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24 gesichtete, geschützte Fragmente: Plagiat

[1.] Ph/Fragment 001 19 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 16:04 Schumann
Erstellt: 20. December 2012, 14:10 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 1, Zeilen: 19-23
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 23, Zeilen: 21-24
1.2.1.1. Geschichte

Die Existenz von EPO wurde erstmals 1906 von Carnot und Deflandre beschrieben. Sie glaubten damals, es handle sich um einen humoralen Faktor, der die Bildung von roten Blutzellen reguliere, und nannten es infolgedessen „Hämatopoetin“. Erst vierzig Jahre später (1950) konnte diese Annahme von [Reissmann und Erslev bestätigt werden.]


117. Reissmann KR. Studies on the mechanism of erythropoietic stimulation in parabiotic rats during hypoxia. Blood 1950 April;5(4):372-80.

4.3.1. Geschichte

CARNOT und DEFLANDRE (32) postulierten 1906, daß ein humoraler Faktor, genannt „Hämatopoietin“, die Bildung der roten Blutzellen kontrolliert (32). Vierzig Jahre später konnte dieses Postulat von REISSMANN (178) und ERSLEV (49) bestätigt werden.


[32] Carnot P, Deflandre C: Sur l`activité hémopoiétique des différents organes au cours de la régénération du sang; Comptes rendus hebd. des Séances de l`Acad Sci Paris 143: 432 - 435 (1906)

[178] Reissmann KR: Studies on the mechanism of erythropoietic stimulation in parabiotic rats during hypoxia.; Blood 5: 372 - 380 (1950)

[49] Erslev AJ: Humoral regulation of red cell production.; Blood 8: 349 - 357 (1953)

Anmerkungen

Zunächst noch der Versuch einer Paraphrasierung, dann übergehend in wörtliche Übernahme. Kein Hinweis, dass eine Vorlage existieren könnte. Die Übernahme wird auf der folgenden Seite fortgesetzt.

Sichter
(Graf Isolan) Guckar

[2.] Ph/Fragment 002 01 - Diskussion
Bearbeitet: 22. May 2016, 22:17 Schumann
Erstellt: 20. December 2012, 14:19 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan, Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 2, Zeilen: 1-8
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 23, 24, Zeilen: 23: 22-28; 24: 1
[Erst vierzig Jahre später (1950) konnte diese Annahme von] Reissmann und Erslev bestätigt werden. 1957 erkannte Jacobsen, dass EPO´hauptsächlich in der Niere synthetisiert wird.

Ein weiterer Meilenstein in der EPO-Forschung gelang Miake et al. (1977). Diese Arbeitsgruppe konnte EPO aus dem Urin von Patienten mit aplastischer Anämie isolieren. Dies war die Voraussetzung für die Klonierung des Erythropoetin-Gens und ermöglichte die gentechnische Herstellung des Hormons, welche 1985 den beiden Arbeitsgruppen Jacobsen et al. und Lin et al. gleichzeitig gelang.

Vierzig Jahre später konnte dieses Postulat von REISSMANN (178) und ERSLEV (49) bestätigt werden. 1957 wurde durch JACOBSON (96) als primärer Ort der Erythropoietinbildung die Niere identifiziert. Ein weiterer Meilenstein in der Geschichte des Erythropoietin gelang MIYAKE et al. (148), die Erythropoietin aus dem Urin von aplastischen Anämikern isolierten und reinigten (148). Dies war die Grundlage für die Klonierung des Erythropoietin-Gens und die gentechnische Herstellung des Hormons, welche 1985 JACOBS et al. (95) und LIN et al.

[Seite 24]

(119) gelang.

Anmerkungen

Wieder teilweise gekürzt und paraphrasiert, teilweise wörtlich übereinstimmend; gleiche Textstruktur. Kein Hinweis, dass eine Vorlage existieren könnte.

Die Übernahme wird auf der folgenden Seite fortgesetzt.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[3.] Ph/Fragment 002 13 - Diskussion
Bearbeitet: 22. May 2016, 22:16 Schumann
Erstellt: 18. December 2012, 00:24 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 2, Zeilen: 13-25
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 22, Zeilen: 13-15, 16-23, 24
Erythropoetin ist ein vierfach glykolisiertes Sialoprotein und besteht aus 166 Aminosäuren. Es besitzt ein Molekulargewicht von ca. 34.500 Dalton (Goodnough, 1993). Das EPO-Gen befindet sich auf dem langen Arm von Chromosom 7 und besteht aus 5 Exons und 4 Introns. Vier Kohlenhydratketten sind über drei N- und eine O-glykosidische Bindung mit dem Protein verknüpft. Der Kohlenhydratanteil mit den endständigen Sialinsäuren und zwei Disulfidbrücken-Verbindungen zwischen den Aminosäuren 29 und 33 sowie 7 und 161 sind für die biologische Aktivität von EPO entscheidend. Die terminalen Sialinsäuren schützen das Hormon vor einem raschen Abbau in der Leber (Hirth et al. 1988).

Die EPO-Synthese findet in der Fetalzeit hauptsächlich in der Leber statt. Innerhalb der ersten Lebenswochen wird die Synthese dann überwiegend von der Niere übernommen (Erslev et al. 1980).


45. Goodnough LT, Price TH, Parvin CA, Friedman KD, Vogler WR, Khan N, Sacher R, Johnston M, Wissel M, Ciavarella D. Erythropoietin response to anaemia is not altered by surgery or recombinant human erythropoietin therapy. Br J Haematol 1994 August;87(4):695-9.

52. Hirth P, Wieczorek L, Scigalla P. Molecular biology of erythropoietin. Contrib Nephrol 1988;66:38-53.

33. Erslev AJ, Caro J, Birgegard G, Silver R, Miller O. The biogenesis of erythropoietin. Exp Hematol 1980;8 Suppl 8:1-13.

Erythropoietin ist ein sialisiertes Glykoprotein-Hormon mit einem Molekulargewicht von 30400 Dalton. Das Erythropoietin-Gen befindet sich auf dem langen Arm von Chromosom 7 und besteht aus 5 Exons und 4 Introns (44; 100). [...] Vier Kohlenhydratketten sind über drei N- und eine O-glykosidische Bindung mit dem Protein verknüpft. Der Kohlenhydratanteil mit den endständigen Sialinsäuren und zwei Disulfidbrückenverbindungen zwischen den Aminosäuren 29 und 33 sowie 7 und 161 sind für die biologische Aktivität von Erythropoietin entscheidend (86). Die terminalen Sialinsäuren schützen das Hormon vor einem raschen Abbau in der Leber (86).

Die Erythropoietinsynthese findet in der Fetalzeit hauptsächlich in der Leber statt. Innerhalb der ersten Lebenswochen wird die Synthese dann von der Niere übernommen und der Anteil der extrarenalen Produktion sinkt auf unter 10 % (50).


[44] Douwell JS, Berkner KL, Lebo RV, Adamson JW: Human erythropoietin gene: High level expression in stably transfected mammlian cells and chromosome localization.; Proc Natl Acad Sci USA 83: 6465 - 6469 (1886)

[100] Jelkmann W: Biology of erythropoietin; Clin Investig 72: 3 - 10 (1994)

[86] Hirth P, Wieczorek L, Scigalla P: Molecular Biology of Erythropoietin; Contrib. Nephrol. 66: 38 - 53 (1988)

[50] Erslev, AJ, Caro J, Kansu E, Silver R:: Renal and Extrarenal Erythropoietin Production in Anaemic Rats.; Brit. J. Haemat. 45: 65 -72 (1980)

Anmerkungen

Trotz vieler und langer Passagen mit wörtlicher Übereinstimmung erfolgt keine Kennzeichnung einer Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[4.] Ph/Fragment 003 01 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 15:50 Schumann
Erstellt: 20. December 2012, 17:33 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 3, Zeilen: 1-4, 7-12, 18-23
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 23, 24, 27, Zeilen: 23: 5-7; 24: 14-16.18-19; 27: 3-4.11-12.15-16
Vorstufen oder Speicherformen des Hormons konnten bislang keine nachgewiesen werden, so dass von einer ausschließlichen Neu-Synthese ausgegangen wird (Jelkmann, 1986). Als Hauptstimulus für die EPO-Synthese gilt die Gewebehypoxie. [...] Entscheidend ist dabei der Sauerstoffpartialdruck im Nierengewebe (Fried, 1975; Jelkmann, 1986). Es besteht eine umgekehrte Proportionalität zwischen der EPO-Konzentration im Blut und dem Hämoglobin- bzw. Hämatokritwert (Jelkmann, 1994).

Durch den hohen Blutfluss ist die Niere besonders gut als Sensororgan geeignet. [...] Die Halbwertszeit von EPO beträgt circa 6 bis 8 Stunden (Abraham, 1990). Bei exogen zugeführtem EPO ist sie von der Applikationsform abhängig.

Die Elimination erfolgt durch hepatische Metabolisierung oder Aufnahme ins Knochenmark (Spivak & Hogans, 1989). Die Niere spielt bei der Metabolisierung und Ausscheidung von EPO nur eine untergeordnete Rolle.


60. Jelkmann W. Renal erythropoietin: properties and production. Rev Physiol Biochem Pharmacol 1986;104:139-215.

38. Fried W. Erythropoietin and the kidney. Nephron 1975;15(3-5):327-49.

61. Jelkmann W. Erythropoietin: structure, control of production, and function. Physiol Rev 1992 April;72(2):449-89.

62. Jelkmann W, Wolff M, Fandrey J. Inhibition of erythropoietin production by cytokines and chemotherapy may contribute to the anemia in malignant diseases. Adv Exp Med Biol 1994;345:525-30.

63. Jelkmann W, Fandrey J, Frede S, Pagel H. Inhibition of erythropoietin production by cytokines. Implications for the anemia involved in inflammatory states. Ann N Y Acad Sci 1994 April 15;718:300-9.

2. Abraham PA. Practical approach to initiation of recombinant human erythropoietin therapy and prevention and management of adverse effects. Am J Nephrol 1990;10 Suppl 2:7-14.

[Seite 23]

Vorstufen oder Speicherformen des Hormons konnten bislang keine nachgewiesen werden, so daß von einer De-novo Synthese ausgegangen wird (98). [...]

[Seite 24]

Als Hauptstimulus für die Erythropoietinsynthese gilt die Gewebshypoxie. Entscheidend ist dabei der Sauerstoffpartialdruck im Nierengewebe (61; 98). Durch ihren hohen Blutfluß ist die Niere besonders gut als Sensororgan geeignet. [...] Zwischen der Erythropoietinkonzentration im Blut und dem Hämoglobinwert existiert eine umgekehrte Proportionalität (100).

[Seite 27]

Die Halbwertszeit von Erythropoietin beträgt circa 6 bis 8 Stunden (2). Bei exogen zugeführtem Erythropoietin ist sie von der Applikationsform abhängig. [...]

Die Elimination erfolgt durch hepatische Metabolisierung und Aufnahme ins Knochenmark (192). [...]

Die Niere spielt bei der Metabolisierung und Ausscheidung von Erythropoietin nur eine untergeordnete Rolle.


