von Mahmoud Ismail
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| [1.] Mi/Fragment 016 02 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2014-08-25 19:26:37 Singulus | Fragment, Gesichtet, Huang 2002, Mi, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 16, Zeilen: 2-6 |
Quelle: Huang 2002 Seite(n): 5, Zeilen: 24-28 |
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| Das c-Jun ist ein Mitglied der Activating Protein 1 (AP-1) Familie (Karin et al., 1997). Die Proteine der AP-1-Familie sind in der Lage, die Transkription bestimmter Gene durch die Bindung an spezielle DNA-responsive elements zu induzieren. Während die Expression von c-Jun durch verschiedene extrazelluläre Stimuli erhöht wird, ist dessen intrazelluläre Stabilität durch das Proteasom-System Ubiquitin-abhängig reguliert (Jariel-Encontre et al., 1995). | Das c-Jun ist ein Mitglied der AP-1-Familie (Karin et al., 1997). Die Proteine der AP-1 Familie sind in der Lage, die Transkription bestimmter Gene durch die Bindung an spezielle DNA-responsive elements zu induzieren. Die Expression von c-Jun wird durch verschiedene extrazelluläre Stimuli erhöht. Die intrazelluläre Stabilität von c-Jun wird durch das Proteasom-System Ubiquitin-abhängig reguliert (Jariel-Encontre et al., 1995). |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [2.] Mi/Fragment 016 07 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2014-08-25 19:27:47 Singulus | Berse 2006, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Mi, SMWFragment, Schutzlevel sysop |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 16, Zeilen: 7-25 |
Quelle: Berse 2006 Seite(n): 8, 9, Zeilen: 8: 24ff, 9: 1-10 |
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| Beachtet man die Bedeutung von c-Jun für die Proliferation, Transformation und Apoptose von Zellen, erklärt sich auch sein Einfluss auf die Initiation, Progression und Angiogenese maligner Tumoren. Obwohl, c-Jun in der Lage ist, Zellen zu transformieren, entwickeln transgene, c-Jun überexprimierende Mäuse keine Tumoren. Dagegen geht die verstärkte Expression von c-Fos, Fra1 oder Fra2 mit einer hohen Inzidenz von Osteosarkomen, Lungen- bzw. epithelialen Tumoren einher. Wahrscheinlich spielt aber auch in diesen Fällen c-Jun eine entscheidende Rolle, da Fos-Proteine untereinander keine stabilen Dimere bilden (Shaulian et al., 2001). Insbesondere hängt die Entstehung von Lebertumoren und chemisch induzierten Papillomen von einer intakten c-Jun-Funktion ab.
Die Wichtigkeit von c-Jun und anderen AP-1-Proteinen für die Tumor- und Angiogenese lassen auch die von ihnen kontrollierten Gene erkennen. Neben den oben bereits beschriebenen kontrolliert c-Jun auch die Gene von HB-EGF (heparin-binding epidermal growth factor) und EGFR (EGF receptor), die Gene der die Tumorinvasion regulierenden Proteine MMP1 (matrix metalloproteinase 1), MMP3 und CD44 sowie die Gene der proangiogenen Faktoren VEGF, uPA (urokinase plasminogen activator), uPAR (uPA receptor) und Proliferin. Dabei scheint c-Jun vorrangig für die Steuerung der Proliferation und Apoptose verantwortlich zu sein, indes die Fos-Proteine eher für die Tumorinvasion und Angiogenese erforderlich sind, allerdings wiederum im dimeren Verbund mit c-Jun (Eferl et al., 2003). |
Beachtet man die Bedeutung von c-Jun für die Proliferation, Transformation und Apoptose von Zellen, erklärt sich auch sein Einfluss auf die Initiation, Progression und Angiogenese maligner Tumoren. Obwohl, wie bereits angeführt, c-Jun in der Lage ist, Zellen zu transformieren, entwickeln transgene, c-Jun überexprimierende Mäuse keine Tumoren. Dagegen geht die verstärkte Expression von c-Fos, Fra1 oder Fra2 mit einer erhöhten Inzidenz von Osteosarkomen, Lungen- bzw. epithelialen Tumoren einher (Dunn et al., 2002; Eferl & Wagner, 2003). Wahrscheinlich spielt aber auch in diesen Fällen c-Jun eine entscheidende Rolle, da Fos-Proteine untereinander keine stabilen Dimere bilden (Shaulian & Karin, 2001). Insbesondere hängt die Entstehung von Lebertumoren und chemisch induzierten Papillomen von einer intakten c-Jun-Funktion ab (Eferl & Wagner, 2003).
[Seite 9] Die Wichtigkeit von c-Jun und anderen AP-1-Proteinen für die Tumor- und Angiogenese lassen auch die von ihnen kontrollierten Gene erkennen. Neben den oben bereits beschriebenen kontrolliert c-Jun die Gene von HB-EGF (heparin-binding epidermal growth factor) und EGFR (EGF receptor), die Gene der die Tumorinvasion regulierenden Proteine MMP1 (matrix metalloproteinase 1), MMP3 und CD44 sowie die Gene der proangiogenen Faktoren VEGF, uPA (urokinase plasminogen activator), uPAR (uPA receptor) und Proliferin. Dabei scheint c-Jun vorrangig für die Steuerung der Proliferation und Apoptose verantwortlich zu sein, indes die Fos-Proteine eher für die Tumorinvasion und Angiogenese erforderlich sind, allerdings wiederum im dimeren Verbund mit c-Jun (Eferl & Wagner, 2003). |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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| [3.] Mi/Fragment 016 27 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2014-08-31 09:24:09 WiseWoman | Fragment, Gesichtet, Mi, Rickers 1999, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 16, Zeilen: 27-32 |
Quelle: Rickers 1999 Seite(n): 85, Zeilen: 14ff |
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| Der humane Transkriptionsfaktor SP1 wird in fast allen humanen Zellen exprimiert, wobei die Expressionsstärke, abhängig vom Zelltyp, variiert und sich mit dem Entwicklungzustand der Zelle ändert. SP1 bindet an Methyl-CG-Sequenzen verschiedener Promotoren sowohl gewebsspezifischer als auch ubiquitärer Gene über eine Zink-Finger-Domäne. Die verschiedenen Domänen des 95/105 KDa (nicht glycosylierte/glycosylierte Form) Proteins wurden sowohl biochemisch, als auch strukturell charakterisiert (Kadonaga et al., 1987).
Kadonaga JT, Carner KR, Masiarz FR, Tjian R. Isolation of cDNA encoding transcription factor Sp1 and functional analysis of the DNA binding domain. Cell 1987; 51:1079- 1090. |
Der humane Transkriptionsfaktor SP1 wird in fast allen humanen Zellen exprimiert, wobei die Expressionsstärke, abhängig vom Zelltyp variiert und sich mit dem Entwicklungzustand der Zelle ändert. SP1 bindet an Methyl-CG-Sequenzen verschiedene Promotoren, sowohl gewebsspezifischer, als auch ubiquitärer Gene über eine Zink-Finger-Domäne (119). Die verschiedenen Domänen des 95/105 KDa (nicht glycosylierte/glycosylierte Form) Proteins wurden von Kadonaga et al. sowohl biochemisch, als auch strukturell charakterisiert.
119. Saffer, J.D., S.P. Jackson, and M.B. Annarella (1991). Developmental expression of Sp1 in the mouse. Mol Cell Biol 11: 2189-2199. |
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