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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Alexandra Sell
Titel    Differenzierung mitochondrialer und nicht-mitochondrialer Quellen von reaktiven Sauerstoffspezies in PC12-Zellen unter Hypoxie
Ort    Gießen
Jahr    2001
Anmerkung    Dissertation Justus-Liebig-Universität Gießen, Institut für Anatomie und Zellbiologie. Datum der Promotion: 28.8.2001
URL    http://geb.uni-giessen.de/geb/volltexte/2001/531/pdf/d010135.pdf

Literaturverz.   

ja
Fußnoten    nein
Fragmente    25


Fragmente der Quelle:
[1.] Ht/Fragment 001 18 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-27 14:14:42 Klicken
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 1, Zeilen: 18-28
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 1, Zeilen: 6-18
Ein O2-sensitives Regulationssystem ermöglicht die physiologische Antwort auf

Hypoxie, indem es den Sauerstoffpartialdruck (pO2) von Blut und Gewebe innerhalb der physiologischen Grenzen konstant hält (Acker, 1993; López-Barneo et al., 1997; Conforti et al., 1999). Dieses Regulationssystem verfügt über spezielle chemosensitive Zellen, zu denen unter anderem auch paraganglionäre Zellen gehören (Kummer, 1996; Conforti et al., 1999). Paraganglien sind Hypoxie-sensitive Organe, die kontinuierlich den pO2 messen und bei Hypoxie adaptive Reaktionen des Körpers, wie die reflektorische Hyperventilation und Katecholaminfreisetzung, initiieren (Kummer, 1996). Unterschieden werden retroperitoneale Paraganglien, zu denen als Sonderform das Nebennierenmark gehört, und die Glomera (Kummer, 1996). Besonders während des hypoxischen Stresses zum Zeitpunkt des Geburtsvorganges ist die Sekretion von [Kreislauf-aktivierenden Katecholaminen aus dem Nebennierenmark für das Überleben des Fetus essenziell (Lagercrantz, 1996).]


Acker H (1994), Mechanisms and meaning of cellular oxygen sensing in the organism. Respir Physiol 95: 1-10

López-Barneo J, Ortega-Sáenz P, Molina A, Franco-Obregón A, Ureña J & Castellano A (1997), Ion channels and heme proteins as oxygen sensors. Oxygen sensing by ion channels. Kidney Int 51: 454-461

Conforti L, Kobayashi S, Beitner-Johnson D, Conrad PW, Freeman T & Millhorn DE (1999), Regulation of gene expression and secretory functions in oxygen-sensing pheochromocytoma cells. Respir Physiol 115: 249-260

Kummer W (1996) in: Autonomic-endocrine interactions. (Unsicker K, Ed.) Harwood Academic Publisher Chur: 315-356

Lagercrantz H (1996), Stress, arousal, and gene activation at birth. News Physiol Sci 11: 214-218

Die physiologische Antwort auf Hypoxie wird durch ein O2-sensitives Regulationssystem ermöglicht, das den Sauerstoffpartialdruck (pO2) von Blut und Gewebe innerhalb der physiologischen Grenzen konstant hält (Acker, 1993; López-Barneo et al., 1997; Conforti et al., 1999). Dieses Regulationssystem verfügt über spezielle chemosensitive Zellen, zu denen unter anderem auch paraganglionäre Zellen gehören. (Übersicht bei Kummer, 1996; Conforti et al., 1999). Paraganglien sind Hypoxie-sensitive Organe, die permanent den arteriellen pO2 messen und bei Hypoxie im Körper adaptive Reaktionen, wie reflektorische Hyperventilation und Katecholaminfreisetzung, initiieren (Czyzyk-Krzeska, 1997; López-Barneo et al., 1997; Höhler et al., 1999). Auch das Nebennierenmark gehört zu den Paraganglien (Übersicht bei Kummer, 1996). Besonders während des hypoxischen Stresses zum Zeitpunkt der Geburt ist die Sekretion von Katecholaminen aus dem Nebennierenmark für das Überleben des Fetus essentiell (Lagercrantz, 1996).

Acker H (1993) Mechanisms and meaning of cellular oxygen sensing in the organism. Respir Physiol; 95: 1-10

López-Barneo J, Ortega-Sáenz P, Molina A, Franco-Obregón A, Ureña J & Castellano A (1997) Ion channels and heme proteins as oxygen sensors. Oxygen sensing by ion channels. Kidney Int; 51: 454-461

Conforti L, Kobayashi S, Beitner-Johnson D, Conrad PW, Freeman T & Millhorn DE (1999) Regulation of gene expression and secretory functions in oxygen-sensing pheochromocytoma cells. Respir Physiol; 115: 249-260

Kummer W (1996) in: Autonomic-endocrine interactions (Unsicker K, Ed.), Harwood Academic Publisher, Chur.: 315-356

Lagercrantz H (1996) Stress, arousal, and gene activation at birth. News Physiol Sci; 11: 214-218

Anmerkungen

Umfangreiche wörtliche Übernahmen, auf die nicht hingewiesen wird.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1


[2.] Ht/Fragment 002 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:01:06 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 2, Zeilen: 1-2
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 1, Zeilen: 16-18
[Besonders während des hypoxischen Stresses zum Zeitpunkt des Geburtsvorganges ist die Sekretion von] Kreislauf-aktivierenden Katecholaminen aus dem Nebennierenmark für das Überleben des Fetus essenziell (Lagercrantz, 1996).]

Lagercrantz H (1996), Stress, arousal, and gene activation at birth. News Physiol Sci 11: 214-218

Besonders während des hypoxischen Stresses zum Zeitpunkt der Geburt ist die Sekretion von Katecholaminen aus dem Nebennierenmark für das Überleben des Fetus essentiell (Lagercrantz, 1996).

Lagercrantz H (1996) Stress, arousal, and gene activation at birth. News Physiol Sci; 11: 214-218

Anmerkungen

Abschluss des Fragments Ht/Fragment_001_18, welches auf der Vorderseite begonnen wurde. Weiterhin kein Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood


[3.] Ht/Fragment 002 21 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-26 11:13:43 Guckar
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 2, Zeilen: 21-26
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 1, Zeilen: 19-24
1.3 Sauerstoffsensormodelle

Trotz zunehmender Erkenntnisse über die Hypoxie-induzierten zellulären Reaktionen wurden die O2-Sensoren in chemosensitiven Zellen noch nicht eindeutig identifiziert. Die genauen Mechanismen, mit denen Zellen die Änderungen des pO2 detektieren und diese in eine physiologische, adaptive Antwort umwandeln, sind nach wie vor nur unvollständig bekannt (Acker et al., 1992; López-Barneo et al., 1997; Conforti et al., 1999; Semenza, 1999; Chandel und Schumacker, 2000).


