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Quelle:Fpb/Storre 2004

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Jörg Storre
Titel    Untersuchungen zur biologischen Funktion des transkriptionellen Repressors E2F6
Ort    Marburg
Jahr    2004
Anmerkung    Inaugural-Dissertation zur Erlangung des Doktorgrades der Humanbiologie (Dr. rer. physiol.) dem Fachbereich Humanmedizin der Philipps-Universität Marburg vorgelegt
URL    http://archiv.ub.uni-marburg.de/diss/z2005/0425/pdf/djs.pdf

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    3


Fragmente der Quelle:
[1.] Fpb/Fragment 022 27 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-05-10 05:54:20 Hindemith
Fpb, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Storre 2004, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 22, Zeilen: 17-27
Quelle: Storre 2004
Seite(n): 1, Zeilen: 8 ff.
E2F Proteine wurden erstmals als zelluläre Aktivatoren beschrieben, die an ein spezifisches DNA Element im Promotor des adenoviralen E2 Gens binden [62, 67, 128]. Verschiedene Studien zeigten daraufhin eine Bindung der E2F Proteine an das Retinoblastoma Protein pRb und an zwei weitere Proteine, p107 und p130 (pocket Proteine) [11, 55, 69]. In Ergänzung dazu konnte gezeigt werden, dass E1A und andere virale Onkoproteine wie das „large T-Antigen" des SV-40 Virus oder das E7 Onkoprotein des humanen Papillomavirus durch die Bindung an pocket Proteine E2F freisetzen, damit die Zellproliferation fördern und schließlich die Transformation der Zelle bewirken [1, 22, 27, 75, 124, 125]. Umgekehrt führt die Bindung von E2F an pRb, p107 oder p130 zu einer Inhibition der transaktivierenden Wirkung von E2F Proteinen und einer Repression E2F regulierter Gene [33, 46, 129].

[1] Bandara LR, La Thangue NB. Adenovirus E1A prevents the retinoblastoma gene product from complexing with a cellular transcription factor. Nature. 1991 Jun 6:351(6326): 494-7.

[11] Chellappan SP, Hiebert S, Mudryj M, Horowitz JM, Nevins JR. The E2F transcription factor is a cellular target for the RB protein. Cell .1991 Jun 14; 65(6): 1053-61.

[22] DeCaprio JA, Ludlow JW, Figge J, Shew JY, Huang CM, Lee WH, Marsilio E, Paucha E, Livingston DM. SV40 large tumor antigen forms a specific complex with the product of the retinoblastoma susceptibility gene. Cell. 1988 Jul 15; 54(2): 275-83.

[27] Dyson N, Howley PM, Munger K, Harlow E. The human papilloma virus-16 E7 oncoprotein is able to bind to the retinoblastoma gene product. Science. 1989 Feb 17; 243(4893): 934-7.

[33] Flemington EK, Speck SH, Kaelin WG. E2F-1 mediated transactivation is inhibited by complex formation with the retinoblastoma susceptibility gene product. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993 Aug 1: 90(15): 6914-8.

[46] Helin K, Harlow E, Fattaey A. Inhibition of E2F-1 transactivation by direct binding of the retinoblastoma protein. Mol Cell Biol. 1993 0ct;13(10):6501-8.

[55] Kaelin WG, Pallas DC, DeCaprio JA, Kaye FJ, Livingston DM. Identification of cellular proteins that can interact specifically with the T/E1Abinding region of the retinoblastoma gene product. Cell. 1991 Feb 8;64(3):521-32.

[62] Kovesdi I, Reichel R, Nevins JR. Identification of a cellular transcription factor involved in E1A trans-activation. Cell. 1986 Apr 25;45(2):219-28.

[67] La Thangue NB, Rigby PW. An adenovirus ElA-like transcription factor is regulated during the differentiation of murine embryonal carcinoma stem cells. Cell. 1987May 22;49(4):507-13.

[69] Lee WH, Bookstein R, Hong F, Young LJ, Shew JY, Lee EY. Human retinoblastoma susceptibility gene: cloning, identification, and sequence. Science. 1987 Mar 13;235(4794):1394-9.

[75] Ludlow JW, DeCaprio JA, Huang CM, Lee WH, Paucha E, Livingston DM. SV40 large T antigen binds preferentially to an underphosphorylated member of the retinoblastoma susceptibility gene product family. Cell. 1989 Jan 13;56(1):57-65.