[98] Jelkmann W: Renal erythropoietin. Properties and production; Rev Physiol Biochem Pharmacol 104: 139 - 215 (1986)

[61] Fried W: Erythropoietin and the kidney; Nephron 15: 327 - 349 (1975)

[99] Jelkmann W, Wolff M: Bestimmung der Erythropoietinaktivität im Serum Methodik, Indikation und Interpretation der Meßdaten; Dtsch med Wschr 116: 230 - 234 (1991)

[100] Jelkmann W: Biology of erythropoietin; Clin Investig 72: 3 - 10 (1994)

[2] Adamson JW: Regulation of red blood cell production; Am J Med 101 (suppl. 2A): 4 - 6 (1996)

[192] Spivak JL, Hogans BB: The in vivo metabolism of recombinant human erythropoietin in the rat; Blood 73: 90 - 99 (1989)

Anmerkungen

Patchwork, Teil 1:

Ein Zusammenschnitt von Originalformulierungen (inkl. Literaturverweisen) aus Schwarz (1999). Keinerlei Kennzeichnung von Übernahmen. Zur Angabe "Spivak & Hogans, 1989" findet sich im Literaturverzeichnis von Ph kein Eintrag.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[5.] Ph/Fragment 003 26 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 15:50 Schumann
Erstellt: 18. December 2012, 21:24 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, KomplettPlagiat, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 3, Zeilen: 26-29
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 8, Zeilen: 23-26
Trotz zunehmender Erkenntnisse über die zellulären Reaktionen auf Hypoxie gibt es verschiedene Hypothesen über den genauen Mechanismus, wie Zellen die Änderungen in der Sauerstoffkonzentration detektieren und diese in eine physiologische Antwort umwandeln. Trotz zunehmender Erkenntnisse über die zellulären Reaktionen auf Hypoxie gibt es verschiedene Hypothesen über den genauen Mechanismus, wie Zellen die Änderungen in der Sauerstoffkonzentration detektieren und diese in eine physiologische Antwort (wie z.B. HIF-1a-Akkumulation, EPO-Produktion) umwandeln.
Anmerkungen

Trotz wörtlicher Übereinstimmung kein Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[6.] Ph/Fragment 004 01 - Diskussion
Bearbeitet: 22. May 2016, 22:15 Schumann
Erstellt: 18. December 2012, 21:36 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 1-11
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 8, Zeilen: 12-22
[HIF-1 ist ein] Transkriptionsfaktor, dessen Struktur eine heterodimere Doppelhelix bildet und welcher durch eine reduzierte Sauerstoffspannung stabilisiert wird (Wenger & Gassmann, 1997). Der HIF-1-Komplex besteht aus zwei Untereinheiten: die HIF-1β/ARNT-Untereinheit (aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator) und eine Isoform der α-Untereinheiten (HIF-1α, HIF-2α, HIF-3α). Die HIF-1α-Untereinheit wird unter normoxischen Bedingungen kontinuierlich synthetisiert und über das Ubiquitin-Proteasom-System wieder abgebaut. Unter Hypoxie reichert sich die HIF-1α-Untereinheit vermehrt an (Salceda & Caro, 1997; Semenza, 2001). Hypoxie induziert die Stabilisation der HIF-1α-Untereinheit, was zu einer Aktivierung der Transkription oben genannter Zielgene führt (Carraro et al. 2000).

122. Salceda S, Caro J. Hypoxia-inducible factor 1alpha (HIF-1alpha) protein is rapidly degraded by the ubiquitin-proteasome system under normoxic conditions. Its stabilization by hypoxia depends on redox-induced changes. J Biol Chem 1997 September 5;272(36):22642-7.

126. Semenza GL. HIF-1 and mechanisms of hypoxia sensing. Curr Opin Cell Biol 2001 April;13(2):167-71.

14. Carrero P, Okamoto K, Coumailleau P, O’Brien S, Tanaka H, Poellinger L. Redox-regulated recruitment of the transcriptional coactivators CREBbinding protein and SRC-1 to hypoxia-inducible factor 1alpha. Mol Cell Biol 2000 January;20(1):402-15.

HIF-1 ist ein Transkriptionsfaktor, dessen Struktur eine heterodimere Doppelhelix (bHLH = basic-helix-loop-helix) bildet, und welcher durch eine reduzierte Sauerstoffspannung aktiviert wird (Wenger und Gassmann, 1997). Der HIF-1 Komplex besteht aus zwei Untereinheiten: Die HIF-1β/ARNT-Untereinheit (aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator) und eine Isoform der α-Untereinheiten (HIF-1α, HIF-2α HIF-3α). Die HIF-1α-Untereinheit wird unter normoxischen Bedingungen kontinuierlich synthetisiert und über das Ubiquitin-Proteasom-System wieder abgebaut. Unter Hypoxie reichert sich die HIF-1α-Untereinheit vermehrt an (Salceda und Caro, 1997; Semenza, 2001). Hypoxie induziert die Stabilisation der HIF-1α-Untereinheit, was zu einer Aktivierung der Transkription der oben genannten Gene (EPO, VEGF, glykolytische Enzyme) führt (Salceda und Caro, 1997; Srinivas et al, 1998).

Wenger RH, Gassmann M (1997) Oxygen(es) and the hypoxia-inducible factor-1 Biol Chem, 378: 609-616

Salceda S, Caro J (1997) Hypoxia-inducible factor 1alpha (HIF-1alpha) protein is rapidly degraded by the ubiquitin-proteasome system under normoxic conditions. Its stabilization by hypoxia depends on redox-induced changes J Biol Chem, 272: 22642-22647

Semenza GL (2001) HIF-1 and mechanism of hypoxia sensing Curr Opin Cell Biol, 13: 167-171

Srinivas V, Zhu X, Salceda S, Nakamura R, Caro J (1998) Hypoxia-inducible factor 1alpha (HIF-1alpha) is a non-heme iron protein. Implications for oxygen sensing J Biol Chem, 273: 18019-18022

Anmerkungen

Weitgehend identisch bis hinein in die Literaturverweise.

Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme. Der Nachweis für "Wenger & Gassmann, 1997" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[7.] Ph/Fragment 004 21 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 16:18 Schumann
Erstellt: 18. December 2012, 14:07 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 21-31
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 25, Zeilen: 15-23
Die Wirkung von EPO wird durch die Bindung des Hormons an einen Rezeptor auf der Oberfläche der Zellen des BFU-e- und CFU-e-Zellen-Kompartiments vermittelt (Jelkmann, 1994; Samtleben & Gurland, 1990; Adamson, 1996). Durch die Bindung an den Rezeptor wird eine Zunahme der RNA II-Polymerase-Aktivität bewirkt, gefolgt von einer Steigerung der DNA- und RNA-Synthese. Die Transkription der Globin-mRNA wird induziert (Samtleben & Gurland, 1990). Der EPO-Effekt im Knochenmark auf die EPO-abhängigen Zellen wird durch Prostaglandine vom Typ E verstärkt (Fisher et al. 1980). Vermutlich wird durch die Bindung von EPO ein Anstieg des intrazellulären Kalziums induziert (Miller et al. 1990; Yelamarty et al. 1990) und die Tyrosinkinase C aktiviert (Mason-Garcia et al. 1990).

4. Adamson JW. Regulation of red blood cell production. Am J Med 1996 August 26;101(2A):4S-6S.

36. Fisher JW, Radtke HW, Jubiz W, Nelson PK, Burdowski A. Prostaglandins activation of erythropoietin production and erythroid progenitor cells. Exp Hematol 1980;8 Suppl 8:65-89.

96. Miller CB, Jones RJ, Piantadosi S, Abeloff MD, Spivak JL. Decreased erythropoietin response in patients with the anemia of cancer. N Engl J Med 1990 June 14;322(24):1689-92.

147. Yelamarty RV, Miller BA, Scaduto RC, Jr., Yu FT, Tillotson DL, Cheung JY. Three-dimensional intracellular calcium gradients in single human burst-forming units-erythroid-derived erythroblasts induced by erythropoietin. J Clin Invest 1990 June;85(6):1799-809.

85. Mason-Garcia M, Weill CL, Beckman BS. Rapid activation by erythropoietin of protein kinase C in nuclei of erythroid progenitor cells. Biochem Biophys Res Commun 1990 April 30;168(2):490-7.

Die Wirkung von Erythropoietin wird durch die Bindung des Hormons an einen Rezeptor auf der Oberfläche der Zellen des BFU-E-(burst forming unit-erythroid) und CFU-E-Zellen-(colony forming unit-erythroid, erythroide Vorläuferzellen) Kompartiments vermittelt (100; 183; 2). Durch die Bindung an den Rezeptor wird eine Zunahme der RNA II-Polymerase Aktivität bewirkt, gefolgt von einer Steigerung der DNA- und RNA-Synthese. Die Transskription der Globin-m-RNA wird induziert (183). Der Erythropoietin-Effekt im Knochenmark auf die erythropoietinabhängigen Zellen wird durch Prostaglandine vom Typ E verstärkt (57). Vermutlich wird durch die Bindung von Erythropoietin ein Anstieg des intrazellulären Kalziums induziert (146; 223) und die Thyrosinkinase C aktiviert (134).

[100] Jelkmann W: Biology of erythropoietin; Clin Investig 72: 3 - 10 (1994)

[183] Samtleben W und Gurland HJ: Pathogenese der renalen Anämie; Cilag 1990

[2] Adamson JW: Regulation of red blood cell production; Am J Med 101 (suppl. 2A): 4 - 6 (1996)

[57] Fisher JW, Radtke HW, Jubiz W, Nelson PK, Burdowski A: Prostaglandins activation of erythropoietin production and erythroid progenitor cells; Experimental Hematology 8 (Suppl 8): 65 - 89 (1980)

[146] Miller CB, Jones RJ, Piantadosi S, Abeloff MD, Spivak JL: Decreased Erythropoietin Response in Patients with the Anemia of Cancer; N Engl J Med 322: 1689-1692 (1990)

[223] Yelamarty RV, Miller BA, Scaduto RC, Yu FTS, Tillotson DL, Cheung JY: Three-dimensional intracellular calcium gradients in single human burst forming units erythroid-derived erythroblasts induced by erythropoietin; J Clin Invest 85: 1799 - 1809 (1990)

[134] Mason-Garcia M, Weill CL, Beckman BS: Rapid activation by erythropoietin of protein kinase C in nuclei of erythroid progenitor cells; Biochem Biophys Res Commun 168: 490 - 497 (1990)

Anmerkungen

Trotz völliger inhaltlicher und weitgehend wörtlicher Übereinstimmung erfolgt keine Kennzeichnung einer Übernahme.

Zwei Literaturangaben bei Ph - die offensichtlich auch mit denen der Quelle übereinstimmen (sollen) - sind in dessen Literaturverzeichnis nicht zu finden.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[8.] Ph/Fragment 005 01 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 16:19 Schumann
Erstellt: 18. December 2012, 10:56 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 1-9
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 25-26, Zeilen: 25: 26 ff. - 26: 1-3.9-12
[Das erste Hämoglobin] kann bereits 5 Stunden nach der Bindung des EPO an seinen Rezeptor nachgewiesen werden. Jelkmann (1994) beschreibt einen Anstieg der Retikulozyten etwa 3 bis 4 Tage nach einem akuten Anstieg der Serum-EPO-Werte.

Die Erythropoese selbst wird nicht beschleunigt. Die Gesamtreifungsdauer bleibt bei 4,5 Tagen (Singbartl et al 1995). Retikulozyten und Erythrozyten besitzen keinen EPO-Rezeptor (Jelkmann, 1994). Die Ausschwemmung der Zellen aus dem Knochenmark wird möglicherweise wieder durch EPO gefördert (Samtleben & Gurland, 1990).


