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[1.] Ik/Fragment 007 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-03 13:49:02 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ik, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Weber 2003

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 1-20
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 8, 9, Zeilen: 24-27, 8-26
[Ausgehend von den hier erwähnten Schutzmechanismen des Pankreas im Hinblick auf einen Organ-Selbstverdau muss eine vorzeitige intrapankreane Aktivierung der Proenzyme als] Schlüsselmechanismus für die Pathogenese der akuten Pankreatitis betrachtet werden (Trapnell 1981; Grant 1986). Verschiedene Untersuchungen mittels unterschiedlicher Pankreatitis-Modelle haben gezeigt, daß eine Blockierung der sekretagogstimulierten Pankreasenzymsekretion eine Bedeutung im Rahmen der Pathogenese der Pankreatitis hat. Die Hyperstimulation mit Cerulein führt zum Zerfall von Mikrofilamenten und Mikrotubuli (O'Konski and Pandol 1990; Jungermann, Lerch et al. 1995).

Im Rahmen der akuten Pankreatitis entstehen große intrazelluläre Vakuolen, in denen lysosomale- und inaktive Verdauungsenzyme kolokalisiert sind (Niederau and Grendell 1988). Innerhalb dieser Vakuolen aktiviert das lysosomale Enzym Cathepsin-B das Trypsinogen. Diese Aktivierung könnte als Ursprung einer kaskadenartigen Aktivierung weiterer Digestionsenzyme angesehen werden. Nach Ansicht der diese Hypothese unterstützenden Forscher liegt der Ursprung der Pankreatitis in der Pankreas-Azinuszelle selbst (Trapnell 1981; Rinderknecht 1986; Halangk, Lerch et al. 2000).

Zu berücksichtigen bleibt bei dieser Theorie, daß es auch physiologischerweise in einem gewissen Ausmaß zu Kolokalisationen zwischen Lysosomalen und Verdauungsenzymen in Vesikeln kommt, so daß davon ausgegangen werden kann, daß die Pankreas-Azinuszelle nicht in der Lage ist, die von ihr synthetisierten Enzyme vollständig richtig zu sortieren. Trotz der geringgradigen Fehlsortierung tritt aber physiologischerweise keine Pankreatitis auf (Tooze, Hollinshead et al. 1991; Kukor, Mayerle et al. 2002).


151. Trapnell JE (1981) "Pathophysiology of acute pancreatitis." World J Surg 5(3): 319-27

101. Niederau, C. and J. H. Grendell (1988) "Intracellular vacuoles in experimental acute pancreatitis in rats and mice are an acidified compartment." J Clin Invest 81(1): 229-36

113. Rinderknecht H (1986) "Activation of pancreatic zymogens. Normal activation, premature intrapancreatic activation, protective mechanisms against inappropriate activation." Dig Dis Sci 31(3): 314-21

41. Halangk W, Lerch MM et al. (2000) "Role of cathepsin B in intracellular trypsinogen activation and the onset of acute pancreatitis." J Clin Invest 106(6): 773-81

62. Kukor Z, Mayerle J et al. (2002) "Presence of Cathepsin B in the Human Pancreatic Secretory Pathway and Its Role in Trypsinogen Activation during Hereditary Pancreatitis." J Biol Chem 277(24): 21389-21396

[Seite 8]

Ausgehend von den hier erwähnten Schutzmechanismen des Pankreas im Hinblick auf einen Organ-Selbstverdau muß eine vorzeitige intrapankreatische Aktivierung der Proenzyme, vor allem von Trypsinogen, als Schlüsselmechanismus für die Pathogenese der akuten Pankreatitis betrachtet werden (Trapnell 1981; Grant 1986).

[Seite 9]

Verschiedene Untersuchungen mittels unterschiedlicher Pankreatitis-Modelle haben gezeigt, dass eine Blockierung der Sekretagog-stimulierten Pankreas-Enzymsekretion eine Bedeutung im Rahmen der Pathogenese der Pankreatitis hat. Die Hyperstimulation mit Cerulein führt zum Zerfall von Mikrofilamenten und Mikrotubuli (O'Konski and Pandol 1990; Jungermann, Lerch et al. 1995).

