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Quelle:Ht/Hoffmann 2004

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Karin Hoffmann
Titel    Regulation der ROS-Produktion in primär afferenten Neuronen der Ratte unter Hypoxie
Ort    Gießen
Verlag    DVG Service
Jahr    2004
Anmerkung    Dissertation Justus-Liebig-Universität Gießen, Institut für Anatomie und Zellbiologie. Datum der Promotion: 5.4.2004
ISBN    3-936815-99-2
URL    http://geb.uni-giessen.de/geb/volltexte/2004/1581/pdf/HoffmannKarin-2004-04-05.pdf

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    9


Fragmente der Quelle:
[1.] Ht/Fragment 002 27 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-27 14:16:13 Klicken
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 2, Zeilen: 27-31
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 1, Zeilen: 11-16
Es gibt unterschiedliche O2-Sensormodelle, die diskutiert werden. Einige Arbeitsgruppen konnten z.B. O2-sensitive Ionenkanäle nachweisen, welche in verschiedenen Zelltypen identifiziert werden konnten (Franco-Obregon und Lopez-Barneo, 1996; Buckler, 1997; Fearon et al., 1999). Goldberg et al. (1988) schlugen Hämproteine als O2-Sensoren der Zelle vor, welche in der Lage sind, Sauerstoff direkt zu binden und eine O2-abhängige [Konformationsänderung durchzuführen.]

Franco-Obregon A, Lopez-Barneo J (1996), Differential oxygen sensitivity of calcium channels in rabbit smooth muscle cells of conduit and resistance pulmonary arteries. J Physiol 491: 511-518

Buckler KJ (1997), A novel oxygen-sensitive potassium current in rat carotid body type I cells. J Physiol 498: 649-662

Fearon IM, Palmer AC, Balmforth AJ, Ball SG Varadi G, Peers C (1999), Modulation of recombinant human cardiac L-type Ca2+ channel alpha1C subunits by redox agents and hypoxia. J Physiol 514: 629-637

Goldberg MA, Dunning SP, Bunn HF (1988), Regulation of the erythropoietin gene: evidence that the oxygen sensor is a heme protein. Science 242: 1412-1415

Unterschiedliche O2-Sensormodelle wurden in der Vergangenheit diskutiert.

Einige Arbeitsgruppen konnten z.B. O2-sensitive Ionenkanäle nachweisen, welche in verschiedenen Zelltypen identifiziert werden konnten (Franco-Obregon und Lopez-Barneo, 1996; Buckler, 1997; Fearon et al., 1999).

Goldberg et al. (1988) schlugen Hämproteine als O2-Sensoren der Zelle vor, welche in der Lage sind, Sauerstoff direkt zu binden und eine O2-abhängige Konformationsänderung durchzuführen.


Franco-Obregon A, Lopez-Barneo J (1996) Differential oxygen sensitivity of calcium channels in rabbit smooth muscle cells of conduit and resistance pulmonary arteries J Physiol, 491: 511-518

Buckler KJ (1997) A novel oxygen-sensitive potassium current in rat carotid body type I cells J Physiol, 498: 649-662

Fearon IM, Palmer AC, Balmforth AJ, Ball SG Varadi G, Peers C (1999) Modulation of recombinant human cardiac L-type Ca2+ channel alpha1C subunits by redox agents and hypoxia J Physiol, 514: 629-637

Goldberg MA, Dunning SP, Bunn HF (1988) Regulation of the erythropoietin gene: evidence that the oxygen sensor is a heme protein Science, 242(4884): 1412-1415

Anmerkungen

Mit Ausnahme des überleitenden Satzes identisch bis hin zu den Literaturverweisen; es wird nicht darauf hingewiesen.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[2.] Ht/Fragment 003 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-27 14:16:52 Klicken
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 3, Zeilen: 1-12, 15-16
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 1-2, Zeilen: S.1,14-17.23-26.27-28 und S.2,3-8
[Goldberg et al. (1988) schlugen Hämproteine als O2-Sensoren der Zelle vor, welche in der Lage sind, Sauerstoff direkt zu binden und eine O2-abhängige] Konformationsänderung durchzuführen. Diese Konformationsänderung soll zu einer Aktivierung von Transkriptionsfaktoren führen.

