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Msf/114

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Die Rolle von Membranlipiden in der UVA-induzierten Signaltransduktion in humanen Keratinozyten

von Dr. Maryam Salahshour-Fard

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Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] Msf/Fragment 114 08 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-08-22 13:26:10 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Msf, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Warmuth 2002

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 114, Zeilen: 8-19
Quelle: Warmuth 2002
Seite(n): 26, Zeilen: 2 ff.
Src-Kinasen bilden eine Familie von 9 Nicht-Rezeptor-Tyrosinkinasen (Blk, Fgr, Fyn, Hck, Lck, Lyn, Src, Yes und Yrk), die z.T. durch alternatives Spleißen in mehreren Isoformen exprimiert werden. Die einzelnen Mitglieder dieser Familie werden im gewebsspezifischem Kontext differentiell exprimiert. C-Src, Yes und Fyn beispielsweise werden in nahezu allen Geweben gefunden. Hingegen werden Lck, Hck, Fgr und Blk ausschließlich in hämatopoetischen Zellen exprimiert (Tatosyan & Mizenina 2000).

Die Zugehörigkeit zur Familie der Src-Kinasen wird einerseits durch die Strukturhomologie, andererseits durch die gleichförmige Regulation der Kinaseaktivität im zellulären Kontext definiert. Src-Kinasen sind durch eine weitgehende Übereinstimmung sowohl in der Aminosäuresequenz als auch in ihrer Struktur gekennzeichnet (Thomas & Brugge 1997, Brown & Cooper 1996).

Src-Kinasen bilden eine Familie von 9 Nicht-Rezeptor-Tyrosinkinasen (Blk, Fgr, Fyn, Hck, Lck, Lyn, Src, Yes und Yrk), die z.T. durch alternatives Splicing in mehreren Isoformen exprimiert werden. Die einzelnen Mitglieder dieser Familie werden in gewebsspezifischen Kontext differentiell exprimiert. CSrc und Fyn beispielsweise werden in nahezu allen Geweben gefunden. Hingegen werden Lck, Hck, Fgr und Blk ausschließlich in hämatopoetischen Zellen exprimiert. [...] Die Zugehörigkeit zur Familie der Src-Kinasen wird einerseits durch die Strukturhomologie, andererseits durch die gleichförmige Regulation der Kinaseaktivität im zellulären Kontext definiert.

[...]

Src-Kinasen sind durch eine weitgehende Übereinstimmung sowohl in der Aminosäuresequenz als auch in ihrer Struktur gekennzeichnet (Brown und Cooper, 1996).

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle. Referenz wird mitübernommen.

Sichter
(SleepyHollow02), Hindemith

[2.] Msf/Fragment 114 27 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-05 20:21:24 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Msf, SMWFragment, Schaeffer 2000, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 114, Zeilen: 27-32
Quelle: Schaeffer 2000
Seite(n): 17, 18, Zeilen: 17: 22 ff.; 18: 1 ff.
Am C-Terminus befindet sich eine Region, die wichtig für die negative Regulation der Kinaseaktivität ist. Die Aktivität von Src-Kinasen wird durch komplexe intramolekulare Faltungsvorgänge reguliert. Innerhalb der Src-Homologie1 (SH1) -Domäne liegt ein Tyrosinrest (Y418), durch dessen Phosphorylierung die Enzymaktivität der Kinasen positiv reguliert wird. Im inaktiven Zustand ist die Kinase so gefaltet, dass sowohl der Tyrosinrest 418, als auch die ATP-[Bindungsstelle (K295) unzugänglich sind.] Am C-Terminus befindet sich eine Region, die wichtig für die negative Regulation der Kinaseaktivität ist. Die Aktivität von Src Kinasen wird durch komplexe intramolekulare Faltungsvorgänge reguliert. Innerhalb der Domäne liegt ein Tyrosinrest (Y416 in Hck), durch dessen Phosphorylierung die Enzymaktivität der

[Seite 18]

Kinasen positiv reguliert wird. Im inaktiven Zustand ist die Kinase so gefaltet, dass sowohl der Tyrosinrest 416, als auch die ATP-Bindungsstelle (K295) unzugänglich sind.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Fortsetzung der Übernahme auf der nächsten Seite.

Sichter
(Hindemith), SleepyHollow02


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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Hindemith, Zeitstempel: 20140822132659

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