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Untersuchung der Zusammenhänge zwischen den Apolipoprotein (a)-Polymorphismen 93 CT und 121 GA und Lp(a)-Phänotypisierung unter Berücksichtigung thromboembolischer Ereignisse im Kindesalter

von Dr. Lubna Halimeh

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[1.] Lh/Fragment 010 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-04-24 23:12:25 Singulus
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lh, Luigs 2004, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Singulus
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 1ff (komplett)
Quelle: Luigs 2004
Seite(n): 17, 18, Zeilen: 17: 14ff - 18: 1ff
Ein zusätzliches und charakteristisches Protein des Lp(a) ist durch Disulfidbrücken mit dem Apo B 100 verbunden und wird als Apolipoprotein (Apo) (a) bezeichnet.

Das Gen von Apo(a) liegt auf Chromosom 6q2,6 - q2,7 in enger Nachbarschaft zu Plasminogen, zu dem Apo(a) und seine cDNA eine hohe Homologie aufweisen (McLean et al. 1987, Murray et al. 1987).

So enthält Apo(a) die Proteasedomäne des Plasminogens, die durch einen Aminosäureaustausch des Arginins durch Serin inaktiviert ist, eine Kopie des Kringel V und eine variable Anzahl des Kringel IV. Marcovina et al. zeigten 1993, dass die unterschiedliche Größe der Apo(a)-Isoforme, deren Gewicht zwischen 200 und 800 kilo Dalton variiert, mit einer unterschiedlichen Anzahl von Kringel IV Typ 2-Sequenzen im Apo(a)-Gen korreliert. Zwischen dem Gewicht von Apo(a) und der Lp(a)-Serumkonzentration scheint eine negative Korrelation zu bestehen (Utermann 1989). Die genetisch festgelegte variable Anzahl von Kringel IV und anderen Polymorphismen im Apo(a)-Gen bestimmen zum größten Teil die interindividuellen Unterschiede der Lp(a)-Konzentration (Boerwinkle et al. 1992, Nowak-Goettl et al. 1999).

In vitro und in vivo greifen Lp(a) und Apo(a) an mehreren Stellen antifibrinolytisch in das Gerinnungs- und Fibrinolysesystem ein. So hemmt Lp(a) die Bindung von Plasminogen an seinen Rezeptor am Endothel oder auf mononukleären Zellen (Hajjar et al. 1989, Miles et al. 1989). Außerdem konkurriert Lp(a) mit t-PA um Bindungsstellen an Fibrin und hemmt t-PA durch Bindung an sich selbst auch direkt (Loscalzo et al. 1990, Simon et al. 1991).

Zusätzlich bedingen erhöhte Lp(a)-Konzentrationen ein vermehrtes Angebot von Lp(a) in der Gefäßwand und fördern so, ähnlich wie LDL, die arteriosklerotische Entwicklung.

Ein Zusammenhang zwischen erhöhten Lp(a)-Werten und dem Risiko für koronare Herzkrankheiten ist aus klinischen Studien offensichtlich; besonders ab einer Lp(a)-Konzentration >30 mg/dl steigt das Risiko stark an (Cremer et al. 1994, Utermann 1989, Wald et al. 1994).

Ein zusätzliches und charakteristisches Protein des Lp (a) ist durch Disulfidbrücken mit dem Apo B 100 verbunden und wird als Apolipoprotein (Apo) (a) bezeichnet.

Das Gen von Apo (a) liegt auf Chromosom 6q2,6-q2,7 in enger Nachbarschaft zu Plasminogen, zu dem Apo (a) und seine cDNA eine hohe Homologie aufweisen (McLean et al. 1987, Murray et al. 1987).

So enthält Apo (a) die Proteasedomäne des Plasminogens, die durch einen Aminosäureaustausch des Arginins durch Serin inaktiviert ist, eine Kopie des Kringel V und eine variable Anzahl des Kringel IV. Marcovina et al. zeigten 1993, daß die unterschiedliche Größe der Apo (a)-Isoforme, deren Gewicht zwischen 200 und 800 kilo Dalton variiert, mit einer unterschiedlichen Anzahl von Kringel IV Typ 2-Sequenzen im Apo (a)-Gen korreliiert. Zwischen dem Gewicht von Apo (a) und der Lp(a)-Serumkonzentration scheint eine negative Korrelation zu bestehen (Utermann 1989). Die genetisch festgelegte variable Anzahl von Kringel IV und anderen Polymorphismen im Apo (a)-Gen bestimmen zum größten Teil die interindividuellen Unterschiede der Lp(a)-Konzentration (Boerwinkle et al. 1992, Nowak-Goettl et al. 1999).

In vitro und in vivo greifen Lp (a) und Apo (a) an mehreren Stellen antifibrinolytisch in das Gerinnungs- und Fibrinolysesystem ein. So hemmt Lp (a) die Bindung von

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Plasminogen an seinem Rezeptor am Endothel oder auf mononukleären Zellen (Hajjar et al. 1989, Miles et al. 1989). Außerdem konkurriert Lp (a) mit t-PA um Bindungsstellen an Fibrin und hemmt t-PA durch Bindung an sich selbst auch direkt (Loscalzo et al. 1990, Simon et al. 1991).

Zusätzlich bedingen erhöhte Lp (a) – Konzentrationen ein vermehrtes Angebot von Lp (a) in der Gefäßwand und fördern so, ähnlich wie LDL, die arteriosklerotische Entwicklung.

Ein Zusammenhang zwischen erhöhten Lp (a) - Werten und dem Risiko für koronare Herzkrankheiten ist aus klinischen Studien offensichtlich; besonders ab einer Lp (a) – Konzentration >30 mg/dl steigt das Risiko stark an (Cremer et al. 1994, Utermann 1989, Wald et al. 1994) [sic]

Anmerkungen

Identisch bis auf Leerstellen und Satzzeichen.

Sichter
(Singulus) Schumann


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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Singulus, Zeitstempel: 20140424231258

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