquinone is the electron donor for superoxide formation by complex III of heart mitochondria. Arch Biochem Biophys 237: 408-414

Chandel NS, McClintock DS, Feliciano CE, Wood TM, Melendez JA, Rodriguez AM, Schumacker PT (2000), Reactive oxygen species generated at mitochondrial complex III stabilize hypoxia-inducible factor-1 alpha during hypoxia: a mechanism of O2 sensing. J Biol Chem 275: 25130-8

Chandel NS & Schumacker PT (2000), Cellular oxygen sensing by mitochondria: old questions, new insight. J Appl Physiol 88: 1880-1889

Paddenberg R, Ishaq B, Goldenberg A, Faulhammer P, Rose F, Weissmann N, Braun- Dullaeus CB & Kummer W (2003a), Essential role of complex II of the respiratory chain in hypoxia-induced ROS generation in the pulmonary vasculature. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 284: L710-L719

Untersuchungen verschiedener Arbeitsgruppen zeigen, dass besonders den Komplexen II und III eine besondere Rolle in Bezug auf den Sauerstoffsensormechanismus zukommt. Turrens et al. zeigten (1985), dass unter Normoxie ROS an Komplex III gebildet werden. Dabei dient Ubisemiquinon, einer von zwei mobilen Elektronencarriern der Atmungskette, als Elektronenquelle. Durch Abgabe von Elektronen reduziert Ubisemiquinon O2 zu O2-. Untersuchungen an einer Hepatomzelllinie (Hep3B) (Chandel et al., 2000), welche mit verschiedenen Hemmstoffen der mitochondrialen Atmungskette behandelt wurde, zeigten, dass es besonders unter Hypoxie zu einem Anstieg der an Komplex III gebildeten ROS kommt. Die Arbeitsgruppe von Paddenberg et al. (2003) konnte dahingegen den Komplex II als Quelle der hypoxisch induzierten ROS-Produktion in glatten Muskelzellen der Lungengefäße nachweisen.

Turrens JF, Alexandre A, Lehninger AL (1985) Ubisemiquinone is the electron donor for superoxide formation by complex III of heart mitochondria Arch Biochem Biophys, 237: 408-414

Chandel NS, McClintock DS, Feliciano CE, Wood TM, Melendez JA, Rodriguez AM, Schumacker PT (2000) Reactive oxygen species generated at mitochondrial complex III stabilize hypoxiainducible factor-1alpha during hypoxia: a mechanism of O2 sensing J Biol Chem, 275: 25130-25138

Chandel NS und Schumacker PT (2000) Cellular oxygen sensing by mitchondria: old questions, new insight J Appl Physiol, 88: 1880-1889

Paddenberg R, Ishaq B, Goldenberg A, Faulhammer P, Rose F, Weissmann N, Braun-Dullaeus, Kummer W (2003) Essential role of complex II of the respiratory chain in hypoxia-induced ROS generation in the pulmonary vasculature Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol, 284: L710-L719

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme. Für die Referenz "(Chandel et al., 2000)" kommen zwei Angaben aus dem Literaturverzeichnis in Frage (s.o.). Beide Angaben finden sich auch in der obigen Quelle.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[28.] Ht/Fragment 009 13 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 10:09 Guckar
Erstellt: 2. December 2012, 19:00 (Agrippina1)
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 9, Zeilen: 13-29
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 20, Zeilen: 1-15, 24-27
1.8 Messung intrazellulärer ROS-Bildung

Die Bildung intrazellulärer ROS kann durch Fluoreszenzindikatoren nachgewiesen und quantifiziert werden. Die Fluoreszenzindikatoren sollten dabei in der Lage sein, die Zellmembran zu penetrieren, um signifikante intrazelluläre Konzentrationen zu erreichen. Die Indikatoren sollten zudem eine minimale zelluläre Toxizität aufweisen. Die Konversion der Indikatoren von einer nicht-fluoreszierenden zu einer fluoreszierenden Form sollte spezifisch für ROS sein. Außerdem sollte die oxidierte, fluoreszierende Form der Indikatoren die Zelle nicht mehr verlassen können (Royall und Ischiropoulos, 1993). Verschiedene Autoren berichteten, dass der farblose Fluoreszenzindikator Dihydrorhodamin 123 (H2R) für diesen Zweck gut geeignet sei. Die intrazellulär gebildeten ROS (v.a. H2O2) oxidieren die farblose Substanz zu ihrem fluoreszierenden Metaboliten Rhodamin 123 (Cathcart et al., 1983; Bass et al., 1983; Rothe et al., 1988; Royall und Ischiropoulos, 1993; Carter et al., 1994; Dugan et al., 1995; Crow, 1997). Mittels eines konfokalen Laserscanning-Mikroskopes kann die Fluoreszenzintensität des Indikators gemessen werden. Die Fluoreszenzintensität korreliert direkt mit der intrazellulären ROSKonzentration (Royall und Ischiropoulos, 1993; Sawada et al., 1996; Possel et al., 1997; Chandel und Schumacker, 2000).

