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Msf/Fragment 010 01

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Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 1 ff. (kpl.)
Quelle: Hoernschemeyer 2001
Seite(n): 8-9, Zeilen: 6 ff.; 1 ff.
Lichtmikroskope haben eine physikalisch-bedingte Auflösungsgrenze von ca. 200 nm. Da die Durchmesser der Mikrodomänen allerdings in den meisten Fällen vermutlich unterhalb dieses Bereiches liegen, werden hiermit voraussichtlich keine näheren Informationen bezüglich der in vivo-Vorgänge innerhalb solcher Rafts erhalten werden können. Daher wurden in den letzten Jahren neue Methoden entwickelt, die es erlauben sollen, diese Wechselwirkungen unter nativen Bedingungen zu untersuchen. Dabei wurden unter anderem Fluoreszenz-Resonanz-Energie-Transfer (FRET)-Messungen (Varma & Mayor 1998, Mayor et al., 1998), die Photonen-Kraft-Mikroskopie (Pralle et al., 2000) und die „Single fluorophore tracking“-Mikroskopie angewandt (Schutz et al., 2000). Bei allen diesen Untersuchungen wurden Werte für die Durchmesser der Mikrodomänen ermittelt, die im Bereich von nur ca. 50-100 nm liegen.

[Abbildung]

Abbildung 4: Modelle für die Anordnung der in Rafts enthaltenen Moleküle in einfachen Assoziaten, sowie in Mikrodomänen vor und nach Quervernetzung (Jacobsen 1999).

Einige andere der zur Charakterisierung von Rafts angewandten Methoden basieren auf dem Quervernetzen von Molekülen, die als Bestandteile der Domänen postuliert werden. So wurde eine chemische Quervernetzung von GPI-verankerten Proteinen (Friedrichson & Kurzchalia 1998), eine Kopplung von an Raft beteiligten Proteinen mittels Antikörpern (Harder et al., 1998, Janes et al., 1999) oder auch die Immuno-Elektronen-Mikroskopie angewandt, um Wechselwirkungen innerhalb dieser Bereiche zu untersuchen. Dass hierbei u.U. auch Artefakte durch die Anwendung solcher Verfahren entstehen können, wird in [Abbildung 4 deutlich.]

Lichtmikroskope haben eine physikalisch-bedingte Auflösungsgrenze von ca. 200 nm. Da die Durchmesser der Mikrodomänen allerdings in den meisten Fällen vermutlich unterhalb dieses Bereiches liegen, werden hiermit voraussichtlich keine näheren Informationen bezüglich der in vivo-Vorgänge innerhalb solcher „rafts“ erhalten werden können. Daher wurden in den letzten Jahren neue Methoden entwickelt, die es erlauben sollen, diese Wechselwirkungen unter nativen Bedingungen zu untersuchen. Dabei wurden unter anderem Fluoreszenz-Resonanz-Energie-Transfer (FRET)-Messungen (Varma und Mayor, 1998, Kenworthy et al., 2000), die Photonen-Kraft-Mikroskopie (Pralle et al., 2000) und die „Single fluorophore tracking“-Mikroskopie (Schutz et al., 2000) angewandt. Bei allen diesen Untersuchungen wurden Werte für die Durchmesser der Mikrodomänen ermittelt, die im Bereich von nur ca. 25-100 nm liegen.

[Seite 9:]

Einige andere der zur Charakterisierung von „rafts“ angewandten Methoden basieren auf dem Quervernetzen von Molekülen, die als Bestandteile der Domänen postuliert werden. So wurde eine chemische Quervernetzung von GPI-verankerten Proteinen (Friedrichson und Kurzchalia, 1998), eine Kopplung von an „raft“ beteiligten Proteinen mittels Antikörpern (Harder et al., 1998; Janes et al., 1999) oder auch die Immuno-Elektronen-Mikroskopie (Wilson et al., 2000) angewandt, um Wechselwirkungen innerhalb dieser Bereiche zu untersuchen. Dass hierbei u.U. auch Artefakte durch die Anwendung solcher Verfahren entstehen können, soll die Abbildung 1.3 verdeutlichen. [...]

[Abbildung]

Abb. 1.3: Modelle für die Anordnung der in „rafts“ enthaltenen Moleküle in einfachen Assoziaten, sowie in Mikrodomänen vor und nach Quervernetzung. Modifiziert nach: K. Jacobsen und C. Dietrich (1999), Trends Cell. Biol., 3, 87-91.

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02) Singulus

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