[124] Whyte P, Buchkovich KJ, Horowitz JM, Friend SH, Raybuck M, Weinberg RA, Harlow E. Association between an oncogene and an anti-oncogene: the adenovirus E1A proteins bind to the retinoblastoma gene product. Nature. 1988 Jul 14;334(6178):124-9.

[125] Whyte P, Williamson NM, Harlow E. Cellular targets for transformation by the adenovirus E1A proteins. Cell. 1989 Jan 13;56(1):67-75.

[128] Yee AS, Reichel R, Kovesdi I, Nevins JR. Promoter interaction of the E1Ainducible factor E2F and its potential role in the formation of a multi-component complex. Embo. 1987 Jul;6(7):2061-8.

[129] Zamanian M, La-Thangue NB. Transcriptional repression by the Rb-related protein p107. Mol Biol Cell. 1993 Apr;4(4):389-96.

E2F Proteine wurden erstmals als zelluläre Aktivatoren beschrieben, die an ein spezifisches DNA Element im Promotor des adenoviralen E2 Gens binden (Kovesdi et al., 1986; La Thangue und Rigby, 1987; Yee et al., 1987). Verschiedene Studien zeigten daraufhin eine Bindung der E2F Proteine an das Retinoblastoma Protein pRb und an zwei weitere Proteine, p107 und p130 (Pocket Proteine; Lee et al., 1987; Kaelin jr. et al., 1991; Chellapan et al., 1991). In Ergänzung dazu konnte gezeigt werden, dass E1A und anderen virale Onkoproteine wie das „large T-Antigen“ des SV-40 Virus oder das E7 Onkoprotein des humanen Papillomavirus durch die Bindung an Pocket Proteine E2F freisetzen, damit die Zellproliferation fördern und schließlich die Transformation der Zelle bewirken (Bandara and La Thangue, 1991; Dyson et al., 1989; Whyte et al., 1988; Whyte et al., 1989; DeCaprio et al., 1988; Ludlow et al., 1989). Umgekehrt führt die Bindung von E2F an pRb, p107 oder p130 zu einer Inhibition der transaktivierenden Wirkung von E2F Proteinen und einer Repression E2F regulierter Gene (Flemington et al., 1993; Helin et al., 1993; Zamanian et al., 1993).

Bandara, L. R. and La Thangue, N. B. (1991); Adenovirus E1a prevents the retinoblastoma gene product from complexing with a cellular transcription factor. Nature 351(6326), 494-7.

Chellappan, S. P.,Hiebert, S.,Mudryj, M.,Horowitz, J. M. and Nevins, J. R. (1991); The E2F transcription factor is a cellular target for the RB protein. Cell 65(6), 1053-1061.

DeCaprio, J. A.,Ludlow, J. W.,Figge, J.,Shew, J. Y.,Huang, C. M.,Lee, W. H.,Marsilio, E.,Paucha, E. and Livingston, D. M. (1988); SV40 large tumor antigen forms a specific complex with the product of the retinoblastoma susceptibility gene. Cell 54(2), 275-83.

Dyson, N.,Howley, P. M.,Munger, K. and Harlow, E. (1989); The human papilloma virus-16 E7 oncoprotein is able to bind to the retinoblastoma gene product. Science 243(4893), 934-7.

Flemington, E. K.,Speck, S. H. and Kaelin, W. G. (1993); E2F-1 mediated transactivation is inhibited by complex formation with the retinoblastoma susceptibility gene product. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90, 6914-6918.

Helin, K.,Harlow, E. and Fattaey, A. (1993); Inhibition of E2F-1 transactivation by direct binding of the retinoblastoma protein. Mol. Cell. Biol. 13, 6501-6508.

Helin, K.,Wu, C. L.,Fattaey, A. R.,Lees, J. A.,Dyntlacht, B. D.,Ngwu, C. and Harlow, E. (1993); Heterodimerization of the transcription factors E2F-1 and DP-1 leads to cooperative trans-activation. Genes & Dev. 7, 1850-1861.

Kaelin, W. G., Jr.,Pallas, D. C.,DeCaprio, J. A.,Kaye, F. J. and Livingston, D. M. (1991); Identification of cellular proteins that can interact specifically with the T/E1Abinding region of the retinoblastoma gene product. Cell 64(3), 521-32.

Kovesdi, I.,Reichel, R. and Nevins, J. R. (1986); Identification of a cellular transcription factor involved in E1A trans-activation. Cell 45(2), 219-28.

La Thangue, N. B. and Rigby, P. W. (1987); An adenovirus E1A-like transcription factor is regulated during the differentiation of murine embryonal carcinoma stem cells. Cell 49(4), 507-13.