[Zeilen 1-15]

2.6 Messung intrazellulärer ROS-Bildung durch Fluoreszenzindikatoren

Die Bildung intrazellulärer ROS kann durch Fluoreszenzindikatoren nachgewiesen und quantifiziert werden. Die Fluoreszenzindikatoren sollten dabei in der Lage sein, die Zellmembran zu penetrieren und signifikante intrazelluläre Konzentrationen zu erreichen. Die Indikatoren sollten zudem eine minimale zelluläre Toxizität aufweisen. Die Konversion der Indikatoren von einer nicht-fluoreszierenden zu einer fluoreszierenden Form sollte spezifisch für ROS sein. Außerdem sollte die oxidierte, fluoreszierende Form der Indikatoren die Zelle nicht mehr verlassen können (Royall und Ischiropoulos, 1993). Die farblosen Fluoreszenzindikatoren Dihydrorhodamin 123 (H2R) und 2´,7´- Dichlorofluoreszein-Diazetat (DCFH-DA) sind für diesen Zweck gut geeignet. Die intrazellulär gebildeten ROS (v.a. H2O2) oxidieren die beiden farblosen Substanzen zu ihren fluoreszierenden Metaboliten Rhodamin 123 und 2´,7´-Dichlorofluoreszein (DCF) (Cathcart et al. 1983; Bass et al., 1983; Rothe et al., 1988; Royall und Ischiropoulos, 1993; Carter et al., 1994; Dugan et al., 1995; Crow 1997).[...]

[Zeilen 24-27]

Mittels eines konfokalen Laserscanning-Mikroskopes kann die Fluoreszenzintensität der beiden Indikatoren gemessen werden. Die Fluoreszenzintensität korreliert direkt mit der intrazelluären ROS-Konzentration (Royall und Ischiropoulos, 1993; Sawada et al., 1996; Possel et al., 1997; Chandel und Schumacker, 2000).

Anmerkungen

Die Vorlage wurde gekürzt und minimal verändert, aber nicht angegeben.

Sichter
Guckar

[29.] Ht/Fragment 012 01 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:09 Hindemith
Erstellt: 3. December 2012, 12:26 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 12, Zeilen: 1-21, 23-24
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 20, Zeilen: 20, 1ff (komplett) und S.21,4- 7
2. Material und Methodik

2.1 Zellkultur

2.1.1 Zelllinie

Für die Zellkultur wurden PC12-Zellen, eine Phäochromocytom-Zelllinie der Ratte (Greene und Tischler, 1976), aus der American Tissue Type Cell Collection (Rockville, MD, USA) verwendet.

2.1.2 Medium für PC12-Zellen

Zur Anzucht wurden 75 ml Zellkulturflaschen (Falcon, Heidelberg, D) für 1 h mit fetalem Kälberserum (PAA, Marburg, D) beschichtet. Danach wurden die Zellen in RPMI 1640- Grundmedium (Sigma, Deisenhofen, D), das je 500 ml mit 25 ml fetalem Kälberserum, 50 ml Pferdeserum (Pan Systems, Aidenbach, D), 5 ml Streptomycin/Penicillin und 5 ml L-Glutamin (Biomol, Hamburg, D) angereichert wurde, suspendiert. Die PC12-Zellen wurden dreimal wöchentlich einem Mediumwechsel unterzogen und bei 37°C und 5 % CO2 inkubiert.

2.1.3 Trypsinisieren (Splitten)

Die PC12-Zellen wurden nach 7-10 Tagen gesplittet. Hiefür [sic!] wurden die adhärent wachsenden Zellen durch Zugabe von 3 ml Trypsin von der Zellkulturflasche gelöst und 10 Minuten bei 500g zentrifugiert, um eine Mindestmenge von fünf Millionen Zellen pro Milliliter zu erhalten. Das entstandene Zellpellet wurde mit Hilfe einer silikonisierten Pasteurpipette mehrmals trituiert und dann im Verhältnis 1:3 auf neue Zellkulturflaschen mit frischem Medium verteilt.

2.1.4 Einfrieren der PC12-Zellen

Beschriftete 1 ml fassende Kryo-Röhrchen wurden auf Eis vorgekühlt. Dem Kulturmedium wurde 10 % Dimethylsulfoxid (DMSO, Sigma) zugesetzt. Anschliessend wurde [das Zellpellet im Einfriermedium resuspendiert und in die Kryoröhrchen portioniert.]

[Seite 20]

3 Material und Methoden

3.1 Zellkultur

3.1.1 Zelllinie

Für die Zellkultur wurden PC12-Zellen, eine Phäochromocytom-Zellinie der Ratte (Greene und Tischler, 1976), aus der American Tissue Type Cell Collection (Rockville, MD, USA) verwendet.

3.1.2 Kulturbedingungen

Zur Anzucht wurden 75 ml Zellkulturflaschen (Falcon, Heidelberg) für 1 Stunde mit fetalem Kälberserum (PAA, Marburg) beschichtet. Danach wurden die Zellen in RPMI 1640 Medium (Sigma, Deisenhofen), das je 500 ml mit 25 ml fetalem Kälberserum, 50 ml Pferdeserum (Pan Systems, Aidenbach), 5 ml Streptomycin/Penicillin (PAA) und 5 ml Glutamin (Biomol, Hamburg) angereichert wurde, suspendiert. Die PC12-Zellen wurden dreimal wöchentlich einem Mediumwechsel unterzogen und bei 37°C und 5% CO2 inkubiert.

3.1.3 Splitting

Die PC12-Zellen wurden nach 7-10 Tagen gesplittet. Hierfür wurden die adhärent wachsenden Zellen durch Zugabe von 3 ml Trypsin (PAA) von der Zellkulturflasche gelöst und 10 Minuten bei 500g zentrifugiert. Das entstandene Zellpellet wurde mit Hilfe einer silikonisierten Pasteurpipette mehrmals trituiert und dann im Verhältnis 1:3 auf neue Zellkulturflaschen mit frischem Medium verteilt.

[Seite 21]

3.1.4 Kryokonservierung

[...]