Eine andere Hypothese besagt, dass eine membrangebundene NADPH-Oxidase ähnlich der NADPH-Oxidase der Neutrophilen und Makrophagen als O2-Sensor in Frage kommt. Diese NADPH-Oxidase soll in Abhängigkeit von der Sauerstoffkonzentration H2O2 produzieren. Das gebildete H2O2 dient als second messenger und reguliert die Öffnungswahrscheinlichkeit von Kaliumkanälen und die Expression von bestimmten Genen (Acker, 1994; Acker und Xue, 1995).

Eine weitere Theorie ist die Prolylhydroxylasentheorie (Ivan et al., 2001; Jaakola et al., 2001, Yu et al., 2001). Unter Normoxie wird die a-Untereinheit des Transkriptionsfaktors Hypoxie-induzierbarer Faktor (HIF) durch Prolylhydroxylasen (PHD) kontinuierlich hydroxyliert (Jaakola et al., 2001; Ivan et al., 2001). [...] Die Prolylhydroxylierung wird durch Hypoxie inhibiert und führt zu einer Anreicherung von HIF (Ivan et al., 2001; Jaakola et al., 2001).


Goldberg MA, Dunning SP, Bunn HF (1988), Regulation of the erythropoietin gene: evidence that the oxygen sensor is a heme protein. Science 242: 1412-1415

Acker H (1994), Mechanisms and meaning of cellular oxygen sensing in the organism. Respir Physiol 95: 1-10

Acker H und Xue D (1995), Mechanisms of O2-sensing in the carotid body in comparison with other O2-sensing cells. News Physiol Sci 10: 211-216

Ivan M, Kondo K, Yang H, Kim W, Valiando J, Ohh M, Salic A, Asara JM, Lane WS, Kaelin Jr WG (2001), HIF-1alpha targeted for VHL-mediated destruction by prolin hydroxylation: implications for oxygen sensing. Science 292: 464-468

Jaakola P, Mole DR, Tian YM, Wilson MI, Gielbert J, Gaskell SJ, von Kriegsheim A, Hebestreit HF, Mukherji M, Schofield CJ, Maxwell PH, Pugh CW, Ratcliffe PJ (2001), Targeting of HIF-1alpha to the von Hippel-Lindau ubiquitylation complex by O2-regulated prolyl hydroxylation. Science 292: 468-472

Yu F, White SB, Zhao Q, Lee FS (2001), HIF-1alpha binding to VHL is regulated by stimulus-sensitive prolin hydroxylation. PNAS 98: 9630-9635

[Seite 1]

Goldberg et al. (1988) schlugen Hämproteine als O2-Sensoren der Zelle vor, welche in der Lage sind, Sauerstoff direkt zu binden und eine O2-abhängige Konformationsänderung durchzuführen. Diese Konformationsänderung soll zu einer Aktivierung von Transkriptionsfaktoren führen [...]

Eine weitere Theorie ist die Prolylhydroxylasentheorie (Ivan et al., 2001; Jaakola et al., 2001, Yu et al., 2001). Unter Normoxie wird die a-Untereinheit des Transkriptionsfaktors Hypoxie-induzierbarer Faktor (HIF) durch eine HIF-Prolylhydroxylase kontinuierlich hydroxyliert, [...] Die Prolinhydroxylierung wird durch Hypoxie inhibiert und führt zu einer Anreicherung von HIF.

[Seite 2]

[...]

Eine andere Hypothese besagt, dass eine membrangebundene NADPH-Oxidase ähnlich der NADPH-Oxidase der Neutrophilen und Makrophagen als O2-Sensor in Frage kommt. Diese NADPH-Oxidase soll in Abhängigkeit von der Sauerstoffkonzentration H2O2 produzieren. Das gebildete H2O2 dient als second messenger und reguliert die Öffnungswahrscheinlichkeit von Kaliumkanälen und die Expression von bestimmten Genen, wie z. B. EPO (Acker, 1994; Acker und Xue, 1995).


