Fandom

VroniPlag Wiki

Jhe/Fragment 033 01

< Jhe

31.380Seiten in
diesem Wiki
Seite hinzufügen
Diskussion0 Teilen

Störung durch Adblocker erkannt!


Wikia ist eine gebührenfreie Seite, die sich durch Werbung finanziert. Benutzer, die Adblocker einsetzen, haben eine modifizierte Ansicht der Seite.

Wikia ist nicht verfügbar, wenn du weitere Modifikationen in dem Adblocker-Programm gemacht hast. Wenn du sie entfernst, dann wird die Seite ohne Probleme geladen.


Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 33, Zeilen: 1 ff. (komplett)
Quelle: Schulte-Baukloh 2008
Seite(n): 17, 18, Zeilen: 17: 3 ff.; 18: 1 ff.
Jhe 33a diss.png

[aus [13] ]

Abb. 4.2.

Wirkungsmechanismus der verschiedenen BoNT- Serotypen in 3 Stufen: 1.Bindung, 2.Internalisierung, 3.intrazelluläre toxische Wirkung (nach [13]): Das Toxin bindet mit seiner schweren Kette an spezifische Rezeptoren cholinerger Nervenendigungen (selektive Wirkung) und wird internalisiert. Durch die schwere Kette wird ein Kanal in der Endosomenmembran formiert, wodurch das Toxin in das Zytosol gelangt. Die schwere und leichte Kette trennen sich, und letztere, eine Endoprotease, wandert zur präsynaptischen Membran. Dort spaltet sie Aminosäurebindungen von Proteinen des Fusionskomplexes; dieser Fusionskomplex, bestehend aus drei Proteinen (VAMP=vesicle associated membrane protein, SNAP-25=synaptosomal-associated protein of 25kD, Syntaxin) regelt normalerweise die Verschmelzung der Acetylcholin (ACh) enthaltenden Vesikel mit der präsynaptischen Membran. BoNT/A spaltet proteolytisch das SNAP-25, BoNT/B das VAMP: die Verschmelzung der Vesikel mit der Axonmembran unterbleibt, und es wird kein ACh in den synaptischen Spalt ausgeschüttet. Es resultiert eine Lähmung vom schlaffen Typ.

Am quergestreiften Muskel wird eine parallel zur Toxinwirkung erfolgende Reinnervation der gestörten neuromuskulären Übertragung durch Aussprossen der terminalen Nervenendigungen nach BoNT/A Therapie beschrieben. Dieses über mehrere Jahre bestehen bleibende Sprouting [28-30] ist therapeutisch unerwünscht, da es anteilig für das frühzeitige Nachlassen [der lähmenden BoNT-Wirkung wenige Monate nach Injektion verantwortlich gemacht wird.]


13. Naumann, M., Botulinumtoxin - Grundlagen. Botulinumtoxin: Wirkprinzip und klinische Anwendung, ed. M. Naumann. 2003, Bremen: UNI-MED Verlag. 10-17.

28. Borodic, G.E., et al., Histologic assessment of doserelated diffusion and muscle fiber response after therapeutic botulinum A toxin injections. Mov Disord, 1994. 9(1): p. 31-9.

29. Meunier, F.A., G. Schiavo, and J. Molgo, Botulinum neurotoxins: from paralysis to recovery of functional neuromuscular transmission. J Physiol Paris, 2002. 96(1-2): p. 105-13.

30. de Paiva, A., et al., Functional repair of motor endplates after botulinum neurotoxin type A poisoning: biphasic switch of synaptic activity between nerve sprouts and their parent terminals. Proc Natl Acad Sci U S A, 1999. 96(6): p. 3200-5.

Zudem ist eine parallel erfolgende Reinnervation der gestörten neuromuskulären Übertragung durch Aussprossen der terminalen Nervenendigungen nach BoNT/A Therapie, das sog. Sprouting, am quergestreiften Muskel beschrieben, welches über mehrere Jahre bestehen bleibt (Borodic et al., 1994; de Paiva et al., 1999; Meunier et al., 2002) (Abb. 2.5.). Dieses Sprouting ist therapeutisch unerwünscht, da es anteilig für das frühzeitige Nachlassen der lähmenden BoNT- Wirkung Monate nach Injektion verantwortlich gemacht wird.

[Seite 18]

Jhe 33a source.png

(Naumann, 2003)

Abb. 2.3. Wirkungsmechanismus der verschiedenen BoNT- Serotypen in 3 Stufen: 1. Bindung, 2. Internalisierung, 3. intrazelluläre toxische Wirkung (Naumann, 2003): Das Toxin bindet mit seiner schweren Kette an spezifische Rezeptoren cholinerger Nervenendigungen (selektive Wirkung) und wird internalisiert. Durch die schwere Kette wird ein Kanal in der Endosomenmembran formiert, wodurch das Toxin in das Zytosol gelangt. Die schwere und leichte Kette trennen sich, und letztere, eine Endoprotease, wandert zur präsynaptischen Membran. Dort spaltet sie Aminosäurebindungen von Proteinen des Fusionskomplexes; dieser Fusionskomplex, bestehend aus drei Proteinen (VAMP= vesicle associated membrane protein, SNAP-25= synaptosomal-associated protein of 25kD, Syntaxin) regelt normalerweise die Verschmelzung der Acetylcholin (ACh) enthaltenden Vesikel mit der präsynaptischen Membran. BoNT/A spaltet proteolytisch das SNAP-25, BoNT/B das VAMP: die Verschmelzung der Vesikel mit der Axonmembran unterbleibt, und es wird kein ACh in den synaptischen Spalt ausgeschüttet: es resultiert eine Lähmung vom schlaffen Typ.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith), SleepyHollow02

Auch bei Fandom

Zufälliges Wiki