Dem Kulturmedium wurde 10% Dimethylsulfoxid (DMSO) zugesetzt. Anschließend wurde das Zellpellet im Einfriermedium resuspendiert und in 1 ml fassende Kryoröhrchen portioniert. Die Kryoröhrchen wurden zunächst 1 Stunde im Kühlschrank abgekühlt, [...]

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[30.] Ht/Fragment 013 01 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 09:49 Guckar
Erstellt: 3. December 2012, 13:17 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 13, Zeilen: 1-11
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 21, Zeilen: 5-15
[Anschliessend wurde] das Zellpellet im Einfriermedium resuspendiert und in die Kryoröhrchen portioniert. Die Kryoröhrchen wurden zunächst eine Stunde im Kühlschrank abgekühlt, danach für 12 Stunden in einer –20 °C Gefriertruhe zwischengelagert und schließlich in flüssigen Stickstoff überführt (Haltbarkeit bis zu zwei Jahren).

2.1.5 Revitalisieren

Das Auftauen der Kryo-Röhrchen erfolgte in einem 37 °C warmen Wasserbad (B. Braun, Melsungen, D). Um die Bestandteile des Einfriermediums möglichst gründlich zu entfernen, wurde der Inhalt in 9 ml angewärmtes Kulturmedium pipettiert und 10 Minuten bei 500g zentrifugiert. Das entstandene Zellpellet wurde mit frischem Kulturmedium versetzt und in einer 75 ml Zellkulturflasche ausgesät. Anschließend wurden die Zellen wie üblich inkubiert.

Anschließend wurde das Zellpellet im Einfriermedium resuspendiert und in 1 ml fassende Kryoröhrchen portioniert. Die Kryoröhrchen wurden zunächst 1 Stunde im Kühlschrank abgekühlt, danach für zwölf Stunden in einer -20 °C Gefriertruhe zwischengelagert und schließlich in flüssigen Stickstoff überführt.

3.1.5 Auftauen

Bei Bedarf wurden die Kryoröhrchen für 2-3 Minuten im Wasserbad bei 37 °C aufgetaut. Der Inhalt wurde in 9 ml angewärmtes Kulturmedium pipettiert und zehn Minuten bei 500g zentrifugiert, um die Bestandteile des Einfriermediums möglichst gründlich zu entfernen. Das entstandene Zellpellet wurde mit frischem Kulturmedium versetzt und in einer 75 mm2 Zellkulturflasche ausgesät. Anschließend wurden die Zellen wie üblich inkubiert.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[31.] Ht/Fragment 013 17 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:09 Hindemith
Erstellt: 3. December 2012, 13:29 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 13, Zeilen: 17-21
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 22, Zeilen: 2-6
2.2.1 Aussaat der Zellen

12 Stunden vor Versuchsbeginn wurden die Zellen im Kulturmedium auf vier culture slides (30000 Zellen/Napf) je Versuchsansatz ausgesät. Die Kammerung des Objektträgers in acht Näpfe ermöglichte die variable Kombination verschiedener Reagenzien an einem Versuchstag (Abb. 2).

3.2.1 Aussaat der Zellen

Zwölf Stunden vor Versuchsbeginn wurden die Zellen in Kulturmedium auf vier „Culture Slides“ (Falcon, Heidelberg), 30000 Zellen/Napf je Versuchsansatz ausgesät. Die Kammerung des Objektträgers in acht Näpfe ermöglichte die variable Kombination verschiedener Reagenzien an einem Versuchstag (Abb. 7).

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme. Die in den Texten genannten Abbildungen stimmen inklusive Legende ebenfalls überein.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[32.] Ht/Fragment 014 01 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 09:43 Guckar
Erstellt: 6. December 2012, 00:33 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 14, Zeilen: 1-6
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 22, Zeilen: 7-12
[Abbildung 2]

Abb. 2: Achtfache Kammerung eines Objektträgers für variable Substanzkombinationen (schematisch dargestellt).

2.2.2 Reagenzien

Vor Versuchsbeginn wurde das Kulturmedium von den Näpfen der culture slides abgesaugt. In jeden Napf wurden anschließend 0,5 ml des jeweiligen Versuchsansatzes pipettiert. Abhängig vom Versuchsansatz wurden folgende Substanzen in unterschiedlicher Kombination und Anordnung in die Näpfe der culture slides eingebracht:

[Abbildung ]

Abb. 7: achtfache Kammerung eines Objektträgers für variable Substanzkombinationen (schematisch dargestellt).

3.2.2 Reagenzien

Direkt vor Versuchsbeginn wurde das Kulturmedium von den Näpfen der „Culture Slides“ abgesaugt. In jeden Napf wurden anschließend 0,5 ml des jeweiligen Versuchsansatzes pipettiert. Abhängig vom Versuchsansatz wurden folgende Substanzen in unterschiedlicher Kombination und Anordnung in die Näpfe der „Culture Slides“ eingebracht:

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme. Die Abbildungen sind im übrigen auch identisch.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[33.] Ht/Fragment 016 01 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:09 Hindemith
Erstellt: 3. December 2012, 19:54 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 16, Zeilen: 1-11
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 23, 24, Zeilen: 23: Überschrift; 24: 1-12
2.2.3 Kombination der eingesetzten Substanzen

[Tabelle 2]

Tabelle 2: Kombination der eingesetzten Substanzen in unterschiedlichen Versuchsansätzen und Angabe der Anzahl der jeweilig durchgeführten Experimente bei PC12-Zellen.

