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Hw/Fragment 008 01

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Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 1-13
Quelle: Blume 2003
Seite(n): 18, Zeilen: 6ff
[Ebenso ist die] Asialoform des Nukleoporins p62, welches den aktiven Proteintransport vom Cytosol in den Zellkern unterstützt, in seiner Aktivität stark reduziert (Emig et al., 1995). Für Erythropoetin wurden ähnliche Beobachtungen gemacht (Wasley et al., 1991); dies ist allerdings auf die stark verminderte Halbwertzeit des Asialoproteins im Blut zurückzuführen (Egrie und Brown, 2001). Die Zirkulationszeit von Blutzellen wird ebenfalls durch ihren Gehalt an terminalen Sialinsäuren reguliert: Mit der Zeit verlieren Erythrozyten und Thrombozyten Sialinsäuren oder Sialoglycoproteine und werden dann von Zellen des reticuloendothelialen Systems erkannt und abgebaut (Kluge et al., 1992; Schlepper-Schäfer et al., 1980). Des Weiteren erkennen in der Leber lokalisierte Asialoglycoproteinrezeptoren Serumglycoproteine und Antigen- Antikörperkomplexe nach Verlust ihrer Sialinsäuren, so daß sie endocytiert und in den Lysosomen abgebaut werden können (Ashwell und Harford, 1982). Ob die Zellen beziehungsweise Glycoproteine ihre Sialinsäuren durch nicht-enzymatische Hydrolyse oder durch Sialidasen verlieren, wurde bis heute nicht geklärt. Die Asialoform des Nukleoporins p62, das den aktiven Proteintransport vom Cytosol in den Zellkern unterstützt, zeigt eine stark reduzierte Aktivität (Emig et al., 1995). Eine ähnliche Beobachtung wurde für Erythropoietin gemacht (Wasley et al., 1991), ein Hormon, das die Bildung von Erythrocyten stimuliert. Hierbei beruht die verringerte biologische Aktivität des Asialoproteins allerdings auf einer reduzierten Halbwertszeit im Blut (Egrie und Brown, 2001). [...]. Die Zirkulationszeit von Blutzellen wird ebenfalls durch ihren Gehalt an terminalen Sialinsäuren reguliert. Erythrozyten und Thrombozyten verlieren bei ihrer Alterung ihre Sialinsäuren bzw. Salinsäure-haltige Strukturen und werden dann von Makrophagen erkannt und phagocytiert (Schlepper-Schäfer et al., 1980; Kluge et al., 1992). Ähnliches wird bei Serumglycoproteinen und Antigen-Antikörperkomplexen beobachtet. Sie werden nach Verlust ihrer terminalen Sialinsäuren durch den Asialoglycoproteinrezeptor der Leber erkannt, endocytiert und abgebaut (Ashwell und Harford, 1982). Auf welche Weise die Zellen bzw. Glycoproteine ihre Sialinsäuren bzw. Sialinsäure-haltigen Strukuren verlieren, ist bis heute nicht geklärt.
Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Die Übernahme beginnt auf der Vorseite: Fragment 007 32.

Sichter
(Hindemith) Schumann

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