Lee, W. H.,Bookstein, R.,Hong, F.,Young, L. J.,Shew, J. Y. and Lee, E. Y. (1987); Human retinoblastoma susceptibility gene: cloning, identification, and sequence. Science 235(4794), 1394-9.

Ludlow, J. W.,DeCaprio, J. A.,Huang, C. M.,Lee, W. H.,Paucha, E. and Livingston, D. M. (1989); SV40 large T antigen binds preferentially to an underphosphorylated member of the retinoblastoma susceptibility gene product family. Cell 56(1), 57-65.

Whyte, P.,Buchkovich, K. J.,Horowitz, J. M.,Friend, S. H.,Raybuck, M.,Weinberg, R. A. and Harlow, E. (1988); Association between an oncogene and an anti-oncogene: the adenovirus E1A proteins bind to the retinoblastoma gene product. Nature 334(6178), 124- 9.

Whyte, P.,Williamson, N. M. and Harlow, E. (1989); Cellular targets for transformation by the adenovirus E1A proteins. Cell 56(1), 67-75.

Yee, A. S.,Reichel, R.,Kovesdi, I. and Nevins, J. R. (1987); Promoter interaction of the E1A-inducible factor E2F and its potential role in the formation of a multi-component complex. Embo J 6(7), 2061-8.

Zamanian, M. and La-Thangue, N. B. (1993); Transcriptional repression by the Rbrelated protein p107. Mol. Biol. Cell 4, 389-396.

Anmerkungen

Die Quelle ist nicht genannt.

Man beachte, dass der Verweis in der Quelle "Helin et al. (1993)" auf zwei Einträge im Literaturverzeichnis passt.

Sichter
(Hindemith), SleepyHollow02

[2.] Fpb/Fragment 023 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-05-10 05:54:16 Hindemith
Fpb, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Storre 2004, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 23, Zeilen: 1 ff. (komplett)
Quelle: Storre 2004
Seite(n): 1, 2, Zeilen: 1: 21 ff.; 2: 1 ff.
[Darunter sind Gene, die für] Zellzyklusregulatoren und für Proteine des Nukleotidstoffwechsels und der DNA Replikation kodieren [53, 84, 96, 122].

Die Komplexe aus E2F und pocket Proteinen sind in Abhängigkeit vom Zellzyklus reguliert [26]. Es konnte gezeigt werden, dass pRb in Abhängigkeit vom Zellzyklus spezifisch phosphoryliert ist [7, 12, 23]. In der G0 oder G1 Phase des Zellzyklus bindet hypophosphoryliertes pRb an E2F und die transaktivierende Funktion von E2F ist blockiert [76, 111, 123]. Mitogene Wachstumsfaktoren aktivieren die cyclinabhängigen Kinasen Cdk4/Ck6, die im Komplex mit Cyclin D die Phosphorylierung von pRb katalysieren [71, 74, 86, 91]. Dies führt zur Dissoziation des E2F/pRb Komplexes, der Transaktivierung von E2F Zielgenen und dem Eintritt der Zelle in die S-Phase des Zellzyklus (Abbildung 6) [26, 44, 76].

23a diss Fpb.png

Abbildung 6: E2F wird durch pRb reguliert

Zusammen bilden E2F und pRb somit eine zentrale Schaltstelle in der Regulation des Zellzyklus.


[7] Buchkovich K, Duffy LA, Harlow E. The retinoblastoma protein is phosphorylated during specific phases of the cell cycle. Cell 1989 Sep 22; 58(6): 1097-105.

[12] Chen PL, Scully P, Shew JY, Wang JY, Lee WH. Phosphorylation of the retinoblastoma gene product is modulated during the cell cycle and cellular differentiation. Cell. 1989 Sep 22; 58:1193-1198.

[23] DeCaprio JA, Furukawa Y, Ajchenbaum F, Griffin JD, Livingston DM. The retinoblastoma-susceptibility gene product becomes phosphorylated in multiple stages during cell cycle entry and progression. Proc Natl Acad Sci USA. 1992 Mar 1:89(5): 1795-8.

[26] Dyson N. The regulation of E2F by pRb-family proteins. Genes Dev. 1998 Aug 1; 12(15): 2245-62.

[44] Harbour JW, Luo RX, Dei Santi A, Postigo AA, Dean DC. Cdk phosphorylation triggers sequential intramolecular interactions that progressively block Rb functions as cells move through G1. Cell. 1999 Sep 17;98(6):859-69.