62. Jelkmann W, Wolff M, Fandrey J. Inhibition of erythropoietin production by cytokines and chemotherapy may contribute to the anemia in malignant diseases. Adv Exp Med Biol 1994;345:525-30.

63. Jelkmann W, Fandrey J, Frede S, Pagel H. Inhibition of erythropoietin production by cytokines. Implications for the anemia involved in inflammatory states. Ann N Y Acad Sci 1994 April 15;718:300-9.

[Seite 25]

Das erste Hämoglobin kann bereits 5 Stunden nach der Bindung des

[Seite 26]

Erythropoietin an seinen Rezeptor nachgewiesen werden. Jelkmann (100) beschreibt einen Anstieg der Retikulozyten etwa 3 bis 4 Tage nach einem akuten Anstieg der Serumerythropoietinwerte. [...]

Die Erythropoese selbst wird nicht beschleunigt. Die Gesamtreifungsdauer bleibt bei 4,5 Tagen (191). Retikulozyten und Erythrozyten besitzen keinen Erythropoietin-Rezeptor (100). Die Ausschwemmung der Zellen aus dem Knochenmark wird möglicherweise wieder durch Erythropoietin gefördert (183).


[100] Jelkmann W: Biology of erythropoietin; Clin Investig 72: 3 - 10 (1994)

[191] Singbartl G, Frankenberg Ch, Schleinzer W: Erythropoietingabe, intravenöse Eisensubstitution und autologe Transfusion; Chir Gastroenterol 11: 395 - 400 (1995)

[183] Samtleben W und Gurland HJ: Pathogenese der renalen Anämie; Cilag 1990

Anmerkungen

Trotz vieler und langer Passagen mit wörtlicher Übereinstimmung erfolgt keine Kennzeichnung einer Übernahme.

Alle Literaturangaben bei Ph - die offensichtlich mit denen der Quelle übereinstimmen (sollen) - werden nicht oder nicht korrekt aufgelöst.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[9.] Ph/Fragment 005 10 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 16:21 Schumann
Erstellt: 20. December 2012, 22:18 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Hosbach 2002, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 10-15
Quelle: Hosbach 2002
Seite(n): 13, Zeilen: 12, 14-17
EPO hat außerdem noch weitere, nicht erythropoetische Wirkungen, die teilweise auch Orte außerhalb des hämatopoetischen Systems beeinflussen. Es gibt Hinweise auf Auswirkungen von EPO auf lymphoide (Yoshimura et al. 1996), myeloide (Abe et al. 1996) und auf megakaryozytische (Cardier et al. 1997; Kaushansky et al. 1995; Kobayashi et al. 1995; Paulus et al. 1995) Zellreihen sowie Einflüsse auf die Diurese (Nushiro et al. 1995) [...]

150. Yoshimura A, Ichihara M, Kinjyo I, Moriyama M, Copeland NG, Gilbert DJ, Jenkins NA, Hara T, Miyajima A. Mouse oncostatin M: an immediate early gene induced by multiple cytokines through the JAK-STAT5 pathway. EMBO J 1996 March 1;15(5):1055-63.

1. Abe T, Takaue Y, Kawano Y, Kuroda Y. Effect of recombinant erythropoietin in interaction with stromal factors on cord blood hematopoiesis. Blood 1996 April 15;87(8):3212-7.

65. Kaushansky K, Broudy VC, Grossmann A, Humes J, Lin N, Ren HP, Bailey MC, Papayannopoulou T, Forstrom JW, Sprugel KH. Thrombopoietin expands erythroid progenitors, increases red cell production, and enhances erythroid recovery after myelosuppressive therapy. J Clin Invest 1995 September;96(3):1683-7.

70. Kobayashi M, Laver JH, Kato T, Miyazaki H, Ogawa M. Recombinant human thrombopoietin (Mpl ligand) enhances proliferation of erythroid progenitors. Blood 1995 October 1;86(7):2494-9.

111. Paulus JM, Grosdent JC, Prenant M, Fernandez-Delgado R, Albert A. Factors regulating megakaryocyte progenitor commitment to polyploidization. C R Acad Sci III 1995 July;318(7):779-84.

104. Nushiro N, Sakamaki T, Hoshino J, Nakamura T, Sakamoto H, Imai Y, Seino M, Omata K, Sekino H, Abe K. Recombinant human erythropoietin stimulates tubular reabsorption of sodium in anesthetized rabbits. Hypertens Res 1995 September;18(3):203-7.

EPO hat interessanterweise auch nicht-erythropoetische Auswirkungen. [...] Zum anderen zählen zu den Zielzellen von Erythropoetin auch andere Zellen der Hämatopoese, wie zum Beispiel myeloide [1], lymphoide [368] und vor allem megakaryozytische [30][160][164][246][251] Zellreihen. EPO beeinflußt aber beispielsweise auch die Diurese. [...] [232].

[1] Abe T., Takaue Y., Kawano Y., Kuroda Y., Effect of recombinant erythropoietin in interaction with stromal factors on cord blood hematopoiesis, Blood, 87 (8), 1996, S. 3212-3217

[368] Yoshimura A., Ichihara M., Kinjyo I., Moriyama M., Copeland N.G., Gilbert D.J., Jenkins N.A., Hara T., Miyajima A., Mouse oncostatin M: an immediate early gene induced by multiple cytokines through the JAK-STAT5 pathway, EMBO J, 15 (5), 1996, S. 1055-1063

[30] Cardier J.E. Erickson-Miller C.L., Murphy M.J.jr., Differential effect of erythropoietin and GM-CSF on megacaryocytopoiesis from primitive bone marrow cells in serum-free conditions, Stem Cells, 15(4), 1997, S. 286-290

[160] Kaushansky K., Broudy V.C., Grossmann A., Humes J., Lin N., Ren H.P., Balley M.C., Papayannopoulou T., Forstrom J.W., Sprugel K.H., Thrombopoietin expands erythroid progenitors, increases red cell production, and enhances erythroid recovery after myelosuppressive therapy, J Clin Invest, 96, 1995, S. 1683-1687

[164] Kobayashi M., Laver J.H., Kato T., Miyazaki H., Ogawa M., Rekombinant human thrombopoietin (Mpl ligand) enhances proliferation of erythroid progenitors, Blood, 86, 1995, S. 2494-2499

[246] Paulus J.M., Grosdent J.C., Prenant M., Fernandez-Delgado R., Albert A., Factors regulating megakaryocyte progenitor commitment to polyploidization, C R Acad Sci III, 318 (7), 1995, S. 779-784

[251] Porteu F., Rouyez M.-C., Cocault L., Bénit L., Charon M., Picard F., Gisselbrecht S., Souyri M., Dusanter-Fourt I., Functional Regions of the Mouse Thrombopoietin Receptor Cytoplasmic Domain: Evidence for a Critical Region Which Is Involved in Differentiation and Can Be Complemented by Erythropoietin, Mol Cell Biol, 16 (5), 1996, S. 2473-2482

[232] Nushiro N., Sakamaki T., Hoshino J., Nakamura T., Sakamoto H., Imai Y., Seino M., Omata K., Sekino H., Abe K., Recombinant human erythropoietin stimulates tubular reabsoption [sic!] of sodium in anesthesized rabbits, Hypertens Res, 18 (3), 1995, S. 203-207

Anmerkungen

Neben dem Inhalt stimmt auch die Folge der Literaturverweise überein. Ein Hinweis auf eine Übernahme erfolgt nicht.

Für "Cardier et al. 1997" gibt es keinen Eintrag im Literaturverzeichnis von Ph.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[10.] Ph/Fragment 005 20 - Diskussion
Bearbeitet: 22. May 2016, 22:21 Schumann
Erstellt: 20. December 2012, 13:01 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Lebert-Keiner 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 20-23
Quelle: Lebert-Keiner 2003
Seite(n): 1, Zeilen: 3-4, 15-16
Kardiovaskuläre Erkrankungen wie Herzinfarkt, Apoplex und arterielle Verschlusskrankheit sind die häufigste Todesursache in den westlichen Industrieländern. In 90% der Fälle besteht ein statistischer Zusammenhang zwischen der Gefäßerkrankung und Risikofaktoren [...] Kardiovaskuläre Erkrankungen wie Herzinfarkt, Apoplex, und arterielle Verschlusskrankheit sind die häufigste Todesursache in den westlichen Industrieländern. [...]

In etwa 90% der Fälle besteht ein statischer Zusammenhang zwischen der Gefäßerkrankung und den Risikofaktoren.

Anmerkungen

Trotz wörtlicher Übereinstimmung kein Hinweis auf die ungenannt bleibende Quelle.

Sichter
Guckar

[11.] Ph/Fragment 006 01 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 15:53 Schumann
Erstellt: 18. December 2012, 23:18 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lebert-Keiner 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 6, Zeilen: 1-24
Quelle: Lebert-Keiner 2003
Seite(n): 1-2, Zeilen: 1: 20-26.28-30 - 2: 1-3.6-10
Auf die pathobiochemische Bedeutung der Aminosäure Hcy, die de Vigneaud 1932 als Zwischenprodukt des Methioninstoffwechsels entdeckte, war man erstmals 1962 aufmerksam geworden. Damals beschrieben Carson (Carson & Neill, 1962) und Gerritsent [sic!] (Gerritsent [sic!] et al. 1968) unabhängig voneinander die Krankheit Homocysteinurie, die durch einen marfanoiden Körperbau mit Hochwuchs und Arachnodaktylie, Linsenluxation, Osteoporose und geistige Retardierung gekennzeichnet ist und häufig schon im Kindesalter zu thromboembolischen Ereignissen wie Herzinfarkt oder Schlaganfall mit oft tödlichem Ausgang führt.

1969 machte McCully bei der Obduktion von Kindern, die unterschiedliche Stoffwechseldefekte mit dem gemeinsamen Merkmal einer erhöhten Hcy-Ausscheidung im Urin gehabt hatten, die Beobachtung, dass diese arteriosklerotische Gefäßveränderungen aufwiesen, wie man sie sonst nur bei älteren Individuen findet. Damit hatte er als erster den Zusammenhang zwischen erhöhten Hcy-Konzentrationen im Blut bzw. Urin und Arteriosklerose erkannt und veröffentlichte diese Erkenntnis 1975 als „homocysteine theory of arteriosclerosis“ (McCully, 1993).

Den Durchbruch für die Anerkennung von Homocystein als Risikofaktor für Herz-Kreislauf-Erkrankungen brachte 1992 die Physicians Health Study (McCully, 1996). In einem Untersuchungskollektiv von 22071 nordamerikanischen Ärzten war hier ein dreifach erhöhtes Herzinfarktrisiko für diejenigen Personen gefunden worden, deren Hcy-Werte über der 95. Perzentile der Gesamtheit lagen, was einer Konzentration von 15,9 µmol/l entsprach.


15. Carson NA, Neill DW. Metabolic abnormalities detected in a survey of mentally backward individuals in Northern Ireland. Arch Dis Child 1962 October;37:505-13.

43. Gerritsen T, Vaughn JG, Waisman HA. The identification of homocystine in the urine. Biochem Biophys Res Commun 1962 December 19;9:493-6.

