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Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 17, Zeilen: 4-23
Quelle: Jungert 2005
Seite(n): 10, Zeilen: 2ff
Der ubiquitäre Transkriptionsfaktor SP1 wurde Anfang der 1980er Jahre isoliert und begründete die Familie der SP1/Krüppel-ähnlichen Transkriptionsfaktoren (Dynan et al., 1983). Mitglieder der SP1-Familie binden über drei tandemartige Cys2His2 Zinkfinger Motive an die DNA Konsensussequenzen 5`-GGCGGG-3` bzw. 5`-CACCC-3`. Inzwischen umfasst die Familie über 20 Mitglieder. Strukturell sind die sechs SP-Proteine und 15 Krüppel-Proteine im hochkonservierten C-Terminus homolog. Dennoch binden die SP-Proteine vor allem an 5`-GGCGGG-3` während die Krüppel-Proteine die Sequenz 5`- CACCC-3` favorisieren. Der Aminoterminus der SP-Krüppel-Proteine ist sehr variabel und kann transkriptionelle Aktivator- oder Repressordomänen enthalten. Das NLS (nuclear localization signal), bisher nur in den Krüppel-Proteinen identifiziert, ist in deren Zink- Finger-Domäne bzw. direkt daran anliegend lokalisiert (Shields et al., 1997; Song et al., 2002). Der Transkriptionsfaktor SP1 ist ein starker transkriptioneller Aktivator, der an seine glutaminreichen Aktivatordomänen Koaktivatoren wie z.B. TAFII130 (Hoey et al., 1993) und CRSP rekrutieren kann (Ryu et al., 1999). Der Koaktivator p300 interagiert dagegen mit dem C-Terminus von SP1 und verstärkt dadurch die Affinität der SP1-DNA-Bindungsdomäne zum Zielpromotor (Suzuki et al., 2000). Aktivität und Stabilität von SP1 werden außerdem durch Phosphorylierung, Glycosilierung und Acetylierung beeinflusst. So regulieren eine Reihe von Kinasen und Phosphatasen wie CamKII, PKC, PKA, CyclinA/cdk2, und PP2A, meist über die Modifikation der DNA-Bindung, die transkriptionelle Aktivität von SP1 (Armstrong et al., 1997; Rohlff et al., 1997; Pal et al., 1998; Garcia et al., 2000; Fojas et al., 2001). Der ubiquitäre Transkriptionsfaktor Sp1 wurde Anfang der 80er Jahre isoliert und begründete die Familie der Sp1/Krüppel-ähnlichen Transkriptionsfaktoren (Dynan and Tjian 1983; Briggs, Kadonaga et al. 1986). Mitglieder der Sp1 Familie binden über drei tandemartige Cys2His2 Zinkfinger Motive an die DNA Konsensussequenzen 5`-GGCGGG-3` bzw. 5`-CACCC-3`. Inzwischen umfasst die Familie über 20 Mitglieder. Strukturell sind die sechs Sp Proteine und 15 Krüppel Proteine im hochkonservierten C-Terminus homolog. Dennoch binden die Sp Proteine vor allem an 5`-GGCGGG-3` während die Krüppel Proteine die Sequenz 5`-CACCC-3` bevorzugen. Der Aminoterminus der Sp/Krüppel Proteine ist sehr variabel und kann transkriptionelle Aktivator- oder Repressordomänen enthalten. Das NLS, bislang nur in den Krüppel Proteinen identifiziert, ist in deren Zinkfingerdomäne bzw. direkt daran angrenzend lokalisiert (Shields and Yang 1997; Song, Patel et al. 2002).

A.5.2 Allgemeine Charakteristika von Sp1

Der Transkriptionsfaktor Sp1 ist ein starker transkriptioneller Aktivator der an seine glutaminreichen Aktivatordomänen Koaktivatoren wie z.B. TAFII130 (Hoey, Weinzierl et al. 1993) und CRSP rekrutieren kann (Ryu, Zhou et al. 1999). Der Koaktivator p300 interagiert dagegen mit dem C-Terminus von Sp1 und verstärkt dadurch die Affinität der Sp1-DNA-Bindungsdomäne zum Zielpromotor (Suzuki, Kimura et al. 2000). Aktivität und Stabilität von Sp1 werden außerdem durch Phosphorylierung, Glycosilierung und Acetylierung beeinflusst. So regulieren eine Reihe von Kinasen und Phosphatasen wie CamKII, PKC, PKA, CyclinA/cdk2, und PP2A, meist über die Modifikation der DNA Bindung, die transkriptionelle Aktivität von Sp1 (Armstrong, Barry et al. 1997; Rohlff, Ahmad et al. 1997; Pal, Claffey et al. 1998; Garcia, Cereghini et al. 2000 ; Fojas de Borja, Collins et al. 2001; Haidweger, Novy et al. 2001).

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Agrippina1

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