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Imb/019

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[1.] Imb/Fragment 019 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-05 18:29:35 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, Imb, KomplettPlagiat, NDiaye 2005, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 19, Zeilen: 1ff (komplett)
Quelle: NDiaye 2005
Seite(n): 21, 22, Zeilen: 21:10-27, 28-29, 31-34; 22:2-12
[Escherichia coli besitzt Enzyme zur Nutzung von DMSO und anderen Substraten als Elektronenakzeptoren und wächst unter anaeroben] Bedingungen auf Minimalmedium mit Glyzerol als Kohlenstoff- und Energiequelle sowie DMSO als terminalem Elektronenakzeptor (BILOUS und WEINER 1985). Die DMSO-Reduktaseaktivität kann durch die Anwesenheit von Nitrat oder Sauerstoff unterdrückt werden. Andererseits induziert anaerobes Wachstum auf DMSO als terminalem Elektronenakzeptor die Aktivität von Nitrat, Fumarat und Trimethylamin-N-Oxid Reduktase (BILOUS und WEINER 1985). Ein Abfall des Sauerstoffspiegels, aber auch andere Faktoren wie Wachstumsphase und Kohlenstoffquelle, spielen eine wichtige Rolle bei der FNR-Expression von E. coli (SOLTES und MACINNES 1994).

Das HlyX Protein von A. pleuropneumoniae ist homolog zum FNR-Protein von E. coli (JERLSTROEM et al. 1987; MACINNES et al. 1990; WOODS und GUEST 1987). Wie FNR enthält auch HlyX vier Eisen-Schwefel-Gruppen, die für das DNA-Bindungsvermögen des Proteins verantwortlich sind (GREEN und BALDWIN 1997). MACINNES et al. (1990) haben die Nukleotidensequenz des hlyX-Gens analysiert und dabei einen offenen Leserahmen mit einer Länge von 720 bp identifiziert, der von Länge und Sequenz her dem des fnr-Gens entspricht. Der offene Leserahmen kodiert für ein Protein mit einer molekularen Masse von 27,1 kDa. Der Vergleich der Nukleotidsequenz von hlyX mit der von fnr zeigt, dass beide zu 65% identisch sind. Die abgeleiteten Proteinsequenzen von FNR und HlyX sind zu 71% identisch. Vier Cysteinreste (Positionen 14, 18, 21 und 27) sind am aminoterminalen Ende von sowohl HlyX als auch FNR vorhanden. Weiterhin ist auch die Erkennungssequenz von HlyX der von FNR sehr ähnlich (15 von 18 Basen sind identisch). Die vergleichbare Aktivität von HlyX und FNR wurde auch dadurch bestätigt, dass eine FNR-Mutante mit HlyX komplementiert werden konnte (GREEN und BALDWIN 1997; MACINNES et al. 1990). Anders als das FNR-Protein war das HlyX-Protein aber in der Lage, die Synthese einer hämolytischen Aktivität bei E. coli unter anaeroben Bedingungen zu induzieren (SOLTES und MACINNES 1994); dieses Ergebnis weist auf Unterschiede der beiden Proteine in ihrem DNA-Bindungsvermögen hin. Die Anwesenheit von HlyX oder FNR sind für das Wachstum von E. coli Δfnr auf einem Glycerol-Nitrat-Minimalmedium unter anaeroben Bedingungen essentiell. Im Gegensatz dazu werden weder HlyX noch FNR beim Wachstum auf demselben Medium mit Fumarat gebraucht (SOLTES u. MACINNES 1994).

[Seite 21]

Escherichia coli besitzt Enzyme zur Nutzung von DMSO und anderen Substraten als Elektronenakzeptoren und wächst unter anaeroben Bedingungen auf Minimalmedium mit Glyzerol als Kohlenstoff- und Energiequelle sowie DMSO als terminalem Elektronenakzeptor (BILOUS u. WEINER 1985). Die DMSO-Reduktaseaktivität kann durch die Anwesenheit von Nitrat oder Sauerstoff unterdrückt werden. Andererseits induziert anaerobes Wachstum auf DMSO als terminalem Elektronenakzeptor die Aktivität von Nitrat, Fumarat und Trimethylamin-N-Oxid Reduktase (BILOUS u. WEINER 1985). Ein Abfall des Sauerstoffspiegels, aber auch andere Faktoren wie Wachstumsphase und Kohlenstoffquelle spielen eine wichtige Rolle bei der FNR-Expression von E. coli (SOLTES u. MACINNES 1994).

Das HlyX Protein von A. pleuropneumoniae ist homolog zum FNR-Protein von E. coli (JERLSTROEM et al. 1987; MACINNES et al. 1990; WOODS u. GUEST 1987). Wie FNR enthält auch HlyX vier Eisen-Schwefel-Gruppen, die für das DNA-Bindungsvermögen des Proteins verantwortlich sind (GREEN u. BALDWIN 1997). MACINNES et al. (1990) haben die Nukleotidensequenz des hlyX-Gens analysiert und dabei einen offenen Leserahmen mit einer Länge von 720 bp identifiziert, der von Länge und Sequenz her dem des fnr-Gens entspricht. Der offene Leserahmen kodiert für ein Protein mit einer molekularen Masse von 27,1 kDa. Die Nukleotidsequenz liegt unter der Zugangsnummer M34443 bei GenBank vor. Der Vergleich der Nukleotidsequenz von hlyX mit der von fnr zeigt, dass beide zu 65% identisch sind. Im hlyX-Gen sind Glycin, Isoleucin und Leucin vorwiegend durch CAA, ATT und TTA kodiert, während bei fnr GAG, ATG und CTG die häufigsten Kodierungstripletts sind. Die abgeleiteten Proteinsequenzen von FNR und HlyX sind sehr ähnlich, 71% von 239 Aminosäuren sind identisch. Vier Cysteinreste (Positionen 14, 18, 21 und 27) sind am aminoterminalen Ende von sowohl HlyX als auch FNR vorhanden. Weiterhin ist auch die Erkennungssequenz von HlyX der von FNR sehr ähnlich (15 von 18 Basen sind identisch).

[Seite 22]

Die Konsensussequenz für HlyX-Bindungsstellen ist TTGAT----ATCAA und die Erkennungssequenz von FNR ist TTGAT----ATCAG (GREEN u. BALDWIN 1997). Die vergleichbare Aktivität von HlyX und FNR wurde auch dadurch bestätigt, dass eine FNR-Mutante mit HlyX komplementiert werden konnte (GREEN u. BALDWIN 1997; MACINNES et al. 1990). Anders als das FNR-Protein war das HlyX-Protein aber in der Lage, die Synthese einer hämolytischen Aktivität bei E. coli unter anaeroben Bedingungen zu induzieren (SOLTES u. MACINNES 1994); dieses Ergebnis weist auf Unterschiede der beiden Proteine in ihrem DNA-Bindungsvermögen hin. Die Anwesenheit von HlyX oder FNR sind für das Wachstum von E. coli (Δfnr) auf einem Glycerol-Nitrat Minimalmedium unter anaeroben Bedingungen essentiell. Im Gegensatz dazu werden weder HlyX noch FNR beim Wachstum auf demselben Medium mit Fumarat gebraucht (SOLTES u. MACINNES 1994).

Anmerkungen

Ohne Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann


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