2.2.4 Inkubation der Zellen

Zwei Objektträger wurden für eine Stunde unter normoxischen Bedingungen (Raumluft, 20 % O2) inkubiert. Die beiden anderen Objektträger wurden in einer abgedichteten Plastikbox mit einem Volumen von 300 ml unter hypoxischen Bedingungen (1 % O2) inkubiert. Hierfür wurde über eine Schlauchkonstruktion im Deckel der Plastikbox ein Festgasgemisch, bestehend aus 1 % O2, 5 % CO2 und N2 als Balance, aus einer Gasflasche (Messer-Griesheim, Duisburg, D) kontinuierlich in die Box geleitet.

Nach 60 Minuten wurden alle Objektträger mit 4 % Paraformaldehyd in 0,1 M Phosphatpuffer (siehe Rezepturen eingesetzter Lösungen) fixiert. Das Plastikgefäß wurde über eine weitere Öffnung im Deckel mit Hilfe eines Injektionssystems mit dem Fixiermittel [geflutet, um die Zellen vor einer Reoxygenierung zu fixieren.]

[Seite 23]

3.2.3 Kombination der eingesetzten Substanzen

[Tabelle 2]

Tabelle 2: Kombination der eingesetzten Substanzen in unterschiedlichen Versuchsansätzen Angabe der Anzahl der jeweilig durchgeführten Experimente bei PC12-Zellen.

[Seite 24]

[Tabelle 3]

Tabelle 3: Kombination der eingesetzten Substanzen in unterschiedlichen Versuchsansätzen mit Angabe der Anzahl der jeweilig durchgeführten Experimente bei T-PC12-Zellen.

3.2.4 Inkubation der Zellen

Zwei Objektträger wurden für eine Stunde unter normoxischen Bedingungen, (Raumluft, 20% O2) inkubiert. Die beiden anderen Objektträger wurden in einer abgedichteten Plastikbox mit einem Volumen von 300 ml unter hypoxischen Bedingungen (1% O2) inkubiert. Hierfür wurde über eine Schlauchkonstruktion im Deckel der Plastikbox ein Festgasgemisch, bestehend aus 1% O2, 5% CO2 und N2 als Balance, aus einer Gasflasche (Messer-Griesheim, Duisburg) kontinuierlich in die Box geleitet.

Nach 60 Minuten wurden alle Objektträger mit 4%igem Paraformaldehyd in 0,1 M Phosphatpuffer (siehe Rezepturen eingesetzter Lösungen) fixiert. Das Plastikgefäß wurde über eine weitere Öffnung im Deckel mit Hilfe eines Injektionssystems mit dem Fixiermittel geflutet, um die Zellen vor einer Reoxygenierung zu fixieren.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme. Die Tabelleninhalte unterscheiden sich.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[34.] Ht/Fragment 017 01 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:09 Hindemith
Erstellt: 3. December 2012, 20:01 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 17, Zeilen: 1-8
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 24, Zeilen: 12-18
Nach zehn Minuten wurde die Fixierung der Zellen und des Fluoreszenzindikators abgeschlossen.

Nach der Fixierung wurden die Zellen zur Entfernung des überschüssigen Fluoreszenzindikators und des Fixiermittels zweimal fünf Minuten mit 0,1 M Phosphatpuffer gewaschen und mit gepuffertem Glycerol (siehe Rezepturen eingesetzter Lösungen) als Eindeckmedium eingedeckt. Um einer temperaturbedingten Radikalbildung vorzubeugen, wurden die Objektträger während der Messungen bei 4°C aufbewahrt.

Nach zehn Minuten wurde die Fixierung der Zellen und des Fluoreszenzindikators abgeschlossen.

Nach der Fixation wurden die Zellen zur Entfernung des überschüssigen Fluoreszenzindikators und des Fixiermittels zweimal fünf Minuten mit 0,1 M Phosphatpuffer gewaschen und mit gepuffertem Glycerol (siehe Rezepturen eingesetzter Lösungen) als Eindeckelmedium eingedeckt. Um temperaturbedingter Radikalbildung vorzubeugen, wurden die Objektträger während der Messungen bei 4°C aufbewahrt.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[35.] Ht/Fragment 017 09 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:09 Hindemith
Erstellt: 3. December 2012, 20:07 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 17, Zeilen: 9-13, 15-25
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 25, Zeilen: S.25,1-11 und S.26,1-4.5-8
2.3 ROS-Messungen

2.3.1 Laserscanning

Es wurde ein Laser Scan Mikroskop (LSM 10, Zeiss, Jena, D) im nicht-konfokalen Modus benutzt, um die Fluoreszenzintensität zu messen. Die Laserwellenlänge betrug 488 nm. Es wurde das 40er Objektiv mit zweifacher Nachvergrößerung (Zoom) benutzt. [...] An jedem Versuchstag wurden zu Beginn der Messungen der Kontrast und die Helligkeit separat für den Fluoreszenzindikator neu eingestellt. Dafür wurden alle vier Objektträger kurzzeitig gescannt und geeignete Kontrast- und Helligkeitswerte ermittelt, die sowohl bei Objektträgern mit sehr hoher als auch mit sehr niedriger Fluoreszenzintensität eine Auswertung ermöglichten. Die Scanzeit betrug 32 Sekunden.

2.3.2 Messvorgang

Die Näpfe wurden im Transmissionsmodus kurz betrachtet, um geeignete Zellen auszuwählen. Gewählt wurden Zellen, die sich in der Mitte der Näpfe befanden und nicht übereinander lagen. Von jedem Napf wurden die Fluoreszenzintensitäten von 10 Zellen gemessen. Die ermittelten Werte für die Fluoreszenzintensität wurden in Graustufen auf einer Skala von 0-255 wiedergegeben.