Acker H, Bölling B, Delpiano MA, Dufau E, Görlach A & Holtermann G (1992), The meaning of H2O2 generation in carotid body cells for pO2 chemoreception. J Auton Nerv Syst 41: 41-51

López-Barneo J, Ortega-Sáenz P, Molina A, Franco-Obregón A, Ureña J & Castellano A (1997), Ion channels and heme proteins as oxygen sensors. Oxygen sensing by ion channels. Kidney Int 51: 454-461

Conforti L, Kobayashi S, Beitner-Johnson D, Conrad PW, Freeman T & Millhorn DE (1999), Regulation of gene expression and secretory functions in oxygen-sensing pheochromocytoma cells. Respir Physiol 115: 249-260

Semenza GL (1999), Perspectives on oxygen sensing. Cell 98: 281-284

Chandel NS & Schumacker PT (2000), Cellular oxygen sensing by mitochondria: old questions, new insight. J Appl Physiol 88: 1880-1889

Trotz zunehmender Erkenntnisse über die Hypoxie-induzierten zellulären Reaktionen wurde der eigentliche O2-Sensor in chemosensitiven Zellen noch nicht eindeutig identifiziert. Der genaue Mechanismus, mit dem Zellen die Änderungen des pO2 detektieren und diese in eine physiologische, adaptive Antwort umwandeln, ist nach wie vor unbekannt. (Acker und Xue, 1992; López-Barneo et al., 1997; Conforti et al., 1999; Semenza, 1999; Chandel und Schumacker, 2000).

Acker H & Xue D (1995) Mechanisms of O2 sensing in the carotid body in comparision with other O2-sensing cells. News Physiol Sci; 10: 211-216

López-Barneo J, Ortega-Sáenz P, Molina A, Franco-Obregón A, Ureña J & Castellano A (1997) Ion channels and heme proteins as oxygen sensors. Oxygen sensing by ion channels. Kidney Int; 51: 454-461

Conforti L, Kobayashi S, Beitner-Johnson D, Conrad PW, Freeman T & Millhorn DE (1999) Regulation of gene expression and secretory functions in oxygen-sensing pheochromocytoma cells. Respir Physiol; 115: 249-260

Semenza GL (1999) Perspectives on oxygen sensing. Cell; 98: 281-284

Chandel NS & Schumacker PT (2000) Cellular oxygen sensing by mitochondria: old questions, new insight. J Appl Physiol; 88: 1880-1889

Anmerkungen

Die Übernahme aus Sell (2001) wird nahtlos fortgesetzt (vgl. Ht/Fragment_001_18). Weiterhin trotz wörtlicher Übereinstimmung kein Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Guckar


[4.] Ht/Fragment 003 24 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-27 14:17:44 Klicken
Fragment, Gesichtet, Ht, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 3, Zeilen: 24-31
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 2, Zeilen: 3-10
Um die zellulären Reaktionsmechanismen auf O2-Mangel genauer zu untersuchen, führten Höhler et al. (1999; 2000) Hypoxie-Experimente an PC12-Zellen durch. Wie zuvor von anderen Arbeitsgruppen bei Kardiomyozyten (Duranteau et al., 1998) und Hep3B-Zellen (Chandel et al., 1998) beschrieben, konnten auch Höhler et al. (1999; 2000) einen Hypoxie-bedingten Anstieg reaktiver Sauerstoffspezies (ROS) beobachten. Zudem konnten Duranteau et al. (1998) bei Kardiomyozyten und Chandel et al. (1998) bei Hep3B-Zellen zwischen der Hypoxie-bedingten ROS-Zunahme und den anschließenden Zellreaktionen einen Zusammenhang nachweisen.

Höhler B, Goldenberg A, Sell A & Kummer W (2000), Mitochondriale Atmungskette und ROS-Produktion in PC12 Zellen. Ann Anat 182: 123

Höhler B, Lange B, Holzapfel B, Goldenberg A, Hänze J, Sell A, Tastan H, Möller W & Kummer W (1999), Hypoxic upregulation of tyrosine hydroxylase gene expression is paralleled, but not induced by increased generation of reactive oxygen species in PC12 cells. FEBS Lett 457: 53-56

Duranteau J, Chandel NS, Kulisz A, Zuohui S & Schumacker PT (1998), Intracellular signaling by reactive oxygen species during hypoxia in cardiomyocytes. J Biol Chem 273: 11619-11624

Chandel NS, Maltepe E, Goldwasser E, Mathieu CE, Simon MC & Schumacker PT (1998), Mitochondrial reactive oxygen species trigger hypoxia-induced transcription. Proc Natl Acad Sci USA 95: 11715-11720

Um die zellulären Reaktionsmechanismen auf O2-Mangel genauer zu untersuchen, führten Höhler et al. (1999; 2000) Hypoxie-Experimente an PC12-Zellen durch. Wie zuvor von anderen Arbeitsgruppen bei Kardiomyozyten (Duranteau et al., 1998) und Hep3B-Zellen (Chandel et al., 1998) beschrieben, konnten auch Höhler und Mitarbeiter (1999; 2000) einen Hypoxie-bedingten Anstieg reaktiver Sauerstoffspezies (ROS) beobachten. Zudem konnten Duranteau et al. (1998) bei Kardiomyozyten und Chandel et al. (1998) bei Hep3B-Zellen zwischen der Hypoxie-bedingten ROS-Zunahme und den anschließenden Zellreaktionen einen Zusammenhang nachweisen.

