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[1.] Ik/Fragment 002 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-01 23:23:54 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ik, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Weber 2003

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 2, Zeilen: 1-28
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 3, 5, Zeilen: 11-23, 11-26
1.1.2 Die Azinuszelle

Die Länge der pyramidenförmig gebauten Azinuszellen beträgt vom apikalen zum basalen Zellpol etwa 12 – 15 μm. Die mit Mikrovilli besetzte apikale Membran begrenzt das Azinuslumen. Gegenüber benachbarten Zellen erfolgt ein Abschluß durch Tight junctions. Die Organellen der Azinuszelle weisen eine deutlich polarisierte Verteilung auf. Das Zytoplasma unterhalb und seitlich vom Zellkern ist angefüllt mit den dicht gepackten Profilen des rauhen endoplasmatischen Retikulum (RER), während der Golgi-Apparat und die Sekretgranula das apikale Zytoplasma ausfüllen. Der Golgi-Apparat erscheint in Schnitten als hufeisenförmige Struktur, die aus abgeflachten membranbegrenzten Zisternen besteht, in deren Umgebung sich zahlreiche Vesikel und verschiedene Reifungsstadien von Sekretgranula befinden. Im Verlauf ihrer Reifung konzentrieren die Sekretgranula ihren Inhalt und bewegen sich in Richtung des apikalen Zellpols. Unmittelbar am apikalen Zellpol werden reife Zymogengranula in unstimulierten Zellen in großer Zahl und dicht gepackt gefunden (Anderson KL et al. 1995).

1.2 Die exokrine Pankreassekretion

Das am häufigsten verwendete Versuchstier zur Untersuchung der Pankreassekretion ist die Ratte. Auf den Azinuszellen dieser Tiere finden sich eine ganze Reihe von Rezeptoren, die die Sekretion von Verdauungsenzymen stimulieren können. Unter anderen gehören hierzu auch die Cholezystokinin-Rezeptoren.

1.2.1 Cholecystokinin (CCK)

Das zuerst entdeckte Cholezystokinin umfaßt 33 Aminosäuren (CCK-33) (Mutt and Jorpes 1968). Das C-terminale Pentapeptid Gly-Trp-Met-Asp-Phe des Cholezystokinins ist dabei strukturidentisch mit dem entsprechenden Abschnitt des Gastrins (Gregory, Tracy et al. 1969). Später wurden weitere Molekularformen des Cholezystokinins mit unterschiedlicher Anzahl von Aminosäuren isoliert (Walsh 1994) (Mutt 1980) (Eysselein, Reeve et al. 1982). Alle Molekularformen enthalten als biologisch aktiven Teil das C-terminale CCK-Oktapeptid (CCK-8). Mit Hilfe immunzytochemischer Methoden konnte gezeigt werden, daß CCK zum größten Teil in endokrinen Zellen der intestinalen Mukosa, den sogenannten I-Zellen, [synthetisiert und in den Blutkreislauf freigesetzt wird (Buffa, Solcia et al. 1976).]


Anderson KL, Mc Niven MA (1995) “Vesicle dynamics during regulated secretion in a novel pancreatic acinar cell in vitro model.“ Eur J Cell Biol 66(1): 25-38

Mutt V, Jorpes JE (1968) "Structure of porcine cholecystokinin-pancreozymin. 1. Cleavage with thrombin and with trypsin." Eur J Biochem 6(1): 156-62

Walsh J. (1994) “Gastrointestinal hormones. Physiology of the gastrointestinal tract.” L Johnson New York, Raven Press: 1-128

Mutt V (1980) “Cholezystokinin: isolation, structure and function.” Gastrointestinal Hormones G GBJ New York, Raven Press: 169-221

Eysselein VE, Reeve JR et al. (1982) "Partial structure of a large canine cholecystokinin (CCK58): amino acid sequence." Peptides 3(4): 687-91

Buffa R, Solcia E et al. (1976) "Immunohistochemical identification of the cholecystokinin cell in the intestinal mucosa." Gastroenterology 70(4): 528-32

