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Typus
ÜbersetzungsPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
No.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 16, Zeilen: 16-31
Quelle: Maas 2006
Seite(n): 16, Zeilen: 17-27, 29-33
2.1.6 Eisenaufnahme

Die Limitierung von verwertbarem Eisen ist ein wesentlicher Verteidigungsfaktor der unspezifischen Erregerabwehr und A. pleuropneumoniae verfügt über mehrere Eisenaufnahmemechanismen, um diese Abwehr zu überwinden. Der wichtigste Mechanismus erlaubt dem Erreger, das Transferrin des Wirtes zu nutzen (GERLACH et al. 1992; GONZALEZ et al. 1995; WILKE et al. 1997). Weiterhin können Hämoglobin und Hämin gebunden und verwertet werden (ARCHAMBAULT et al. 2003; BELANGER et al. 1995; DENEER und POTTER 1989). Auch verschiedene exogene mikrobielle Siderophore können als einzige Eisenquelle verwendet werden (DIARRA et al. 1996). Die Bindung all dieser eisenhaltigen Komplexe wird von sehr spezifischen Rezeptoren in der äußeren Membran vermittelt. Das Transferrin-Eisenaufnahmesystem wird von zwei eisenreprimierbaren Proteinen vermittelt, dem mit der äußeren Membran assoziierten Lipoprotein TbpB (60kDa) und dem integralen äußere Membranproteine TbpA (100kDa; vgl. 2.1.5). Obwohl A. pleuropneumoniae verschiedene Eisenquellen verwenden kann, scheinen die transferrin-bindenden Proteine von besonderer Bedeutung für A. pleuropneumoniae [zu sein, da Mutanten nicht mehr kolonisieren können und keine Erkrankung mehr auslösen (BALTES et al. 2002).]


ARCHAMBAULT, M., J. LABRIE, C. R. RIOUX, F. DUMAS, P. THIBAULT, C. ELKINS a. M. JACQUES (2003): Identification and preliminary characterization of a 75-kDa hemin- and hemoglobinbinding outer membrane protein of Actinobacillus pleuropneumoniae serotype 1. Can. J. Vet. Res. 67, 271-277

BELANGER, M., C. BEGIN u. M. JACQUES (1995): Lipopolysaccharides of Actinobacillus pleuropneumoniae bind pig hemoglobin. Infect. Immun. 63, 656-662

DENEER, H. G. u. A. A. POTTER (1989): Identification of a maltose-inducible major outer membrane protein in Actinobacillus (Haemophilus) pleuropneumoniae. Microb. Pathog. 6, 425-432

DIARRA, M. S., J. A. DOLENCE, E. K. DOLENCE, I. DARWISH, M. J. MILLER, F. MALOUIN a. M. JACQUES (1996): Growth of Actinobacillus pleuropneumoniae is promoted by exogenous hydroxamate and catechol siderophores. Appl. Environ. Microbiol. 62, 853-859

GERLACH, G.-F., C. ANDERSON, A. A. POTTER, S. KLASHINSKY u. P. J. WILLSON (1992): Cloning and expression of a transferrin-binding protein from Actinobacillus pleuropneumoniae. Infect. Immun. 60, 892-898

GONZALEZ, G. C., R. H. YU, P. R. ROSTECK, JR. u. A. B. SCHRYVERS (1995): Sequence, genetic analysis, and expression of Actinobacillus pleuropneumoniae transferrin receptor genes. Microbiology. 141, 2405-2416

WILKE, M., B. FRANZ u. G.-F. GERLACH (1997): Characterization of a large transferrin-binding protein from Actinobacillus pleuropneumoniae serotype 7. Zentralbl. Veterinarmed. [B] 44, 73-86

B.1.4.3 Iron acquisition

Iron limitation is an essential defence factor of the mammalian defense system, and A. pleuropneumoniae has developed several iron uptake mechanisms to overcome this limitation. Most importantly, the pathogen can use host transferrin (GERLACH et al. 1992b; GONZALEZ et al. 1995; WILKE et al. 1997), hemoglobin and hemin (ARCHAMBAULT et al. 2003; BELANGER et al. 1995; DENEER a. POTTER 1989), as well as various exogenous microbial siderophores (DIARRA et al. 1996), as a sole source of iron for growth. Binding of these proteins is mediated by highly specific surface receptors. The transferrin-iron uptake system is composed of two ironrepressible proteins, the outer membrane-associated lipoprotein TbpB (60kDa) and the integral outer membrane protein TbpA (100kDa). [...] Although A. pleuropneumoniae can utilize different iron sources, the transferrin-binding proteins seem to be of an outstanding importance for A. pleuropneumoniae virulence, since mutant strains lacking either of them are unable to colonize and to induce an infection (BALTES et al. 2002).


ARCHAMBAULT, M., J. LABRIE, C. R. RIOUX, F. DUMAS, P. THIBAULT, C. ELKINS a. M. JACQUES (2003): Identification and preliminary characterization of a 75-kDa hemin- and hemoglobinbinding outer membrane protein of Actinobacillus pleuropneumoniae serotype 1. Can. J. Vet. Res. 67, 271-277

BALTES, N., I. HENNIG-PAUKA a. G.- F. GERLACH (2002): Both transferrin binding proteins are virulence factors in Actinobacillus pleuropneumoniae serotype 7 infection. FEMS Microbiol. Lett. 209, 283-287

BELANGER, M., C. BEGIN a. M. JACQUES (1995): Lipopolysaccharides of Actinobacillus pleuropneumoniae bind pig hemoglobin. Infect. Immun. 63, 656-662

DENEER, H. G. a. A. A. POTTER (1989): Effect of iron restriction on the outer membrane proteins of Actinobacillus (Haemophilus) pleuropneumoniae. Infect. Immun. 57, 798-804

DIARRA, M. S., J. A. DOLENCE, E. K. DOLENCE, I. DARWISH, M. J. MILLER, F. MALOUIN a. M. JACQUES (1996): Growth of Actinobacillus pleuropneumoniae is promoted by exogenous hydroxamate and catechol siderophores. Appl. Environ. Microbiol. 62, 853-859

GERLACH, G.-F., S. KLASHINSKY, C. ANDERSON, A. A. POTTER a. P. J. WILLSON (1992b): Characterization of two genes encoding distinct transferrin-binding proteins in different Actinobacillus pleuropneumoniae isolates. Infect. Immun. 60, 3253-3261

WILKE, M., B. FRANZ a. G.-F. GERLACH (1997): Characterization of a large transferrin-binding protein from Actinobacillus pleuropneumoniae serotype 7. Zentralbl. Veterinarmed. [B] 44, 73-86

Anmerkungen

Bis auf die Sprache identisch. Ohne Hinweis auf eine Übernahme.

BALTES et al. 2002 findet sich nicht im Literaturverzeichnis von Imb.

GONZALEZ et al. 1995 findet sich nicht im Literaturverzeichnis von Maas (2006).

Sichter
(Graf Isolan)

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