Fandom

VroniPlag Wiki

Quelle:Ik/Weber 2003

< Quelle:Ik

31.377Seiten in
diesem Wiki
Seite hinzufügen
Diskussion0

Störung durch Adblocker erkannt!


Wikia ist eine gebührenfreie Seite, die sich durch Werbung finanziert. Benutzer, die Adblocker einsetzen, haben eine modifizierte Ansicht der Seite.

Wikia ist nicht verfügbar, wenn du weitere Modifikationen in dem Adblocker-Programm gemacht hast. Wenn du sie entfernst, dann wird die Seite ohne Probleme geladen.

Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Weber, Ina-Alexandra
Titel    Die Funktion der Motorproteine Dynein und Kinesin in der Reifung und Sekretion von Zymogengranula des exokrinen Pankreas der Ratte
Jahr    2003
Anmerkung    Diss. Tierärztliche Hochschule Hannover, Tag der Promotion: 03. Juni 2003; DNB-Info: http://d-nb.info/969294298
URL    http://elib.tiho-hannover.de/dissertations/weberi_2003.pdf

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    13


Fragmente der Quelle:
[1.] Ik/Fragment 001 08 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-01 23:07:58 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ik, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Weber 2003

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 1, Zeilen: 08-30
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 2-3, Zeilen: S.2, 2-15 - S.3, 1-10
1.1 Das Pankreas

1.1.1 Das exokrine Pankreas

Die exokrine Azinuszelle des Pankreas ist ein Modellfall für Zellen mit hoher Eiweißsynthese und Sekretion. Durch ihre polare Struktur mit einem basolateralen und einem luminalen Anteil eignet sie sich ideal zur Erforschung grundlegender Sekretionsmechanismen (Palade 1975). Das exokrine Pankreas ist eine Drüse, die aus vielen Tausend, schon makroskopisch sichtbaren Läppchen besteht. Die morphologischen und funktionellen Grundeinheiten in diesen Läppchen bilden die Drüsenendstücke (Azini), die über dünne Röhrchen (Schaltstücke) an die innerhalb der Läppchen (intralobulär) und im Bindegewebe zwischen den Läppchen (interlobulär) verlaufenden Gänge angeschlossen sind. Jeder dieser Strukturkomponenten wird eine spezifische Funktion zugeordnet, die koordiniert reguliert wird und in ihrer Gesamtheit das Pankreassekret bildet. Dieses besteht hauptsächlich aus im Pankreas inaktiv vorliegenden Vorstufen der Verdauungsenzyme, die im Dünndarm durch das Enzym Enterokinase aktiviert werden (Rinderknecht 1986). Innerhalb des exokrinen Pankreas tragen die verschiedenen Zelltypen zur physiologischen Funktion des Organs bei (Slack 1995). Zu diesen Zellen gehören die sogenannten exokrinen Zellen, auch Pankreas-Azinuszellen genannt, die große Mengen exkretorischen Proteins produzieren und freisetzen, interazinäre Zellen, die für das Recycling der Zymogengranula-Membran an der luminalen Oberfläche der azinären Zellen verantwortlich sind sowie Gangzellen, die die exkretorischen Gänge auskleiden und die Bikarbonat- und Wassersekretion übernehmen (Freedman and Scheele 1994), sowie Fibroblasten und Endothelzellen. Von den hier beschriebenen Zellen machen die Pankreas-Azinuszellen mehr als 85 % des Pankreas Gewebes aus (Lerch 1993). Sie sind auch die am stärksten polarisierten Zellen des Pankreas.


33. Freedman SD, Scheele GA (1994) "Acid-base interactions during exocrine pancreatic secretion. Primary role for ductal bicarbonate in acinar lumen function." Ann N Y Acad Sci 713: 199-206

65. Lerch MM, Adler G (1993) “Mechanismen der Sekretion des exokrinen Pankreas.“ Ökosystem Darm V. Heidelberg, Zeitz M et al.

