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| [1.] Ik/Fragment 003 01 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2012-12-01 23:23:50 Hindemith | Fragment, Gesichtet, Ik, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Weber 2003 |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 3, Zeilen: 1-31 |
Quelle: Weber 2003 Seite(n): 5, 6, Zeilen: 24-29, 1-29 |
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| [Mit Hilfe immunzytochemischer Methoden konnte gezeigt werden, daß CCK zum größten Teil in endokrinen Zellen der intestinalen Mukosa, den sogenannten I-Zellen,] synthetisiert und in den Blutkreislauf freigesetzt wird (Buffa, Solcia et al. 1976). Neben dieser endokrinen Funktion als gastrointestinales Hormon wurden klein- und großmolekulare Formen von CCK außerdem in Nervenfasern der glatten Muskulatur des Dünndarms sowie im Pankreas nachgewiesen, wo CCK die Funktion eines Neurotransmitters bzw. Neuromodulators hat (Mutt 1980) (Walsh 1994). CCK gehört zusammen mit Gastrin zu den Hauptvertretern der „Gastrin-Cholecystokinin-Peptidfamilie“. Die CCK-spezifische biologische Aktivität beruht auf der Sulfatierung eines Tyrosinrestes unmittelbar N-terminal zu einer Pentapeptid-Sequenz. Als biologischer Effekt zur Quantifizierung von CCK wurde die Amylasefreisetzung aus isolierten Pankreasazini der Ratte benutzt (Bruzzone, Halban et al. 1985). Die Freisetzung von CCK erfolgt unter der Kontrolle einer negativen Feedback-Regulation. In den Ratten wird die CCK-Freisetzung durch eine Reduktion der intraduodenalen Trypsinkonzentration stark stimuliert und bildet so einen wichtigen Bestandteil der Feedback-Regulation der exokrinen Pankreassekretion (Funakoshi, Miyasaka et al. 1988, Green and Lyman 1972, Owyang, Louie et al. 1986). Beim Menschen scheint jedoch die Feedback-Hemmung der CCK-Freisetzung im wesentlichen nicht über die intraduodenale Trypsinkonzentation gesteuert zu werden (Jansen and Lamers 1983; Nagai, Henrich et al. 1989). Als Antwort auf einen physiologischen Cholezystokinin-Stimulus kommt es an der apikalen Membran der Azinuszelle zu Fusions- und Fissionsvorgängen, in deren Verlauf der Inhalt der reifen Zymogengranula in das Lumen der Azinuszelle abgegeben wird. Von hier fließt er gelöst in Wasser und Bikarbonat aus interazinären- und Gangzellen in den Pankreasgang und von dort schließlich ins Duodenum, wo die endgültige Aktivierung durch Enterokinase erfolgt (Kay and Kassell 1971).
1.2.2 Cholezystokininrezeptoren Pharmakologisch lassen sich zwei Klassen von CCK-Rezeptoren unterscheiden (Adler 1991). CCK-A-Rezeptoren sind auf der Pankreasazinus-Zelle, den Insel-Zellen, glatten Muskelzellen der Gallenblase und verschiedenen neuronalen und muskulären Zellen im Gastrointestinaltrakt sowie in umschriebenen Gehirnbereichen lokalisiert. Diese Rezeptoren weisen einen hochaffinen und einen niedrigaffinen Rezeptorstatus und die typische Struktur eines G-Protein-gekoppelten membranständigen Rezeptors auf. Ob auch die humane [Pankreasazinus-Zelle CCK-A Rezeptoren exprimiert, ist derzeit noch umstritten (Silvente Poirot, Hadjiivanova et al. 1993).] 17. Buffa R, Solcia E et al. (1976) "Immunohistochemical identification of the cholecystokinin cell in the intestinal mucosa." Gastroenterology 70(4): 528-32 92. Mutt V (1980) “Cholezystokinin: isolation, structure and function.” Gastrointestinal Hormones G GBJ New York, Raven Press: 169-221 154. Walsh J. (1994) “Gastrointestinal hormones. Physiology of the gastrointestinal tract.” L Johnson New York, Raven Press: 1-128 14. Bruzzone R, Halban PA et al. (1985) "A new, rapid, method for preparation of dispersed pancreatic acini." Biochem J 226(2): 621-4 35. Funakoshi A, Miyasaka K et al. (1988) "Bioactivity of synthetic human pancreastatin on exocrine pancreas." Biochem Biophys Res Commun 156(3): 1237-42 40. Green GM, Lyman RL (1972) "Feedback regulation of pancreatic enzyme secretion as a mechanism for trypsin inhibitor-induced hypersecretion in rats." Proc Soc Exp Biol Med 140(1): 6-12 105. Owyang C, Louie DS et al. (1986) "Feedback regulation of pancreatic enzyme secretion. Suppression of cholecystokinin release by trypsin." J Clin Invest 77(6): 2042-7 48. Jansen JB, Lamers CB (1983) "Radioimmunoassay of cholecystokinin in human tissue and plasma." Clin Chim Acta 131(3): 305-16 94. Nagai H, Henrich H et al. (1989) "Role of pancreatic enzymes and their substrates in autodigestion of the pancreas. In vitro studies with isolated rat pancreatic acini." Gastroenterology 96(3): 838-47 52. Kay J, Kassell B (1971) "The autoactivation of trypsinogen." J Biol Chem 246(21): 6661-5 2. Adler G, Beglinger C et al. (1991) “Cholecystokinin antagonists in gastroenterolgy.” Berlin-Heidelberg, Springerm. 133. Silvente Poirot S, Hadjiivanova C et al. (1993) "Study of the states and populations of the rat pancreatic cholecystokinin receptor using the full peptide antagonist JMV 179." Eur J Biochem 212(2): 529-38 |