Höhler B, Goldenberg A, Sell A & Kummer W (2000) Mitochondriale Atmungskette und ROS-Produktion in PC12 Zellen. Ann Anat; 182 (Suppl.): 123

Höhler B, Lange B, Holzapfel B, Goldenberg A, Hänze J, Sell A, Tastan H, Möller W & Kummer W (1999) Hypoxic upregulation of tyrosine hydroxylase gene expression is paralleled, but not induced, by increased generation of reactive oxygen species in PC12 cells. FEBS Lett; 457: 53-56

Duranteau J, Chandel NS, Kulisz A, Zuohui S & Schumacker PT (1998) Intracellular signaling by reactive oxygen species during hypoxia in cardiomyocytes. J Biol Chem; 273: 11619-11624

Chandel NS, Maltepe E, Goldwasser E, Mathieu CE, Simon MC & Schumacker PT (1998) Mitochondrial reactive oxygen species trigger hypoxia-induced transcription. Proc Natl Acad Sci USA; 95: 11715-11720

Anmerkungen

Zwar wird die Autorin der Quelle im vorangegangenen Absatz genannt, es findet sich jedoch kein Hinweis auf die folgende Übernahme. Dass diese Passage wortwörtlich übernommen wurde, ist nicht ersichtlich.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1


[5.] Ht/Fragment 004 02 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2013-02-23 23:02:33 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 2-4
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 2, Zeilen: 15-18
Reaktive Sauerstoffspezies (ROS) werden im Rahmen des enzymgebundenen Elektronentransports gebildet, der in allen biologischen Systemen einen wichtigen, natürlichen Prozess darstellt (Sharp und Chapman, 1999). ROS werden im Rahmen des enzymgebundenen Elektronentransports gebildet, der in allen biologischen Systemen einen wichtigen, natürlichen Prozess darstellt. Die meisten Proteine, die den Elektonentransfer katalysieren, sind aus mehreren redoxaktiven Kofaktoren zusammengesetzt (Sharp und Chapman, 1999).
Anmerkungen

Ein Satz der Quelle ausgelassen, aber die Literaturangabe mit übernommen.

Sichter
(Agrippina1), Guckar


[6.] Ht/Fragment 004 24 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-26 11:02:13 Guckar
Fragment, Gesichtet, Ht, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 24-26
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 4, Zeilen: 11-14
Es kommen verschiedene zelluläre Enzymsysteme als Entstehungsort für ROS in Frage, die entweder im Zytosol oder in den Mitochondrien lokalisiert sind (Cross und Jones, 1990; Zulueta et al., 1995; Jones et al., 1996; Kummer und Acker, 1997). Es kommen verschiedene zelluläre Enzymsysteme als Entstehungsort für ROS in Frage, die entweder im Zytosol oder in den Mitochondrien lokalisiert sind (Cross und Jones, 1990; Zulueta et al., 1995; Jones et al.; 1996; Kummer und Acker, 1997).
Anmerkungen

Wörtliche Übernahme ohne Kennzeichnung eines Zitats. Ein Quellenverweis ist nicht vorhanden.

Sichter
Guckar


[7.] Ht/Fragment 005 03 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-26 10:55:25 Guckar
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 2-8
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 4, Zeilen: 16-23
1.5.1 NAD(P)H-Oxidase

Paraganglien schützen den Organismus vor hypoxischen Zuständen (Kummer, 1996), indem sie mit einem noch weitgehend unbekannten Mechanismus (López-Barneo et al., 1997; Conforti et al., 1999) den arteriellen pO2 messen und adaptive Reaktionen im Körper initiieren (Kummer, 1996). Eines der Modelle zum O2-messenden Mechanismus von Paraganglien beinhaltet, dass eine Flavohämoprotein-haltige NAD(P)H-Oxidase (NOX) unter Normoxie kontinuierlich eine gleichbleibende Menge an ROS bildet.

2.1.1.1 NAD(P)H-Oxidase

Paraganglien sind Hypoxie-sensitive Organe, die den Organismus vor hypoxischen Zuständen schützen (Übersicht bei Kummer, 1996), indem sie mit einem noch weitgehend unbekannten Mechanismus (López-Barneo et al., 1997; Conforti et al., 1999) den arteriellen pO2 messen und adaptive Reaktionen im Körper initiieren (Übersicht bei Kummer, 1996). Eines der Modelle zum O2-messenden Mechanismus von Paraganglien beinhaltet, dass eine Flavohämoprotein-haltige NAD(P)H-Oxidase unter Normoxie kontinuierlich eine gleichbleibende Menge an ROS bildet.

Anmerkungen

Zum großen Teil wörtlich mit der Quelle übereinstimmend, die nicht genannt wird.

Sichter
Guckar


[8.] Ht/Fragment 005 14 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-27 14:19:47 Klicken
Fragment, Gesichtet, Ht, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 14-17
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 4, Zeilen: 23-27
Unter Hypoxie führt die verminderte O2-Verfügbarkeit zu einer verlangsamten, geringeren ROS-Produktion, wodurch physiologische zelluläre Reaktionen aktiviert werden (Acker et al., 1992; Kroll und Czyzyk-Krzeska, 1998; Chandel und Schumacker, 2000). Unter Hypoxie führt die verminderte O2-Verfügbarkeit zu einer verlangsamten, geringeren ROS-Produktion, wodurch physiologische, zelluläre Reaktionen aktiviert werden (Acker und Xue, 1992; Kroll und Czyzyk-Krzeska, 1998; Chandel und Schumacker, 2000).
Anmerkungen

Wörtlich übernommen einschließlich der Literaturhinweise, aber ohne Angabe der Quelle. Aus "und Xue" wird "et al.".

Sichter
(Agrippina1) Guckar


[9.] Ht/Fragment 006 13 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:00:30 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1, Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 6, Zeilen: 13-16
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 5, Zeilen: 21-24
Andere Studien konnten jedoch zeigen, dass die Hypoxie-induzierte ROS-Bildung vor allem in Endothelzellen nicht auf eine XO-Produktion zurückzuführen ist (De Groot und Littauer, 1988; Littauer und De Groot, 1992; Hawes und Watts, 1993; Zulueta et al., 1995).

De Groot H, Littauer A (1988), Reoxygenation injury in isolated hepatocytes: cell death precedes conversion of xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase. Biochem Biophys Res Commun 155: 278-82

Littauer A und de Groot H (1992), Release of reactive oxygen by hepatocytes on reoxygenation: three phases and role of mitochondria. Am J Physiol 262: G1015-G1020

Hawes EM & Watts JA (1993), Xanthine oxidase/dehydrogenase release following ischemia in isolated rat hearts. Am J Cardiovasc Pathol 4: 326-335

Zulueta JJ, Feng-Sheng Y, Hertig IA, Thannickal VJ & Hassoun PM (1995), Release of hydrogen peroxide in response to hypoxia-reoxygenation: role of an NAD(P)H oxidase-like enzyme in endothelial cell plasma membrane. Am J Respir Cell Mol Biol 12: 41-49

Es gibt jedoch auch Hinweise darauf, dass die Hypoxie-induzierte ROS-Bildung, vor allem in Endothelzellen, nicht auf eine XO-Produktion zurückzuführen ist (De Groot und Littauer, 1988; Littauer und De Groot, 1992; Hawes und Watts, 1993; Zulueta et al., 1995).