Goldberg MA, Dunning SP, Bunn HF (1988) Regulation of the erythropoietin gene: evidence that the oxygen sensor is a heme protein Science, 242(4884): 1412-1415

Ivan M, Kondo K, Yang H, Kim W, Valiando J, Ohh M, Salic A, Asara JM, Lane WS, Kaelin Jr WG (2001) HIFα targeted for VHL-mediated destruction by prolin hydroxylation: implications for oxygen sensing Science, 292: 464-468

Jaakola P, Mole DR, Tian YM, Wilson MI, Gielbert J, Gaskell SJ, von Kriegsheim A, Hebestreit HF, Mukherji M, Schofield CJ, Maxwell PH, Pugh CW, Ratcliffe PJ (2001) Targeting of HIF-α to the von Hippel-Lindau ubiquitylation complex by O2-regulated prolyl hydroxylation Science, 292: 468-472

Yu F, White SB, Zhao Q, Lee FS (2001) HIF-1α binding to VHL is regulated by stimulus-sensitive prolin hydroxylation PNAS, 98: 9630-9635

Acker H (1994) Mechanisms and meaning of cellular oxygen sensing in the organism Respir Physiol, 95: 1-10

Acker H und Xue D (1995) Mechanisms of O2 sensing in the carotid body in comparison with other O2-sensing cells News Physiol Sci, 10: 211-216

Anmerkungen

Mit Ausnahme des überleitenden Satzes identisch bis hin zu den Literaturverweisen; auf die Übernahme wird nicht hingewiesen.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[3.] Ht/Fragment 004 04 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-27 00:03:52 Guckar
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 4-23
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 4, Zeilen: 3-13, 17-27
Es handelt sich dabei um äußerst reaktionsfähige Sauerstoffverbindungen, die als Nebenprodukt des Zellstoffwechsels gebildet werden. Die Einteilung der ROS erfolgt aufgrund ihrer unterschiedlichen chemischen Strukturen und Ladungen in Superoxid-Anionen (O2.-), Hydroxylradikale (OH˙), Singulett-Sauerstoff (1O2) und Wasserstoffperoxid (H2O2).

Radikale sind chemisch äußerst aggressiv und reagieren leicht mit Molekülen ihrer Umgebung. H2O2 zählt wegen seiner Reaktionsfreudigkeit ebenfalls zu den ROS, obwohl es sich bei diesem Molekül nicht um ein Radikal handelt (Rodney et al., 2000).

Der Organismus schützt sich vor der toxischen Wirkung der Radikale durch verschiedene Mechanismen (Slot et al., 1986). Übersteigt die zelluläre Produktion von ROS die Kapazität der Schutzmechanismen, so werden zelleigene Fette, Proteine und DNA geschädigt.

Dieser als “oxidativer Stress” bezeichnete Zustand wird für eine Reihe von Erkrankungen verantwortlich gemacht (Thannikal et al., 2000). ROS sind aber nicht nur toxische Nebenprodukte des Zellstoffwechsels, sondern haben in niedrigen Konzentrationen auch eine Funktion als second messenger und spielen eine wichtige Rolle im zellulären Signaltransduktionssystem (Finkel, 1998; Rhee, 1999; Ulrich und Bachschmid, 2000). An verschiedenen Zelltypen konnten Studien zudem zeigen, dass ROS auch unter Hypoxie als second messenger von besonderer Bedeutung für den Organismus sind (Chandel und Schumacker, 2000).