90. McCully KS. Chemical pathology of homocysteine. I. Atherogenesis. Ann Clin Lab Sci 1993 November;23(6):477-93.

91. McCully KS. Homocysteine and vascular disease. Nat Med 1996 April;2(4):386-9.

[Seite 1, Zeilen 20-26]

Auf die pathobiochemische Bedeutung der Aminosäure Homocystein, die de Vigneaud 1932 als Zwischenprodukt des Methioninstoffwechsels entdeckte, war man erstmals 1962 aufmerksam geworden. Damals beschrieben Carson1 und Gerritsent2 [sic!] unabhängig voneinander die Krankheit Homocysteinurie, die durch einen marfanoiden Körperbau mit Hochwuchs und Arachnodaktylie, Linsenluxation, Osteoporose und geistige Retardierung gekennzeichnet ist und häufig schon im Kindesalter zu thromboembolischen Ereignissen wie Herzinfarkt oder Schlaganfall mit oft tödlichem Ausgang führt.

[Seite 1, Zeilen 28-30]

1969 machte McCully bei der Obduktion von Kindern, die unterschiedliche Stoffwechseldefekte mit dem gemeinsamen Merkmal einer erhöhten Homocysteinausscheidung im Urin gehabt hatten, die Beobachtung, daß diese arteriosklerotische Gefäßveränderungen aufwiesen, wie man sie sonst nur bei älteren Individuen findet.

[Seite 2, Zeilen 1-3]

Damit hatte er als erster den Zusammenhang zwischen erhöhten Homocysteinkonzentrationen im Blut bzw. Urin und Arteriosklerose erkannt und veröffentlichte diese Erkenntnis 1975 als „homocysteine theory of arteriosclerosis“.5

[Seite 2, Zeilen 6-10]

Den Durchbruch für die Anerkennung von Homocystein als Risikofaktor für Herz-Kreislauf-Erkrankungen brachte 1992 die Physicians Health Study.6 In einem Untersuchungskollektiv von 22071 nordamerikanischen Ärzten war hier ein dreifach erhöhtes Herzinfarktrisiko für diejenigen Personen gefunden worden, deren Homocysteinwerte über der 95. Perzentile der Gesamtheit lagen, was einer Konzentration von 15,9 μmol/L entsprach.


1. Carson, N.A..J., Neill, D.W. Metabolic abnormalities detected in a survey of mentally backward individuals in Northern Ireland. Arch. Dis. Child. 37 (1962) 505-513

2. Gerritson, T., Vaughn, J.G., Waisman, H.A. The identification of homocysteine in the urine. Biochem. Biophys. Res. Commun. 9 (1962) 493-496

5. McCully, K.S. Chemical pathology of homocysteine. I. Atherogenesis. Ann. Clin. Lab. Sci. 23 (1993) 477-493

6. McCully, K.S. Homocysteine and vascular disease. Nat. Med. 2 (1996) 386-389

Anmerkungen

Weitgehend identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme.

Man achte auf den identischen Fehler "Gerritsent" in der Angabe des Autorennamens "Gerritsen".

Sichter
(Graf Isolan), Hood, Guckar

[12.] Ph/Fragment 007 01 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 15:55 Schumann
Erstellt: 19. December 2012, 00:09 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Lebert-Keiner 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 1-17 (komplett)
Quelle: Lebert-Keiner 2003
Seite(n): 2, 3, Zeilen: 2: 11-16 und 3: 1-6
1.2.2.2. Physiologie des Homocysteinstoffwechsels

Hcy ist eine schwefelhaltige Aminosäure, die nicht an der Proteinsynthese beteiligt ist, sondern im menschlichen Organismus als Zwischenprodukt des Methioninstoffwechsels vorkommt. Sie ist toxisch und wird daher umgehend in Cystein umgewandelt oder zu Methionin remethyliert.

Die wichtigste bisher bekannte Aufgabe von Homocystein liegt in der Bereitstellung von Methylgruppen, die bei der Bildung essentieller Aminosäuren eine wichtige Rolle spielen.

[Abbildung 1]

Methionin, die einzige Quelle von Hcy, ist eine essentielle Aminosäure, von der ein Erwachsener pro Tag durchschnittlich 2 g mit der Nahrung (v.a. durch Fleisch) zu sich nimmt (Malinow, 1994). Im Körper wird daraus ATP-abhängig S-Adenosyl-Methionin (SAM) gebildet, welches den wichtigsten Methylgruppendonator in unserem Stoffwechsel darstellt. Wenn SAM seine Methylgruppe z. B. bei der Synthese von Nukleinsäuren und Neurotransmittern abgibt, entsteht Hcy. Im Stoffwechsel von Hcy werden der Remethylierungsweg, mit dem Hcy zu Methionin umgebaut wird, und der Transsulfurierungsweg, bei dem Cystein und Sulfat entstehen, unterschieden.


81. Malinow MR. Homocyst(e)ine and arterial occlusive diseases. J Intern Med 1994 December;236(6):603-17.

[Seite 2]

1.2. Physiologie des Homocysteinstoffwechsels

Homocystein (Abb. 1-1) ist eine schwefelhaltige Aminosäure, die nicht an der Proteinsynthese beteiligt ist, sondern im menschlichen Organismus als Zwischenprodukt des Methioninstoffwechsels vorkommt.

Sie ist toxisch und wird daher umgehend in Cystein umgewandelt oder zu Methionin remethyliert.

Die wichtigste bisher bekannte Aufgabe von Homocystein liegt in der Bereitstellung von Methylgruppen, einer wichtigen Funktion zur Bildung essentieller Aminosäuren. [...]

[Seite 3]

Methionin, die einzige Quelle von Homocystein, ist eine essentielle Aminosäure, von der ein Erwachsener etwa 2 g täglich mit der Nahrung (v.a. Fleisch) zu sich nimmt.10 Im Körper wird daraus S-Adenosyl-Methionin (SAM) gebildet, der wichtigste Methylgruppendonor in unserem Stoffwechsel. Wenn SAM seine Methylgruppe z. B. bei der Synthese von Nukleinsäuren und Neurotransmittern abgibt, entsteht Homocystein.

Im Stoffwechsel von Homocystein werden der Remethylierungsweg, mit dem Homocystein zu Methionin umgebaut wird, und der Transsulfurierungsweg, bei dem Cystein und Sulfat entstehen, unterschieden.


10. Malinow, M.R. Homocyst(e)ine and arterial occlusive diseases (Frontiers in medicine). J. Intern. Med. 236 (1994) 603-617

Anmerkungen

Weitgehend identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[13.] Ph/Fragment 008 01 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 15:58 Schumann
Erstellt: 19. December 2012, 00:42 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lebert-Keiner 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 1-32 (komplett)
Quelle: Lebert-Keiner 2003
Seite(n): 3 und 4, Zeilen: 3: 7-18 und 4: 5-16.20-22
Die 5,10-Methylentetrahydrofolatreduktase (MTHFR) ist ein Enzym des Folsäurestoffwechsels und hat somit bei der folatabhängigen Remethylierung von Hcy zu Methionin eine zwar indirekte, aber wichtige Funktion. Sie reduziert N(5),N(10)-Methylentetrahydrofolat zu N(5)-Methyltetrahydrofolat. N(5)-Methyltetrahydrofolat ist ein wichtiger Methylgruppendonor. Seine Methylgruppe wird auf Hcy übertragen, das dadurch zu Methionin umgewandelt wird. Ein weiteres wichtiges Enzym für die Remethylierung zu Methionin ist die Methionin-Synthase (5-Methyltetrahydrofolat-Homocystein-Methyl-Transferase), die in allen Körperzellen vorkommt (Bostom & Lathrop 1997 und Ueland et al. 1993). Sie benötigt Folsäure und Vitamin B12 als Cosubstrat bzw. Cofaktor. Auch die Betain-Homocystein-Methyl-Transferase wandelt Hcy unter Bildung von Dimethylglycin in Methionin um. Da diese Reaktion aber nur in der Leber

stattfindet und ihre Aktivität auch bei hohem Substratangebot kaum steigt, spielt sie im Hcy-Stoffwechsel eine untergeordnete Rolle (Jacobson, 1993).

Der irreversible Abbau von Hcy zu Cystein wird Transsulfurierung genannt. Das aus dem Methionin-Zyklus entstehende Hcy kann über die Vitamin-B6-abhängige Cystathionin-ß-Synthase zu Cystathionin konvertiert werden. Cystathionin wird durch die ebenfalls Vitamin B6-abhängige Cystathionase in die schwefelhaltige Aminosäure Cystein umgewandelt, die im katabolen Aminosäurestoffwechsel abgebaut werden kann. Der Abbau von Hcy (Transsulfierung) ist beschränkt auf bestimmte Gewebe wie Leber, Niere, Pankreas und Gehirn (Jacobson 1998).

Normalerweise findet die Metabolisierung von Hcy zu etwa gleichen Teilen über den Weg der Remethylierung und der Transsulfurierung statt. Bei Methioninmangel steigt die Aktivität der Methionin-Synthase, so dass die essentielle Aminosäure Methionin vermehrt aus Hcy regeneriert und dem Körper zur Verfügung gestellt wird (Malinow, 1994). Die Transsulfurierung dient eher der Elimination von Hcy aus dem Körper, da das dabei entstehende überschüssige Cystein zu Sulfat oxidiert und dann über die Nieren ausgeschieden werden kann (Bostom & Lathrop, 1997).

Die Bedeutung der Nierenfunktion für den Hcy-Spiegel ist darauf zurückzuführen, dass die Reaktion der Hcy abbauenden Cystathionin-ß [Synthase (CBS) hauptsächlich in der Niere stattfindet (Bostom & Lathrop, 1997).]


131. Ueland PM, Refsum H, Stabler SP, Malinow MR, Andersson A, Allen RH. Total homocysteine in plasma or serum: methods and clinical applications. Clin Chem 1993 September;39(9):1764-79.

58. Jacobsen DW. Cardiovascular disorders (risk assessment). Anal Chem 1993 June 15;65(12):367R-73R.

59. Jacobsen DW. Homocysteine and vitamins in cardiovascular disease. Clin Chem 1998 August;44(8 Pt 2):1833-43.

81. Malinow MR. Homocyst(e)ine and arterial occlusive diseases. J Intern Med 1994 December;236(6):603-17.

[Seite 3]

Die N(5),N(10)-methylentetrahydrofolatreduktase (MTHFR ist ein Enzym des Folsäurestoffwechsels und hat somit bei der folatabhängigen Remethylierung von Homocystein zu Methionin eine zwar indirekte aber wichtige Funktion.

Sie reduziert N(5),N(10)-methylentetrahydrofolat zu N(5)-methyltetrahydrofolat. N(5)-methyltetrahydrofolat ist ein wichtiger Methylgruppendonor. Seine Methylgruppe wird auf Homocystein übertragen, das damit dann zu Methionin umgewandelt wird.

Ein weiteres wichtiges Enzym für die Remethylierung zu Methionin ist die Methionin-Synthase (= 5-Methyl-tetrahydrofolat-Homocystein-Methyl-Transferase), die in allen Körperzellen vorkommt.4,11 Sie benötigt Folsäure und Vitamin B12 als Cosubstrat bzw. Cofaktor. Auch die Betain-Homocystein-Methyl-Transferase wandelt Homocystein unter Bildung von Dimethylglycin in Methionin um. Da diese Reaktion aber nur in der Leber stattfindet, und ihre Aktivität auch bei hohem Substratangebot kaum steigt, spielt sie im Homocysteinstoffwechsel eine untergeordnete Rolle.12

[Seite 4]

[...]