Littauer A & De Groot H (1992) Release of reactive oxygen by hepatocytes on reoxygenation: three phases and role of mitochondria. Am J Physiol; 262: G1015-1020

Hawes EM & Watts JA (1993) Xanthine oxidase/dehydrogenase release following ischemia in isolated rat hearts. Am J Cardiovasc Pathol; 4: 326-335

Zulueta JJ, Feng-Sheng Y, Hertig IA, Thannickal VJ & Hassoun PM (1995) Release of hydrogen peroxide in response to hypoxia-reoxygenation: role of an NAD(P)H oxidase-like enzyme in endothelial cell plasma membrane. Am J Respir Cell Mol Biol; 12: 41-49

Anmerkungen

Der einleitende Hauptsatz wurde leicht verändert, bevor die eigentliche Aussage wörtlich, aber ohne Kenntlichmachung, folgt.

Die vorstehenden Sätze finden sich sehr änlich ebenfalls in obiger Quelle (Sell 2001), jedoch auch bei Hoffmann (2004), siehe Ht/Fragment 006 07.

Die erste Quelle der Liste findet sich nicht im Literaturverzeichnis von Sell.

Sichter
Hood


[10.] Ht/Fragment 006 17 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-26 11:04:58 Guckar
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 6, Zeilen: 17-22
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 6, Zeilen: 1-7
1.6 Mitochondriale ROS-Quellen

Als mögliche potenzielle ROS-Quellen der Zelle kommen ebenfalls Mitochondrien in Frage (Boveris und Chance, 1973; Turrens und Boveris, 1980). Boveris und Chance (1973) konnten an zahlreichen Untersuchungen an Mitochondrien, die aus den unterschiedlichsten Geweben isoliert wurden, zeigen, dass Säugetiermitochondrien unter physiologischen Bedingungen H2O2 produzieren.

2.1.2 Mitochondriale ROS-Quellen

Mitochondrien, die mehr als 90% des zellulären O2 konsumieren, stellen ebenfalls eine potentielle ROS-Quelle der Zelle dar (Boveris und Chance, 1973; Turrens und Boveris, 1980). Anhand zahlreicher Untersuchungen an Mitochondrien, die aus den unterschiedlichsten Geweben isoliert wurden, konnte gezeigt werden, dass Säugetiermitochondrien unter physiologischen Bedingungen H2O2 produzieren (Boveris und Chance, 1973).

Anmerkungen

Sprachlich leicht verändert und inhaltlich etwas gekürzt, aber in der Aussage und in den Literaturangaben gleich.

Sichter
Guckar


[11.] Ht/Fragment 007 09 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:00:26 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 9-13
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 6, Zeilen: 15-20
Es wird angenommen, dass ROS als „second messenger“ adaptive und physiologische Reaktionen im Organismus induziert (Chandel und Schumacker, 1999; 2000). Demnach kommt den Mitochondrien neben ihrer wichtigen Stoffwechselfunktion außerdem eine große Bedeutung bei der lebensnotwendigen Erkennung von O2-Schwankungen und die daran gekoppelte Aktivierung von Adaptionsmechanismen zu.

Chandel NS & Schumacker PT (1999), Cells depleted of mitochondrial DNA (p0) yield insight into physiological mechanisms. FEBS Lett 454: 173-176

Chandel NS & Schumacker PT (2000), Cellular oxygen sensing by mitochondria: old questions, new insight. J Appl Physiol 88: 1880-1889

Diese ROS scheinen als „second messenger“ eine adaptive, physiologische Reaktion im Organismus zu induzieren

(Chandel und Schumacker, 1999; 2000). Demnach kommt den Mitochondrien neben ihrer wichtigen Stoffwechselfunktion außerdem eine große Bedeutung bei der lebensnotwendigen Erkennung von O2-Schwankungen und die daran gekoppelte Aktivierung von Adaptionsmechanismen zu.


Chandel NS & Schumacker PT (1999) Cells depleted of mitochondrial DNA (p0) yield insight into physiological mechanisms. FEBS Lett; 454: 173-176

Chandel NS & Schumacker PT (2000) Cellular oxygen sensing by mitochondria: old questions, new insight. J Appl Physiol; 88: 1880-1889

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood


[12.] Ht/Fragment 007 23 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:00:22 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 23-30
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 6-7, Zeilen: S.6,21-26 - S.7,1-5
1.7 Aufbau und Funktion des Mitochondriums

1.7.1 Äußere und innere Mitochondrienmembran

Mitochondrien besitzen zwei Membranen. Die glatte, äußere Membran ist reich an Porin, einem Transmembranprotein, das unspezifische Poren bildet und den Durchtritt von kleinen Molekülen und Ionen bis zu einer Größe von 5 kD ermöglicht (Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998). An die äußere Membran schließt sich die proteinreiche und stark gefaltete innere Mitochondrienmembran an. Enzyme und Redoxproteine, die den Elektronentransport und die oxidative Phosphorylierung katalysieren, sind in den als [Cristae bezeichneten Einstülpungen der inneren Membran lokalisiert (Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998).]


Lloreta-Trull J & Serrano S (1998), Biology and pathology of the mitochondrion. Ultrastruct Pathol 2: 357-367

[Seite 6]

2.1.3 Aufbau der Mitochondrien

2.1.3.1 Äußere und innere Mitochondrienmembran

Mitochondrien besitzen zwei Membranen. Die glatte, äußere Membran ist reich an Porin, einem Transmembranprotein, das unspezifische Poren bildet und den Durchtritt von kleinen Molekülen und Ionen bis zu einer Größe von 5 kD ermöglicht (Lloreta- Trull und Serrano, 1998).

[Seite 7]

An die äußere Membran schließt sich die proteinreiche und stark gefaltete innere Mitochondrienmembran an. In diesen als Cristae bezeichneten Einstülpungen der inneren Membran sind die Enzyme und Redoxproteine, die den Elektronentransport und die oxidative Phosphorylierung katalysieren, lokalisiert (Lloreta-Trull und Serrano, 1998).


Lloreta-Trull J & Serrano S (1998) Biology and pathology of the mitochondrion. Ultrastruct Pathol; 2: 357-367

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood


[13.] Ht/Fragment 008 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:00:18 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 1-15
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 7, Zeilen: 2-18
[Enzyme und Redoxproteine, die den Elektronentransport und die oxidative Phosphorylierung katalysieren, sind in den als] Cristae bezeichneten Einstülpungen der inneren Membran lokalisiert (Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998). Die innere Membran ist für viele Metaboliten, polare Moleküle und die meisten Ionen aufgrund ihres hohen Gehalts an Cardiolipin (Capaldi, 1983; Hatefi, 1985; Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998) impermeabel. Nur Moleküle, für die spezielle Transportproteine vorhanden sind, sind durchlässig. Dies führt zu einer Abgrenzung und Isolierung des Mitochondriums vom Cytosol und ermöglicht den Aufbau eines elektrochemischen Potenzialgradienten über diese innere Membran (Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998).