[Seite 25]

3.2.5 ROS-Messungen

3.2.5.1 Laserscanning

Zur Messung der Fluoreszenzintensität wurden die Objektträger mit Hilfe eines „Laser Scan Mikroskops“ (LSM 10, Zeiss, Jena) im nicht-konfokalen Modus analysiert. Die Laserwellenlänge betrug 488 nm. Es wurden das 40er Objektiv und der zweier Zoom benuzt. An jedem Versuchstag wurden zu Beginn der Messungen der Kontrast und die Helligkeit separat für jeden der beiden Fluoreszenzindikatoren neu eingestellt. Dafür wurden alle vier Objektträger kurzzeitig gescannt und geeignete Kontrast- und Helligkeitswerte ermittelt, die sowohl bei Objektträgern mit sehr hoher, als auch mit sehr niedriger Fluoreszenzintensität eine Auswertung ermöglichten. Die Scanzeit betrug 32 Sekunden.

[Seite 26]

3.2.5.3 Messvorgang

Zunächst wurden die Näpfe im Transmissionsmodus kurz betrachtet, um geeignete Zellen auszuwählen. Die Wahl fiel auf Zellen, die sich in der Mitte der Näpfe befanden und nicht übereinander lagen. [...] Von jedem Napf wurden die Umrisse von zehn Zellen umfahren und deren Fluoreszenzintensität gemessen. Die ermittelten Werte für die Fluoreszenzintensität wurden in Graustufen auf einer Skala von null bis 255 wiedergegeben.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[36.] Ht/Fragment 018 01 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:09 Hindemith
Erstellt: 3. December 2012, 20:18 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 18, Zeilen: 1-5
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 25, Zeilen: 12-17
2.3.3 Messreihenfolge

An einem Versuchstag wurden vier mit Buchstaben kodierte Objektträger blind analysiert. Die kodierten Objektträger wurden in definierter gleicher Reihenfolge durchgemustert, um alle Näpfe während der Messungen den gleichen Licht- und Temperaturbedingungen auszusetzen.

3.2.5.2 Messreihenfolge

An einem Versuchstag wurden die vier mit Buchstaben kodierten Objektträger blind analysiert.

Die kodierten Objektträger wurden in definierter gleicher Reihenfolge durchgemustert, um alle Näpfe während der Messungen den gleichen Licht- und Temperaturbedingungen auszusetzen.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[37.] Ht/Fragment 020 01 - Diskussion
Bearbeitet: 7. December 2012, 21:09 Hindemith
Erstellt: 3. December 2012, 20:30 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 20, Zeilen: 1-6
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 30, Zeilen: 1, 3-7
3. Ergebnisse

3.1 Normoxie-/Hypoxieversuche unter Kontrollbedingungen bei PC12-Zellen

In insgesamt 35 Kontrollversuchen wurde bei PC12-Zellen unter Verwendung von H2R die Fluoreszenzintensität nach einstündiger Normoxie und Hypoxie verglichen. Es konnte bei allen Messungen ein signifikanter Anstieg der Fluoreszenzintensität, d.h. der ROS-Bildung, unter hypoxischen Bedingungen beobachtet werden (Abb. 3, 4 und 5).

[Abbildungen 3a und 3b]

Abb. 3a: LSM-Darstellung der PC12-Zellen nach einstündiger Normoxie (20 % O2).
Abb. 3b: LSM-Darstellung der PC12-Zellen nach einstündiger Hypoxie (1 % O2).

4 Ergebnisse

4.1 Dihydrorhodamin 123

4.1.1 PC12-Zellen

In 22 Kontrollversuchen wurde bei PC12-Zellen unter Verwendung von H2R die Fluoreszenzintensität unter Normoxie und Hypoxie verglichen. Es konnte bei allen Messungen ein signifikanter Anstieg der Fluoreszenzintensität, d.h. der ROS-Bildung, unter hypoxischen Bedingungen beobachtet werden (Abb. 8a, 8b, 9 und 10).

[Abbildungen 8a und 8b]

Abb. 8a: Grauwert-kodierte intrazelluläre ROS-Bildung bei PC12-Zellen nach einstündiger Normoxie (20% O2). [...]
Abb. 8b: Grauwert-kodierte intrazelluläre ROS-Bildung bei PC12-Zellen nach einstündiger Hypoxie (1% O2).

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[38.] Ht/Fragment 035 04 - Diskussion
Bearbeitet: 23. December 2012, 18:01 Guckar
Erstellt: 5. December 2012, 00:10 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 35, Zeilen: 4-9
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 40, Zeilen: 2-7,8
Auch unter Zugabe von L-NMMA kam es bei PC12-Zellen zu einer signifikanten Hypoxie-bedingten Zunahme der Rhodamin 123-Fluoreszenzintensität (Abb. 22, 23 und 24).

Die Messergebnisse von L-NMMA-behandelten Zellen und Kontrollen wiesen sowohl nach Inkubation unter Hypoxie als auch unter Normoxie keinen signifikanten Unterschied auf (Abb. 23, 25 und Tabelle 7).

Auch unter Zugabe von NaN3, einem Inhibitor von Komplex IV der mitochondrialen Atmungskette, kam es bei PC12-Zellen zu einer signifikanten, Hypoxie-bedingten Zunahme der Rhodamin 123-Fluoreszenzintensität (Abb. 20 und 21).

Die Messergebnisse von NaN3-behandelten PC12-Zellen und unbehandelten Kontrollzellen wiesen nach Inkubation unter Normoxie keine signifikanten Unterschiede auf. [...] (Abb. 20, 22 und Tabelle 6).