2.1.2 Die Azinuszelle

Die Länge der pyramidenförmig gebauten Azinuszellen beträgt vom apikalen zum basalen Zellpol etwa 12 – 15 μm. Die mit Mikrovilli besetzte apikale Membran begrenzt das Azinuslumen. Gegenüber benachbarten Zellen erfolgt ein Abschluß durch Tight junctions. Die Organellen der Azinuszelle weisen eine deutlich polarisierte Verteilung auf. Das Zytoplasma unterhalb und seitlich vom Zellkern ist angefüllt mit den dicht gepackten Profilen des rauhen endoplasmatischen Retikulums (RER), während der Golgi-Apparat und die Sekretgranula das apikale Zytoplasma ausfüllen. Der Golgi-Apparat erscheint in Schnitten als hufeisenförmige Struktur, die aus abgeflachten Membran-begrenzten Zisternen besteht, in deren Umgebung sich zahlreiche Vesikel und verschiedene Reifungsstadien von Sekretgranula befinden. Im Verlauf ihrer Reifung konzentrieren die Sekretgranula ihren Inhalt und bewegen sich in Richtung des apikalen Zellpols. In unstimulierten Zellen werden reife Zymogengranula unmittelbar am apikalen Zellpol in großer Zahl und dicht gepackt gefunden. [...]

2.2. Die Physiologie des Pankreas

Das am häufigsten verwendete Versuchstier zur Untersuchung der Pankreas-Sekretion ist die Ratte. Auf den Azinuszellen dieser Tiere finden sich eine ganze Reihe von Rezeptoren, die die Sekretion von Verdauungsenzymen stimulieren können. Hierzu gehören unter anderem auch die Cholezystokinin-Rezeptoren.

2.2.1 Cholezystokinin (CCK)

Die Molekularform des zuerst entdeckten Cholezystokinins umfaßt 33 Aminosäuren (CCK-33) (Mutt and Jorpes 1968). Das C-terminale Pentapeptid-Amid Gly-Trp-Met-Asp- Phe-amid des Cholezystokinins ist dabei strukturidentisch mit dem entsprechenden Abschnitt des Gastrins (Gregory, Tracy et al. 1969). Später wurden weitere Molekularformen des Cholezystokinins mit unterschiedlicher Anzahl von Aminosäuren isoliert (Walsh 1994; Mutt 1980; Eysselein, Reeve et al. 1982).

Alle Molekularformen enthalten als biologisch aktiven Teil das C-terminale CCK-Oktapeptid (CCK-8). Mit Hilfe immunzytochemischer Methoden konnte gezeigt werden, dass CCK zum größten Teil in endokrinen Zellen der intestinalen Mukosa, den sogenannten I-Zellen, synthetisiert und in den Blutkreislauf freigesetzt wird (Buffa, Solcia et al. 1976).


[Anderson, K. L. and M. A. McNiven (1995). "Vesicle dynamics during regulated secretion in a novel pancreatic acinar cell in vitro model." Eur J Cell Biol 66(1): 25-38.]

Mutt, V. and J. E. Jorpes (1968). "Structure of porcine cholecystokinin-pancreozymin. 1. Cleavage with thrombin and with trypsin." Eur J Biochem 6(1): 156-62.

Gregory, R. A., H. J. Tracy, et al. (1969). "Aminoacid constitution of two gastrins isolated from Zollinger-Ellison tumour tissue." Gut 10(8): 603-8.

Walsh, J. (1994). Gastrointestinal hormones. Physiology of the gastrointestinal tract. L. Johnson. New York, Raven Press: 1-128.

Mutt, V. (1980). Cholezystokinin: isolation, structure and function. Gastrointestinal Hormones. G. GBJ. New York, Raven Press: 169-221.

Eysselein, V. E., J. R. Reeve, Jr., et al. (1982). "Partial structure of a large canine cholecystokinin (CCK58): amino acid sequence." Peptides 3(4): 687-91.

Buffa, R., E. Solcia, et al. (1976). "Immunohistochemical identification of the cholecystokinin cell in the intestinal mucosa." Gastroenterology 70(4): 528-32.

Anmerkungen

Die gesamte Seite 2 einschließlich der meisten Literaturangaben ist fast wörtlich der Quelle entnommen, ohne Hinweis darauf.

Die angegebende Quelle (Gregory, Tracy et al. 1969) findet sich bei der Verfasserin nicht im Literaturverzeichnis, wohl aber bei Weber. Weber erwähnt im Fließtext der betreffenden Stellen hingegen nicht die Quelle (Anderson KL, Mc Niven MA 1995), im Gegensatz zur Verfasserin. Diese Quelle findet sich bei Weber jedoch ebenfalls im Literaturverzeichnis.

Sichter
Hood


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