Reaktive Sauerstoffspezies (ROS) sind äusserst reaktionsfähige

Sauerstoffverbindungen, die als Nebenprodukt des Zellstoffwechsels gebildet werden. Zu den reaktiven Sauerstoffspezies werden die Sauerstoffradikale Hydroxylradikal (.OH), Superoxid-Anion (O2.-) und Singulett-Sauerstoff (1O2) gezählt. Als Sauerstoffradikale bezeichnet man Sauerstoffverbindungen, die ein oder mehrere ungepaarte Elektronen aufweisen. Zu den reaktiven Sauerstoffspezies zählt wegen seiner Reaktionsfreudigkeit zusätzlich Wasserstoffperoxid (H2O2), obwohl es sich bei diesem Molekül nicht um ein Radikal handelt (Rodney et al., 2000).

Radikale sind chemisch äußerst agressiv und reagieren leicht mit Molekülen ihrer Umgebung. Der Organismus schützt sich vor der toxischen Wirkung der Radikale durch verschiedene Mechanismen. [...] Wenn die zelluläre Produktion von ROS die Kapazität der Schutzmechanismen übersteigt, werden zelleigene Fette, Proteine und DNA geschädigt. Dieser als “oxidativer Stress” bezeichnete Zustand wird für eine Reihe von Erkrankungen verantwortlich gemacht (Thannikal et al., 2000).

ROS sind aber nicht nur toxische Nebenprodukte des Zellstoffwechsels, sondern dienen der Zelle in niedrigen Konzentrationen als second messenger und spielen eine wichtige Rolle im zellulären Signaltransduktionssystem (Finkel, 1998; Rhee, 1999; Ulrich und Bachschmid, 2000). Die ROS scheinen als second messenger auch an den adaptiven Mechanismen der Zelle auf Hypoxie beteiligt zu sein und damit eine massgebliche Funktion im O2-Sensormechanismus der Zelle zu haben (Chandel und Schumacker, 2000).

Anmerkungen

Nicht nur sinngemäße, sondern zum großen Teil wörtliche Übereinstimmungen mit der weder hier noch im Literaturverzeichnis genannten Quelle.

Sichter
Guckar

[4.] Ht/Fragment 005 18 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-26 10:13:50 Guckar
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 18-22
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 6, Zeilen: 4-9
Katalysiert wird die Bildung der ROS durch eine aus mehreren Proteinkomponenten bestehende NOX2 der neutrophilen Granulozyten (Cross und Jones, 1990; Karnovsky, 1994). Verschiedene Proteinkomponenten der NOX2 wurden nicht nur in den neutrophilen Granulozyten entdeckt, sondern auch in O2-sensitiven Zellen (Görlach et al., 1993; Kummer und Acker, 1995; 1997; Youngson et al., 1997). Die Bildung der ROS wird durch eine aus mehreren Proteinkomponenten bestehende NADPH-Oxidase der neutrophilen Granulozyten katalysiert (Cross und Jones, 1990; Karnovsky 1994. Verschiedene Proteinkomponenten der NADPH-Oxidase wurden zusätzlich nicht nur in den neutrophilen Granulozyten entdeckt, sondern auch in O2-sensitiven Zellen (Görlach et al., 1993; Kummer und Acker, 1995, 1997; Youngson et al., 1997).
Anmerkungen

Zum Teil wörtlich übernommen, ebenso die Literaturangaben, aber die Quelle wird nicht genannt, auch nicht im Literaturverzeichnis.

Sichter
Guckar

[5.] Ht/Fragment 006 07 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:00:33 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1, Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 6, Zeilen: 7-13
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 6, Zeilen: 24-30
1.5.2 Xanthin-Oxidase

Die Xanthin-Oxidase (XO) stellt ein weiteres O2.--produzierendes Enzym dar. Es handelt sich um ein Membran-assoziiertes Enzym, das in Endothelzellen und anderen Zellen gefunden wurde (Ullrich und Bachschmidt, 2000). Die während einer Ischämie mit nachfolgender Reoxygenierung gebildeten ROS der XO werden unter anderem für die anschließend auftretenden endothelialen Schäden verantwortlich gemacht (Cross und Jones, 1990; Ullrich und Bachschmid [sic!], 2000).