[53] Ishida S, Huang E, Zuzan H, Spang R, Leone G, West M, Nevins JR. Role for E2F in control of both DNA replication and mitotic functions as revealed from DNA microarray analysis. Mol Cell Biol. 2001 Jul;21(14):4684-99.

[71] Lees J, Buchkovich K, Marshak D, Anderson C, Harlow E. The retinoblastoma protein is phosphorylated on multiple sites by human cdc2. EMBO J. 1991 Dec;10(13):4279-90.

[74] Lin B, Gruenwald S, Morla A, Lee W, Wang J. Retinoblastoma cancer suppressor gene product is a substrate of the cell cycle regulator cdc2 kinase. EMBO J. 1991 Apr;10(4):857-64.

[76] Ludlow JW, Shon J, Pipas JM, Livingston DM, DeCaprio JA. The retinoblastoma susceptibility gene product undergoes cell cycle- dependent dephosphorylation and binding to and release from SV40 large T. Cell. 1990 Feb 9;60(3):387-96.

[84] Muller H, Bracken AP, Vernell R, Moroni MC, Christians F, Grassilli E, Prosperini E, Vigo E, Oliner JD, Helin K. E2Fs regulate the expression of genes involved in differentiation, development, proliferation, and apoptosis. Genes Dev. 2001 Feb 1;15(3):267-85.

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[91] Nurse, P. Universal control mechanism regulating onset of M-phase. Nature. 1990 Apr 5;344(6266):503-8. Review.

[96] Ren B, Cam H, Takahashi Y, Volkert T, Terragni J, Young RA, Dynlacht BD. E2F integrates cell cycle progression with DNA repair, replication, and G(2)/M checkpoints. Genes Dev. 2002 Jan 15;16(2):245-56.

[Ill] Shirodkar S. The transcription factor E2F interacts with the retinoblastoma product and a p107-cyclin a complex in a cell cycle-regulated manner. Cell. 1992 Jan 10;68(1):157-66.

[122] Weinmann AS, Bartley SM, Zhang T, Zhang MQ, Farnham PJ. Use of chromatin immunoprecipitation to clone novel E2F target promoters. Mol Cell Biol. 2001 0ct;21(20):6820-32.

[123] Weintraub SJ, Prater CA, Dean DC. Retinoblastoma protein switches the E2F site from positive to negative element. Nature. 1992 Jul 16;358(6383):259-61.

Darunter sind Gene, die für Zellzyklusregulatoren und für Proteine des Nukleotidstoffwechsels und der DNA Replikation kodieren (Ren et al., 2002; Müller et al., 2001; Ishida et al., 2001; Weinmann et al., 2001).

Die Komplexe aus E2F und Pocket Proteinen sind in Abhängigkeit vom Zellzyklus reguliert (Dyson, 1998). Es konnte gezeigt werden, dass pRb in Abhängigkeit vom Zellzyklus spezifisch phosphoryliert ist (Buchkovich et al., 1989; Chen et al., 1989; DeCaprio et al., 1992). In der G0 oder G1 Phase des Zellzyklus bindet hypophosphoryliertes pRb an E2F und die transaktivierende Funktion von E2F ist blockiert (Shirodkar et al., 1992; Ludlow et al., 1990; Weintraub et al., 1992). Mitogene Wachstumsfaktoren aktivieren die Cyclinabhängigen Kinasen Cdk4/Ck6 (Cyclin dependent kinases; Cdk), die im Komplex mit Cyclin D die Phosphorylierung von pRb katalysieren (Lees et al., 1991; Lin et al., 1991; Nur-

[Seite 2]

se, 1990; Murray, 1992). Dies führt zur Dissoziation des E2F/pRb Komplexes, der Transaktivierung von E2F Zielgenen und dem Eintritt der Zelle in die S-Phase des Zellzyklus (Abbildung 1.1; Ludlow et al., 1990; Harbour et al., 1999; Dyson 1998).

23a source Fpb.png

Abbildung 1.1: E2F wird durch pRb reguliert

[...]

Zusammen bilden E2F und pRb somit eine zentrale Schaltstelle in der Regulation des Zellzyklus.


Buchkovich, K.,Duffy, L. A. and Harlow, E. (1989); The retinoblastoma protein is phosphorylated during specific phases of the cell cycle. Cell 58(6), 1097-105.

Chen, P. L.,Scully, P.,Shew, J. Y.,Wang, J. Y. and Lee, W. H. (1989); Phosphorylation of the retinoblastoma gene product is modulated during the cell cycle and cellular differentiation. Cell 58(6), 1193-8.

