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Quelle:Ati/Fischer 2000

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Silke Faina Fischer
Titel    Veränderte Transkriptionsregulation des Hepatitis B Virus bei einer Variante mit einer 8-Basenpaar-Deletion im Core-Promotor
Ort    Gießen
Jahr    2000
Anmerkung    Inaugural-Dissertation zur Erlangung des Grades eines Doktors der Medizin des Fachbereichs Humanmedizin der Justus-Liebig-Universität Gießen
URL    http://geb.uni-giessen.de/geb/volltexte/2001/473/pdf/d010075.pdf

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    1


Fragmente der Quelle:
[1.] Ati/Fragment 108 09 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-09-21 12:04:16 Hindemith
Ati, Fischer 2000, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 108, Zeilen: 9-17
Quelle: Fischer 2000
Seite(n): 23, Zeilen: 3-11
Der Elektrophoretic Mobility Shift Assay (EMSA) ist eine einfache, schnelle und sehr sensitive Methode, um sequenzspezifische DNS-bindende Proteine in kruden Zellextrakten zu entdecken. Er erlaubt außerdem eine quantitative Bestimmung der Affinität, Menge und Bindungspezifität der DNS-bindenden Proteine. Spezifische, an markierte DNS-Fragmente bindende Proteine verzögern die Wanderung der Fragmente während der Elektrophorese, was somit zum Verschieben der Banden der gebundenen doppelsträngigen Oligonukleotide führt, die den individuellen Protein-DNS-Komplexen entsprechen [Garner und Rezvin 1990], Dadurch können verschiedene Proteine auf Grund ihrer spezifischen Banden erkannt oder die Interaktion mehrerer Proteine an eine einzelne DNS-Sequenz aufgedeckt werden.

Garner, M.M. und Rezvin, A.; Gel retardation analysis of nucleic acid-protein interactions. In Gel electrophoresis of nucleic acids - a practical approach, Rickwood, D., Hames, B.D. (Hrsg.), 2.Auflage 1990; Oxford University Press, Oxford, UK.

Der Elektrophoretic Mobility Shift Assay (EMSA) ist eine einfache, schnelle und sehr sensitive Methode, um sequenzspezifische DNA-bindende Proteine in kruden Zellextrakten zu entdecken. Er erlaubt außerdem eine quantitative Bestimmung der Affinität, Menge und Bindungspezifität der DNA-bindenden Proteine. Spezifische, an markierte DNA-Fragmente bindende Proteine verzögern die Wanderung der Fragmente während der Elektrophorese, was somit zum Verschieben der Banden der gebundenen ds-Oligonukleotide führt, die den individuellen Protein- DNA-Komplexen entsprechen. Dadurch können verschiedene Proteine aufgrund ihrer spezifischen Banden erkannt oder die Interaktion mehrerer Proteine an eine einzelne DNA-Sequenz aufgedeckt werden.
Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Die angegebene Quelle ist auf Englisch verfasst.

Sichter
(Hindemith) Agrippina1

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