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Msf/Fragment 003 01

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Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 3, Zeilen: 1-5, 7-8, 11-17, 23ff
Quelle: Hoernschemeyer 2001
Seite(n): 6, Zeilen: 1ff.
1.2 Mikrodomänen bzw. Rafts und Caveolae

Dynamische Assoziate von Cholesterin und Sphingolipiden werden als detergenzresistente Mikrodomänen oder auch „Lipid Rafts“ beschrieben, die sich in der exoplasmatischen Seite von zellulären Membranen bilden (Brown & London 1998). Diese können vermutlich floßartig in cholesterinärmeren Regionen der Plasmamembran „schwimmen“ (Kurzchalia & Parton 1999). Diese Mikrodomänen sind hauptsächlich in der Plasmamembran von Zellen lokalisiert, werden z.T. aber auch im Trans-Golgi-Netzwerk (TGN) (Keller & Simons 1998) in Phagosomen (Desjardins et al., 1994, Dermine et al., 2001), in Endosomen und Lysosomen (Gagescu et al., 2000, Gruenberg 2001), im ER (Bagnat et al., 2000), in Lipid Droplets (Fujimoto et al., 2001) und in inneren Membranen, wie der Golgi-Membran, gefunden (Gkantiragas et al., 2001). Es wird angenommen, dass hier die Partitionierung der Membranbereiche entsteht. Diese Domänen können selektiv Proteine ein- oder ausschließen und somit Protein-Protein- oder Protein-Lipid-Wechselwirkungen leiten.

Über die Größe der Mikrodomänen werden derzeit sehr unterschiedliche Aussagen gemacht. In der Regel sind pro Raft 10 bis 30 Proteine eingelagert. Ein Raft selbst misst circa 50-100 nm im Durchmesser, das entspricht ungefähr 3500 Sphingomyelin-Molekülen (Simons & Ikonen 2000). Die Größe hängt aber auch vom Cholesterin- und Sphingolipidgehalt der Zelle ab. Weiterhin wird eine Zusammenlagerung von Rafts durch Protein-Protein-Interaktionen zwischen einzelnen Rafts diskutiert.

Die heterogene Lipidverteilung in funktionell spezialisierten Membranbereichen wurde zuerst in Zellen untersucht, die bereits anatomisch verschiedene Membrandomänen tragen. Polarisierte Zellen besitzen eine dem Gefäßlumen zugewandte, apikale Membran, die durch „tight junctions“ von der die Zelle umgebenden basolateralen Membran abgegrenzt wird. Simons und van Meer postulierten 1988 nach Untersuchung von polarisierten MDCK-Epithelzellen (Madine-Darby canine kidney cells), dass der hohe Gehalt an Glykosphingolipiden in der apikalen Membran durch ein „Sorting“ im Trans-Golgi-Netzwerk (TGN) und einen unterschiedlichen Transport der apikalen und basolateralen Vesikel gesteuert werden muss. Gestützt wurde diese Theorie durch die Beobachtung, dass bestimmte Proteine, die mit einem Glykosyl-phosphatidyl-inositol (GPI)-[Anker in der exoplasmatischen Schicht lokalisiert sind, sich in bestimmten Membranbereichen der apikalen Membran aufhalten, die durch Detergenz-unterstützte Extraktionen isoliert werden kann.]

2.2 Mikrodomänen bzw. „Rafts“ und Caveolae

Dynamische Assoziate von Cholesterol und Sphingolipiden werden als Mikrodomänen oder auch „rafts“ beschrieben, die sich in der exoplasmatischen Seite von zellulären Membranen bilden (Simons und Ikonen, 1997). Dabei sind sie hauptsächlich in der Plasmamembran von Zellen lokalisiert, werden z.T. aber auch in inneren Membranen, wie der Golgi-Membran, gefunden (Gkantiragas et al., 2001). Es wird angenommen, dass hier die Partitionierung der Membranbereiche entsteht. Diese Domänen können selektiv Proteine ein- oder ausschließen und somit Protein-Protein- oder Protein-Lipid-Wechselwirkungen leiten. Über die Größe der Mikrodomänen werden derzeit sehr unterschiedliche Aussagen gemacht. Dabei reichen die Angaben je nach angewandter Untersuchungsmethode von ca. 30 bis 500 nm (vgl. nachfolgender Abschnitt). Die heterogene Lipidverteilung in funktionell spezialisierten Membranbereichen wurde zuerst in Zellen untersucht, die bereits anatomisch verschiedene Membrandomänen tragen. Polarisierte Zellen besitzen eine dem Gefäßlumen zugewandte, apikale Membran, die durch „tight junctions“ von der die Zelle umgebenden basolateralen Membran abgegrenzt wird. Simons und van Meer postulierten 1988 nach Untersuchung von polarisierten MDCK-Epithelzellen (Madine-Darby canine kidney cells), dass der hohe Gehalt an Glykosphingolipiden in der apikalen Membran durch ein „Sorting“ im Trans- Golgi-Netzwerk (TGN) und einen unterschiedlichen Transport der apikalen und basolateralen Vesikel gesteuert werden muss. Gestützt wurde diese Theorie durch die Beobachtung, dass bestimmte Proteine, die mit einem Glykosyl-phosphatidyl-inositol (GPI)-Anker in der exoplasmatischen Schicht lokalisiert sind, sich in bestimmten Membranbereichen der apikalen Membran aufhalten, die durch Detergenz-unterstützte Extraktionen isoliert werden können (Brown und Rose, 1992).

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle. Nicht der Quelle zuzuordnende Teile sind nicht als Plagiat gewertet.

Sichter
(SleepyHollow02) Singulus

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