68. Lerch MM, Saluja AK et al. (1993) "Pancreatic duct obstruction triggers acute necrotizing pancreatitis in the opossum." Gastroenterology 104(3): 853-61

108. Palade G (1975) "Intracellular aspects of the process of protein synthesis." Science 189(4200): 347-58

113. Rinderknecht H (1986) "Activation of pancreatic zymogens. Normal activation, premature intrapancreatic activation, protective mechanisms against inappropriate activation." Dig Dis Sci 31(3): 314-21

135. Slack JM (1995) "Developmental biology of the pancreas." Development 121(6): 1569-80

[Seite 2]

2.1. Das Pankreas

2.1.1 Das exokrine Pankreas

Die exokrine Zelle des Pankreas ist ein Modellfall für Zellen mit hoher Eiweißsynthese und Sekretion. Durch ihre polare Struktur mit einem basolateralen und einem luminalen Anteil eignet sie sich ideal zur Erforschung grundlegender Sekretionsmechanismen (Palade 1975).

Das exokrine Pankreas ist eine Drüse, die aus vielen Tausend, schon makroskopisch sichtbaren Läppchen besteht. Die morphologischen und funktionellen Grundeinheiten in diesen Läppchen bilden die Drüsenendstücke (Azini), die über dünne Röhrchen (Schaltstücke) an die innerhalb der Läppchen (intralobulär) und im Bindegewebe zwischen den Läppchen (interlobulär) verlaufenden Gänge angeschlossen sind. Jeder dieser Strukturkomponenten wird eine spezifische Funktion zugeordnet, die koordiniert reguliert wird und in ihrer Gesamtheit das Pankreassekret bildet. Dieses besteht hauptsächlich aus im Pankreas inaktiv vorliegenden Vorstufen der Verdauungsenzyme, die im Dünndarm durch das Enzym Enterokinase aktiviert werden (Rinderknecht 1986).

[Seite 3]

Innerhalb des exokrinen Pankreas tragen die verschiedenen Zelltypen zur physiologischen Funktion des Organs bei (Slack 1995). Zu diesen Zellen gehören die sogenannten exokrinen Zellen, auch Pankreas-Azinuszellen genannt, die große Mengen exkretorischen Proteins produzieren und freisetzen, interazinäre Zellen, die für das Recycling der Zymogengranula-Membran an der luminalen Oberfläche der azinären Zellen verantwortlich sind, Gangzellen, die die exkretorischen Gänge auskleiden und die Bikarbonat- und Wassersekretion übernehmen (Freedman and Scheele 1994) sowie Fibroblasten und Endothelzellen. Von den hier beschriebenen Zellen machen die Pankreas-Azinuszellen mehr als 85 % des Pankreasgewebes aus (Lerch 1993). Sie sind auch die am stärksten polarisierten Zellen des Pankreas.


Freedman, S. D. and G. A. Scheele (1994). "Acid-base interactions during exocrine pancreatic secretion. Primary role for ductal bicarbonate in acinar lumen function." Ann N Y Acad Sci 713: 199-206.

Lerch, M. M., Adler G. (1993). Mechanismen der Sekretion des exokrinen Pankreas. Ökosystem Darm V. Heidelberg, Zeitz M. et al.

Lerch, M. M., A. K. Saluja, et al. (1993). "Pancreatic duct obstruction triggers acute necrotizing pancreatitis in the opossum." Gastroenterology 104(3): 853-61.

Palade, G. (1975). "Intracellular aspects of the process of protein synthesis." Science 189(4200): 347-58.

Rinderknecht, H. (1986). "Activation of pancreatic zymogens. Normal activation, premature intrapancreatic activation, protective mechanisms against inappropriate activation." Dig Dis Sci 31(3): 314-21.

Slack, J. M. (1995). "Developmental biology of the pancreas." Development 121(6): 1569-80.

Anmerkungen

Identisch bis hin zu den Literaturverweisen, ohne Kennzeichnung einer Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[2.] Ik/Fragment 002 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-01 23:23:54 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ik, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Weber 2003

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 2, Zeilen: 1-28
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 3, 5, Zeilen: 11-23, 11-26
1.1.2 Die Azinuszelle