Der irreversible Abbau von Homocystein zu Cystein wird Transsulfurierung genannt Das aus dem Methionin-Zyklus entstehende Homocystein kann über die Vitamin-B6-abhängige Cystathionin-ß-Synthase zu Cystathionin konvertiert werden. Cystathionin wird durch die ebenfalls Vitamin-B6-abhängige Cystathionase in die schwefelhaltige Aminosäure Cystein umgewandelt, die im katabolen Aminosäurestoffwechsel abgebaut werden kann. Der Abbau von Homocystein (Transsulfierung) ist beschränkt auf bestimmte Gewebe wie Leber, Niere, Pankreas und Gehirn (Jacobson 1998).

Normalerweise findet die Metabolisierung von Homocystein zu etwa gleichen Teilen über den Weg der Remethylierung und der Transsulfurierung statt. Bei Methioninmangel steigt die Aktivität der Methionin-Synthase, so daß die essentielle Aminosäure Methionin vermehrt aus Homocystein regeneriert und dem Körper zur Verfügung gestellt wird.10 Die Transulfurierung dient eher der Elimination von Homocystein aus dem Körper , da das dabei entstehende überschüssige Cystein zu Sulfat oxidiert und dann über die Nieren ausgeschieden werden kann.4

[...] Die Bedeutung der Nierenfunktion für den Homocysteinspiegel ist darauf zurückzuführen, daß die Reaktion der Homocystein abbauenden Cystathionin-ß-Synthase (CBS) hauptsächlich in der Niere stattfindet.4


4. Bostom, A.G., Lathrop, L. Hyperhomocysteinemia in end-stage renal disease: prevalence, etiology, and potent relationship to arteriosclerotic outcomes. Kidney Int. 52 (1997) 10-20

11. Ueland, P.M., Refsum, H., Stabler, S.P., Malinow, M. R., Andersson, A., Allen, R.H. Total homocysteine in plasma or serum: methods and clinical applications. Clin. Chem. 39 (1993) 1764-1779

12. Jacobson, D.W. Cardiovascular disorders (risk assessment). Anal. Chem. 65 (1993) 367-373

10. Malinow, M.R. Homocyst(e)ine and arterial occlusive diseases (Frontiers in medicine). J. Intern. Med. 236 (1994) 603-617

Anmerkungen

Weitgehend identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme.

Der Nachweis für "Bostom & Lathrop, 1997" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[14.] Ph/Fragment 010 01 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 16:23 Schumann
Erstellt: 18. December 2012, 20:36 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Lüdtke 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 1-4, 7-13
Quelle: Lüdtke 2003
Seite(n): 1, 2-3, Zeilen: 1: 3-12, 2: 27-28 - 3: 1-2
Die Hauptaufgabe der SAH-Hydrolase besteht in der reversiblen Hydrolyse von SAH zu Adenosin und L-Homocystein, die bereits 1959 von De la Haba und Cantoni beschrieben wurde. Dies ist in Vertebraten der einzige bekannte Abbauweg des SAH (Cantoni & Chiang, 1980). [...] Das thermodynamische Gleichgewicht der Reaktion liegt in vitro mit einer Gleichgewichtskonstanten von Keq=10-6 M auf der Seite der Synthese von SAH aus Adenosin und Homocystein (De la Haba & Cantoni, 1959). In vivo erfolgt die Reaktion jedoch hauptsächlich in Richtung der Hydrolyse, was darauf zurückzuführen ist, dass Adenosin und Hcy in der Zelle schnell verstoffwechselt werden (De la Haba & Cantoni, 1959; Cortese et al. 1974; Crooks et al. 1979; Eloranta, 1977).

26. DE LA HABA, CANTONI GL. The enzymatic synthesis of S-adenosyl-L-homocysteine from adenosine and homocysteine. J Biol Chem 1959 March;234(3):603-8.

22. Cortese R, Landsberg R, Haar RA, Umbarger HE, Ames BN. Pleiotropy of hisT mutants blocked in pseudouridine synthesis in tRNA: leucine and isoleucine-valine operons. Proc Natl Acad Sci U S A 1974 May;71(5):1857-61.

23. Crooks PA, Dreyer RN, Coward JK. Metabolism of S-adenosylhomocysteine and S-tubercidinylhomocysteine in neuroblastoma cells. Biochemistry 1979 June 12;18(12):2601-9.

32. Eloranta TO. Tissue distribution of S-adenosylmethionine and S-adenosylhomocysteine in the rat. Effect of age, sex and methionine administration on the metabolism of S-adenosylmethionine, S-adenosylhomocysteine and polyamines. Biochem J 1977 September 15;166(3):521-9.

[Seite 1]

Die S-Adenosylhomocystein (SAH) Hydrolase katalysiert die reversible Hydrolyse von SAH zu Adenosin und L-Homocystein und wurde schon 1959 von De la Haba und Cantoni beschrieben.

Das thermodynamische Gleichgewicht der Reaktion liegt mit einer Gleichgewichtskonstanten von Keq = 10-6 M auf der Seite der Synthese von SAH aus Adenosin und Homocystein (De la Haba & Cantoni, 1959). In vivo jedoch erfolgt die Reaktion hauptsächlich in Richtung der Hydrolyse, was darauf zurückzuführen ist, dass Adenosin und Homocystein in der Zelle schnell verstoffwechselt werden (De la Haba & Cantoni, 1959; Cortese et al., 1974; Crooks et al., 1979; Eloranta, 1977).

[Seite 2]

Die Hauptaufgabe der SAH-Hydrolase ist die reversible Hydrolyse von SAH zu Adenosin und Homocystein (De la Haba & Cantoni, 1959).

[Seite 3]

Dies ist in Vertebraten der einzige bekannte Abbauweg des SAH (Cantoni & Chiang, 1980).


De La Haba, G., Cantoni, G. L.: The enzymatic synthesis of S-adenosyl-L-homocysteine from adenosine and homocysteine. J. Biol. Chem. 234: 603-608 (1959).

Cortese, R., Perfetto, E., Arcari, P., Prota, G., Salvatore, F.: Formation of uric acid from adenosylhomocysteine in rat liver. Int. J. Biochem. 5: 535-545 (1974).

Crooks, P. A., Dreyer, R. N., Coward, J. K.: Metabolism of S-adenosylhomocysteine and S-tubercidinylhomocysteine in neuroblastoma cells. Biochemistry 18: 2601-2609 (1979).

Eloranta, T. O.: Tissue distribution of S-adenosylmethionine and S-adenosylhomocysteine in the rat. Effect of age, sex and methionine administration on the metabolism of S-adenosylmethionine, S-adenosylhomocysteine and polyamines. Biochem. J. 166: 521-529 (1977).

Cantoni, G. L., Chiang, P. K.: The role of S-adenosylhomocysteine and S-adenosylhomocysteine hydrolase in the control of biological ethylations. In Natural Sulfur Compounds: Novel Biochemical and Structural Aspects, ed. by D. Cavallini, G. E. Gaull, V. Zappia, Plenum Press, New York, London, pp.67-80 (1980).

Anmerkungen

Ein Zusammenschnitt weitgehend wörtlich übernommener Passagen. Die Übernahmen bleiben sämtlich ungekennzeichnet.

Der Nachweis für "Cantoni & Chiang, 1980" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[15.] Ph/Fragment 010 23 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 16:24 Schumann
Erstellt: 18. December 2012, 19:51 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lüdtke 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 23-30
Quelle: Lüdtke 2003
Seite(n): 3-4, Zeilen: 3: 5-6 - 4: 1-3.9-12
Das gebildete Adenosin kann auf zwei verschiedenen Wegen abgebaut werden:

Es wird entweder durch die Adenosindesaminase zu Inosin desaminiert, das dann zu Harnsäure abgebaut wird, oder es wird mit Hilfe der Adenosinkinase phosphoryliert und so zu AMP umgewandelt (Fox & Kelley, 1978). Adenosin bewirkt am Herzen durch die Hemmung der Adenylatzyklase eine Vasodilatation der Koronararterien (Schrader et al. 1981; Schütz et al. 1981; Webster & Olsson, 1981; Berne et al. 1983; Kitakaze et al. 1993).


37. Fox IH, Kelley WN. The role of adenosine and 2’-deoxyadenosine in mammalian cells. Annu Rev Biochem 1978;47:655-86.

123. Schrader J, Schutz W, Bardenheuer H. Role of S-adenosylhomocysteine hydrolase in adenosine metabolism in mammalian heart. Biochem J 1981 April 15;196(1):65-70.

138. Webster S, Olsson RA. Adenosine regulation of canine cardiac adenylate cyclase. Biochem Pharmacol 1981 February 15;30(4):369- 73.

8. Berne RM, Knabb RM, Ely SW, Rubio R. Adenosine in the local regulation of blood flow: a brief overview. Fed Proc 1983 December;42(15):3136-42.

66. Kitakaze M, Hori M, Kamada T. Role of adenosine and its interaction with alpha adrenoceptor activity in ischaemic and reperfusion injury of the myocardium. Cardiovasc Res 1993 January;27(1):18-27.

[Seite 3]

Das gebildete Adenosin kann auf zwei verschiedenen Wegen abgebaut werden:

[Seite 4]

Es wird entweder durch die Adenosindesaminase zu Inosin desaminiert, das dann zu Harnsäure abgebaut wird, oder es wird mit Hilfe der Adenosinkinase phosphoryliert und so zu AMP umgewandelt (Fox & Kelley, 1978). [...]

Im Organismus erfüllt Adenosin zahlreiche Aufgaben.

Es bewirkt am Herzen durch die Hemmung der Adenylatzyklase eine Vasodilatation der Koronararterien (Schrader et al., 1981; Schütz et al., 1981; Webster & Olsson, 1981; Berne et al., 1983; Kitakaze et al., 1993).


Fox, I. H., Kelley, W. N.: The role of adenosine and 2’-deoxyadenosine in mammalian cells. Annu. Rev. Biochem. 47: 655-686 (1978).

Schrader, J., Schütz, W., Bardenheuer, H.: Role of S-adenosylhomocysteine hydrolase in adenosine metabolism in mammalian heart. Biochem. J. 196: 65-79 (1981).

Schütz, W., Schrader, J., Gerlach, E.: Different sites of adenosine formation in the heart. Am. J. Physiol. 240: H963-H970 (1981).

Webster S., Olsson, R. A.: Adenosine formation of canine cardiac adenylate cyclase. Biochem. Pharmacol. 30: 369-373 (1981).

Berne, R. M., Winn, H. R., Knabb, R. M., Ely, S. W., Rubio, R.: Blood flow regulation by adenosine in heart, brain and skeletal muscle. In Berne, R. M., Rall, T. W., Rubio, R. (eds.) Regulatory function of adenosine, pp.293-317 Martinus Nijhoff Publishers, The Hague/Boston/London (1983).

Kitakaze, M., Hori, M., Kamada, T.: Role of Adenosine and ist interaction with a adrenoceptor activity in ischaemic and reperfusion injury of the myocardium. Cardiovascular Research 27: 18-27 (1993).

Anmerkungen

Identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme.

Der Nachweis für "Schütz et al. 1981" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[16.] Ph/Fragment 011 01 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 15:45 Schumann
Erstellt: 18. December 2012, 20:05 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lüdtke 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 11, Zeilen: 1-4
Quelle: Lüdtke 2003
Seite(n): 4, Zeilen: 13-16
[In der Niere] erzeugt Adenosin eine Vasokonstriktion (Oßwald & Gleiter, 1993) und reguliert verschiedene Nierenfunktionen wie die glomeruläre Filtrationsrate, die Elektrolyte-Exkretion und die Freisetzung von Renin und EPO (Oßwald, 1984; Oßwald et al. 1991).

