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[1.] Ph/Fragment 004 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-22 22:15:50 Schumann
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 1-11
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 8, Zeilen: 12-22
[HIF-1 ist ein] Transkriptionsfaktor, dessen Struktur eine heterodimere Doppelhelix bildet und welcher durch eine reduzierte Sauerstoffspannung stabilisiert wird (Wenger & Gassmann, 1997). Der HIF-1-Komplex besteht aus zwei Untereinheiten: die HIF-1β/ARNT-Untereinheit (aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator) und eine Isoform der α-Untereinheiten (HIF-1α, HIF-2α, HIF-3α). Die HIF-1α-Untereinheit wird unter normoxischen Bedingungen kontinuierlich synthetisiert und über das Ubiquitin-Proteasom-System wieder abgebaut. Unter Hypoxie reichert sich die HIF-1α-Untereinheit vermehrt an (Salceda & Caro, 1997; Semenza, 2001). Hypoxie induziert die Stabilisation der HIF-1α-Untereinheit, was zu einer Aktivierung der Transkription oben genannter Zielgene führt (Carraro et al. 2000).

122. Salceda S, Caro J. Hypoxia-inducible factor 1alpha (HIF-1alpha) protein is rapidly degraded by the ubiquitin-proteasome system under normoxic conditions. Its stabilization by hypoxia depends on redox-induced changes. J Biol Chem 1997 September 5;272(36):22642-7.

126. Semenza GL. HIF-1 and mechanisms of hypoxia sensing. Curr Opin Cell Biol 2001 April;13(2):167-71.

14. Carrero P, Okamoto K, Coumailleau P, O’Brien S, Tanaka H, Poellinger L. Redox-regulated recruitment of the transcriptional coactivators CREBbinding protein and SRC-1 to hypoxia-inducible factor 1alpha. Mol Cell Biol 2000 January;20(1):402-15.

HIF-1 ist ein Transkriptionsfaktor, dessen Struktur eine heterodimere Doppelhelix (bHLH = basic-helix-loop-helix) bildet, und welcher durch eine reduzierte Sauerstoffspannung aktiviert wird (Wenger und Gassmann, 1997). Der HIF-1 Komplex besteht aus zwei Untereinheiten: Die HIF-1β/ARNT-Untereinheit (aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator) und eine Isoform der α-Untereinheiten (HIF-1α, HIF-2α HIF-3α). Die HIF-1α-Untereinheit wird unter normoxischen Bedingungen kontinuierlich synthetisiert und über das Ubiquitin-Proteasom-System wieder abgebaut. Unter Hypoxie reichert sich die HIF-1α-Untereinheit vermehrt an (Salceda und Caro, 1997; Semenza, 2001). Hypoxie induziert die Stabilisation der HIF-1α-Untereinheit, was zu einer Aktivierung der Transkription der oben genannten Gene (EPO, VEGF, glykolytische Enzyme) führt (Salceda und Caro, 1997; Srinivas et al, 1998).

Wenger RH, Gassmann M (1997) Oxygen(es) and the hypoxia-inducible factor-1 Biol Chem, 378: 609-616

Salceda S, Caro J (1997) Hypoxia-inducible factor 1alpha (HIF-1alpha) protein is rapidly degraded by the ubiquitin-proteasome system under normoxic conditions. Its stabilization by hypoxia depends on redox-induced changes J Biol Chem, 272: 22642-22647

Semenza GL (2001) HIF-1 and mechanism of hypoxia sensing Curr Opin Cell Biol, 13: 167-171

Srinivas V, Zhu X, Salceda S, Nakamura R, Caro J (1998) Hypoxia-inducible factor 1alpha (HIF-1alpha) is a non-heme iron protein. Implications for oxygen sensing J Biol Chem, 273: 18019-18022

Anmerkungen

Weitgehend identisch bis hinein in die Literaturverweise.

Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme. Der Nachweis für "Wenger & Gassmann, 1997" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[2.] Ph/Fragment 004 21 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 16:18:32 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 21-31
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 25, Zeilen: 15-23
Die Wirkung von EPO wird durch die Bindung des Hormons an einen Rezeptor auf der Oberfläche der Zellen des BFU-e- und CFU-e-Zellen-Kompartiments vermittelt (Jelkmann, 1994; Samtleben & Gurland, 1990; Adamson, 1996). Durch die Bindung an den Rezeptor wird eine Zunahme der RNA II-Polymerase-Aktivität bewirkt, gefolgt von einer Steigerung der DNA- und RNA-Synthese. Die Transkription der Globin-mRNA wird induziert (Samtleben & Gurland, 1990). Der EPO-Effekt im Knochenmark auf die EPO-abhängigen Zellen wird durch Prostaglandine vom Typ E verstärkt (Fisher et al. 1980). Vermutlich wird durch die Bindung von EPO ein Anstieg des intrazellulären Kalziums induziert (Miller et al. 1990; Yelamarty et al. 1990) und die Tyrosinkinase C aktiviert (Mason-Garcia et al. 1990).

4. Adamson JW. Regulation of red blood cell production. Am J Med 1996 August 26;101(2A):4S-6S.

36. Fisher JW, Radtke HW, Jubiz W, Nelson PK, Burdowski A. Prostaglandins activation of erythropoietin production and erythroid progenitor cells. Exp Hematol 1980;8 Suppl 8:65-89.

96. Miller CB, Jones RJ, Piantadosi S, Abeloff MD, Spivak JL. Decreased erythropoietin response in patients with the anemia of cancer. N Engl J Med 1990 June 14;322(24):1689-92.

147. Yelamarty RV, Miller BA, Scaduto RC, Jr., Yu FT, Tillotson DL, Cheung JY. Three-dimensional intracellular calcium gradients in single human burst-forming units-erythroid-derived erythroblasts induced by erythropoietin. J Clin Invest 1990 June;85(6):1799-809.

85. Mason-Garcia M, Weill CL, Beckman BS. Rapid activation by erythropoietin of protein kinase C in nuclei of erythroid progenitor cells. Biochem Biophys Res Commun 1990 April 30;168(2):490-7.

Die Wirkung von Erythropoietin wird durch die Bindung des Hormons an einen Rezeptor auf der Oberfläche der Zellen des BFU-E-(burst forming unit-erythroid) und CFU-E-Zellen-(colony forming unit-erythroid, erythroide Vorläuferzellen) Kompartiments vermittelt (100; 183; 2). Durch die Bindung an den Rezeptor wird eine Zunahme der RNA II-Polymerase Aktivität bewirkt, gefolgt von einer Steigerung der DNA- und RNA-Synthese. Die Transskription der Globin-m-RNA wird induziert (183). Der Erythropoietin-Effekt im Knochenmark auf die erythropoietinabhängigen Zellen wird durch Prostaglandine vom Typ E verstärkt (57). Vermutlich wird durch die Bindung von Erythropoietin ein Anstieg des intrazellulären Kalziums induziert (146; 223) und die Thyrosinkinase C aktiviert (134).

[100] Jelkmann W: Biology of erythropoietin; Clin Investig 72: 3 - 10 (1994)

[183] Samtleben W und Gurland HJ: Pathogenese der renalen Anämie; Cilag 1990

[2] Adamson JW: Regulation of red blood cell production; Am J Med 101 (suppl. 2A): 4 - 6 (1996)

[57] Fisher JW, Radtke HW, Jubiz W, Nelson PK, Burdowski A: Prostaglandins activation of erythropoietin production and erythroid progenitor cells; Experimental Hematology 8 (Suppl 8): 65 - 89 (1980)

[146] Miller CB, Jones RJ, Piantadosi S, Abeloff MD, Spivak JL: Decreased Erythropoietin Response in Patients with the Anemia of Cancer; N Engl J Med 322: 1689-1692 (1990)

[223] Yelamarty RV, Miller BA, Scaduto RC, Yu FTS, Tillotson DL, Cheung JY: Three-dimensional intracellular calcium gradients in single human burst forming units erythroid-derived erythroblasts induced by erythropoietin; J Clin Invest 85: 1799 - 1809 (1990)

[134] Mason-Garcia M, Weill CL, Beckman BS: Rapid activation by erythropoietin of protein kinase C in nuclei of erythroid progenitor cells; Biochem Biophys Res Commun 168: 490 - 497 (1990)

Anmerkungen

Trotz völliger inhaltlicher und weitgehend wörtlicher Übereinstimmung erfolgt keine Kennzeichnung einer Übernahme.

Zwei Literaturangaben bei Ph - die offensichtlich auch mit denen der Quelle übereinstimmen (sollen) - sind in dessen Literaturverzeichnis nicht zu finden.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1


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