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Ik/069

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[1.] Ik/Fragment 069 16 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-01 23:23:33 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ik, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 69, Zeilen: 16-21
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 2, Zeilen: 21-29
Neben einigen extra-mitochondrialen Enzymsystemen, darunter die NAD(P)H-Oxidase (Jones et al., 1996; López-Barneo et al., 2001), die Xanthin-Oxidase und das Cytochrom P-450 (Jones et al. 1996), stellt insbesondere die mitochondriale Atmungskette (Chandel et al. 1998; López-Barneo et al. 2001) einen Entstehungsort für ROS dar. Es ist allerdings noch ungeklärt, welches dieser Systeme in Pankreasazinuszellen für den Cholezystokinin (CCK)-induzierten ROS-Anstieg verantwortlich ist. Neben einigen extra-mitochondrialen Enzymsystemen, darunter die NAD(P)HOxidase (Jones et al., 1996; Kummer und Acker, 1997; Kummer et al., 1999; Vanden Hoek et al., 1998; López-Barneo et al., 2001), die Xanthin-Oxidase und das Cytochrom P-450 (Zulueta et al., 1995; Jones et al., 1996; Vanden Hoek et al., 1998), stellt insbesondere die mitochondriale Atmungskette (Zulueta et al., 1995; Kummer und Acker, 1997; Vanden Hoek et al., 1998; Chandel et al., 1998; López-Barneo et al., 2001) einen Entstehungsort für ROS dar. Es ist allerdings noch ungeklärt, welches dieser Systeme in paraganglionären Zellen für den Hypoxie-bedingten ROS-Anstieg mit second-messenger-Funktion verantwortlich ist.
Anmerkungen

Weitgehend übereinstimmend, ohne Kennzeichnung einer Übernahme. Im übrigen hat Ik diesen Abschnitt bereits weiter vorne in ihrer Dissertation verarbeitet, vgl. Ik/Fragment 010 04.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[2.] Ik/Fragment 069 23 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-03 13:45:03 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ik, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Weber 2003

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 69, Zeilen: 23-33
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 7, Zeilen: 2-14
Die Azinuszellen der Ratte als typischem Versuchstier zur Untersuchung der Pankreassekretion besitzen neben anderen auch Rezeptoren für CCK. Eine Stimulation mit CCK führt klassischerweise zu einer Inositol-Triphosphat (IP3)- und kalziumabhängigen Stimulation. CCK bindet dabei zunächst an einen Rezeptor der basolateralen Membran. Vermittelt durch ein G-Protein kommt es zu einer Aktivierung der membrangebundenen Phospholipase-C. Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diacylglycerol (Berridge and Irvine 1989). IP3 bewirkt eine rasche Freisetzung von Kalzium aus im ER lokalisierten Speichern (Streb, Irvine et al. 1983). Diacylglycerol aktiviert Proteinkinase-C. Dieses Enzym und das freigesetzte Kalzium vermitteln die Fusion und Verschmelzung von Zymogengranula mit der luminalen Zellmembran und somit die Sekretion von Verdauungsenzymen (Gardner, Costenbader et al. 1979; Ederveen, Van Emst-De Vries et al. [1990; Matozaki, Zhu et al. 1991).]

12. Berridge MJ, Irvine RF (1989) "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205

140. Streb H, Irvine RF et al. (1983) "Release of Ca2+ from a nonmitochondrial intracellular store in pancreatic acinar cells by inositol-1,4,5-trisphosphate." Nature 306(5938): 67-9

37. Gardner JD, Costenbader CL et al. (1979) "Effect of extracellular calcium on amylase release from dispersed pancreatic acini." Am J Physiol 236(6): E754-62

30. Ederveen AG, Van Emst-De Vries SE et al. (1990) "Dissimilar effects of the protein kinase C inhibitors, staurosporine and H-7, on cholecystokinin-induced enzyme secretion from rabbit pancreatic acini." Eur J Biochem 193(1): 291-5

85. Matozaki T, Zhu WY et al. (1991) "Intracellular mediators of bombesin action on rat pancreatic acinar cells." Am J Physiol 260(6 Pt 1): G858-64

Die Azinuszellen der Ratte als typischem Versuchstier zur Untersuchung der Pankreas-Sekretion besitzen neben anderen auch Rezeptoren für Cholezystokinin und Azetylcholin (ACH). Eine Stimulation mit Cholezystokinin oder Azetylcholin führt klassischerweise zu einer Inositol-Triphosphat (IP3)- und Kalzium-abhängigen Stimulation. Cholezystokinin bindet dabei zunächst an einen Rezeptor der basolateralen Membran. Vermittelt durch ein G-Protein kommt es zu einer Aktivierung der Membran-gebundenen Phospholipase-C. Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diazylglyzerol (Berridge and Irvine 1989). IP3 bewirkt eine rasche Freisetzung von Kalzium aus im Endoplasmatischen Retikulum (ER) lokalisierten Speichern (Streb, Irvine et al. 1983). Diazylglyzerol aktiviert Proteinkinase-C. Dieses Enzym und das freigesetzte Kalzium vermitteln die Fusion und Verschmelzung von Zymogengranula mit der luminalen Zellmembran und somit die Sekretion von Verdauungsenzymen (Gardner, Costenbader et al. 1979; Ederveen, Van Emst-De Vries et al. 1990; Matozaki, Zhu et al. 1991).

Berridge, M. J. and R. F. Irvine (1989). "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205.

Streb, H., R. F. Irvine, et al. (1983). "Release of Ca2+ from a nonmitochondrial intracellular store in pancreatic acinar cells by inositol-1,4,5-trisphosphate." Nature 306(5938): 67-9.

Gardner, J. D., C. L. Costenbader, et al. (1979). "Effect of extracellular Kalzium on amylase release from dispersed pancreatic acini." Am J Physiol 236(6): E754-62

Ederveen, A. G., S. E. Van Emst-De Vries, et al. (1990). "Dissimilar effects of the protein kinase C inhibitors, staurosporine and H-7, on cholecystokinin-induced enzyme secretion from rabbit pancreatic acini." Eur J Biochem 193(1): 291-5.

Matozaki, T., W. Y. Zhu, et al. (1991). "Intracellular mediators of bombesin action on rat pancreatic acinar cells." Am J Physiol 260(6 Pt 1): G858-64.

Anmerkungen

Die einzigen Änderungen gegenüber der Quelle sind die Verwendung der Abkürzung "CKK" statt Cholezystokinin und geringe Auslassungen.

Ab dem zweiten Satz wiederholt die Verfasserin ihre Ausführungen von Seite 4, siehe Ik/Fragment 004 16. Teile des Texts finden sich ebenfalls auf den Seiten

Sichter
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