Ullrich V und Bachschmid M (2000), Superoxide as a messenger of endothelial function. Biochem Biophys Res Com 278: 1-8

Cross AR und Jones OTG (1990), Enzymic mechanisms of superoxide production. Biochim Biophys Acta 1057: 281-298

2.2.3 Xanthinoxidase

Ein weiteres O2.--produzierendes Enzym stellt die Xanthinoxidase (XO) dar. Es handelt sich um ein membran-assoziiertes Enzym, das in Endothelzellen und anderen Zellen gefunden wurde (Ullrich und Bachschmidt, 2000). Die während einer Ischämie mit nachfolgender Reoxygenierung gebildeten ROS der XO werden unter anderem für die anschließend auftretenden endothelialen Schäden verantwortlich gemacht (Cross und Jones, 1990; Ullrich und Bachschmidt, 2000).


Ullrich V und Bachschmid M (2000) Superoxide as a messenger of endothelial function Biochem Biophys Res Com, 278: 1-8

Cross AR und Jones OTG (1990) Enzymic mechanisms of superoxide production Biochim Biophys Acta, 1057: 281-298

Anmerkungen

Im ersten Satz werden lediglich die Wörter umgestellt, ab dem zweiten bleibt alles gleich. Der dritte Satz ("Die während einer Ischämie...") findet sich wörtlich einschl. Literaturangaben schon bei Sell 2001, S. 5.

Sichter
Hood

[6.] Ht/Fragment 008 21 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:00:11 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 21-31
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 5, Zeilen: 7-21
Die oxidative Phosphorylierung stellt einen Teil der in den Mitochondrien stattfindenden Atmungskette dar. Die mitochondriale Atmungskette besteht aus vier Enzymkomplexen, der NADH-Ubiquinon-Oxidoreduktase (Komplex I), der Succinat-Ubiquinon-Reduktase (Komplex II), der Cytochrom-c-Reduktase (Komplex III) und der Cytochrom-c-Oxidase (Komplex IV). Bei der oxidativen Phosphorylierung werden Elektronenpaare der energiereichen Moleküle NADH und FADH2, welche bei der Glykolyse der Fettsäureoxidation und dem Citratzyklus entstehen, über die Komplexe I, II, III und IV auf molekularen Sauerstoff übertragen. Energie, die dabei frei wird, wird zur ATP-Erzeugung verwendet. Während der Elektronenübertragung an den vier Komplexen kann es durch unvollständige Reduktion von Sauerstoff zur Entstehung von ROS kommen (Thannikal et al., 2000). Die dabei gebildeten ROS sind H2O2 und O2.- (Chance et al., [1979; Papa und Skulachev, 1997).]

Thannickal VJ, und Fanburg BL (2000), Reactive oxygen species in cell signalling. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 279: L1005-L1028

Chance B, Sies H, Boveris A (1979), Hydroperoxide metabolism in mammalian organs. Physiol Rev 59: 527-605

Papa S und Skulachev VP (1997), Reactive oyxgen species, mitochondria apoptosis and aging. Mol cell biochem 174: 305-319

Der aerobe Energiestoffwechsel ist abhängig von der oxidativen Phosphorylierung, die einen Teil der in den Mitochondrien stattfindenen Atmungskette darstellt. Die mitochondriale Atmungskette besteht aus vier Enzymkomplexen, der NADH-Ubiquinon-Oxidoreduktase (Komplex I), der Succinat-Ubiquinon-Reduktase (Komplex II), der Cytochrom-c-Reduktase (Komplex III) und der Cytochrom-c-Oxidase (Komplex IV).

Bei der oxidativen Phosphorylierung werden Elektronenpaare der energiereichen Moleküle NADH und FADH2, welche bei der Glykolyse, der Fettsäureoxidation und dem Citratzyklus entstehen, über die Komplexe I, II, III und IV auf molekularen Sauerstoff übertragen. Die dabei freiwerdende Energie wird zur ATP-Erzeugung verwendet.

Während der Elektronenübertragung an den vier Komplexen kann es durch unvollständige Reduktion von Sauerstoff zur Entstehung von ROS kommen (Thannikal et al. 2000). Die dabei gebildeten ROS sind H2O2 und O2.- (Chance et al., 1979; Papa und Skulachev, 1979).


