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Msf/004

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Die Rolle von Membranlipiden in der UVA-induzierten Signaltransduktion in humanen Keratinozyten

von Dr. Maryam Salahshour-Fard

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Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] Msf/Fragment 004 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-28 17:41:34 Schumann
Fragment, Gesichtet, Hoernschemeyer 2001, Msf, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 1-12,14ff.
Quelle: Hoernschemeyer 2001
Seite(n): 6 f., Zeilen: 6: 20 ff.; 7: 1 ff.
[Gestützt wurde diese Theorie durch die Beobachtung, dass bestimmte Proteine, die mit einem Glykosyl-phosphatidyl-inositol (GPI)-] Anker in der exoplasmatischen Schicht lokalisiert sind, sich in bestimmten Membranbereichen der apikalen Membran aufhalten, die durch Detergenz-unterstützte Extraktionen isoliert werden kann.

Es wird davon ausgegangen, dass Cholesterin die Membranen durch seine Interkalation zwischen den Lipiden über Wasserstoffbrückenbindungen verdichtet und diese somit für kleine Moleküle undurchlässiger macht. Dabei bildet es mit den Sphingolipiden besonders feste Assoziate, so dass hierbei Membranbereiche mit anderen Eigenschaften als den bereits gut untersuchten flüssig-kristallinen (bzw. „liquid-disordered, ld“) bzw. den Gel-Phasen entstehen (Brown & Rose 1992). Diese sogenannte „liquid-ordered (lo) phase“ wird als Zustand für die Mikrodomänen beschrieben, in der die Acylketten der Lipide ähnlich wie in der Gel-Phase gestreckt und dichter gepackt sind, und mehr gesättigte Kohlenwasserstoffketten aufweisen als die Phospholipide in der flüssig-kristallinen Phase der übrigen Lipidschicht, aber dennoch eine hohe laterale Mobilität besitzen (Brown & London 1998).

In den letzten Jahren sind eine Vielzahl von Beispielen beschrieben worden, an denen die Rafts als Plattformen beteiligt sind, z.B. beim „Sorting“ von Lipiden und Proteinen (Ikonen & Parton 2000), in der Signaltransduktion (Simons & Toomre 2000) und in der Internalisierung von Bakterien und Viren (Shin & Abraham 2001). Dabei konnte besonders häufig die Anreicherung von GPI-verankerten Proteinen in den Mikrodomänen nachgewiesen werden. Auch GSL werden vermehrt in diesen exoplasmatischen Membranbereichen gefunden, wohingegen auf der zytosolisch-orientierten Seite z.B. Tyrosin-Kinasen der Src-Familie und auch die α-Untereinheit von heterotrimeren G-Proteinen lokalisiert sind (Abbildung 2). Die Lipidzusammensetzung dieser zytosolisch-orientierten Membranhälfte der Rafts ist noch nicht ausreichend gut charakterisiert worden, wenn sich auch Hinweise ergeben haben, dass hier eine Anreicherung von Phosphoglycerolipiden mit gesättigten Fettsäureresten und Cholesterin vorliegt (Fridriksson et al., 1999). Auch aus niederen Eukaryoten wie Hefen, die keine polarisierte Architektur besitzen, ist die Existenz von Sterol-Sphingolipid-reichen Domänen bekannt (Bagnat et al., 2000). In diesen wird Ergosterol, ein dem Cholesterin verwandtes Molekül, in das Raft eingebaut.

Gestützt wurde diese Theorie durch die Beobachtung, dass bestimmte Proteine, die mit einem Glykosyl-phosphatidyl-inositol (GPI)-Anker in der exoplasmatischen Schicht lokalisiert sind, sich in bestimmten Membranbereichen der apikalen Membran aufhalten, die durch Detergenz-unterstützte Extraktionen isoliert werden können (Brown und Rose, 1992). Es wird davon ausgegangen, dass Cholesterol die Membranen durch seine Interkalation zwischen den Lipiden verdichtet. Dabei bildet es mit den Sphingolipiden besonders feste Assoziate, so dass hierbei Membranbereiche mit anderen Eigenschaften als den bereits gut untersuchten flüssig-kristallinen (bzw. „liquid-disordered, ld“) bzw. den Gel-Phasen entstehen. Diese sogenannte „liquid-ordered (lo) phase“ wird als Zustand für die Mikrodomänen beschrieben, in der die Acylketten der Lipide ähnlich wie in der Gel-Phase gestreckt und dichter gepackt sind, aber dennoch eine hohe laterale Mobilität besitzen (Brown und London, 1998). In den letzten Jahren sind eine Vielzahl von Beispielen beschrieben worden, an denen die „rafts“ als Plattformen beteiligt sind, z.B. beim „Sorting“ von Lipiden und Proteinen (Übersicht in Ikonen, 2001), in der Signaltransduktion (Übersicht in Simons und Toomre, 2000) und in der Internalisierung von Bakterien und Viren (Übersicht in Shin und Abraham, Einleitung 7 2001). Dabei konnte besonders häufig die Anreicherung von GPI-verankerten Proteinen in den Mikrodomänen nachgewiesen werden. Auch GSL werden vermehrt in diesen exoplasmatischen Membranbereichen gefunden, wohingegen auf der zytosolisch-orientierten Seite z.B. Tyrosin-Kinasen der src-Familie und auch die α-Untereinheit von heterotrimeren G-Proteinen lokalisiert sind (Abb. 1.2). Die Lipidzusammensetzung dieser zytosolisch- orientierten Membranhälfte der „rafts“ ist noch nicht ausreichend gut charakterisiert worden, wenn sich auch Hinweise ergeben haben, dass hier eine Anreicherung von Phosphoglycerolipiden mit gesättigten Fettsäureresten und Cholesterol vorliegt (Fridriksson et al., 1999). Auch aus niederen Eukaryonten wie Hefen, die keine polarisierte Architektur besitzen, ist die Existenz von Sterol-Sphingolipid-reichen Domänen bekannt (Bagnat et al., 2000). In diesen wird Ergosterol, ein dem Cholesterol verwandtes Molekül, in die „rafts“ eingebaut.
Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02) Singulus


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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Singulus, Zeitstempel: 20140628173631

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