109. Osswald H, Gleiter C. Hypernatremia and kidney function. Zentralbl Chir 1993;118(5):267-72.

110. Osswald H, Gleiter C. Renal effects of adenosine: possible consequences for kidney transplantation. Zentralbl Chir 1993;118(2):90- 102.

108. Osswald H, Mühlbauer B, Schenk F. Adenosine mediates tubuloglomerular feedback response: an element of metabolic control of kidney function. Kidney Int Suppl. 1991 June;32:128-31.

In der Niere erzeugt Adenosin eine Vasokonstriktion (Osswald & Gleiter, 1993) und reguliert verschiedene Nierenfunktionen wie die glomeruläre Filtrationsrate, die Elektrolyte-Exkretion und die Freisetzung von Renin und Erythropoietin (Osswald, 1984; Osswald et al., 1991).

Osswald, H., Gleiter, C.: Renale Wirkungen des Adenosins: mögliche Konsequenzen für die Nierentransplantation. Zentralblatt für Chirurgie 118: 90-102 (1993).

Osswald, H.: The role of adenosine in the regulation of glomerular filtration rate and renin secretion. TIPS 5: 94-97 (1984).

Osswald, H., Mühlbauer, B., Schenk, F.: Adenosine mediates tubuloglomerular feedback response: An element of metabolic control of kidney function. Kidney Int. 39: 128-131 (1991).

Anmerkungen

Identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme.

Der Nachweis für "Oßwald, 1984" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph. Alle Verweise auf Oßwald im Literaturverzeichnis von Ph erfolgen - obwohl der Verfasser im Fließtext die korrekte Schreibweise "Oßwald" benutzt - in der Form "Osswald", d.h. genau in derselben Form wie in Lüdtke (2003).

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[17.] Ph/Fragment 011 24 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 15:43 Schumann
Erstellt: 18. December 2012, 20:12 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lüdtke 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 11, Zeilen: 24-29
Quelle: Lüdtke 2003
Seite(n): 5, Zeilen: 3-8
Eine hemmende Wirkung auf die Hydrolyse von SAH in vitro haben sowohl Adenosin als auch Hcy. Unter physiologischen Bedingungen jedoch werden diese Produkte in der Zelle sofort metabolisiert, so dass dieser hemmende Effekt nicht auftritt (De la Haba & Cantoni, 1959). Unter pathophysiologischen Bedingungen kann es jedoch zur Akkumulation von Adenosin oder Hcy in der Zelle kommen.

26. DE LA HABA, CANTONI GL. The enzymatic synthesis of S-adenosyl-L-homocysteine from adenosine and homocysteine. J Biol Chem 1959 March;234(3):603-8.

Eine hemmende Wirkung auf die Hydrolyse von SAH in vitro haben sowohl Adenosin als auch Homocystein. Unter physiologischen Bedingungen jedoch werden diese Produkte in der Zelle sofort metabolisiert, so dass dieser hemmende Effekt nicht auftritt (De la Haba & Cantoni, 1959). Unter pathophysiologischen Bedingungen kann es jedoch zur Akkumulation von Adenosin oder Homocystein in der Zelle kommen.

De La Haba, G., Cantoni, G. L.: The enzymatic synthesis of S-adenosyl-L-homocysteine from adenosine and homocysteine. J. Biol. Chem. 234: 603-608 (1959).

Anmerkungen

Identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[18.] Ph/Fragment 012 02 - Diskussion
Bearbeitet: 22. May 2016, 22:26 Schumann
Erstellt: 18. December 2012, 14:46 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lüdtke 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 12, Zeilen: 2-18
Quelle: Lüdtke 2003
Seite(n): 5, Zeilen: 8-24
Ein Anstieg dieser Metabolite führt zur Synthese von SAH. Dadurch steigt in der Zelle der SAH-Spiegel (Johnston & Kredich, 1979; Kredich & Hershfield, 1979; Kredich & Martin, 1980) auf Werte von 30-60 µM (Kloor et al., 2002).

[Abbildung 3]

SAH entsteht jedoch nicht nur aus der Synthese durch die SAH-Hydrolase, sondern ist auch Produkt bei allen S-Adenosylmethionin (SAM)-abhängigen Transmethylierungsreaktionen. Dabei wird eine aktivierte Methylgruppe von SAM auf verschiedenste Makromoleküle wie Proteine, RNA, DNA und Polysaccharide sowie auf kleine Moleküle wie Histamine, Phospholipide, Norepinephrin und Katecholamine übertragen (Keller & Borchardt, 1988). Aufgrund des hohen Potentials des SAM, Methylgruppen zu übertragen, ist dies der wichtigste biologische Transmethylierungsweg (Cantoni, 1975). Da SAH diese Methyltransferasen in Form einer Produkthemmung beeinflussen kann, reguliert die Aktivität der SAH-Hydrolase indirekt alle SAM-abhängigen Methyltransferasen (Deguchi & Barchas, 1971; Pugh et al. 1977; Hasobe et al. 1989). Da die SAH-Hydrolase als einziges Enzym den Abbau von SAH katalysiert (Cantoni, 1986), ist dies ein wichtiger Rückkopplungsmechanismus.


64. Johnston JM, Kredich NM. Inhibition of methylation by adenosine in adenosine deaminase-inhibited, phytohemagglutinin-stimulated human lymphocytes. J Immunol 1979 July;123(1):97-103.

72. Kredich NM, Hershfield MS. S-adenosylhomocysteine toxicity in normal and adenosine kinase-deficient lymphoblasts of human origin. Proc Natl Acad Sci U S A 1979 May;76(5):2450-4.

67. Kloor D, Danielyan L, Osswald H. Characterization of the cAMP binding site of purified S-adenosyl-homocysteine hydrolase from bovine kidney. Biochem Pharmacol 2002 October 15;64(8):1201-6.

12. Cantoni L, Maggi G, Mononi G, Preti G. [Relations between protidopoiesis and biological transmethylations: action of Sadenosylmethionine on protein crasis in chronic hepatopathies]. Minerva Med 1975 May 2;66(33):1581-9.

27. Deguchi T, Barchas J. Inhibition of transmethylations of biogenic amines by S-adenosylhomocysteine. Enhancement of transmethylation by adenosylhomocysteinase. J Biol Chem 1971 May 25;246(10):3175-81.

50. Hasobe M, McKee JG, Borchardt RT. Relationship between intracellular concentration of S-adenosylhomocysteine and inhibition of vaccinia virus replication and inhibition of murine L-929 cell growth. Antimicrob Agents Chemother 1989 June;33(6):828-34.

Ein Anstieg dieser Metabolite führt zur Synthese von SAH. Dadurch steigt in der Zelle der SAH-Spiegel (Johnston & Kredich, 1979; Kredich & Hershfield, 1979; Kredich & Martin, 1980) auf Werte von 30-60 μM (Kloor et al., 2002).

SAH entsteht jedoch nicht nur aus der Synthese durch die SAH-Hydrolase, sondern ist auch Produkt bei allen S-Adenosylmethionin (SAM)-abhängigen Transmethylierungsreaktionen. Dabei wird eine aktivierte Methylgruppe vom SAM auf verschiedenste Makromoleküle wie Proteine, RNA, DNA und Polysaccharide, sowie auf kleine Moleküle wie Histamine, Phospholipide, Norepinephrin und Katecholamine übertragen (Keller & Borchardt, 1988). Aufgrund des hohen Potentials des SAM, Methylgruppen zu übertragen, ist dies der wichtigste biologische Transmethylierungsweg (Cantoni, 1975).

Da SAH Methyltransferasen in Form einer Produkthemmung beeinflussen kann, reguliert die Aktivität der SAH-Hydrolase indirekt alle SAM-abhängigen Methyltransferasen (Deguchi & Barchas, 1971; Pugh et al., 1977; Hasobe et al., 1989). Da die SAH-Hydrolase als einziges Enzym den Abbau von SAH katalysiert (Cantoni, 1986), ist dies ein wichtiger Rückkoppelungsmechanismus.


Johnston, J. M., Kredich, N. M.: Inhibition of methylation by adenosine in adenosine deaminase-inhibited, phytohemagglutinin-stimulated human lymphocytes. J. Immunol. 123: 97-103 (1979).

Kredich, N. M., Hershfield, M. S.: S-adenosylhomocysteine toxicity in normal and adenosine kinase-deficient lymphoblasts of human origin. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 76: 2450-2454 (1979).

Kredich, N. M., Martin, D. W., Jr.: Role of S-adenosylhomocysteine in adenosine mediated toxicity in cultured mouse T lymphoma cells. Cell 12: 931-938 (1977).

Kloor, D., Delabar, U., Mühlbauer, B., Luippold, G., Osswald, H.: Tissue levels of S-adenosylhomocysteine in rat kidney: effects of ischemia and homocysteine. Biochem. Pharm. 63: 809-815 (2002).

Keller, B. T., Borchardt, R. T.: In Antiviral Drug Development – A Multidisciplinary Approach (De Clerq, E., Walker, R. T., eds.) Plenum, New York, pp.123-138 (1988).

Cantoni, G. L.: Biological methylation: selected aspects. Annu. Rev. Biochem. 44: 435-451 (1975).

Deguchi, T., Barchas, J.: Inhibition of transmethylations of biogenic amines by S-adenosylhomocysteine. Enhancement of transmethylation by adenosylhomocysteinase. J. Biol. Chem. 246: 3175-3181 (1971).

Pugh, C. S., Borchardt, R. T., Stone, H. O.: Inhibition of Newcastle disease virion messenger RNA (guanine-7-)- methyltransferase by analogues of S-adenosylhomocysteine. Biochemistry 16: 3928-3932 (1977).

Hasobe, M., McKee, J. G., Borchardt, R. T. Relationship between intracellular concentration of S-adenosylhomocysteine and inhibition of vaccinia virus replication and inhibition of murine L-929 cell growth. Antimicrob. Agents Chemother. 33: 828-834 (1989).

Cantoni, G. L.: In Biological Methylation and Drug Design (Borchardt, R. T., Creveling, C. R., Ueland, P. M., Eds.) Humana Press, Clifton, NJ: 227-238 (1986).

Anmerkungen

Identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme.

Die Nachweise für "Kredich & Martin, 1980", "Keller & Borchardt, 1988", "Pugh et al., 1977" und "Cantoni, 1986" fehlen im Literaturverzeichnis von Ph.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[19.] Ph/Fragment 013 01 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 16:25 Schumann
Erstellt: 18. December 2012, 20:23 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lüdtke 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 13, Zeilen: 1-6
Quelle: Lüdtke 2003
Seite(n): 5, Zeilen: 25-30
Durch Hemmung der SAH-Hydrolase und nachfolgende Erhöhung des intrazellulären SAH-Gehalts können u.a. antivirale (Wolfe & Borchardt, 1991; Patil et al. 1992; Liu et al. 1993; Villalon et al. 1993; Wnuk et al. 1994), antiparasitische (Bitonti et al. 1990; Henderson et al. 1992), antiarthritische und immunosuppressive Effekte (Wolos et al. 1993 a; Wolos et al. 1993 b) erzielt werden.

144. Wolfe MS, Borchardt RT. S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase as a target for antiviral chemotherapy. J Med Chem 1991 May;34(5):1521- 30.

78. Liu S, Wnuk SF, Yuan C, Robins MJ, Borchardt RT. Adenosine-5’- carboxaldehyde: a potent inhibitor of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase. J Med Chem 1993 April 2;36(7):883-7.