Thannickal VJ, und Fanburg BL (2000) Reactive oxygen species in cell signaling Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol, 279: L1005-L1028

Chance B, Sies H, Boveris A (1979) Hydroperoxide metabolism in mammalian organs Physiol Rev, 59: 527-605

Papa S und Skulachev VP (1997) Reactive oyxgen species, mitochondria apoptosis and aging Mol cell biochem, 174: 305-319

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[7.] Ht/Fragment 009 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:09:00 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 9, Zeilen: 1-12
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 5, Zeilen: 21-32
Verschiedene Arbeitsgruppen konnten durch Untersuchungen zeigen, dass besonders den Komplexen II und III eine besondere Rolle in Bezug auf den Sauerstoffsensormechanismus zukommt. Turrens et al. (1985) zeigten, dass unter Normoxie ROS an Komplex III gebildet werden. Dabei dient Ubisemiquinon, einer von zwei mobilen Elektronencarriern der Atmungskette, als Elektronenquelle. Ubisemiquinon reduziert durch Abgabe von Elektronen O2 zu O2-. Untersuchungen an einer Hepatomzelllinie (Hep3B) (Chandel et al., 2000), welche mit verschiedenen Hemmstoffen der mitochondrialen Atmungskette behandelt wurde, zeigten, dass es besonders unter Hypoxie zu einem Anstieg der an Komplex III gebildeten ROS kommt. Die Arbeitsgruppe von Paddenberg et al. (2003a) konnte dahingegen den Komplex II als Quelle der hypoxisch induzierten ROS-Produktion in glatten Muskelzellen der

Lungengefäße nachweisen.


Turrens JF, Alexandre A, Lehninger AL (1985), Ubisemiquinone is the electron donor for superoxide formation by complex III of heart mitochondria. Arch Biochem Biophys 237: 408-414

Chandel NS, McClintock DS, Feliciano CE, Wood TM, Melendez JA, Rodriguez AM, Schumacker PT (2000), Reactive oxygen species generated at mitochondrial complex III stabilize hypoxia-inducible factor-1 alpha during hypoxia: a mechanism of O2 sensing. J Biol Chem 275: 25130-8

Chandel NS & Schumacker PT (2000), Cellular oxygen sensing by mitochondria: old questions, new insight. J Appl Physiol 88: 1880-1889

Paddenberg R, Ishaq B, Goldenberg A, Faulhammer P, Rose F, Weissmann N, Braun- Dullaeus CB & Kummer W (2003a), Essential role of complex II of the respiratory chain in hypoxia-induced ROS generation in the pulmonary vasculature. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 284: L710-L719

Untersuchungen verschiedener Arbeitsgruppen zeigen, dass besonders den Komplexen II und III eine besondere Rolle in Bezug auf den Sauerstoffsensormechanismus zukommt. Turrens et al. zeigten (1985), dass unter Normoxie ROS an Komplex III gebildet werden. Dabei dient Ubisemiquinon, einer von zwei mobilen Elektronencarriern der Atmungskette, als Elektronenquelle. Durch Abgabe von Elektronen reduziert Ubisemiquinon O2 zu O2-. Untersuchungen an einer Hepatomzelllinie (Hep3B) (Chandel et al., 2000), welche mit verschiedenen Hemmstoffen der mitochondrialen Atmungskette behandelt wurde, zeigten, dass es besonders unter Hypoxie zu einem Anstieg der an Komplex III gebildeten ROS kommt. Die Arbeitsgruppe von Paddenberg et al. (2003) konnte dahingegen den Komplex II als Quelle der hypoxisch induzierten ROS-Produktion in glatten Muskelzellen der Lungengefäße nachweisen.

