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Lh/007

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Untersuchung der Zusammenhänge zwischen den Apolipoprotein (a)-Polymorphismen 93 CT und 121 GA und Lp(a)-Phänotypisierung unter Berücksichtigung thromboembolischer Ereignisse im Kindesalter

von Dr. Lubna Halimeh

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[1.] Lh/Fragment 007 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-04-24 23:05:12 Singulus
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lh, Luigs 2004, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Singulus
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 1ff
Quelle: Luigs 2004
Seite(n): 7, Zeilen: 1ff
1.1.4 Fibrinolyse

Die Fibrinolyse ist als Gegenstück zur Blutgerinnung ein Schutzmechanismus des Organismus, der dazu dient, Fibrin dort wieder aufzulösen, wo es keine physiologische Funktion mehr ausübt. Sie führt so zur Wiederherstellung des vaskulären Blutflusses.

Fibrin wird durch das proteolytische Enzym Plasmin gespalten, das aus dem in der Leber synthetisierten Plasminogen entsteht.

Plasmin spaltet außerdem Fibrinogen, Prothrombin und die Gerinnungsfaktoren V, VIII, IX, X und XII. Plasmin bewirkt daher nicht nur die Auflösung von Blutgerinnseln, sondern auch eine Verminderung der Blutgerinnungsfähigkeit (Weiß et Jelkmann 1994).

Bei der enzymatischen Aufspaltung von Fibrinogen entstehen Spaltprodukte, die sowohl die Fibrinpolymerisation als auch die Thrombozytenaggregation hemmen und so im Sinne eines negativen feed-back-Mechanismus wirken.

Aktivierung der Fibrinolyse

Der wichtigste Aktivator der Fibrinolyse ist der Gewebeplasminogenaktivator (t-PA), der bereits in der aktiven Form aus Endothelzellen als Single-Chain-t-PA (sct-PA) freigesetzt wird (Binder et al. 1979).

Unter physiologischen Bedingungen bildet t-PA mit dem Plasminogen-Aktivator-Inhibitor (PAI) einen Komplex. Lediglich 5% des t-PA liegen in der nativen Form ungebunden vor, so dass eine generalisierte, durch t-PA ausgelöste Fibrinolyse verhindert wird (Kristensen et al. 1984, Sprengers et Kluft 1987, Kluft 1988).

Der ungebundene Anteil kann allerdings stark erhöht werden durch die lokale Freisetzung von t-PA, die ausgelöst wird durch Stress, venösen Stau, Thrombin oder vasoaktive Substanzen (Bachmann 1987, Levin et Santell 1988).

Die katalytische Aktivität von t-PA wird durch die Anwesenheit von Fibrin um das 200-bis 300 fache gesteigert. Denn wenn die lokale Konzentration an Fibrinmonomeren ansteigt, dissoziiert der t-PA/PAI- Komplex und erhöht so die Konzentration an freiem t-PA.

1.1.4 Fibrinolyse

Die Fibrinolyse ist als Gegenstück zur Blutgerinnung ein Schutzmechanismus des Organismus, der dazu dient, Fibrin dort wieder aufzulösen, wo es keine physiologische Funktion mehr ausübt. Sie führt so zur Wiederherstellung des vaskulären Blutflusses.

Fibrin wird durch das proteolytische Enzym Plasmin gespalten, das aus dem in der Leber synthetisierten Plasminogen entsteht.

Plasmin spaltet außerdem Fibrinogen, Prothrombin und die Gerinnungsfaktoren V, VIII, IX, X und XII. Plasmin bewirkt daher nicht nur die Auflösung von Blutgerinnseln, sondern auch eine Verminderung der Blutgerinnungsfähigkeit (Weiß et Jelkmann 1994).

Bei der enzymatischen Aufspaltung von Fibrinogen entstehen Spaltprodukte, die sowohl die Fibrinpolymerisation als auch die Thrombozytenaggregation hemmen und so im Sinne eines negativen feed-back-Mechanismus wirken.

Aktivierung der Fibrinolyse

Der wichtigste Aktivator der Fibrinolyse ist der Gewebeplasminogenaktivator (t-PA), der bereits in der aktiven Form aus Endothelzellen als Single-Chain-t-PA (sct-PA) freigesetzt wird (Binder et al. 1979).

Unter physiologischen Bedingungen bildet t-PA mit dem Plasminogen-Aktivator-Inhibitor (PAI) einen Komplex. Lediglich 5% des t-PA liegen in der nativen Form ungebunden vor, so daß eine generalisierte, durch t-PA ausgelöste Fibrinolyse verhindern [sic] wird ( Kristensen et al. 1984, Sprengers et Kluft 1987, Kluft 1988).

Der ungebundene Anteil kann allerdings stark erhöht werden durch die lokale Freisetzung von t-PA, die ausgelöst wird durch Streß, venösen Stau, Thrombin oder vasoaktive Substanzen (Bachmann 1987, Levin et Santell 1988).

Die katalytische Aktivität von t-PA wird durch die Anwesenheit von Fibrin um das 200- bis 300 fache gesteigert. Denn wenn die lokale Konzentratrion [sic] an Fibrinmonomeren ansteigt, dissoziiert der t-PA/PAI- Komplex und erhöht so die Konzentration an freiem t-PA.

Anmerkungen

identisch bis auf Rechtschreibung

Sichter
(Singulus) Schumann


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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Singulus, Zeitstempel: 20140424230739

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