1.7.2 Mitochondrienmatrix

Die innere Mitochondrienmembran umschließt die Matrix. Sie beinhaltet neben den löslichen Enzymen des oxidativen Stoffwechsels Substrate, Nucleotid-Kofaktoren sowie anorganische Ionen (Loreta-Trull [sic!] und Serrano, 1998). Außerdem enthält die Matrix den genetischen Apparat der Mitochondrien, der eine Reihe verschiedener Mitochondrienproteine synthetisiert (Capaldi, 1982).

1.7.3 Mitochondriale Atmungskette


Lloreta-Trull J & Serrano S (1998), Biology and pathology of the mitochondrion. Ultrastruct Pathol 2: 357-367

Capaldi RA (1982), Arrangement of proteins in the mitochondrial inner membrane. Biochim Biophys Acta 694: 291-306

In diesen als Cristae bezeichneten Einstülpungen der inneren Membran sind die Enzyme und Redoxproteine, die den Elektronentransport und die oxidative Phosphorylierung katalysieren, lokalisiert (Lloreta-Trull und Serrano, 1998). Die innere Membran ist für viele Metaboliten, polare Moleküle und die meisten Ionen aufgrund ihres hohen Gehalts an Cardiolipin (Capaldi, 1983; Hatefi, 1985; Lloreta-Trull und Serrano, 1998) impermeabel. Sie ist nur für Moleküle durchlässig, für die spezielle Transportproteine vorhanden sind. Dies führt zu einer Abgrenzung und Isolierung des Mitochondriums vom Cytosol und ermöglicht den Aufbau eines elektrochemischen Potentialgradienten über diese innere Membran (Lloreta-Trull und Serrano, 1998).

2.1.3.2 Mitochondrienmatrix

Die innere Mitochondrienmembran umschließt die Matrix. Sie beinhaltet neben den löslichen Enzymen des oxidativen Stoffwechsels Substrate, Nucleotid-Kofaktoren sowie anorganische Ionen (Lloreta-Trull und Serrano, 1998). Außerdem enthält die Matrix den genetischen Apparat der Mitochondrien, der eine Reihe verschiedener Mitochondrienproteine synthetisiert (Capaldi, 1982; siehe 2.3).

2.1.4 Mitochondriale Atmungskette


Lloreta-Trull J & Serrano S (1998) Biology and pathology of the mitochondrion. Ultrastruct Pathol; 2: 357-367

Capaldi RA (1982) Arrangement of proteins in the mitochondrial inner membrane. Biochim Biophys Acta; 694: 291-306

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood


[14.] Ht/Fragment 012 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:09:03 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 12, Zeilen: 1-21, 23-24
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 20, Zeilen: 20, 1ff (komplett) und S.21,4- 7
2. Material und Methodik

2.1 Zellkultur

2.1.1 Zelllinie

Für die Zellkultur wurden PC12-Zellen, eine Phäochromocytom-Zelllinie der Ratte (Greene und Tischler, 1976), aus der American Tissue Type Cell Collection (Rockville, MD, USA) verwendet.

2.1.2 Medium für PC12-Zellen

Zur Anzucht wurden 75 ml Zellkulturflaschen (Falcon, Heidelberg, D) für 1 h mit fetalem Kälberserum (PAA, Marburg, D) beschichtet. Danach wurden die Zellen in RPMI 1640- Grundmedium (Sigma, Deisenhofen, D), das je 500 ml mit 25 ml fetalem Kälberserum, 50 ml Pferdeserum (Pan Systems, Aidenbach, D), 5 ml Streptomycin/Penicillin und 5 ml L-Glutamin (Biomol, Hamburg, D) angereichert wurde, suspendiert. Die PC12-Zellen wurden dreimal wöchentlich einem Mediumwechsel unterzogen und bei 37°C und 5 % CO2 inkubiert.

2.1.3 Trypsinisieren (Splitten)

Die PC12-Zellen wurden nach 7-10 Tagen gesplittet. Hiefür [sic!] wurden die adhärent wachsenden Zellen durch Zugabe von 3 ml Trypsin von der Zellkulturflasche gelöst und 10 Minuten bei 500g zentrifugiert, um eine Mindestmenge von fünf Millionen Zellen pro Milliliter zu erhalten. Das entstandene Zellpellet wurde mit Hilfe einer silikonisierten Pasteurpipette mehrmals trituiert und dann im Verhältnis 1:3 auf neue Zellkulturflaschen mit frischem Medium verteilt.

2.1.4 Einfrieren der PC12-Zellen

Beschriftete 1 ml fassende Kryo-Röhrchen wurden auf Eis vorgekühlt. Dem Kulturmedium wurde 10 % Dimethylsulfoxid (DMSO, Sigma) zugesetzt. Anschliessend wurde [das Zellpellet im Einfriermedium resuspendiert und in die Kryoröhrchen portioniert.]

[Seite 20]

3 Material und Methoden

3.1 Zellkultur

3.1.1 Zelllinie

Für die Zellkultur wurden PC12-Zellen, eine Phäochromocytom-Zellinie der Ratte (Greene und Tischler, 1976), aus der American Tissue Type Cell Collection (Rockville, MD, USA) verwendet.

3.1.2 Kulturbedingungen

Zur Anzucht wurden 75 ml Zellkulturflaschen (Falcon, Heidelberg) für 1 Stunde mit fetalem Kälberserum (PAA, Marburg) beschichtet. Danach wurden die Zellen in RPMI 1640 Medium (Sigma, Deisenhofen), das je 500 ml mit 25 ml fetalem Kälberserum, 50 ml Pferdeserum (Pan Systems, Aidenbach), 5 ml Streptomycin/Penicillin (PAA) und 5 ml Glutamin (Biomol, Hamburg) angereichert wurde, suspendiert. Die PC12-Zellen wurden dreimal wöchentlich einem Mediumwechsel unterzogen und bei 37°C und 5% CO2 inkubiert.