Anmerkungen

Adaptiert, leicht modifiziert, aber dennoch weitgehend wörtlich übereinstimmend; keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[39.] Ht/Fragment 044 19 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 11:19 Guckar
Erstellt: 4. December 2012, 21:57 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 44, Zeilen: 19-25
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 55, Zeilen: 5-11
Höhler et al. (1999) sowie Kummer et al. (2003), die in ihren Versuchen ebenfalls die gleiche Zelllinie verwendeten, konnten einen Anstieg der Hypoxie-induzierten Indikatorfluoreszenzintensität zeigen. Die Arbeitsgruppe von

Fandrey et al. (1994) verzeichnete in HepG2-Zellen jedoch eine Abnahme der Hypoxieinduzierten Indikatorfluoreszenzintensität, ebenso zeigte die Arbeitsgruppe von Kroll und Czyzyk-Krzeska (1998) in PC12-Zellen eine Abnahme der Hypoxie-induzierten Fluoreszenzintensität.


Höhler B, Lange B, Holzapfel B, Goldenberg A, Hänze J, Sell A, Tastan H, Möller W & Kummer W (1999), Hypoxic upregulation of tyrosine hydroxylase gene expression is paralleled, but not induced by increased generation of reactive oxygen species in PC12 cells. FEBS Lett 457: 53-56

Fandrey J, Frede S & Jelkmann W (1994), Role of hydrogen peroxide in hypoxia-induced erythropoietin production. Biochem 303: 507-510

Kroll SL & Czyzyk-Krzeska MF (1998), Role of H2O2 and heme-containing O2 sensors in hypoxic regulation of tyrosine hydroxylase gene expression. Am J Phsiol 274: C167-C174

Die Arbeitsgruppen von Höhler et al. (1999) und die Arbeitsgruppe von Duranteau et al. (1998) konnten beispielsweise eine Zunahme der intrazellulären ROS in PC12-Zellen bzw. in

Herzmuskelzellen unter Hypoxie feststellen, während die Arbeitsgruppe von Fandrey et al. (1994) in HepG2-Zellen und die Arbeitsgruppe von Kroll und Czyzyk-Krzeska (1998) in PC12-Zellen eine Abnahme der Hypoxie-induzierten ROS-Konzentration verzeichnen konnten.


Höhler B, Lange B, Holzapfel B, Goldenberg A, Hänze J, Sell A, Testan H, Möller W, Kummer W (1999) Hypoxic upregulation of tyrosine hydroxylase gene expression is paralleled, but not induced by increased generation of reactive oxygen species in PC12 cells FEBS, 457: 53-56

Duranteau J, Chandel NS, Kulisz A, Shao Z und Schumacker PT (1998) Intracellular signaling by reactive oxygen species during hypoxia in cardiomyocytes J Biol Chem, 273: 11619-11624

Fandrey J, Frede S, Jelkmann W (1994) Role of hydrogen peroxide in hypoxia-induced erythropoietin production Biochem J, 303: 507-510

Kroll SL, Czyzyk-Krzeska MF (1998) Role of H2O2 and heme-containing O2 sensors in hypoxic regulation of tyrosine hydroxylase gene expression Am J Physiol, 274: C167-174

Anmerkungen

Kein Hinweis auf eine Übernahme trotz inhaltlicher und wortwörtlicher Übereinstimmungen.

Sichter
(Graf Isolan), Guckar

[40.] Ht/Fragment 044 25 - Diskussion
Bearbeitet: 26. December 2012, 23:57 Guckar
Erstellt: 3. December 2012, 22:26 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Täpper 2005, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 44, Zeilen: 25-29
Quelle: Täpper 2005
Seite(n): 80-81, Zeilen: S.80,26-29.30-33
Nach Semenza (2000) hängen jedoch die widersprüchlichen Ergebnisse bei der Fluoreszenzintensitätsmessung mit den Messverfahren zusammen. Kroll und Czyzyk-Krzeska z.B. haben die Messung erst einige Zeit nach der Inkubation durchgeführt, daher könnte ein Hypoxie-bedingter Fluoreszenz-Anstieg auf Grund der Reoxygenierung vor den Messungen wieder abgenommen haben (Sell, 2001).

Semenza GL (2000a), HIF-1 and human disease: one highly involved factor. Genes & Development 14: 1983-1991

Semenza GL (2000b), Oxygen-regulated transcription factors and their role in pulmonary disease. Respir Res 1: 159-162

Sell A (2001), Differenzierung mitochondrialer und nicht-mitochondrialer Quellen von reaktiven Sauerstoffspezies in PC12-Zellen unter Hypoxie. Thesis: Justus-Liebig- Universität

[Seite 80, Zeilen 26-29]

Nach Semenza (2000) hängen die widersprüchlichen Ergebnisse bei der ROS-Messung mit den Messverfahren zusammen. Kroll und Czyzyk-Krzeska (1998) stellten in PC12-Zellen unter Hypoxie eine verminderte ROS-Bildung fest.

[Seite 80, Zeilen 30-33]

Die verminderte ROS-Bildung ist vermutlich darauf zurückzuführen, dass die Messung erst einige Zeit nach der Inkubation durchgeführt wurde, daher könnte ein Hypoxie-bedingter ROS-Anstieg auf Grund der Reoxygenierung vor den ROS-Messungen bei Kroll und Czyzyk-

[Seite 81, Zeile 1]

Krzeska (1998) wieder abgenommen haben (Sell, 2001).