[S.5]
Mit Hilfe immunzytochemischer Methoden konnte gezeigt werden, dass CCK zum größten Teil in endokrinen Zellen der intestinalen Mukosa, den sogenannten I-Zellen, synthetisiert und in den Blutkreislauf freigesetzt wird (Buffa, Solcia et al. 1976). Neben dieser endokrinen Funktion als gastrointestinales Hormon wurden klein- und großmolekulare Formen von CCK außerdem in Nervenfasern der glatten Muskulatur des Dünndarms sowie im Pankreas nachgewiesen, wo CCK die Funktion eines Neurotransmitters [S.6] bzw. Neuromodulators übernimmt (Mutt 1980; Walsh 1994). CCK gehört zusammen mit Gastrin zu den Hauptvertretern der „Gastrin- Cholezystokinin-Peptidfamilie“. Die CCK-spezifische biologische Aktivität beruht auf der Sulfatierung eines Tyrosinrests unmittelbar N-terminal zu einer Pentapeptid-Sequenz. Zur Quantifizierung von CCK wurde die Amylase-Freisetzung aus isolierten Pankreas-Azini der Ratte benutzt (Bruzzone, Halban et al. 1985). Die Freisetzung von CCK erfolgt unter der Kontrolle einer negativen Feedback-Regulation. In den Ratten wird die CCK-Freisetzung durch eine Reduktion der intraduodenalen Trypsin-Konzentration stark stimuliert und bildet so einen wichtigen Bestandteil der Feedback-Regulation der exokrinen Pankreas-Sekretion (Funakoshi, Miyasaka et al. 1988; Green and Lyman 1972; Owyang, Louie et al. 1986). Beim Menschen scheint jedoch die Feedback-Hemmung der CCK-Freisetzung im wesentlichen nicht über die intraduodenale Trypsin-Konzentration gesteuert zu werden (Jansen and Lamers 1983; Nagai, Henrich et al. 1989). Als Antwort auf einen physiologischen Cholezystokinin-Stimulus kommt es an der apikalen Membran der Azinuszelle zu Fusions- und Fissionsvorgängen, in deren Verlauf der Inhalt der reifen Zymogengranula in das Lumen der Azinuszelle abgegeben wird. Von hier fließt er, gelöst in Wasser und Bikarbonat aus interazinären- und Gangzellen, in den Pankreasgang und von dort schließlich ins Duodenum, wo die endgültige Aktivierung durch Enterokinase erfolgt (Kay and Kassell 1971). 2.2.2 Cholezystokinin-Rezeptoren Pharmakologisch lassen sich zwei Klassen von CCK-Rezeptoren unterscheiden (Adler 1991). CCK-A-Rezeptoren sind auf der Pankreas-Azinuszelle, den Insel-Zellen, glatten Muskelzellen der Gallenblase und verschiedenen neuronalen und muskulären Zellen des Gastrointestinaltrakts sowie umschriebenen Gehirnbereichen lokalisiert. Diese Rezeptoren weisen einen hochaffinen und einen niedrigaffinen Rezeptorstatus und die typische Struktur eines G-Protein-gekoppelten Membran-ständigen Rezeptors auf. Ob auch die humane Pankreas-Azinuszelle CCK-A Rezeptoren exprimiert, ist derzeit noch umstritten (Silvente Poirot, Hadjiivanova et al. 1993). Buffa, R., E. Solcia, et al. (1976). "Immunohistochemical identification of the cholecystokinin cell in the intestinal mucosa." Gastroenterology 70(4): 528-32. Mutt, V. (1980). Cholezystokinin: isolation, structure and function. Gastrointestinal Hormones. G. GBJ. New York, Raven Press: 169-221. Walsh, J. (1994). Gastrointestinal hormones. Physiology of the gastrointestinal tract. L. Johnson. New York, Raven Press: 1-128. Bruzzone, R., P. A. Halban, et al. (1985). "A new, rapid, method for preparation of dispersed pancreatic acini." Biochem J 226(2): 621-4. Funakoshi, A., K. Miyasaka, et al. (1988). "Bioactivity of synthetic human pancreastatin on exocrine pancreas." Biochem Biophys Res Commun 156(3): 1237-42. Green, G. M. and R. L. Lyman (1972). "Feedback regulation of pancreatic enzyme secretion as a mechanism for trypsin inhibitor-induced hypersecretion in rats." Proc Soc Exp Biol Med 140(1): 6-12. Owyang, C., D. S. Louie, et al. (1986). "Feedback regulation of pancreatic enzyme secretion. Suppression of cholecystokinin release by trypsin." J Clin Invest 77(6): 2042-7. Jansen, J. B. and C. B. Lamers (1983). "Radioimmunoassay of cholecystokinin in human tissue and plasma." Clin Chim Acta 131(3): 305-16. Nagai, H., H. Henrich, et al. (1989). "Role of pancreatic enzymes and their substrates in autodigestion of the pancreas. In vitro studies with isolated rat pancreatic acini." Gastroenterology 96(3): 838-47. Kay, J. and B. Kassell (1971). "The autoactivation of trypsinogen." J Biol Chem 246(21): 6661-5. Adler, G., Beglinger, C., eds. (1991). Cholecystokinin antagonists in gastroenterolgy. Berlin-Heidelberg, Springerm. Silvente Poirot, S., C. Hadjiivanova, et al. (1993). "Study of the states and populations of the rat pancreatic cholecystokinin receptor using the full peptide antagonist JMV 179." Eur J Biochem 212(2): 529-38. |
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