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Hw/Fragment 010 21

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Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 21-29
Quelle: Blume 2003
Seite(n): 26, Zeilen: 7-16
Bisher wurde die UDP-GlcNAc-2-Epimerase/ManNAc-Kinase aus Ratte (Stäsche et al., 1997), Maus (Horstkorte et al., 1999) und Mensch (Lucka et al., 1999) kloniert. Es zeigte sich, daß die Homologie der Aminosäuresequenz sehr hoch ist: von 722 Aminosäuren sind zwischen Ratte und Maus vier, zwischen Ratte und Mensch zehn und zwischen Maus und Mensch zwölf unterschiedlich. Punktmutationen konservierter Aminosäuren führen zu einem selektiven Verlust der Enzymaktivität der jeweils betroffenen Domäne, ohne die Aktivität der anderen zu beeinflussen (Effertz et al., 1999). Sequenzvergleiche mit Zuckerkinasen beziehungsweise bakteriellen UDP-GlcNAc-2-Epimerasen legen zwei funktionelle Domänen nahe, eine N-terminale Epimerase- und eine C-terminale Kinase-Domäne. Die UDP-GlcNAc-2-Epimerase/ManNAc-Kinase wurde bisher aus Ratte (Stäsche et al., 1997), Maus (Horstkorte et al., 1999) und Mensch (Lucka et al., 1999) kloniert. Die Homologie der Aminosäuresequenz ist sehr hoch, zwischen Ratte und Maus sind 4, zwischen Ratte und Mensch 10 und zwischen Maus und Mensch 12 von 722 Aminosäuren unterschiedlich. Sequenzvergleiche mit Zuckerkinasen bzw. bakteriellen UDP-GlcNAc-2-Epimerasen legen zwei funktionelle Domänen nahe, eine N-terminale Epimerase- und eine C-terminale Kinasedomäne. Punktmutationen konservierter Aminosäuren führen zu einem selektiven Verlust der Enzymaktivität der jeweils betroffenen Domäne, ohne die Aktivität der anderen Domäne zu beeinflussen (Effertz et al., 1999).
Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Im nächsten Satz wird auf Blume et al. (2004) verwiesen, eine Publikation, die Überschneidungen mit der Quelle haben mag, aber auf Englisch verfasst ist.

Sichter
(Hindemith) Schumann

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