von Dr. Lubna Halimeh
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| [1.] Lh/Fragment 006 01 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2014-04-24 23:03:03 Singulus | Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lh, Luigs 2004, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 6, Zeilen: 1ff (komplett) |
Quelle: Luigs 2004 Seite(n): 5,6, Zeilen: 5: 25ff; 6: 1ff |
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| [Demnach kann die Blutgerinnung am Ort der Verletzung ungestört erfolgen, wobei aber eine Verschleppung aktivierter Gerinnungs]faktoren in den Blutkreislauf mit der Gefahr von Thrombenbildung verhindert wird.
Viele der oben genannten Serinproteasen und Plasmin werden auch vom α2-Makroglobulin inaktiviert, indem es die Substrate in seiner „Käfigstruktur“ einfängt (Feldman et al. 1985). Der C1- Inaktivator (C1-Esteraseinhibitor) hemmt Faktor XIIa (Mannhalter 1999) und ist der wichtigste natürliche Inaktivator von aktiviertem Präkallikrein (Müller-Esterl 1999). Der Heparinkofaktor II (HC II) inaktiviert Thrombin und zwei weitere Serinproteasen. Ähnlich wie beim Antithrombin wird die Reaktionsgeschwindigkeit von HC II in Anwesenheit von Heparin um das 10 000fache gesteigert (Tollefsen et al. 1982). Protein C und Protein S Das Vitamin-K-abhängige Protein C wird durch einen Komplex aus Thrombin und Thrombomodulin, einem Rezeptor an der Oberfläche von Endothelzellen, etwa 20.000 fach stärker aktiviert als durch ungebundenes Thrombin (Esmon et Owen 1981). Aktiviertes Protein C (APC) hemmt calcium- und phospholipidabhängig die Gerinnungsfaktoren Va und VIIIa, die beide keine eigene enzymatische Aktivität besitzen, durch limitierte Proteolyse (Kisiel 1979, Marlar et al. 1982, Vehar et Davie 1980, Walker et al. 1979). Wenn APC an seinen Kofaktor, das Vitamin-K-abhängige Protein S, binden kann, wird die enzymatische Spaltung von Faktor Va und VIIIa beschleunigt (Gardiner et al. 1984, Walker 1980, Walker 1981). Protein S zirkuliert im Plasma in zwei Formen, von denen nur die ungebundene Form, das sogenannte freie Protein S (30-40%) als APC-Kofaktor wirkt. In der inaktiven Form bildet es mit einem C4b-Bindungsprotein einen Komplex und regelt die klassische Komplementkaskade (Dahlbäck 1991). |
Demnach kann die Blutgerinnung am Ort der Verletzung ungestört erfolgen, wobei aber eine Verschleppung aktivierter Gerinnungsfaktoren in den Blutkreislauf mit der Gefahr von Thrombenbildung verhindert wird.
[Seite 6] Viele der oben genannten Serinproteasen und Plasmin werden auch vom α2-Makroglobulin inaktiviert, indem es die Substrate in seiner „Käfigstruktur“ einfängt (Feldman et al. 1985). Der C1- Inaktivator (C1-Esteraseinhibitor) hemmt Faktor XIIa (Mannhalter 1999) und ist der wichtigste natürliche Inaktivator von aktiviertem Präkallikrein (Müller-Esterl 1999). Der Heparinkofaktor II (HC II) inaktiviert Thrombin und zwei weitere Serinproteasen. Ähnlich wie beim Antithrombin wird die Reaktionsgeschwindigkeit von HC II in Anwesenheit von Heparin um das 10 000fache gesteigert (Tollefsen et al. 1982). Protein C und Protein S Das Vitamin-K-abhängige Protein C wird durch einen Komplex aus Thrombin und Thrombomodulin, einem Rezeptor an der Oberfläche von Endothelzellen, etwa 20 000fach stärker aktiviert als durch ungebundenes Thrombin (Esmon et Owen 1981). Aktiviertes Protein C (APC) hemmt calcium- und phospholipidabhängig die Gerinnungsfaktoren Va und VIIIa, die beide keine eigene enzymatische Aktivität besitzen, durch limitierte Proteolyse (Kisiel 1979, Marlar et al. 1982, Vehar et Davie 1980, Walker et al. 1979). Wenn APC an seinen Kofaktor, das Vitamin-K-abhängige Protein S, binden kann, wird die enzymatische Spaltung von Faktor Va und VIIIa beschleunigt ( Gardiner et al. 1984, Walker 1980, Walker 1981). Protein S zirkuliert im Plasma in zwei Formen, von denen nur die ungebundene Form, das sogenannte freie Protein S (30-40%) als APC-Kofaktor wirkt. In der inaktiven Form bildet es mit einem C4b-Bindungsprotein einen Komplex und regelt die klassische Komplementkaskade (Dahlbäck 1991). |
Selbsterklärend. Unsystematische, minimale Änderung: "20 000fach" wird zu "20.000 fach", aber "10 000fache" wird identisch übernommen. |
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