3.1.3 Splitting

Die PC12-Zellen wurden nach 7-10 Tagen gesplittet. Hierfür wurden die adhärent wachsenden Zellen durch Zugabe von 3 ml Trypsin (PAA) von der Zellkulturflasche gelöst und 10 Minuten bei 500g zentrifugiert. Das entstandene Zellpellet wurde mit Hilfe einer silikonisierten Pasteurpipette mehrmals trituiert und dann im Verhältnis 1:3 auf neue Zellkulturflaschen mit frischem Medium verteilt.

[Seite 21]

3.1.4 Kryokonservierung

[...]

Dem Kulturmedium wurde 10% Dimethylsulfoxid (DMSO) zugesetzt. Anschließend wurde das Zellpellet im Einfriermedium resuspendiert und in 1 ml fassende Kryoröhrchen portioniert. Die Kryoröhrchen wurden zunächst 1 Stunde im Kühlschrank abgekühlt, [...]

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood


[15.] Ht/Fragment 013 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-26 09:49:40 Guckar
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 13, Zeilen: 1-11
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 21, Zeilen: 5-15
[Anschliessend wurde] das Zellpellet im Einfriermedium resuspendiert und in die Kryoröhrchen portioniert. Die Kryoröhrchen wurden zunächst eine Stunde im Kühlschrank abgekühlt, danach für 12 Stunden in einer –20 °C Gefriertruhe zwischengelagert und schließlich in flüssigen Stickstoff überführt (Haltbarkeit bis zu zwei Jahren).

2.1.5 Revitalisieren

Das Auftauen der Kryo-Röhrchen erfolgte in einem 37 °C warmen Wasserbad (B. Braun, Melsungen, D). Um die Bestandteile des Einfriermediums möglichst gründlich zu entfernen, wurde der Inhalt in 9 ml angewärmtes Kulturmedium pipettiert und 10 Minuten bei 500g zentrifugiert. Das entstandene Zellpellet wurde mit frischem Kulturmedium versetzt und in einer 75 ml Zellkulturflasche ausgesät. Anschließend wurden die Zellen wie üblich inkubiert.

Anschließend wurde das Zellpellet im Einfriermedium resuspendiert und in 1 ml fassende Kryoröhrchen portioniert. Die Kryoröhrchen wurden zunächst 1 Stunde im Kühlschrank abgekühlt, danach für zwölf Stunden in einer -20 °C Gefriertruhe zwischengelagert und schließlich in flüssigen Stickstoff überführt.

3.1.5 Auftauen

Bei Bedarf wurden die Kryoröhrchen für 2-3 Minuten im Wasserbad bei 37 °C aufgetaut. Der Inhalt wurde in 9 ml angewärmtes Kulturmedium pipettiert und zehn Minuten bei 500g zentrifugiert, um die Bestandteile des Einfriermediums möglichst gründlich zu entfernen. Das entstandene Zellpellet wurde mit frischem Kulturmedium versetzt und in einer 75 mm2 Zellkulturflasche ausgesät. Anschließend wurden die Zellen wie üblich inkubiert.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1


[16.] Ht/Fragment 013 17 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:09:07 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 13, Zeilen: 17-21
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 22, Zeilen: 2-6
2.2.1 Aussaat der Zellen

12 Stunden vor Versuchsbeginn wurden die Zellen im Kulturmedium auf vier culture slides (30000 Zellen/Napf) je Versuchsansatz ausgesät. Die Kammerung des Objektträgers in acht Näpfe ermöglichte die variable Kombination verschiedener Reagenzien an einem Versuchstag (Abb. 2).

3.2.1 Aussaat der Zellen

Zwölf Stunden vor Versuchsbeginn wurden die Zellen in Kulturmedium auf vier „Culture Slides“ (Falcon, Heidelberg), 30000 Zellen/Napf je Versuchsansatz ausgesät. Die Kammerung des Objektträgers in acht Näpfe ermöglichte die variable Kombination verschiedener Reagenzien an einem Versuchstag (Abb. 7).

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme. Die in den Texten genannten Abbildungen stimmen inklusive Legende ebenfalls überein.

Sichter
(Graf Isolan), Hood


[17.] Ht/Fragment 014 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-26 09:43:51 Guckar
Fragment, Gesichtet, Ht, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 14, Zeilen: 1-6
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 22, Zeilen: 7-12
[Abbildung 2]

Abb. 2: Achtfache Kammerung eines Objektträgers für variable Substanzkombinationen (schematisch dargestellt).

2.2.2 Reagenzien

Vor Versuchsbeginn wurde das Kulturmedium von den Näpfen der culture slides abgesaugt. In jeden Napf wurden anschließend 0,5 ml des jeweiligen Versuchsansatzes pipettiert. Abhängig vom Versuchsansatz wurden folgende Substanzen in unterschiedlicher Kombination und Anordnung in die Näpfe der culture slides eingebracht:

[Abbildung ]

Abb. 7: achtfache Kammerung eines Objektträgers für variable Substanzkombinationen (schematisch dargestellt).

3.2.2 Reagenzien

Direkt vor Versuchsbeginn wurde das Kulturmedium von den Näpfen der „Culture Slides“ abgesaugt. In jeden Napf wurden anschließend 0,5 ml des jeweiligen Versuchsansatzes pipettiert. Abhängig vom Versuchsansatz wurden folgende Substanzen in unterschiedlicher Kombination und Anordnung in die Näpfe der „Culture Slides“ eingebracht:

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme. Die Abbildungen sind im übrigen auch identisch.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1


[18.] Ht/Fragment 016 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:09:10 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 16, Zeilen: 1-11
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 23, 24, Zeilen: 23: Überschrift; 24: 1-12
2.2.3 Kombination der eingesetzten Substanzen

[Tabelle 2]

Tabelle 2: Kombination der eingesetzten Substanzen in unterschiedlichen Versuchsansätzen und Angabe der Anzahl der jeweilig durchgeführten Experimente bei PC12-Zellen.

2.2.4 Inkubation der Zellen

Zwei Objektträger wurden für eine Stunde unter normoxischen Bedingungen (Raumluft, 20 % O2) inkubiert. Die beiden anderen Objektträger wurden in einer abgedichteten Plastikbox mit einem Volumen von 300 ml unter hypoxischen Bedingungen (1 % O2) inkubiert. Hierfür wurde über eine Schlauchkonstruktion im Deckel der Plastikbox ein Festgasgemisch, bestehend aus 1 % O2, 5 % CO2 und N2 als Balance, aus einer Gasflasche (Messer-Griesheim, Duisburg, D) kontinuierlich in die Box geleitet.

