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| Untersuchte Arbeit: Seite: 17, Zeilen: 3-23 |
Quelle: Maas 2006 Seite(n): 18, Zeilen: 4ff |
|---|---|
| 2.1.7 Andere Faktoren
Das Enzym Urease wird normalerweise von A. pleuropneumoniae gebildet; ureasenegative A. pleuropneumoniae-Isolate stellen eine sehr seltene Ausnahme dar (BLANCHARD et al. 1993). Das Enzym katalysiert die Hydrolyse des Harnstoffes, der in Ammoniak und Kohlendioxid aufgespalten wird. Ammoniak ist eine bevorzugte Stickstoffquelle für viele Bakterien und kann durch Erhöhung des pH-Wertes eine günstige Umwelt für bakterielles Wachstum herstellen. Die Urease scheint zur Fähigkeit von A. pleuropneumoniae beizutragen, die Infektion und anschließende Erkrankung auszulösen, aber ihre Relevanz ist nicht vollkommen geklärt. So ist eine ureasenegative Mutante bei niedriger infektiöser Dosis attenuiert (BOSSE und MACINNES 2000), während bei einer höheren infektiösen Dosis keine Unterschiede zwischen Mutante und Elternstamm beobachtet wurden (BALTES et al. 2001; TASCON CABRERO et al. 1997). Weitere virulenzassoziierte Faktoren schließen eine Protease ein, die porcines IgA spaltet und dadurch möglicherweise die Besiedlung der unteren Atemwege erleichtert (KILIAN et al. 1979; NEGRETE-ABASCAL et al. 1994). Auch eine Cu, Zn- Superoxide-Dismutase, die A. pleuropneumoniae vor reaktiven Sauerstoffradikalen in vitro schützt, wurde identifiziert; sie ist aber für die Virulenz nicht erforderlich (LANGFORD et al. 1996; SHEEHAN et al. 2000). Mehrere weitere Faktoren, die möglicherweise mit der Virulenz assoziiert sind, wurden mithilfe der „signaturetagged mutagenesis“ (STM) identifiziert (SHEEHAN et al. 2003). BALTES, N., W. TONPITAK, G.-F. GERLACH, I. HENNIG-PAUKA, A. HOFFMANNMOUJAHID, M. GANTER u. H. J. ROTHKOTTER (2001): Actinobacillus pleuropneumoniae iron transport and urease activity: effects on bacterial virulence and host immune response. Infect. Immun. 69, 472-478 BLANCHARD, P. C., R. L. WALKER u. I. GARDNER (1993): Pleuropneumonia in swine associated with a urease-negative variant of Actinobacillus pleuropneumoniae serotype 1. J. Vet. Diagn. Invest 5, 279-282 BOSSE, J. T. u. J. I. MACINNES (2000): Urease activity may contribute to the ability of Actinobacillus pleuropneumoniae to establish infection. Can. J. Vet. Res. 64, 145-150 KILIAN, M., J. MESTECKY u. R. E. SCHROHENLOHER (1979): Pathogenic species of the genus Haemophilus and Streptococcus pneumoniae produce immunoglobulin A1 protease. Infect. Immun. 26, 143-149 LANGFORD, P. R., B. M. LOYNDS u. J. S. KROLL (1996): Cloning and molecular characterization of Cu,Zn superoxide dismutase from Actinobacillus pleuropneumoniae. Infect. Immun. 64, 5035-5041 NEGRETE-ABASCAL, E., V. R. TENORIO, J. J. SERRANO, C. GARCIA u. G. M. DE LA (1994): Secreted proteases from Actinobacillus pleuropneumoniae serotype 1 degrade porcine gelatin, hemoglobin and immunoglobulin A. Can. J. Vet. Res. 58, 83-86 SHEEHAN, B. J., J. T. BOSSE, A. J. BEDDEK, A. N. RYCROFT, J. S. KROLL u. P. R. LANGFORD (2003): Identification of Actinobacillus pleuropneumoniae genes important for survival during infection in its natural host. Infection and Immunity 71, 3960-3970 SHEEHAN, B. J., P. R. LANGFORD, A. N. RYCROFT u. J. S. KROLL (2000): [Cu,Zn]-Superoxide dismutase mutants of the swine pathogen Actinobacillus pleuropneumoniae are unattenuated in infections of the natural host. Infect. Immun. 68, 4778-4781 TASCON CABRERO, R. I., J. A. VAZQUEZ-BOLAND, C. B. GUTIERREZ, J. I. RODRIGUEZ-BARBOSA u. E. F. RODRIGUEZ-FERRI (1997): Actinobacillus pleuropneumoniae does not require urease activity to produce acute swine pleuropneumonia. FEMS Microbiol. Lett. 148, 53-57 |
