Fandom

VroniPlag Wiki

Lh/018

< Lh

31.358Seiten in
diesem Wiki
Seite hinzufügen
Diskussion0 Share

Störung durch Adblocker erkannt!


Wikia ist eine gebührenfreie Seite, die sich durch Werbung finanziert. Benutzer, die Adblocker einsetzen, haben eine modifizierte Ansicht der Seite.

Wikia ist nicht verfügbar, wenn du weitere Modifikationen in dem Adblocker-Programm gemacht hast. Wenn du sie entfernst, dann wird die Seite ohne Probleme geladen.

Untersuchung der Zusammenhänge zwischen den Apolipoprotein (a)-Polymorphismen 93 CT und 121 GA und Lp(a)-Phänotypisierung unter Berücksichtigung thromboembolischer Ereignisse im Kindesalter

von Dr. Lubna Halimeh

vorherige Seite | zur Übersichtsseite | folgende Seite
Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] Lh/Fragment 018 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-04-25 15:58:43 Schumann
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lh, Luigs 2004, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Singulus
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 18, Zeilen: 1ff (komplett)
Quelle: Luigs 2004
Seite(n): 16,17, Zeilen: 16: 11ff - 17: 1ff
Der erworbene Protein S-Mangel verläuft in der Regel milder und kommt bei Lebererkrankungen oder Verbrauchskoagulopathien vor. Gelegentlich kann sich aber auch im Rahmen einer Sepsis ein schwerer Protein S-Mangel mit Purpura fulminans entwickeln.

Anithrombin III- (AT III-) Mangel

Das im Plasma zirkulierende Antithrombin (AT III) ist der wichtigste Thrombininhibitor und bildet auch mit anderen Gerinnungsfaktoren, die sich von der Gefäßläsion entfernt haben, Komplexe mit irreversibler Hemmung ihrer Aktivität.

Der kongenitale AT III-Mangel ist ein autosomal dominanter Erbgang mit unterschiedlicher Penetranz und einer Prävalenz, die je nach Literaturquellen zwischen 1:2.000 und 1:5.000 liegt (Hirsh et al. 1989, Lane et al. 1992).

Bei Sequenzanalysen des menschlichen Antithrombingens werden zahlreiche Variationen und Polymorphismen beschrieben, Es sind also verschiedene Mutationen als Auslöser eines Antithrombindefekts möglich (Bock et al. 1982, Chandra et al. 1983).

Molekulargenetisch kann der Typ I als quantitativer AT III-Mangel von Typ II, einem qualitativen Mangel, unterschieden werden. Typ II wird weiter untergliedert in Störungen des reaktiven Zentrums (II RS), der heparinbindenden Seite (II HBS) oder multiple funktionelle Defekte (Pleiotropic Effect, II PE) (Finazzi et al. 1987, Lane et al. 1991). Klinisch manifestiert sich der Antithrombin III-Mangel sehr unterschiedlich, wobei der Typ II mit einem relativ geringeren Risiko einhergeht, da z.B. die Inzidenz von Thromboembolien sehr viel höher ist bei Defekten im Bereich der thrombinbindenden Seite (58%) als bei Störungen an der heparinbindenden Seite (6%) (Hathaway 1991).

Verglichen mit dem Protein C- oder Protein S-Mangel ist das Risiko für Thrombosen beim kongenitalen Antithrombin III-Mangel jedoch höher (Thaler et Lechner 1981).

Ein erworbener Antithrombin III-Mangel kann durch ähnliche klinische Symptome wie der kongenitale Mangel auffallen und wird verursacht durch einen erhöhten Verbrauch (Verbrauchskoagulopathie, Präe[klampsie, bösartige Erkrankungen), eine verminderte Synthese (Lebererkrankungen, Malnutrition), Proteinurie bei nephrotischem Syndrom oder durch verschiedene Medikamente (Heparin, L-Asparaginase, orale Kontrazeptiva).]

Der erworbene Protein S-Mangel verläuft in der Regel milder und kommt bei Lebererkrankungen oder Verbrauchskoagulopathien vor. Gelegentlich kann sich aber auch im Rahmen einer Sepsis ein schwerer Protein S-Mangel mit Purpura fulminans entwickeln.

Anithrombin III- (AT III-) Mangel

Das im Plasma zirkulierende Antithrombin (AT III) ist der wichtigste Thrombininhibitor und bildet auch mit anderen Gerinnungsfaktoren, die sich von der Gefäßläsion entfernt haben, Komplexe mit irreversibler Hemmung ihrer Aktivität.

Der kongenitale AT III-Mangel ist ein autosomal dominanter Erbgang mit unterschiedlicher Penetranz und einer Prävalenz, die je nach Literaturquellen zwischen 1:2 000 und 1:5000 liegt (Hirsh et al. 1989, Lane et al. 1992).

Bei Sequenzanalysen des menschlichen Antithrombingens wurden zahlreiche Variationen und Polymorphismen beschrieben, Es sind also verschiedene Mutationen als Auslöser eines Antithrombindefekts möglich (Bock et al. 1982, Chandra et al. 1983).

Molekulargenetisch kann der Typ I als quantitativer AT III-Mangel von Typ II, einem qualitativen Mangel, unterschieden werden. Typ II wird weiter untergliedert in Störungen des reaktiven Zentrums (II RS), der heparinbindenden Seite (II HBS) oder multiple funktionelle Defekte (Pleiotropic Effect, II PE) (Finazzi et al. 1987, Lane et al. 1991). Klinisch manifestiert sich der Antithrombin III-Mangel sehr unterschiedlich, wobei der Typ II mit einem relativ geringeren Risiko einhergeht, da z. B. die Inzidenz von Thromboembolien sehr viel höher ist bei Defekten im Bereich der

[Seite 17]

thrombinbindenden Seite (58%) als bei Störungen an der heparinbindenden Seite (6%) (Hathaway 1991).

Verglichen mit dem Protein C- oder Protein S- Mangel ist das Risiko für Thrombosen beim kongenitalen Antithrombin III-Mangel jedoch höher (Thaler et Lechner 1981).

Ein erworbener Antithrombin III-Mangel kann durch ähnliche klinische Symptome wie der kongenitale Mangel auffallen und wird verursacht durch einen erhöhten Verbrauch (Verbrauchskoagulopathie, Präeklampsie, bösartige Erkrankungen), eine verminderte Synthese (Lebererkrankungen, Malnutrition), Proteinurie bei nephrotischem Syndrom oder durch verschiedene Medikamente (Heparin, L-Asparaginase, orale Kontrazeptiva).

Anmerkungen

Selbsterklärend.

Sichter
(Singulus) Schumann


vorherige Seite | zur Übersichtsseite | folgende Seite
Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Schumann, Zeitstempel: 20140425160323

Auch bei Fandom

Zufälliges Wiki