Nach 60 Minuten wurden alle Objektträger mit 4 % Paraformaldehyd in 0,1 M Phosphatpuffer (siehe Rezepturen eingesetzter Lösungen) fixiert. Das Plastikgefäß wurde über eine weitere Öffnung im Deckel mit Hilfe eines Injektionssystems mit dem Fixiermittel [geflutet, um die Zellen vor einer Reoxygenierung zu fixieren.]

[Seite 23]

3.2.3 Kombination der eingesetzten Substanzen

[Tabelle 2]

Tabelle 2: Kombination der eingesetzten Substanzen in unterschiedlichen Versuchsansätzen Angabe der Anzahl der jeweilig durchgeführten Experimente bei PC12-Zellen.

[Seite 24]

[Tabelle 3]

Tabelle 3: Kombination der eingesetzten Substanzen in unterschiedlichen Versuchsansätzen mit Angabe der Anzahl der jeweilig durchgeführten Experimente bei T-PC12-Zellen.

3.2.4 Inkubation der Zellen

Zwei Objektträger wurden für eine Stunde unter normoxischen Bedingungen, (Raumluft, 20% O2) inkubiert. Die beiden anderen Objektträger wurden in einer abgedichteten Plastikbox mit einem Volumen von 300 ml unter hypoxischen Bedingungen (1% O2) inkubiert. Hierfür wurde über eine Schlauchkonstruktion im Deckel der Plastikbox ein Festgasgemisch, bestehend aus 1% O2, 5% CO2 und N2 als Balance, aus einer Gasflasche (Messer-Griesheim, Duisburg) kontinuierlich in die Box geleitet.

Nach 60 Minuten wurden alle Objektträger mit 4%igem Paraformaldehyd in 0,1 M Phosphatpuffer (siehe Rezepturen eingesetzter Lösungen) fixiert. Das Plastikgefäß wurde über eine weitere Öffnung im Deckel mit Hilfe eines Injektionssystems mit dem Fixiermittel geflutet, um die Zellen vor einer Reoxygenierung zu fixieren.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme. Die Tabelleninhalte unterscheiden sich.

Sichter
(Graf Isolan), Hood


[19.] Ht/Fragment 017 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:09:14 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 17, Zeilen: 1-8
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 24, Zeilen: 12-18
Nach zehn Minuten wurde die Fixierung der Zellen und des Fluoreszenzindikators abgeschlossen.

Nach der Fixierung wurden die Zellen zur Entfernung des überschüssigen Fluoreszenzindikators und des Fixiermittels zweimal fünf Minuten mit 0,1 M Phosphatpuffer gewaschen und mit gepuffertem Glycerol (siehe Rezepturen eingesetzter Lösungen) als Eindeckmedium eingedeckt. Um einer temperaturbedingten Radikalbildung vorzubeugen, wurden die Objektträger während der Messungen bei 4°C aufbewahrt.

Nach zehn Minuten wurde die Fixierung der Zellen und des Fluoreszenzindikators abgeschlossen.

Nach der Fixation wurden die Zellen zur Entfernung des überschüssigen Fluoreszenzindikators und des Fixiermittels zweimal fünf Minuten mit 0,1 M Phosphatpuffer gewaschen und mit gepuffertem Glycerol (siehe Rezepturen eingesetzter Lösungen) als Eindeckelmedium eingedeckt. Um temperaturbedingter Radikalbildung vorzubeugen, wurden die Objektträger während der Messungen bei 4°C aufbewahrt.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood


[20.] Ht/Fragment 017 09 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:09:18 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 17, Zeilen: 9-13, 15-25
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 25, Zeilen: S.25,1-11 und S.26,1-4.5-8
2.3 ROS-Messungen

2.3.1 Laserscanning

Es wurde ein Laser Scan Mikroskop (LSM 10, Zeiss, Jena, D) im nicht-konfokalen Modus benutzt, um die Fluoreszenzintensität zu messen. Die Laserwellenlänge betrug 488 nm. Es wurde das 40er Objektiv mit zweifacher Nachvergrößerung (Zoom) benutzt. [...] An jedem Versuchstag wurden zu Beginn der Messungen der Kontrast und die Helligkeit separat für den Fluoreszenzindikator neu eingestellt. Dafür wurden alle vier Objektträger kurzzeitig gescannt und geeignete Kontrast- und Helligkeitswerte ermittelt, die sowohl bei Objektträgern mit sehr hoher als auch mit sehr niedriger Fluoreszenzintensität eine Auswertung ermöglichten. Die Scanzeit betrug 32 Sekunden.

2.3.2 Messvorgang

Die Näpfe wurden im Transmissionsmodus kurz betrachtet, um geeignete Zellen auszuwählen. Gewählt wurden Zellen, die sich in der Mitte der Näpfe befanden und nicht übereinander lagen. Von jedem Napf wurden die Fluoreszenzintensitäten von 10 Zellen gemessen. Die ermittelten Werte für die Fluoreszenzintensität wurden in Graustufen auf einer Skala von 0-255 wiedergegeben.

[Seite 25]

3.2.5 ROS-Messungen

3.2.5.1 Laserscanning

Zur Messung der Fluoreszenzintensität wurden die Objektträger mit Hilfe eines „Laser Scan Mikroskops“ (LSM 10, Zeiss, Jena) im nicht-konfokalen Modus analysiert. Die Laserwellenlänge betrug 488 nm. Es wurden das 40er Objektiv und der zweier Zoom benuzt. An jedem Versuchstag wurden zu Beginn der Messungen der Kontrast und die Helligkeit separat für jeden der beiden Fluoreszenzindikatoren neu eingestellt. Dafür wurden alle vier Objektträger kurzzeitig gescannt und geeignete Kontrast- und Helligkeitswerte ermittelt, die sowohl bei Objektträgern mit sehr hoher, als auch mit sehr niedriger Fluoreszenzintensität eine Auswertung ermöglichten. Die Scanzeit betrug 32 Sekunden.

[Seite 26]

3.2.5.3 Messvorgang

Zunächst wurden die Näpfe im Transmissionsmodus kurz betrachtet, um geeignete Zellen auszuwählen. Die Wahl fiel auf Zellen, die sich in der Mitte der Näpfe befanden und nicht übereinander lagen. [...] Von jedem Napf wurden die Umrisse von zehn Zellen umfahren und deren Fluoreszenzintensität gemessen. Die ermittelten Werte für die Fluoreszenzintensität wurden in Graustufen auf einer Skala von null bis 255 wiedergegeben.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood


[21.] Ht/Fragment 018 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:09:22 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 18, Zeilen: 1-5
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 25, Zeilen: 12-17
2.3.3 Messreihenfolge

An einem Versuchstag wurden vier mit Buchstaben kodierte Objektträger blind analysiert. Die kodierten Objektträger wurden in definierter gleicher Reihenfolge durchgemustert, um alle Näpfe während der Messungen den gleichen Licht- und Temperaturbedingungen auszusetzen.