Semenza GL (2000a) HIF-1 and human disease: one highly involved factor. Genes & Development; 14: 1983-1991

Semenza GL (2000b) Oxygen-regulated transcription factors and their role in pulmonary disease. Respir Res; 1: 159-162

Kroll SL & Czyzyk-Krzeska MF (1998) Role of H2O2 and heme-containing O2 sensors in hypoxic regulation of tyrosine hydroxylase gene expression. Am J Phsiol; 274: C167-C174

Sell A (2001) Differenzierung mitochondrialer und nicht-mitochondrialer Quellen von reaktiven Sauerstoffspezies in PC12-Zellen unter Hypoxie. Thesis; Justus-Liebig-Universität

Anmerkungen

Zusammengekürzt aber unverkennbar; keinerlei Hinweis auf eine Übernahme trotz wortwörtlicher Übereinstimmungen.

Sichter
(Graf Isolan), Guckar

[41.] Ht/Fragment 045 08 - Diskussion
Bearbeitet: 23. December 2012, 16:34 Guckar
Erstellt: 3. December 2012, 20:59 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Wenner 2006

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 45, Zeilen: 08-15
Quelle: Wenner 2006
Seite(n): 5-6, Zeilen: S.5, 29-30 und S.6, 1-9
ROS entstehen als Nebenprodukte in der mitochondrialen Atmungskette und bei anderen Prozessen, bei denen molekularer Sauerstoff metabolisiert wird. O2.- entstehen durch die Übertragung eines Elektrons auf molekularen Sauerstoff. Diese tragen dann zur Bildung weiterer reaktiver Sauerstoffspezies wie H2O2, OH. oder ONOO- bei. Dabei ist H2O2 an sich ein wenig reaktives, ungeladenes Molekül, das Membranbarrieren durchqueren und in den Zellkern diffundieren kann. H2O2 reagiert allerdings mit zweiwertigem Eisen in der Fenton-Reaktion zu Hydroxylradikalen und dreiwertigem Eisen (Fe2+ + H2O2 → Fe3+ + OH. + OH-) (Kamata und Hirata, 1999).

Kamata H, Hirata H (1999), Redox regulation of cellular signalling. Cell Signal Review 11: 1-14

[Seite 5]

ROS entstehen als Nebenprodukte in der mitochondrialen Atmungskette und bei anderen Prozessen, bei denen molekularer Sauerstoff metabolisiert wird. [...]

[Seite 6]

Durch die Übertragung eines Elektrons auf molekularen Sauerstoff entstehen Superoxid-Anionen (O2•-). Diese tragen dann zur Bildung weiterer Sauerstoffspezies wie Wasserstoffperoxid (H2O2), Hydroxylradikale (OH) oder Peroxynitrit (ONOO-) bei. Dabei ist H2O2 an sich ein wenig reaktives, kleines, ungeladenes Molekül, das Membranbarrieren durchqueren und in den Zellkern diffundieren kann. H2O2 reagiert allerdings mit zweiwertigem Eisen in der Fenton-Reaktion zu Hydroxylradikalen und dreiwertigem Eisen (Fe2+ + H2O2 → Fe3+ + OH + OH-) (Review: Kamata und Hirata 1999).


Kamata, H. and H. Hirata (1999). "Redox regulation of cellular signalling." Cell Signal 11(1): 1-14.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[42.] Ht/Fragment 047 06 - Diskussion
Bearbeitet: 23. December 2012, 17:13 Guckar
Erstellt: 6. December 2012, 01:03 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, Keller 2004, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 47, Zeilen: 6-9
Quelle: Keller 2004
Seite(n): 12, Zeilen: 17-21
Das OH. zählt zu den aggressivsten ROS (Stahl und Sies, 2002). Auf Grund des hohen Reaktionspotentials ist das OH. eines der stärksten Oxidationsmittel und kann mit fast jeder Art von Molekülen reagieren. Als Hauptquelle für die Entstehung von OH. in biologischen Systemen gilt die Fe2+-vermittelte Fenton-Reaktion (Meneghini, 1997).

Stahl W und Sies H (2002), Introduction: Reactive Oxygen Species. Institut für Stahl [sic!] Physiologische Chemie I, Heinrich-Heine Universität, Düsseldorf

Meneghini R (1997), Iron homeostasis, oxidative stress, and DNA damage. Free Radic Biol Med 23: 783-92 Review

Das Hydroxylradikal (•OH) zählt zu den aggressivsten ROS (Stahl und Sies, 2002). Auf Grund des hohen Reaktionspotentials ist •OH eines der stärksten Oxidationsmittel und kann mit fast jeder Art von Molekülen reagieren. Als Hauptquelle für die Entstehung von •OH in biologischen Systemen gilt die Eisen(II)-vermittelte FENTON-Reaktion (Gleichung 3) (Meneghini, 1997).

Stahl W und Sies, H. Introduction: Reactive Oxygen Species 2002, Institut für physiologische Chemie I, Heinrich-Heine Universität, Düsseldorf

Meneghini R. Iron homeostasis, oxidative stress, and DNA damage. Free Radic. Biol. Med. 1997; 23: 783-792

Anmerkungen

Kein Hinweis auf eine Übernahme trotz wortwörtlicher Übereinstimmung.

