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Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 1-32 (komplett)
Quelle: Lebert-Keiner 2003
Seite(n): 3 und 4, Zeilen: 3: 7-18 und 4: 5-16.20-22
Die 5,10-Methylentetrahydrofolatreduktase (MTHFR) ist ein Enzym des Folsäurestoffwechsels und hat somit bei der folatabhängigen Remethylierung von Hcy zu Methionin eine zwar indirekte, aber wichtige Funktion. Sie reduziert N(5),N(10)-Methylentetrahydrofolat zu N(5)-Methyltetrahydrofolat. N(5)-Methyltetrahydrofolat ist ein wichtiger Methylgruppendonor. Seine Methylgruppe wird auf Hcy übertragen, das dadurch zu Methionin umgewandelt wird. Ein weiteres wichtiges Enzym für die Remethylierung zu Methionin ist die Methionin-Synthase (5-Methyltetrahydrofolat-Homocystein-Methyl-Transferase), die in allen Körperzellen vorkommt (Bostom & Lathrop 1997 und Ueland et al. 1993). Sie benötigt Folsäure und Vitamin B12 als Cosubstrat bzw. Cofaktor. Auch die Betain-Homocystein-Methyl-Transferase wandelt Hcy unter Bildung von Dimethylglycin in Methionin um. Da diese Reaktion aber nur in der Leber

stattfindet und ihre Aktivität auch bei hohem Substratangebot kaum steigt, spielt sie im Hcy-Stoffwechsel eine untergeordnete Rolle (Jacobson, 1993).

Der irreversible Abbau von Hcy zu Cystein wird Transsulfurierung genannt. Das aus dem Methionin-Zyklus entstehende Hcy kann über die Vitamin-B6-abhängige Cystathionin-ß-Synthase zu Cystathionin konvertiert werden. Cystathionin wird durch die ebenfalls Vitamin B6-abhängige Cystathionase in die schwefelhaltige Aminosäure Cystein umgewandelt, die im katabolen Aminosäurestoffwechsel abgebaut werden kann. Der Abbau von Hcy (Transsulfierung) ist beschränkt auf bestimmte Gewebe wie Leber, Niere, Pankreas und Gehirn (Jacobson 1998).

Normalerweise findet die Metabolisierung von Hcy zu etwa gleichen Teilen über den Weg der Remethylierung und der Transsulfurierung statt. Bei Methioninmangel steigt die Aktivität der Methionin-Synthase, so dass die essentielle Aminosäure Methionin vermehrt aus Hcy regeneriert und dem Körper zur Verfügung gestellt wird (Malinow, 1994). Die Transsulfurierung dient eher der Elimination von Hcy aus dem Körper, da das dabei entstehende überschüssige Cystein zu Sulfat oxidiert und dann über die Nieren ausgeschieden werden kann (Bostom & Lathrop, 1997).

Die Bedeutung der Nierenfunktion für den Hcy-Spiegel ist darauf zurückzuführen, dass die Reaktion der Hcy abbauenden Cystathionin-ß [Synthase (CBS) hauptsächlich in der Niere stattfindet (Bostom & Lathrop, 1997).]


131. Ueland PM, Refsum H, Stabler SP, Malinow MR, Andersson A, Allen RH. Total homocysteine in plasma or serum: methods and clinical applications. Clin Chem 1993 September;39(9):1764-79.

58. Jacobsen DW. Cardiovascular disorders (risk assessment). Anal Chem 1993 June 15;65(12):367R-73R.

59. Jacobsen DW. Homocysteine and vitamins in cardiovascular disease. Clin Chem 1998 August;44(8 Pt 2):1833-43.

81. Malinow MR. Homocyst(e)ine and arterial occlusive diseases. J Intern Med 1994 December;236(6):603-17.

[Seite 3]

Die N(5),N(10)-methylentetrahydrofolatreduktase (MTHFR ist ein Enzym des Folsäurestoffwechsels und hat somit bei der folatabhängigen Remethylierung von Homocystein zu Methionin eine zwar indirekte aber wichtige Funktion.

Sie reduziert N(5),N(10)-methylentetrahydrofolat zu N(5)-methyltetrahydrofolat. N(5)-methyltetrahydrofolat ist ein wichtiger Methylgruppendonor. Seine Methylgruppe wird auf Homocystein übertragen, das damit dann zu Methionin umgewandelt wird.

Ein weiteres wichtiges Enzym für die Remethylierung zu Methionin ist die Methionin-Synthase (= 5-Methyl-tetrahydrofolat-Homocystein-Methyl-Transferase), die in allen Körperzellen vorkommt.4,11 Sie benötigt Folsäure und Vitamin B12 als Cosubstrat bzw. Cofaktor. Auch die Betain-Homocystein-Methyl-Transferase wandelt Homocystein unter Bildung von Dimethylglycin in Methionin um. Da diese Reaktion aber nur in der Leber stattfindet, und ihre Aktivität auch bei hohem Substratangebot kaum steigt, spielt sie im Homocysteinstoffwechsel eine untergeordnete Rolle.12

[Seite 4]

[...]

Der irreversible Abbau von Homocystein zu Cystein wird Transsulfurierung genannt Das aus dem Methionin-Zyklus entstehende Homocystein kann über die Vitamin-B6-abhängige Cystathionin-ß-Synthase zu Cystathionin konvertiert werden. Cystathionin wird durch die ebenfalls Vitamin-B6-abhängige Cystathionase in die schwefelhaltige Aminosäure Cystein umgewandelt, die im katabolen Aminosäurestoffwechsel abgebaut werden kann. Der Abbau von Homocystein (Transsulfierung) ist beschränkt auf bestimmte Gewebe wie Leber, Niere, Pankreas und Gehirn (Jacobson 1998).

Normalerweise findet die Metabolisierung von Homocystein zu etwa gleichen Teilen über den Weg der Remethylierung und der Transsulfurierung statt. Bei Methioninmangel steigt die Aktivität der Methionin-Synthase, so daß die essentielle Aminosäure Methionin vermehrt aus Homocystein regeneriert und dem Körper zur Verfügung gestellt wird.10 Die Transulfurierung dient eher der Elimination von Homocystein aus dem Körper , da das dabei entstehende überschüssige Cystein zu Sulfat oxidiert und dann über die Nieren ausgeschieden werden kann.4

[...] Die Bedeutung der Nierenfunktion für den Homocysteinspiegel ist darauf zurückzuführen, daß die Reaktion der Homocystein abbauenden Cystathionin-ß-Synthase (CBS) hauptsächlich in der Niere stattfindet.4


4. Bostom, A.G., Lathrop, L. Hyperhomocysteinemia in end-stage renal disease: prevalence, etiology, and potent relationship to arteriosclerotic outcomes. Kidney Int. 52 (1997) 10-20

11. Ueland, P.M., Refsum, H., Stabler, S.P., Malinow, M. R., Andersson, A., Allen, R.H. Total homocysteine in plasma or serum: methods and clinical applications. Clin. Chem. 39 (1993) 1764-1779

12. Jacobson, D.W. Cardiovascular disorders (risk assessment). Anal. Chem. 65 (1993) 367-373

10. Malinow, M.R. Homocyst(e)ine and arterial occlusive diseases (Frontiers in medicine). J. Intern. Med. 236 (1994) 603-617

Anmerkungen

Weitgehend identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme.

Der Nachweis für "Bostom & Lathrop, 1997" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

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