Die Länge der pyramidenförmig gebauten Azinuszellen beträgt vom apikalen zum basalen Zellpol etwa 12 – 15 μm. Die mit Mikrovilli besetzte apikale Membran begrenzt das Azinuslumen. Gegenüber benachbarten Zellen erfolgt ein Abschluß durch Tight junctions. Die Organellen der Azinuszelle weisen eine deutlich polarisierte Verteilung auf. Das Zytoplasma unterhalb und seitlich vom Zellkern ist angefüllt mit den dicht gepackten Profilen des rauhen endoplasmatischen Retikulum (RER), während der Golgi-Apparat und die Sekretgranula das apikale Zytoplasma ausfüllen. Der Golgi-Apparat erscheint in Schnitten als hufeisenförmige Struktur, die aus abgeflachten membranbegrenzten Zisternen besteht, in deren Umgebung sich zahlreiche Vesikel und verschiedene Reifungsstadien von Sekretgranula befinden. Im Verlauf ihrer Reifung konzentrieren die Sekretgranula ihren Inhalt und bewegen sich in Richtung des apikalen Zellpols. Unmittelbar am apikalen Zellpol werden reife Zymogengranula in unstimulierten Zellen in großer Zahl und dicht gepackt gefunden (Anderson KL et al. 1995).

1.2 Die exokrine Pankreassekretion

Das am häufigsten verwendete Versuchstier zur Untersuchung der Pankreassekretion ist die Ratte. Auf den Azinuszellen dieser Tiere finden sich eine ganze Reihe von Rezeptoren, die die Sekretion von Verdauungsenzymen stimulieren können. Unter anderen gehören hierzu auch die Cholezystokinin-Rezeptoren.

1.2.1 Cholecystokinin (CCK)

Das zuerst entdeckte Cholezystokinin umfaßt 33 Aminosäuren (CCK-33) (Mutt and Jorpes 1968). Das C-terminale Pentapeptid Gly-Trp-Met-Asp-Phe des Cholezystokinins ist dabei strukturidentisch mit dem entsprechenden Abschnitt des Gastrins (Gregory, Tracy et al. 1969). Später wurden weitere Molekularformen des Cholezystokinins mit unterschiedlicher Anzahl von Aminosäuren isoliert (Walsh 1994) (Mutt 1980) (Eysselein, Reeve et al. 1982). Alle Molekularformen enthalten als biologisch aktiven Teil das C-terminale CCK-Oktapeptid (CCK-8). Mit Hilfe immunzytochemischer Methoden konnte gezeigt werden, daß CCK zum größten Teil in endokrinen Zellen der intestinalen Mukosa, den sogenannten I-Zellen, [synthetisiert und in den Blutkreislauf freigesetzt wird (Buffa, Solcia et al. 1976).]


Anderson KL, Mc Niven MA (1995) “Vesicle dynamics during regulated secretion in a novel pancreatic acinar cell in vitro model.“ Eur J Cell Biol 66(1): 25-38

Mutt V, Jorpes JE (1968) "Structure of porcine cholecystokinin-pancreozymin. 1. Cleavage with thrombin and with trypsin." Eur J Biochem 6(1): 156-62

Walsh J. (1994) “Gastrointestinal hormones. Physiology of the gastrointestinal tract.” L Johnson New York, Raven Press: 1-128

Mutt V (1980) “Cholezystokinin: isolation, structure and function.” Gastrointestinal Hormones G GBJ New York, Raven Press: 169-221

Eysselein VE, Reeve JR et al. (1982) "Partial structure of a large canine cholecystokinin (CCK58): amino acid sequence." Peptides 3(4): 687-91

Buffa R, Solcia E et al. (1976) "Immunohistochemical identification of the cholecystokinin cell in the intestinal mucosa." Gastroenterology 70(4): 528-32

2.1.2 Die Azinuszelle

Die Länge der pyramidenförmig gebauten Azinuszellen beträgt vom apikalen zum basalen Zellpol etwa 12 – 15 μm. Die mit Mikrovilli besetzte apikale Membran begrenzt das Azinuslumen. Gegenüber benachbarten Zellen erfolgt ein Abschluß durch Tight junctions. Die Organellen der Azinuszelle weisen eine deutlich polarisierte Verteilung auf. Das Zytoplasma unterhalb und seitlich vom Zellkern ist angefüllt mit den dicht gepackten Profilen des rauhen endoplasmatischen Retikulums (RER), während der Golgi-Apparat und die Sekretgranula das apikale Zytoplasma ausfüllen. Der Golgi-Apparat erscheint in Schnitten als hufeisenförmige Struktur, die aus abgeflachten Membran-begrenzten Zisternen besteht, in deren Umgebung sich zahlreiche Vesikel und verschiedene Reifungsstadien von Sekretgranula befinden. Im Verlauf ihrer Reifung konzentrieren die Sekretgranula ihren Inhalt und bewegen sich in Richtung des apikalen Zellpols. In unstimulierten Zellen werden reife Zymogengranula unmittelbar am apikalen Zellpol in großer Zahl und dicht gepackt gefunden. [...]