Im Rahmen der akuten Pankreatitis entstehen große intrazelluläre Vakuolen, in denen lysosomale- und inaktive Verdauungsenzyme kolokalisiert sind (Niederau and Grendell 1988). Innerhalb dieser Vakuolen aktiviert das lysosomale Enzym Cathepsin-B das Trypsinogen. Diese Aktivierung könnte als Ursprung einer kaskadenartigen Aktivierung weiterer Digestionsenzyme angesehen werden. Nach Ansicht der diese Hypothese unterstützenden Forscher liegt der Ursprung der Pankreatitis in der Pankreas-Azinuszelle selbst (Trapnell 1981; Rinderknecht 1986; Halangk, Lerch et al. 2000). [...]

Zu berücksichtigen bleibt bei dieser Theorie, dass es auch physiologisch in einem gewissen Ausmaß zu Kolokalisationen zwischen lysosomalen Enzymen und Verdauungsenzymen in Vesikeln kommt, so dass davon ausgegangen werden kann, dass die Pankreas-Azinuszelle nicht in der Lage ist, die von ihr synthetisierten Enzyme vollständig richtig zu sortieren. Trotz der geringgradigen Fehlsortierung tritt aber physiologisch keine Pankreatitis auf (Tooze, Hollinshead et al. 1991; Kukor, Mayerle et al. 2002).


Trapnell, J. E. (1981). "Pathophysiology of acute pancreatitis." World J Surg 5(3): 319-27.

Grant, D. (1986). "Acute necrotising pancreatitis--a role for enterokinase." Int J Pancreatol 1(3-4): 167-83.

O'Konski, M. S. and S. J. Pandol (1990). "Effects of caerulein on the apical cytoskeleton of the pancreatic acinar cell." J Clin Invest 86(5): 1649-57.

Jungermann, J., M. M. Lerch, et al. (1995). "Disassembly of rat pancreatic acinar cell cytoskeleton during supramaximal secretagogue stimulation." Am J Physiol 268(2 Pt 1): G328-38.

Niederau, C. and J. H. Grendell (1988). "Intracellular vacuoles in experimental acute pancreatitis in rats and mice are an acidified compartment." J Clin Invest 81(1): 229-36.

Rinderknecht, H. (1986). "Activation of pancreatic zymogens. Normal activation, premature intrapancreatic activation, protective mechanisms against inappropriate activation." Dig Dis Sci 31(3): 314-21.

Halangk, W., M. M. Lerch, et al. (2000). "Role of cathepsin B in intracellular trypsinogen activation and the onset of acute pancreatitis." J Clin Invest 106(6): 773-81.

Tooze, J., M. Hollinshead, et al. (1991). "Regulated secretion of mature cathepsin B from rat exocrine pancreatic cells." Eur J Cell Biol 56(2): 187-200.

Kukor, Z., J. Mayerle, et al. (2002). "Presence of Cathepsin B in the Human Pancreatic Secretory Pathway and Its Role in Trypsinogen Activation during Hereditary Pancreatitis." J Biol Chem 277(24): 21389-21396.

Anmerkungen

Fortsetzung der vorigen Seite. Nahezu vollständige Übernahme einschließlich Literaturangaben mit nur minimalen Unterschieden, aber ohne Hinweis auf die Quelle.

Die Quellen

  • "Grant 1986"
  • "O'Konski and Pandol 1990"
  • "Jungermann, Lerch et al. 1995" und
  • "Tooze, Hollinshead et al. 1991"

fehlen im Literaturverzeichnis.

Sichter
Hood

[2.] Ik/Fragment 007 31 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-03 13:37:50 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ik, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Weber 2003

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hood
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 31-32
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 7, Zeilen: 5-8
Wenn Cholezystokinin an einen Rezeptor der basolateralen Membran gebunden hat, kommt es, vermittelt durch ein G-Protein, zu einer Aktivierung der membrangebundenen [Phospholipase-C. Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diacylglycerol (Berridge and Irvine 1989).]

12. Berridge MJ, Irvine RF (1989) "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205

Cholezystokinin bindet dabei zunächst an einen Rezeptor der basolateralen Membran. Vermittelt durch ein GProtein kommt es zu einer Aktivierung der Membran-gebundenen Phospholipase-C. Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diazylglyzerol (Berridge and Irvine 1989).

Berridge, M. J. and R. F. Irvine (1989). "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205.

Anmerkungen

Fortsetzung auf der Folgeseite (Ik/Fragment 008 01).

Der Text findet sich (näher an der Quelle) ebenfalls auf den Seiten

Sichter
KnallErbse


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