134. Villalon MD, Gil-Fernandez C, De CE. Activity of several S-adenosylhomocysteine hydrolase inhibitors against African swine fever virus replication in Vero cells. Antiviral Res 1993 February;20(2):131- 44.

142. Wnuk SF, Yuan CS, Borchardt RT, Balzarini J, De CE, Robins MJ. Nucleic acid related compounds. 84. Synthesis of 6’-(E and Z)-halohomovinyl derivatives of adenosine, inactivation of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, and correlation of anticancer and antiviral potencies with enzyme inhibition. J Med Chem 1994 October 14;37(21):3579-87.

9. Bitonti AJ, Byers TL, Bush TL, Casara PJ, Bacchi CJ, Clarkson AB, Jr., McCann PP, Sjoerdsma A. Cure of Trypanosoma brucei brucei and Trypanosoma brucei rhodesiense infections in mice with an irreversible inhibitor of S-adenosylmethionine decarboxylase. Antimicrob Agents Chemother 1990 August;34(8):1485-90.

145. Wolos JA, Frondorf KA, Esser RE. Immunosuppression mediated by an inhibitor of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase. Prevention and treatment of collagen-induced arthritis. J Immunol 1993 July 1;151(1):526-34.

146. Wolos JA, Frondorf KA, Babcock GF, Stripp SA, Bowlin TL. Immunomodulation by an inhibitor of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase: inhibition of in vitro and in vivo allogeneic responses. Cell Immunol 1993 July;149(2):402-8.

Durch Hemmung der SAH-Hydrolase und nachfolgende Erhöhung des intrazellulären SAH-Gehalts können antivirale (Wolfe & Borchardt, 1991; Patil et al., 1992; Liu et al., 1993; Villalon et al., 1993; Wnuk et al., 1994), antiparasitische (Bitonti et al., 1990; Henderson et al., 1992), antiarthritische und immunosuppressive Effekte (Wolos et al., 1993 a; Wolos et al., 1993 b) erzielt werden.

Wolfe, M. S., Borchardt, R. T.: S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase as a target for antiviral chemotherapy. J. Med. Chem. 34: 1521-1530 (1991).

Patil, S. D., Schneller, S. W., Hosoya, M., Snoeck, R., Andrei, G., Balzarini. J., De Clercq, E.: Synthesis and antiviral properties of (+/-)-5'-noraristeromycin and related purine carbocyclic nucleosides. A new lead for anti-human cytomegalovirus agent design. J. Med. Chem. 35: 3372-3377 (1992).

Liu, S., Wnuk, S. F., Yuan, C., Robins, M. J., Borchardt, R. T.: Adenosine-5'-carboxaldehyde: a potent inhibitor of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase. J. Med. Chem. 36: 883-887 (1993).

Villalon, M. D., Gil-Fernandez, C., De Clercq, E.: Activity of several S-adenosylhomocysteine hydrolase inhibitors against African swine fever virus replication in Vero cells. Antiviral Res. 20: 131-144 (1993).

Wnuk, S. F., Yuan, C. S., Borchardt, R. T., Balzarini, J., De Clercq, E., Robins, M. J.: Nucleic acid related compounds. 84. Synthesis of 6'-(E and Z)-halohomovinyl derivatives of adenosine, inactivation of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, and correlation of anticancer and antiviral potencies with enzyme inhibition. J. Med. Chem. 37: 3579-3587 (1994).

Bitonti, A. J., Baumann, J., Jarvi, T., McCarthy, J. R., McCann, P. P.: Antimalarial activity of a 4’,5’-unsaturated 5’-fluoroadenosine mechanism-based inhibitor of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase. Biochem. Pharmacol. 40: 601-606 (1990).

Henderson, D. M., Hanson, S., Allen, T., Wilson, K., Coulter-Karis, D. E., Greenberg, M. L., Hershfield, M. S., Ullman, B.: Cloning of the gene encoding Leishmania donovani S-adenosylhomocysteine hydrolase, a potential target for antiparasitic chemotherapy. Mol. Biochem. Parasitol. 53: 169-183 (1992).

Wolos, J. A., Frondorf, K. A., Babcock, G. F., Stripp, S. A., Bowlin, T. L.: Immunomodulation by an inhibitor of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase: inhibition of in vitro and in vivo allogeneic responses. Cell. Immunol. 149: 402-408 (1993) a.

Wolos, J. A., Frondorf, K. A., Davis, G. F., Jarvi, E. T., McCarthy, J. R., Bowlin T. L.: Selective inhibition of T cell activation by an inhibitor of S-adenosyl-Lhomocysteine hydrolase. J. Immunol. 150: 3264-3273 (1993) b.

Anmerkungen

Identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme.

Die Nachweise für "Patil et al. 1992" und "Henderson et al. 1992" fehlen im Literaturverzeichnis von Ph. Nur bei der (identischen) Literaturangabe "Bitonti et al., 1990" verweist der Autor auf einen anderen Artikel als der Verfasser der Quelle.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[20.] Ph/Fragment 013 25 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 15:47 Schumann
Erstellt: 20. December 2012, 13:12 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Kessler et al 2003, KomplettPlagiat, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 13, Zeilen: 25-30
Quelle: Kessler et al 2003
Seite(n): 151, Zeilen: re.Sp. 3-11
Erhöhte Plasma-Hcy-Spiegel können durch eine ungenügende Aufnahme der in den Methioninstoffwechsel involvierten Vitamine (Vitamin B6, Vitamin B12 und Folsäure) mit der Nahrung verursacht werden (Stabler et al. 1988). Die Messung der Plasma- bzw. Serumkonzentrationen beschreibt den Vitaminstatus im Gewebe nur unzureichend, d.h. auch bei normwertigen Plasma- bzw. Serumkonzentrationen kann ein intrazellulärer Vitaminmangel [vorliegen, welcher sich über einen erhöhten Hcy-Spiegel manifestiert.]

128. Stabler SP, Marcell PD, Podell ER, Allen RH, Savage DG, Lindenbaum J. Elevation of total homocysteine in the serum of patients with cobalamin or folate deficiency detected by capillary gas chromatography-mass spectrometry. J Clin Invest 1988 February;81(2):466-74.

Erhöhte Plasma-Homozysteinspiegel können durch eine ungenügende Aufnahme der in den Methioninstoffwechsel involvierten Vitamine (Vitamin B6, Vitamin B12, Folsäure) mit der Nahrung verursacht werden [5]. Die Messung der Plasma- bzw. Serumkonzentrationen beschreibt den Vitaminstatus im Gewebe nur unzureichend, d.h. auch bei normwertigen Plasma- bzw. Serumkonzentrationen kann ein intrazellulärer Vitaminmangel vorliegen, welcher sich über einen erhöhten Homozysteinspiegel manifestiert.

5 Stabler SP, Marcell PD, Podell ER, Allen RH, Savage DG, Lindenbaum J. Elevation of total homocysteine in the serum of patients with cobalamin or folate deficiency detected by capillary gas chromatography- mass spectrometry. J Clin Invest 1988; 81: 466-474

Anmerkungen

Trotz wörtlicher Übereinstimmung keine Kenntlichmachung einer Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[21.] Ph/Fragment 014 01 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 16:00 Schumann
Erstellt: 20. December 2012, 13:18 (Graf Isolan)
Fragment, Gesichtet, Kessler et al 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 14, Zeilen: 1-27 (komplett)
Quelle: Kessler et al 2003
Seite(n): 151, 152, Zeilen: 151: re.Sp. 6-25 - 152: li.Sp. 1-17
[Die Messung der Plasma- bzw. Serumkonzentrationen beschreibt den Vitaminstatus im Gewebe nur unzureichend, d.h. auch bei normwertigen Plasma- bzw. Serumkonzentrationen kann ein intrazellulärer Vitaminmangel] vorliegen, welcher sich über einen erhöhten Hcy-Spiegel manifestiert. Der Hcy-Spiegel im Plasma ist somit als ein sensitiver Marker für ein intrazelluläres Defizit an Vitamin B12 und Folsäure anzusehen (Nilsson et al. 1999).

Darüber hinaus können genetische Defekte der am Methioninstoffwechsel beteiligten Enzyme, wie Cysthathionin-β-Synthase (CBS) oder Methylentetrahydrofolatreduktase (MTHFR), zu einer Hyperhomocysteinämie unterschiedlicher Ausprägung führen. Ein autosomal-rezessiv vererbter CBS-Defekt verursacht die klassische Homocysteinurie. Polymorphismen der thermolabilen MTHFR finden sich bei 5 bis 16% (homozygot, 677TT) bzw. 32 bis 40% (heterozygot, C677T) der europäischen Bevölkerung (Rozen, 2000; Frosst et al. 1995; Rady et al. 2002).

Bei dieser MTHFR-Mutation mit Austausch der Aminosäure Alanin gegen Valin in Position 667 kommt es zu einer thermolabilen Variante des Enzyms, welche bei 37°C zu einem Funktionsverlust von etwa 50% und konsekutiv zu einer Erhöhung des Hcy-Spiegels führt. Patienten mit der heterozygoten Form haben moderat erhöhte, Patienten mit der homozygoten Form moderat bis intermediär erhöhte Hcy-Spiegel. Das Ausmaß der Höhe des Hcy-Spiegels ist dabei stark abhängig von der Folsäure-Konzentration im Blut.

Außerdem findet man erhöhte Hcy-Plasmaspiegel bei Patienten mit chronischer Niereninsuffizienz (am ehesten durch eine verminderte renale Exkretion), bei Rauchern, erhöhtem Alkoholkonsum sowie Alkoholismus (Bleich et al. 2000 und 2001), erhöhtem Kaffeekonsum und unter der Behandlung mit verschiedenen Medikamenten wie Methotrexat, Phenytoin oder Theophyllin (durch substanzspezifische Interferenzen mit den involvierten Vitaminen) (Vareela-Moreiras, 2001). Schließlich ist der Hcy-Spiegel positiv mit dem Lebensalter und männlichen Geschlecht korreliert (Selhub et al. 2001; Nilsson et al.1996; Ueland et al. 2001).


102. Nilsson K, Gustafson L, Hultberg B. Plasma homocysteine is a sensitive marker for tissue deficiency of both cobalamines and folates in a psychogeriatric population. Dement Geriatr Cogn Disord 1999 November;10(6):476-82.

121. Rozen R. Genetic modulation of homocysteinemia. Semin Thromb Hemost 2000;26(3):255-61.

39. Frosst P, Blom HJ, Milos R, Goyette P, Sheppard CA, Matthews RG, Boers GJ, den HM, Kluijtmans LA, van den Heuvel LP, . A candidate genetic risk factor for vascular disease: a common mutation in methylenetetrahydrofolate reductase. Nat Genet 1995 May;10(1):111-3.

10. Bleich S, Degner D, Wiltfang J, Maler JM, Niedmann P, Cohrs S, Mangholz A, Porzig J, Sprung R, Ruther E, Kornhuber J. Elevated homocysteine levels in alcohol withdrawal. Alcohol Alcohol 2000 July;35(4):351-4.

11. Bleich S, Bleich K, Kropp S, Bittermann HJ, Degner D, Sperling W, Ruther E, Kornhuber J. Moderate alcohol consumption in social drinkers raises plasma homocysteine levels: a contradiction to the ’French Paradox’? Alcohol Alcohol 2001 May;36(3):189-92.

101. Nilsson K, Gustafson L, Faldt R, Andersson A, Brattstrom L, Lindgren A, Israelsson B, Hultberg B. Hyperhomocysteinaemia--a common finding in a psychogeriatric population. Eur J Clin Invest 1996 October;26(10):853-9.