3.2.5.2 Messreihenfolge

An einem Versuchstag wurden die vier mit Buchstaben kodierten Objektträger blind analysiert.

Die kodierten Objektträger wurden in definierter gleicher Reihenfolge durchgemustert, um alle Näpfe während der Messungen den gleichen Licht- und Temperaturbedingungen auszusetzen.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood


[22.] Ht/Fragment 020 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-07 21:09:25 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 20, Zeilen: 1-6
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 30, Zeilen: 1, 3-7
3. Ergebnisse

3.1 Normoxie-/Hypoxieversuche unter Kontrollbedingungen bei PC12-Zellen

In insgesamt 35 Kontrollversuchen wurde bei PC12-Zellen unter Verwendung von H2R die Fluoreszenzintensität nach einstündiger Normoxie und Hypoxie verglichen. Es konnte bei allen Messungen ein signifikanter Anstieg der Fluoreszenzintensität, d.h. der ROS-Bildung, unter hypoxischen Bedingungen beobachtet werden (Abb. 3, 4 und 5).

[Abbildungen 3a und 3b]

Abb. 3a: LSM-Darstellung der PC12-Zellen nach einstündiger Normoxie (20 % O2).
Abb. 3b: LSM-Darstellung der PC12-Zellen nach einstündiger Hypoxie (1 % O2).

4 Ergebnisse

4.1 Dihydrorhodamin 123

4.1.1 PC12-Zellen

In 22 Kontrollversuchen wurde bei PC12-Zellen unter Verwendung von H2R die Fluoreszenzintensität unter Normoxie und Hypoxie verglichen. Es konnte bei allen Messungen ein signifikanter Anstieg der Fluoreszenzintensität, d.h. der ROS-Bildung, unter hypoxischen Bedingungen beobachtet werden (Abb. 8a, 8b, 9 und 10).

[Abbildungen 8a und 8b]

Abb. 8a: Grauwert-kodierte intrazelluläre ROS-Bildung bei PC12-Zellen nach einstündiger Normoxie (20% O2). [...]
Abb. 8b: Grauwert-kodierte intrazelluläre ROS-Bildung bei PC12-Zellen nach einstündiger Hypoxie (1% O2).

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood


[23.] Ht/Fragment 035 04 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-23 18:01:25 Guckar
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 35, Zeilen: 4-9
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 40, Zeilen: 2-7,8
Auch unter Zugabe von L-NMMA kam es bei PC12-Zellen zu einer signifikanten Hypoxie-bedingten Zunahme der Rhodamin 123-Fluoreszenzintensität (Abb. 22, 23 und 24).

Die Messergebnisse von L-NMMA-behandelten Zellen und Kontrollen wiesen sowohl nach Inkubation unter Hypoxie als auch unter Normoxie keinen signifikanten Unterschied auf (Abb. 23, 25 und Tabelle 7).

Auch unter Zugabe von NaN3, einem Inhibitor von Komplex IV der mitochondrialen Atmungskette, kam es bei PC12-Zellen zu einer signifikanten, Hypoxie-bedingten Zunahme der Rhodamin 123-Fluoreszenzintensität (Abb. 20 und 21).

Die Messergebnisse von NaN3-behandelten PC12-Zellen und unbehandelten Kontrollzellen wiesen nach Inkubation unter Normoxie keine signifikanten Unterschiede auf. [...] (Abb. 20, 22 und Tabelle 6).

Anmerkungen

Adaptiert, leicht modifiziert, aber dennoch weitgehend wörtlich übereinstimmend; keinerlei Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1


[24.] Ht/Fragment 051 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-23 16:33:10 Guckar
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 51, Zeilen: 1-6
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 71, Zeilen: 1-7
5. Zusammenfassung

Der O2-messende Mechanismus chemosensitiver Paraganglien von Säugetieren ist nach wie vor nicht vollständig aufgeklärt. Als Modell für Studien am O2-messenden Mechanismus Hypoxie-sensitiver Paraganglien dienten PC12-Zellen, da sie eine sehr hohe Sensitivität gegenüber O2-Schwankungen aufweisen. In Versuchen an PC12-Zellen konnte unter Hypoxie ein intrazellulärer Anstieg von ROS beobachtet werden.

6 Zusammenfassung

Der O2-messende Mechanismus chemosensitiver Paraganglien von Säugetieren ist nach wie vor nicht vollständig aufgeklärt. Als Modell für Studien am O2-messenden Mechanismus Hypoxie-sensitiver Paraganglien dient eine Tumorzelllinie aus dem Nebennierenmark der Ratte (PC12-Zellen), da sie eine sehr hohe Sensitivität gegenüber O2-Schwankungen aufweist. In PC12-Zellen konnte unter Hypoxie ein intrazellulärer Anstieg reaktiver Sauerstoffspezies (ROS) beobachtet werden.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme trotz wortwörtlicher Übereinstimmungen.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1


[25.] Ht/Fragment 053 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-23 16:35:40 Guckar
Fragment, Gesichtet, Ht, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sell 2001, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes
Untersuchte Arbeit:
Seite: 53, Zeilen: 1-6
Quelle: Sell 2001
Seite(n): 73, Zeilen: 1-6
6. Summary

The O2-sensor mechanism of mammalian chemosensitive paraganglia is still not fully understood. A tumour cell line (PC12-cells) derived from the rat adrenal medulla is highly sensitive to changes in pO2 and, therefore often utilized to serve as model to investigate this O2-sensor mechanism. In PC12-cells, an intracellular increase of reactive oxygen species (ROS) has been observed during hypoxia, but it is still unknown, which specific ROS is produced.

7 Summary

The O2-sensor mechanism of mammalian chemosensitive paraganglia is still unresolved. A tumor cell line (PC12-cells) derived from the rat adrenal medulla is highly sensitive to changes in pO2 and serves as a model to investigate this O2-sensor mechanism. In PC12 cells, an intracellular increase of reactive oxygen species (ROS) was observed during hypoxia, but it is still unknown, which cellular enzyme system is responsible for this hypoxia-induced increase of ROS.

Anmerkungen

Keinerlei Hinweis auf eine Übernahme trotz wortwörtlicher Übereinstimmungen.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1