Turrens JF, Alexandre A, Lehninger AL (1985) Ubisemiquinone is the electron donor for superoxide formation by complex III of heart mitochondria Arch Biochem Biophys, 237: 408-414

Chandel NS, McClintock DS, Feliciano CE, Wood TM, Melendez JA, Rodriguez AM, Schumacker PT (2000) Reactive oxygen species generated at mitochondrial complex III stabilize hypoxiainducible factor-1alpha during hypoxia: a mechanism of O2 sensing J Biol Chem, 275: 25130-25138

Chandel NS und Schumacker PT (2000) Cellular oxygen sensing by mitchondria: old questions, new insight J Appl Physiol, 88: 1880-1889

Paddenberg R, Ishaq B, Goldenberg A, Faulhammer P, Rose F, Weissmann N, Braun-Dullaeus, Kummer W (2003) Essential role of complex II of the respiratory chain in hypoxia-induced ROS generation in the pulmonary vasculature Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol, 284: L710-L719

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme. Für die Referenz "(Chandel et al., 2000)" kommen zwei Angaben aus dem Literaturverzeichnis in Frage (s.o.). Beide Angaben finden sich auch in der obigen Quelle.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[8.] Ht/Fragment 009 13 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-26 10:09:00 Guckar
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 9, Zeilen: 13-29
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 20, Zeilen: 1-15, 24-27
1.8 Messung intrazellulärer ROS-Bildung

Die Bildung intrazellulärer ROS kann durch Fluoreszenzindikatoren nachgewiesen und quantifiziert werden. Die Fluoreszenzindikatoren sollten dabei in der Lage sein, die Zellmembran zu penetrieren, um signifikante intrazelluläre Konzentrationen zu erreichen. Die Indikatoren sollten zudem eine minimale zelluläre Toxizität aufweisen. Die Konversion der Indikatoren von einer nicht-fluoreszierenden zu einer fluoreszierenden Form sollte spezifisch für ROS sein. Außerdem sollte die oxidierte, fluoreszierende Form der Indikatoren die Zelle nicht mehr verlassen können (Royall und Ischiropoulos, 1993). Verschiedene Autoren berichteten, dass der farblose Fluoreszenzindikator Dihydrorhodamin 123 (H2R) für diesen Zweck gut geeignet sei. Die intrazellulär gebildeten ROS (v.a. H2O2) oxidieren die farblose Substanz zu ihrem fluoreszierenden Metaboliten Rhodamin 123 (Cathcart et al., 1983; Bass et al., 1983; Rothe et al., 1988; Royall und Ischiropoulos, 1993; Carter et al., 1994; Dugan et al., 1995; Crow, 1997). Mittels eines konfokalen Laserscanning-Mikroskopes kann die Fluoreszenzintensität des Indikators gemessen werden. Die Fluoreszenzintensität korreliert direkt mit der intrazellulären ROSKonzentration (Royall und Ischiropoulos, 1993; Sawada et al., 1996; Possel et al., 1997; Chandel und Schumacker, 2000).

[Zeilen 1-15]

2.6 Messung intrazellulärer ROS-Bildung durch Fluoreszenzindikatoren

Die Bildung intrazellulärer ROS kann durch Fluoreszenzindikatoren nachgewiesen und quantifiziert werden. Die Fluoreszenzindikatoren sollten dabei in der Lage sein, die Zellmembran zu penetrieren und signifikante intrazelluläre Konzentrationen zu erreichen. Die Indikatoren sollten zudem eine minimale zelluläre Toxizität aufweisen. Die Konversion der Indikatoren von einer nicht-fluoreszierenden zu einer fluoreszierenden Form sollte spezifisch für ROS sein. Außerdem sollte die oxidierte, fluoreszierende Form der Indikatoren die Zelle nicht mehr verlassen können (Royall und Ischiropoulos, 1993). Die farblosen Fluoreszenzindikatoren Dihydrorhodamin 123 (H2R) und 2´,7´- Dichlorofluoreszein-Diazetat (DCFH-DA) sind für diesen Zweck gut geeignet. Die intrazellulär gebildeten ROS (v.a. H2O2) oxidieren die beiden farblosen Substanzen zu ihren fluoreszierenden Metaboliten Rhodamin 123 und 2´,7´-Dichlorofluoreszein (DCF) (Cathcart et al. 1983; Bass et al., 1983; Rothe et al., 1988; Royall und Ischiropoulos, 1993; Carter et al., 1994; Dugan et al., 1995; Crow 1997).[...]