2.2. Die Physiologie des Pankreas

Das am häufigsten verwendete Versuchstier zur Untersuchung der Pankreas-Sekretion ist die Ratte. Auf den Azinuszellen dieser Tiere finden sich eine ganze Reihe von Rezeptoren, die die Sekretion von Verdauungsenzymen stimulieren können. Hierzu gehören unter anderem auch die Cholezystokinin-Rezeptoren.

2.2.1 Cholezystokinin (CCK)

Die Molekularform des zuerst entdeckten Cholezystokinins umfaßt 33 Aminosäuren (CCK-33) (Mutt and Jorpes 1968). Das C-terminale Pentapeptid-Amid Gly-Trp-Met-Asp- Phe-amid des Cholezystokinins ist dabei strukturidentisch mit dem entsprechenden Abschnitt des Gastrins (Gregory, Tracy et al. 1969). Später wurden weitere Molekularformen des Cholezystokinins mit unterschiedlicher Anzahl von Aminosäuren isoliert (Walsh 1994; Mutt 1980; Eysselein, Reeve et al. 1982).

Alle Molekularformen enthalten als biologisch aktiven Teil das C-terminale CCK-Oktapeptid (CCK-8). Mit Hilfe immunzytochemischer Methoden konnte gezeigt werden, dass CCK zum größten Teil in endokrinen Zellen der intestinalen Mukosa, den sogenannten I-Zellen, synthetisiert und in den Blutkreislauf freigesetzt wird (Buffa, Solcia et al. 1976).


[Anderson, K. L. and M. A. McNiven (1995). "Vesicle dynamics during regulated secretion in a novel pancreatic acinar cell in vitro model." Eur J Cell Biol 66(1): 25-38.]

Mutt, V. and J. E. Jorpes (1968). "Structure of porcine cholecystokinin-pancreozymin. 1. Cleavage with thrombin and with trypsin." Eur J Biochem 6(1): 156-62.

Gregory, R. A., H. J. Tracy, et al. (1969). "Aminoacid constitution of two gastrins isolated from Zollinger-Ellison tumour tissue." Gut 10(8): 603-8.

Walsh, J. (1994). Gastrointestinal hormones. Physiology of the gastrointestinal tract. L. Johnson. New York, Raven Press: 1-128.

Mutt, V. (1980). Cholezystokinin: isolation, structure and function. Gastrointestinal Hormones. G. GBJ. New York, Raven Press: 169-221.

Eysselein, V. E., J. R. Reeve, Jr., et al. (1982). "Partial structure of a large canine cholecystokinin (CCK58): amino acid sequence." Peptides 3(4): 687-91.

Buffa, R., E. Solcia, et al. (1976). "Immunohistochemical identification of the cholecystokinin cell in the intestinal mucosa." Gastroenterology 70(4): 528-32.

Anmerkungen

Die gesamte Seite 2 einschließlich der meisten Literaturangaben ist fast wörtlich der Quelle entnommen, ohne Hinweis darauf.

Die angegebende Quelle (Gregory, Tracy et al. 1969) findet sich bei der Verfasserin nicht im Literaturverzeichnis, wohl aber bei Weber. Weber erwähnt im Fließtext der betreffenden Stellen hingegen nicht die Quelle (Anderson KL, Mc Niven MA 1995), im Gegensatz zur Verfasserin. Diese Quelle findet sich bei Weber jedoch ebenfalls im Literaturverzeichnis.

