|
|
|
| Untersuchte Arbeit: Seite: 12, Zeilen: 20-28 |
Quelle: Löffler 1998 Seite(n): 513, Zeilen: li. Sp. 12-17, re. Sp. 4-7, 11-16 |
|---|---|
| In Proteinen sind besonders Methionin-, Histidin-, und Tryptophanreste, daneben aber auch die Thiolgruppen von Cysteinen empfindlich gegenüber reaktiven Sauerstoffspezies. Derartige Reaktionen können beachtliche Veränderungen der biologischen Aktivität der betreffenden Proteine nach sich ziehen. Über die Schädigung von Kohlenhydraten durch oxidativen Streß ist noch nicht sehr viel bekannt. Immerhin weiß man, daß Hyaluronsäure und Proteoglykane oxidativ geschädigt werden können. Besonders gut untersucht ist die Auswirkung auf Lipide, besonders Membranlipide. Hier sind es speziell die mehrfach ungesättigten Fettsäuren, die in einer Reihe von charakteristischen, als Lipidperoxidation bezeichneten Reaktionen modifiziert werden (Schoenberg et al. 1989). | In Proteinen sind besonders Methionin-, Histidin- und Tryptophanreste, daneben aber auch die Thiolgruppen von Cysteinen empfindlich gegenüber reaktiven Sauerstoffspezies. Derartige Reaktionen können beachtliche Veränderungen der biologischen Aktivität der betreffenden Proteine nach sich ziehen. [...] Über die Schädigung von Kohlenhydraten durch oxidativen Streß ist noch nicht sehr viel bekannt. Immerhin weiß man, daß Hyaluronsäure und Proteoglykane oxidativ geschädigt werden können. [...] Besonders gut untersucht ist die Auswirkung oxidativer Schädigungen auf Lipide, besonders Membranlipide. Hier sind es speziell die mehrfach ungesättigten Fettsäuren, die in einer Reihe von charakteristischen, als Lipidperoxidation bezeichneten Reaktionen modifiziert werden (Abb. 18.22). |
Mit Ausnahme einer Literaturangabe wörtlich und ohne Hinweis der Quelle entnommen. An anderer Stelle und im Lvz. verweist die Verfasserin auf Löffler, “Biochemie und Pathobiochemie” in der 5. Aufl. 1997. Dem Bearbeiter liegt die 6., korrigierte Auflage von 1998 vor. |
|