[Zeilen 24-27]

Mittels eines konfokalen Laserscanning-Mikroskopes kann die Fluoreszenzintensität der beiden Indikatoren gemessen werden. Die Fluoreszenzintensität korreliert direkt mit der intrazelluären ROS-Konzentration (Royall und Ischiropoulos, 1993; Sawada et al., 1996; Possel et al., 1997; Chandel und Schumacker, 2000).

Anmerkungen

Die Vorlage wurde gekürzt und minimal verändert, aber nicht angegeben.

Sichter
Guckar

[9.] Ht/Fragment 044 19 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-26 11:19:22 Guckar
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 44, Zeilen: 19-25
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 55, Zeilen: 5-11
Höhler et al. (1999) sowie Kummer et al. (2003), die in ihren Versuchen ebenfalls die gleiche Zelllinie verwendeten, konnten einen Anstieg der Hypoxie-induzierten Indikatorfluoreszenzintensität zeigen. Die Arbeitsgruppe von

Fandrey et al. (1994) verzeichnete in HepG2-Zellen jedoch eine Abnahme der Hypoxieinduzierten Indikatorfluoreszenzintensität, ebenso zeigte die Arbeitsgruppe von Kroll und Czyzyk-Krzeska (1998) in PC12-Zellen eine Abnahme der Hypoxie-induzierten Fluoreszenzintensität.


Höhler B, Lange B, Holzapfel B, Goldenberg A, Hänze J, Sell A, Tastan H, Möller W & Kummer W (1999), Hypoxic upregulation of tyrosine hydroxylase gene expression is paralleled, but not induced by increased generation of reactive oxygen species in PC12 cells. FEBS Lett 457: 53-56

Fandrey J, Frede S & Jelkmann W (1994), Role of hydrogen peroxide in hypoxia-induced erythropoietin production. Biochem 303: 507-510

Kroll SL & Czyzyk-Krzeska MF (1998), Role of H2O2 and heme-containing O2 sensors in hypoxic regulation of tyrosine hydroxylase gene expression. Am J Phsiol 274: C167-C174

Die Arbeitsgruppen von Höhler et al. (1999) und die Arbeitsgruppe von Duranteau et al. (1998) konnten beispielsweise eine Zunahme der intrazellulären ROS in PC12-Zellen bzw. in

Herzmuskelzellen unter Hypoxie feststellen, während die Arbeitsgruppe von Fandrey et al. (1994) in HepG2-Zellen und die Arbeitsgruppe von Kroll und Czyzyk-Krzeska (1998) in PC12-Zellen eine Abnahme der Hypoxie-induzierten ROS-Konzentration verzeichnen konnten.


Höhler B, Lange B, Holzapfel B, Goldenberg A, Hänze J, Sell A, Testan H, Möller W, Kummer W (1999) Hypoxic upregulation of tyrosine hydroxylase gene expression is paralleled, but not induced by increased generation of reactive oxygen species in PC12 cells FEBS, 457: 53-56

Duranteau J, Chandel NS, Kulisz A, Shao Z und Schumacker PT (1998) Intracellular signaling by reactive oxygen species during hypoxia in cardiomyocytes J Biol Chem, 273: 11619-11624

Fandrey J, Frede S, Jelkmann W (1994) Role of hydrogen peroxide in hypoxia-induced erythropoietin production Biochem J, 303: 507-510

Kroll SL, Czyzyk-Krzeska MF (1998) Role of H2O2 and heme-containing O2 sensors in hypoxic regulation of tyrosine hydroxylase gene expression Am J Physiol, 274: C167-174

Anmerkungen

Kein Hinweis auf eine Übernahme trotz inhaltlicher und wortwörtlicher Übereinstimmungen.

Sichter
(Graf Isolan), Guckar

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