Die Dissertation von Keller weist im Literaturverzeichnis einen durchgehenden Formatierungsfehler auf, der bei blindem Copy&Paste (nach dem Download der Datei Keller, aus dem Adobe Reader) einzelne Teile an der falschen Stelle wiederauftauchen lässt. Dies ist hier beim zweiten "Stahl" in der Literaturangabe zu Stahl et al. von Ht zu sehen.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[43.] Ht/Fragment 049 11 - Diskussion
Bearbeitet: 23. December 2012, 17:05 Guckar
Erstellt: 6. December 2012, 01:33 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, Keller 2004, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 49, Zeilen: 11-17
Quelle: Keller 2004
Seite(n): 10, 11, Zeilen: S.10,8-11.13 und S.11,1-4
O2.- wird durch eine univalente Reduktion aus molekularem Sauerstoff gebildet. Wie zuvor erwähnt, ist diese Reaktion der grundlegende Schritt in der Entstehung von ROS, insofern dass sämtliche reaktiven Zwischenprodukte aus diesem Radikal entstehen können (McIntyre et al., 1999). Ebenfalls assoziiert mit oxidativem Stress, handelt es sich bei O2.- um eine dafür untypische Spezies, da es sowohl als ein Reduktionsmittel, in dem es sein zusätzliches Elektron auf ein anderes Molekül (z.B. NO) überträgt, als auch als Oxidationsmittel, wobei es zu H2O2 reduziert wird, agieren kann (Elstner, 1990).

McIntyre M, Bohr DF, Dominiczak AF (1999), Endothelial function in hypertension: the role of superoxide anion. Hypertension 34: 539-545

Elstner EF (1990), Der Sauerstoff: Biochemie, Biologie, Medizin. BI-Wissenschaftsverlag, Mannheim Wien Zürich

[Seite 10]

Superoxidanion (O2•-) wird durch eine univalente Reduktion aus molekularem Sauerstoff (O2) gebildet. Diese Reaktion ist der grundlegende Schritt in der Entstehung von ROS insofern, dass sämtliche reaktiven Zwischenprodukte aus diesem Radikal entstehen können (Stahl und Sies, 2002) (McIntyre et al., 1999).

[Seite 11]

[Ebenfalls] assoziiert mit oxidativen Stress, handelt es sich bei O2•- um eine dafür untypische Spezies, da es sowohl als ein Reduktionsmittel, in dem es sein zusätzliches Elektron auf ein anderes Molekül (z.B. Stickstoffmonoxid (NO)) überträgt, als auch als Oxidationsmittel, wobei es zu H2O2 reduziert wird, agieren kann (Elstner, 1990).


Stahl, W und Sies, H. Introduction: Reactive Oxygen Species 2002, Institut für physiologische Chemie I, Heinrich-Heine Universität, Düsseldorf

McIntyre M., Bohr D. F., Dominiczak A. F. Endothelial function in hypertension: the role of superoxide anion. Hypertension 1999; 34: 539-545

Elstner, Erich F. Der Sauerstoff: Biochemie, Biologie, Medizin 1990, BI-Wissenschaftsverlag, Mannheim Wien Zürich

Anmerkungen

Kein Hinweis auf eine Übernahme trotz wortwörtlicher Übereinstimmung.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[44.] Ht/Fragment 051 01 - Diskussion
Bearbeitet: 23. December 2012, 16:33 Guckar
Erstellt: 4. December 2012, 23:34 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 51, Zeilen: 1-6
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 71, Zeilen: 1-7
5. Zusammenfassung

Der O2-messende Mechanismus chemosensitiver Paraganglien von Säugetieren ist nach wie vor nicht vollständig aufgeklärt. Als Modell für Studien am O2-messenden Mechanismus Hypoxie-sensitiver Paraganglien dienten PC12-Zellen, da sie eine sehr hohe Sensitivität gegenüber O2-Schwankungen aufweisen. In Versuchen an PC12-Zellen konnte unter Hypoxie ein intrazellulärer Anstieg von ROS beobachtet werden.

6 Zusammenfassung

Der O2-messende Mechanismus chemosensitiver Paraganglien von Säugetieren ist nach wie vor nicht vollständig aufgeklärt. Als Modell für Studien am O2-messenden Mechanismus Hypoxie-sensitiver Paraganglien dient eine Tumorzelllinie aus dem Nebennierenmark der Ratte (PC12-Zellen), da sie eine sehr hohe Sensitivität gegenüber O2-Schwankungen aufweist. In PC12-Zellen konnte unter Hypoxie ein intrazellulärer Anstieg reaktiver Sauerstoffspezies (ROS) beobachtet werden.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme trotz wortwörtlicher Übereinstimmungen.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[45.] Ht/Fragment 053 01 - Diskussion
Bearbeitet: 23. December 2012, 16:35 Guckar
Erstellt: 4. December 2012, 23:51 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 53, Zeilen: 1-6
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 73, Zeilen: 1-6
6. Summary

The O2-sensor mechanism of mammalian chemosensitive paraganglia is still not fully understood. A tumour cell line (PC12-cells) derived from the rat adrenal medulla is highly sensitive to changes in pO2 and, therefore often utilized to serve as model to investigate this O2-sensor mechanism. In PC12-cells, an intracellular increase of reactive oxygen species (ROS) has been observed during hypoxia, but it is still unknown, which specific ROS is produced.

7 Summary

The O2-sensor mechanism of mammalian chemosensitive paraganglia is still unresolved. A tumor cell line (PC12-cells) derived from the rat adrenal medulla is highly sensitive to changes in pO2 and serves as a model to investigate this O2-sensor mechanism. In PC12 cells, an intracellular increase of reactive oxygen species (ROS) was observed during hypoxia, but it is still unknown, which cellular enzyme system is responsible for this hypoxia-induced increase of ROS.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme trotz wortwörtlicher Übereinstimmungen.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

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