DeCaprio, J. A.,Furukawa, Y.,Ajchenbaum, F.,Griffin, J. D. and Livingston, D. M. (1992); The retinoblastoma-susceptibility gene product becomes phosphorylated in multiple stages during cell cycle entry and progression. Proc Natl Acad Sci U S A 89(5), 1795-8.

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Ishida, S.,Huang, E.,Zuzan, H.,Spang, R.,Leone, G.,West, M. and Nevins, J. R. (2001); Role for E2F in control of both DNA replication and mitotic functions as revealed from DNA microarray analysis. Mol Cell Biol 21(14), 4684-99.

Lees, J.,Buchkovich, K.,Marshak, D.,Anderson, C. and Harlow, E. (1991); The retinoblastoma protein is phosphorylated on multiple sites by human cdc2. EMBO J. 10(13), 4279-4290.

Lin, B.,Gruenwald, S.,Morla, A.,Lee, W. and Wang, J. (1991); Retinoblastoma cancer suppressor gene product is a substrate of the cell cycle regulator cdc2 kinase. EMBO J. 10(4), 857-864.

Ludlow, J. W.,Shon, J.,Pipas, J. M.,Livingston, D. M. and DeCaprio, J. A. (1990); The retinoblastoma susceptibility gene product undergoes cell cycle- dependent dephosphorylation and binding to and release from SV40 large T. Cell 60(3), 387-96.

Muller, H.,Bracken, A. P.,Vernell, R.,Moroni, M. C.,Christians, F.,Grassilli, E.,Prosperini, E.,Vigo, E.,Oliner, J. D. and Helin, K. (2001); E2Fs regulate the expression of genes involved in differentiation, development, proliferation, and apoptosis. Genes Dev 15(3), 267-85.

Murray, A. W. (1992); Creative blocks: cell-cycle checkpoints and feedback controls. Nature 359(6396), 599-604.

Nurse, P. (1990); Universal control mechanism regulating onset of M-phase. Nature 344(6266), 503-8.

Ren, B.,Cam, H.,Takahashi, Y.,Volkert, T.,Terragni, J.,Young, R. A. and Dynlacht, B. D. (2002); E2F integrates cell cycle progression with DNA repair, replication, and G(2)/M checkpoints. Genes Dev 16(2), 245-56.

Shirodkar, S. (1992); The transcription factor E2F interacts with the retinoblastoma product and a p107-cyclin a complex in a cell cycle-regulated manner. Cell 68, 157-166.

Weinmann, A. S.,Bartley, S. M.,Zhang, T.,Zhang, M. Q. and Farnham, P. J. (2001); Use of chromatin immunoprecipitation to clone novel E2F target promoters. Mol Cell Biol 21(20), 6820-32.

Weintraub, S. J.,Prater, C. A. and Dean, D. C. (1992); Retinoblastoma protein switches the E2F site from positive to negative element. Nature 358(6383), 259-61.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Man beachte: Es gibt keinen Eintrag "Shirodkar et al. (1992)" im Literaturverzeichnis der Quelle.

Sichter
(Hindemith), SleepyHollow02

[3.] Fpb/Fragment 024 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-05-10 05:54:13 Hindemith
Fpb, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Storre 2004

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 24, Zeilen: 1-2
Quelle: Storre 2004
Seite(n): 2, Zeilen: 5 ff.
[Dies wird durch die Beobachtung bestätigt, dass in vielen Tumoren eine] Inaktivierung des Retinoblastoma Proteins vorliegt oder die Mechanismen zur Regulation der E2F/pRb Komplexe inaktiviert sind [2, 110].

[2] Bartek J, Bartkova J, Lukas J. The retinoblastoma protein pathway and the restriction point. Curr Opin Cell Biol. 1996 Dec: 8(6), 805-14. Review.

[110] Sherr CJ. Cancer cell cycles. Science. 1996 Dec 6;274(5293):1672-7. Review.

Dies wird durch die Beobachtung bestätigt, dass in vielen Tumoren eine Inaktivierung des Retinoblastoma Proteins vorliegt oder die Mechanismen zur Regulation der E2F/pRb Komplexe inaktiviert sind (Bartek et al., 1996; Sherr 1996).

Bartek, J.,Bartkova, J. and Lukas, J. (1996); The retinoblastoma protein pathway and the restriction point. Curr Opin Cell Biol 8(6), 805-14.

Sherr, C. J. (1996); Cancer cell cycles. Science 274(5293), 1672-7.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Die Übernahme beginnt schon auf der Vorseite: Fpb/Fragment_023_01

Sichter
(Hindemith), SleepyHollow02

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