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Crosstalk between autoreactive T cells and alveolar type II epithelial cells in inflammation and tolerance

von Dr. Marcus Gereke

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Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] Mag/Fragment 019 05 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-03-10 13:32:01 Hindemith
BauernOpfer, Fragment, Gesichtet, Mag, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Wright 2005

Typus
BauernOpfer
Bearbeiter
PlagProf:-)
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 19, Zeilen: 5-10
Quelle: Wright_2005
Seite(n): 60, Zeilen: Sp. 1, 10 ff.
For example, both surfactant proteins, SP-A and SP-D, bind to mannose and glucose but bind only poorly to galactose (Haagsman et al., 1987; Lim et al.; 1994; Persson et al., 1990). The high affinity of the collectins for clustered oligosaccharides is thought to be important for their ability to distinguish non-self from self, as most carbohydrates in animals are terminated by sugars, such as galactose or sialic acid, that are poorly recognized by the collectins.

Haagsman HP, Hawgood S, Sargeant T, Buckley D, White RT, Drickamer K, Benson BJ. The major lung surfactant protein, SP 28-36, is a calcium-dependent, carbohydrate-binding protein. J Biol Chem. 1987 Oct 15; 262 (29):13877-80.

Lim BL, Wang JY, Holmskov U, Hoppe HJ, Reid KB. Expression of the carbohydrate recognition domain of lung surfactant protein D and demonstration of its binding to lipopolysaccharides of gram-negative bacteria. Biochem Biophys Res Commun. 1994 Aug 15; 202 (3):1674-80.

Persson A, Chang D, Crouch E. Surfactant protein D is a divalent cation-dependent carbohydrate-binding protein. J Biol Chem. 1990 Apr 5; 265 (10): 5755-60.

For example, both SP-A and SP-D bind to mannose and glucose but bind poorly to galactose23–25. [...] However, the high affinity of the collectins for clustered oligosaccharides is thought to be important for their ability to distinguish non-self from self, as most carbohydrates in animals are terminated by sugars, such as galatose [sic] or sialic acid, that are poorly recognized by the collectins.

23. Haagsman, H. P. et al. The major lung surfactant protein, SP 28–36, is a calcium-dependent, carbohydrate-binding protein. J. Biol. Chem. 262, 13877–13880 (1987). This paper was the first to report that SP-A is a member of the collectin family of collagenous C-type lectins.

24. Persson, A., Chang, D. & Crouch, E. Surfactant protein D is a divalent cation-dependent carbohydrate-binding protein. J. Biol. Chem. 265, 5755–5760 (1990).

25. Lim, B. L., Wang, J. Y., Holmskov, U., Hoppe, H. J. & Reid, K. B. Expression of the carbohydrate recognition domain of lung surfactant protein D and demonstration of its binding to lipopolysaccharides of Gram-negative bacteria. Biochem. Biophys. Res. Commun. 202, 1674–1680 (1994).

Anmerkungen

The remainder of the text on this page is copied from Wright with minor adaptations. Wright is indicated as source in the preceding sentence.

In this fragment, Mag adopts Wright’s summary of the findings of three other papers, using Wright’s words, without acknowledging Wright as source.

Sichter
(SleepyHollow02)


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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Graf Isolan, Zeitstempel: 20140310132920

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