130. Ueland PM, Nygard O, Vollset SE, Refsum H. The Hordaland Homocysteine Studies. Lipids 2001;36 Suppl:S33-S39.

[Seite 151]

Die Messung der Plasma- bzw. Serumkonzentrationen beschreibt den Vitaminstatus im Gewebe nur unzureichend, d.h. auch bei normwertigen Plasma- bzw. Serumkonzentrationen kann ein intrazellulärer Vitaminmangel vorliegen, welcher sich über einen erhöhten Homozysteinspiegel manifestiert. Der Homozysteinspiegel im Plasma ist somit als ein sensitiver Marker für ein intrazelluläres Defizit an Vitamin B12 und Folsäure anzusehen [6].

Darüber hinaus können genetische Defekte der am Methioninstoffwechsel beteiligten Enzyme, wie etwa ein Defekt der Cysthathionin-ß-Synthase (CBS) oder der Methylentetrahydrofolatreduktase (MTHFR), zu einer Hyperhomozysteinämie verschiedener Schwere führen. Ein autosomal-rezessiv vererbter CBS-Defekt führt zur klassischen Homozystinurie. Polymorphismen der thermolabilen MTHFR finden sich bei etwa 5 bis 16% (homozygot, 677TT) bzw. 32 bis 40% (heterozygot, C677T) der europäischen, kaukasischen Bevölkerung [7-9]. Bei dieser MTHFR-Mutation mit Austausch der Aminosäure Alanin gegen Valin in Position 677 kommt es zu einer thermolabilen Variante

[Seite 152]

des Enzyms, welche bei 37°C zu einem Funktionsverlust von etwa 50% und konsekutiv zu einer Erhöhung des Homozysteinspiegels führt. Patienten mit der heterozygoten Form haben moderat erhöhte, Patienten mit der homozygoten Form moderat bis intermediär erhöhte Homozysteinspiegel. Das Ausmaß der Höhe des Homozysteinspiegels ist dabei stark abhängig von der Folsäure-Konzentration im Blut.

Auch ist bei Patienten mit chronischer Niereninsuffizienz (am ehesten durch eine verminderte renale Exkretion), bei Rauchern, erhöhtem Alkoholkonsum [10,11] sowie Alkoholismus [12,13], erhöhtem Kaffeekonsum und unter der Behandlung mit verschiedenen Medikamenten wie Methotrexat, Phenytoin oder Theophyllin (durch substanzspezifische Interferenzen mit den involvierten Vitaminen) über erhöhte Homozysteinspiegel im Plasma berichtet worden (Überblick bei [14]). Schließlich ist der Homozysteinspiegel positiv mit dem Lebensalter und männlichem Geschlecht korreliert [15-17].


6 Nilsson K, Gustafson L, Hultberg B. Plasma homocysteine is a sensitive marker for tissue deficiency of both cobalamines and folates in a psychogeriatric population. Dement Geriatr Cogn Disord 1999; 10: 476-482

7 Frosst P, Blom HJ, Milos R, Goyette P, Sheppard CA, Matthews RG, Boers GJH, den Heijer M, Kluijtmans LAJ, van den Heuvel LP, Rozen RA. Candidate genetic risk factor for vascular disease: A common mutation in methylenetetrahydrofolate reductase. Nat Genet 1995; 10: 111-113

8 Rozen R. Genetic modulation of homocysteinemia. Semin Thromb Hemost 2000; 26: 255-261

9 Rady PL, Szucs S, Grady J, Hudnall SD, Kellner LH, Nitowsky H, Tyring SK, Matalon RK. Genetic polymorphisms of methylenetetrahydrofola- te reductase (MTHFR) and methionine synthase reductase (MTRR) in ethnic populations in Texas; a report of a novel MTHFR polymorphic site, G1793A. Am J Med Genet 2002; 107: 162-168

10 Bleich S, Degner D, Kropp S, Rüther E, Kornhuber J. Red wine, spirits, beer and serum homocysteine. Lancet 2000; 356 (9228): 512

11 Bleich S, Bleich K, Kropp S, Degner D, Bittermann HJ, Sperling W, Rüther E, Kornhuber J. Moderate alcohol consumption in social drinkers raises plasma homocysteine levels: a contradiction to the “French paradox”? Alcohol Alcohol 2001; 36: 189-192

12 Bleich S, Spilker K, Kurth C, Degner D, Quintela-Schneider M, Javaheri- pour K, Rüther E, Kornhuber J, WiltfangJ. Oxidative stress and an altered methionine metabolism in alcoholism. Neurosci Lett 2000; 293: 171 -174

13 Bleich S, Degner D, Javaheripour K, Kurth C, Kornhuber J. Homocysteine and alcoholism. J Neural Transm 2000; 60: 187-196

14 Varela-Moreiras G. Nutritional regulation of homocysteine: effects of drugs. Biomed Pharmacother 2001; 55: 448-453

15 Selhub J, Jacques PF, Wilson PW, Rush D, Rosenberg IH. Vitamin status and intake as primary determinants of homocysteinemia in a elderly population.JAMA 1993; 270: 2693-2698

16 Nilsson K, Gustafson L, Fäldt R, Andersson A, Brattstrom L, Lindgren A, Israelsson B, Hultberg B. Hyperhomocysteinaemia - a common finding in a psychogeriatric population. Eur J Clin Invest 1996; 26: 853-859

17 Ueland PM, Nygârd O, Vollset SE, Refsum H. The Hordaland Homocysteine Studies. Lipids 2001; 36: 33-39

Anmerkungen

Fortsetzung der auf der voran gegangenen Seite begonnenen Übernahme. Trotz wörtlicher Übereinstimmung keine Kenntlichmachung.

Die Nachweise für "Rady et al. 2002", "Selhub et al. 2001" und "Vareela-Moreiras, 2001" fehlen im Literaturverzeichnis von Ph.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[22.] Ph/Fragment 022 18 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 16:07 Schumann
Erstellt: 2. January 2013, 22:28 (Graf Isolan)
Fragment, Gebhard 2007, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 22, Zeilen: 18-24
Quelle: Gebhard 2007
Seite(n): 40-41, Zeilen: 40: 3 - 41: 1-4.6-10
2.3.1. Hypoxiekasten

Die Versuche an wachen und narkotisierten Ratten in funktioneller Hypoxie wurden in einem Hypoxiekasten durchgeführt. Der Hypoxiekasten wurde während des Versuchs mit einem Gasgemisch, bestehend aus Atemluft und unterschiedlichen Konzentrationen Kohlenmonoxid (0 bis 1200 ppm), durchströmt. Während der CO-Exposition wurde die CO-Konzentration im Hypoxiekasten anhand eines Messgerätes (Rauchgasmessgerät testo 300 M, [Testo GmbH & Co, Lenzkirch) in 15-minütigem Zeitabstand kontrolliert und aufgezeichnet (Tischdrucker, Testo GmbH & Co, Lenzkirch).]

[Seite 40]

2.3.7 Hypoxiekasten

[Seite 41]

Die Versuche an wachen Ratten in funktioneller Hypoxie wurden in einem Hypoxiekasten durchgeführt. Der Hypoxiekasten wurde während des Versuchs mit einem Gasgemisch, bestehend aus Atemluft und unterschiedlichen Konzentrationen Kohlenmonoxid (0,00-0,14 Vol %), durchströmt. [...] Während der CO-Exposition wurde die CO-Konzentration im Hypoxiekasten anhand eines Messgerätes (Rauchgasmessgerät testo 300 M, Testo GmbH & Co, Lenzkirch) in 15-minütigem Zeitabstand kontrolliert und aufgezeichnet (Tischdrucker, Testo GmbH & Co, Lenzkirch).

Anmerkungen

Übereinstimmungen bleiben ungekennzeichnet, die Quelle wird nirgends genannt.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[23.] Ph/Fragment 028 21 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 16:08 Schumann
Erstellt: 2. January 2013, 22:36 (Graf Isolan)
Fragment, Gebhard 2007, Gesichtet, KomplettPlagiat, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 28, Zeilen: 21-24
Quelle: Gebhard 2007
Seite(n): 45, Zeilen: 25-28
2.5.6. Bestimmung von EPO mittels Enzymimmunoassay

Die Bestimmung der EPO-Serumkonzentration wurde mit dem kommerziellen Enzymimmunoassay der Firma medac (medac, Gesellschaft für klinische Spezialpräparate mbH, Wedel) durchgeführt.

2.4.4 Bestimmung von Erythropoetin im Enzymimmunoassay (ELISA)

Die Bestimmung der EPO-Serumkonzentration wurde mit dem kommerziellen Enzymimmunoassay der Firma medac (medac, Gesellschaft für klinische Spezialpräparate mbH, Wedel) durchgeführt.

Anmerkungen

Übereinstimmungen bleiben ungekennzeichnet, die Quelle wird nirgends genannt. Auf der nächsten Seite geht es nahtlos weiter.

Sichter
(Graf Isolan) Singulus

[24.] Ph/Fragment 029 01 - Diskussion
Bearbeitet: 23. May 2016, 16:10 Schumann
Erstellt: 2. January 2013, 22:42 (Graf Isolan)
Fragment, Gebhard 2007, Gesichtet, KomplettPlagiat, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 29, Zeilen: 1-10
Quelle: Gebhard 2007
Seite(n): 45, 46, Zeilen: 45: 29-30 - 46: 1-8
Prinzip: Im EPO-ELISA wurden zwei monoklonale Antikörper (aus Mäusen) zur Bestimmung der EPO-Serumkonzentration (mU/ml) eingesetzt. Ein Antikörper ist auf der Mikrotiterplatte fixiert und bindet im ersten Reaktionsschritt das im Serum vorliegende EPO. Im zweiten Reaktionsschritt wird ein mit alkalischer Phosphatase konjugierter Antikörper zugegeben und bindet an den bereits vorhandenen EPO–Antikörper–Komplex. Die Phosphataseaktivität des gebundenen Konjugats modifiziert das Substrat p–Nitrophenylphosphat zu einer intensiv gelb gefärbten p-Nitrophenol-Lösung. Die Extinktion wird bei 405 nm bestimmt und folgt dem Lambert-Beerschen Gesetz: E = 10log I0/I = ε x c x d. Die EPO-Aktivität im Serum wird in mU/ml angegeben. [Seite 45]

Prinzip: Im EPO-ELISA wurden zwei monoklonale Antikörper (aus Mäusen) zur Bestimmung der EPO-Serumkonzentration (mU/ml) eingesetzt. Ein Antikörper

[Seite 46]

ist auf der Mikrotiterplatte fixiert und bindet im ersten Reaktionsschritt das im Serum vorliegende EPO. Im zweiten Reaktionsschritt wird ein mit alkalischer Phosphatase konjugierter Antikörper zugegeben und bindet an den bereits vorhandenen EPO–Antikörper–Komplex. Die Phosphataseaktivität des gebundenen Konjugats modifiziert das Substrat p–Nitrophenylphosphat zu einer intensiv gelb gefärbten p-Nitrophenol-Lösung. Die Extinktion wird bei 405 nm bestimmt und folgt dem Lambert-Beerschen Gesetz: E = 10log I0/I = ε x c x d

Die EPO-Aktivität im Serum wird in mU/ml angegeben.

Anmerkungen

Die Übereinstimmungen bleiben ungekennzeichnet, die Quelle wird nirgends genannt.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

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