B.1.4.5 Other factors
The enzyme urease is commonly found in A. pleuropneumoniae clinical isolates, although one spontaneously urease-negative strain could be isolated (BLANCHARD et al. 1993). The enzyme catalyses the hydrolysis of urea to produce ammonia and carbon dioxide. Ammonia is a preferred nitrogen source for many bacteria and can increase the pH, thereby producing a favorable environment for multiplication. The urease seems to contribute to the ability of A. pleuropneumoniae to establish infection and subsequently cause disease, but its full relevance is not clear. A urease deficient mutant strain is not able to establish disease at low dose challenge (BOSSE a. MACINNES 2000), but at high dose challenge no differences were observed between the mutant strain and the parent strain (BALTES et al. 2001; TASCON CABRERO et al. 1997). Further virulence factors include a protease, which cleaves secreted porcine IgA, thereby possibly facilitating colonization of the lower respiratory tract (KILIAN et al. 1979; NEGRETE-ABASCAL et al. 1994), and a Cu,Zn superoxide dismutase which protects A. pleuropneumoniae from reactive oxygen radicals in vitro, but is not required for virulence (LANGFORD et al. 1996; SHEEHAN et al. 2000). Several further factors potentially involved in virulence were identified using signature-tagged mutagenesis (SHEEHAN et al. 2003). BALTES, N., W. TONPITAK, G.-F. GERLACH, I. HENNIG-PAUKA, A. HOFFMANNMOUJAHID, M. GANTER a. H. J. ROTHKOTTER (2001): Actinobacillus pleuropneumoniae iron transport and urease activity: effects on bacterial virulence and host immune response. Infect. Immun. 69, 472-478 BLANCHARD, P. C., R. L. WALKER a. I. GARDNER (1993): Pleuropneumonia in swine associated with a urease-negative variant of Actinobacillus pleuropneumoniae serotype 1. J. Vet. Diagn. Invest 5, 279-282 BOSSE, J. T. a. J. I. MACINNES (2000): Urease activity may contribute to the ability of Actinobacillus pleuropneumoniae to establish infection. Can. J. Vet. Res. 64, 145-150 KILIAN, M., J. MESTECKY a. R. E. SCHROHENLOHER (1979): Pathogenic species of the genus Haemophilus and Streptococcus pneumoniae produce immunoglobulin A1 protease. Infect. Immun. 26, 143-149 LANGFORD, P. R., B. M. LOYNDS a. J. S. KROLL (1996): Cloning and molecular characterization of Cu,Zn superoxide dismutase from Actinobacillus pleuropneumoniae. Infect. Immun. 64, 5035-5041 NEGRETE-ABASCAL, E., V. R. TENORIO, J. J. SERRANO, C. GARCIA a. G. M. DE LA (1994): Secreted proteases from Actinobacillus pleuropneumoniae serotype 1 degrade porcine gelatin, hemoglobin and immunoglobulin A. Can. J. Vet. Res. 58, 83-86 SHEEHAN, B. J., J. T. BOSSE, A. J. BEDDEK, A. N. RYCROFT, J. S. KROLL a. P. R. LANGFORD (2003): Identification of Actinobacillus pleuropneumoniae genes important for survival during infection in its natural host. Infection and Immunity 71, 3960-3970 SHEEHAN, B. J., P. R. LANGFORD, A. N. RYCROFT a. J. S. KROLL (2000): [Cu,Zn]-Superoxide Dismutase Mutants of the Swine Pathogen Actinobacillus pleuropneumoniae Are Unattenuated in Infections of the Natural Host. Infect. Immun. 68, 4778-4781 TASCON CABRERO, R. I., J. A. VAZQUEZ-BOLAND, C. B. GUTIERREZ, J. I. RODRIGUEZ-BARBOSA a. E. F. RODRIGUEZ-FERRI (1997): Actinobacillus pleuropneumoniae does not require urease activity to produce acute swine pleuropneumonia. FEMS Microbiol. Lett. 148, 53-57 |
Bis auf die Sprache identisch. Ohne Hinweis auf eine Übernahme. |
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