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[1.] Ph/Fragment 012 02 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-22 22:26:36 Schumann
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lüdtke 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 12, Zeilen: 2-18
Quelle: Lüdtke 2003
Seite(n): 5, Zeilen: 8-24
Ein Anstieg dieser Metabolite führt zur Synthese von SAH. Dadurch steigt in der Zelle der SAH-Spiegel (Johnston & Kredich, 1979; Kredich & Hershfield, 1979; Kredich & Martin, 1980) auf Werte von 30-60 µM (Kloor et al., 2002).

[Abbildung 3]

SAH entsteht jedoch nicht nur aus der Synthese durch die SAH-Hydrolase, sondern ist auch Produkt bei allen S-Adenosylmethionin (SAM)-abhängigen Transmethylierungsreaktionen. Dabei wird eine aktivierte Methylgruppe von SAM auf verschiedenste Makromoleküle wie Proteine, RNA, DNA und Polysaccharide sowie auf kleine Moleküle wie Histamine, Phospholipide, Norepinephrin und Katecholamine übertragen (Keller & Borchardt, 1988). Aufgrund des hohen Potentials des SAM, Methylgruppen zu übertragen, ist dies der wichtigste biologische Transmethylierungsweg (Cantoni, 1975). Da SAH diese Methyltransferasen in Form einer Produkthemmung beeinflussen kann, reguliert die Aktivität der SAH-Hydrolase indirekt alle SAM-abhängigen Methyltransferasen (Deguchi & Barchas, 1971; Pugh et al. 1977; Hasobe et al. 1989). Da die SAH-Hydrolase als einziges Enzym den Abbau von SAH katalysiert (Cantoni, 1986), ist dies ein wichtiger Rückkopplungsmechanismus.


64. Johnston JM, Kredich NM. Inhibition of methylation by adenosine in adenosine deaminase-inhibited, phytohemagglutinin-stimulated human lymphocytes. J Immunol 1979 July;123(1):97-103.

72. Kredich NM, Hershfield MS. S-adenosylhomocysteine toxicity in normal and adenosine kinase-deficient lymphoblasts of human origin. Proc Natl Acad Sci U S A 1979 May;76(5):2450-4.

67. Kloor D, Danielyan L, Osswald H. Characterization of the cAMP binding site of purified S-adenosyl-homocysteine hydrolase from bovine kidney. Biochem Pharmacol 2002 October 15;64(8):1201-6.

12. Cantoni L, Maggi G, Mononi G, Preti G. [Relations between protidopoiesis and biological transmethylations: action of Sadenosylmethionine on protein crasis in chronic hepatopathies]. Minerva Med 1975 May 2;66(33):1581-9.

27. Deguchi T, Barchas J. Inhibition of transmethylations of biogenic amines by S-adenosylhomocysteine. Enhancement of transmethylation by adenosylhomocysteinase. J Biol Chem 1971 May 25;246(10):3175-81.

50. Hasobe M, McKee JG, Borchardt RT. Relationship between intracellular concentration of S-adenosylhomocysteine and inhibition of vaccinia virus replication and inhibition of murine L-929 cell growth. Antimicrob Agents Chemother 1989 June;33(6):828-34.

Ein Anstieg dieser Metabolite führt zur Synthese von SAH. Dadurch steigt in der Zelle der SAH-Spiegel (Johnston & Kredich, 1979; Kredich & Hershfield, 1979; Kredich & Martin, 1980) auf Werte von 30-60 μM (Kloor et al., 2002).

SAH entsteht jedoch nicht nur aus der Synthese durch die SAH-Hydrolase, sondern ist auch Produkt bei allen S-Adenosylmethionin (SAM)-abhängigen Transmethylierungsreaktionen. Dabei wird eine aktivierte Methylgruppe vom SAM auf verschiedenste Makromoleküle wie Proteine, RNA, DNA und Polysaccharide, sowie auf kleine Moleküle wie Histamine, Phospholipide, Norepinephrin und Katecholamine übertragen (Keller & Borchardt, 1988). Aufgrund des hohen Potentials des SAM, Methylgruppen zu übertragen, ist dies der wichtigste biologische Transmethylierungsweg (Cantoni, 1975).

Da SAH Methyltransferasen in Form einer Produkthemmung beeinflussen kann, reguliert die Aktivität der SAH-Hydrolase indirekt alle SAM-abhängigen Methyltransferasen (Deguchi & Barchas, 1971; Pugh et al., 1977; Hasobe et al., 1989). Da die SAH-Hydrolase als einziges Enzym den Abbau von SAH katalysiert (Cantoni, 1986), ist dies ein wichtiger Rückkoppelungsmechanismus.


Johnston, J. M., Kredich, N. M.: Inhibition of methylation by adenosine in adenosine deaminase-inhibited, phytohemagglutinin-stimulated human lymphocytes. J. Immunol. 123: 97-103 (1979).

Kredich, N. M., Hershfield, M. S.: S-adenosylhomocysteine toxicity in normal and adenosine kinase-deficient lymphoblasts of human origin. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 76: 2450-2454 (1979).

Kredich, N. M., Martin, D. W., Jr.: Role of S-adenosylhomocysteine in adenosine mediated toxicity in cultured mouse T lymphoma cells. Cell 12: 931-938 (1977).

Kloor, D., Delabar, U., Mühlbauer, B., Luippold, G., Osswald, H.: Tissue levels of S-adenosylhomocysteine in rat kidney: effects of ischemia and homocysteine. Biochem. Pharm. 63: 809-815 (2002).

Keller, B. T., Borchardt, R. T.: In Antiviral Drug Development – A Multidisciplinary Approach (De Clerq, E., Walker, R. T., eds.) Plenum, New York, pp.123-138 (1988).

Cantoni, G. L.: Biological methylation: selected aspects. Annu. Rev. Biochem. 44: 435-451 (1975).

Deguchi, T., Barchas, J.: Inhibition of transmethylations of biogenic amines by S-adenosylhomocysteine. Enhancement of transmethylation by adenosylhomocysteinase. J. Biol. Chem. 246: 3175-3181 (1971).

Pugh, C. S., Borchardt, R. T., Stone, H. O.: Inhibition of Newcastle disease virion messenger RNA (guanine-7-)- methyltransferase by analogues of S-adenosylhomocysteine. Biochemistry 16: 3928-3932 (1977).

Hasobe, M., McKee, J. G., Borchardt, R. T. Relationship between intracellular concentration of S-adenosylhomocysteine and inhibition of vaccinia virus replication and inhibition of murine L-929 cell growth. Antimicrob. Agents Chemother. 33: 828-834 (1989).

Cantoni, G. L.: In Biological Methylation and Drug Design (Borchardt, R. T., Creveling, C. R., Ueland, P. M., Eds.) Humana Press, Clifton, NJ: 227-238 (1986).

Anmerkungen

Identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme.

Die Nachweise für "Kredich & Martin, 1980", "Keller & Borchardt, 1988", "Pugh et al., 1977" und "Cantoni, 1986" fehlen im Literaturverzeichnis von Ph.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1


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