Sichter
Hood

[3.] Ik/Fragment 003 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-01 23:23:50 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ik, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Weber 2003

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 3, Zeilen: 1-31
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 5, 6, Zeilen: 24-29, 1-29
[Mit Hilfe immunzytochemischer Methoden konnte gezeigt werden, daß CCK zum größten Teil in endokrinen Zellen der intestinalen Mukosa, den sogenannten I-Zellen,] synthetisiert und in den Blutkreislauf freigesetzt wird (Buffa, Solcia et al. 1976). Neben dieser endokrinen Funktion als gastrointestinales Hormon wurden klein- und großmolekulare Formen von CCK außerdem in Nervenfasern der glatten Muskulatur des Dünndarms sowie im Pankreas nachgewiesen, wo CCK die Funktion eines Neurotransmitters bzw. Neuromodulators hat (Mutt 1980) (Walsh 1994). CCK gehört zusammen mit Gastrin zu den Hauptvertretern der „Gastrin-Cholecystokinin-Peptidfamilie“. Die CCK-spezifische biologische Aktivität beruht auf der Sulfatierung eines Tyrosinrestes unmittelbar N-terminal zu einer Pentapeptid-Sequenz. Als biologischer Effekt zur Quantifizierung von CCK wurde die Amylasefreisetzung aus isolierten Pankreasazini der Ratte benutzt (Bruzzone, Halban et al. 1985). Die Freisetzung von CCK erfolgt unter der Kontrolle einer negativen Feedback-Regulation. In den Ratten wird die CCK-Freisetzung durch eine Reduktion der intraduodenalen Trypsinkonzentration stark stimuliert und bildet so einen wichtigen Bestandteil der Feedback-Regulation der exokrinen Pankreassekretion (Funakoshi, Miyasaka et al. 1988, Green and Lyman 1972, Owyang, Louie et al. 1986). Beim Menschen scheint jedoch die Feedback-Hemmung der CCK-Freisetzung im wesentlichen nicht über die intraduodenale Trypsinkonzentation gesteuert zu werden (Jansen and Lamers 1983; Nagai, Henrich et al. 1989). Als Antwort auf einen physiologischen Cholezystokinin-Stimulus kommt es an der apikalen Membran der Azinuszelle zu Fusions- und Fissionsvorgängen, in deren Verlauf der Inhalt der reifen Zymogengranula in das Lumen der Azinuszelle abgegeben wird. Von hier fließt er gelöst in Wasser und Bikarbonat aus interazinären- und Gangzellen in den Pankreasgang und von dort schließlich ins Duodenum, wo die endgültige Aktivierung durch Enterokinase erfolgt (Kay and Kassell 1971).

1.2.2 Cholezystokininrezeptoren

Pharmakologisch lassen sich zwei Klassen von CCK-Rezeptoren unterscheiden (Adler 1991). CCK-A-Rezeptoren sind auf der Pankreasazinus-Zelle, den Insel-Zellen, glatten Muskelzellen der Gallenblase und verschiedenen neuronalen und muskulären Zellen im Gastrointestinaltrakt sowie in umschriebenen Gehirnbereichen lokalisiert. Diese Rezeptoren weisen einen hochaffinen und einen niedrigaffinen Rezeptorstatus und die typische Struktur eines G-Protein-gekoppelten membranständigen Rezeptors auf. Ob auch die humane [Pankreasazinus-Zelle CCK-A Rezeptoren exprimiert, ist derzeit noch umstritten (Silvente Poirot, Hadjiivanova et al. 1993).]


17. Buffa R, Solcia E et al. (1976) "Immunohistochemical identification of the cholecystokinin cell in the intestinal mucosa." Gastroenterology 70(4): 528-32

92. Mutt V (1980) “Cholezystokinin: isolation, structure and function.” Gastrointestinal Hormones G GBJ New York, Raven Press: 169-221

154. Walsh J. (1994) “Gastrointestinal hormones. Physiology of the gastrointestinal tract.” L Johnson New York, Raven Press: 1-128

14. Bruzzone R, Halban PA et al. (1985) "A new, rapid, method for preparation of dispersed pancreatic acini." Biochem J 226(2): 621-4

35. Funakoshi A, Miyasaka K et al. (1988) "Bioactivity of synthetic human pancreastatin on exocrine pancreas." Biochem Biophys Res Commun 156(3): 1237-42

40. Green GM, Lyman RL (1972) "Feedback regulation of pancreatic enzyme secretion as a mechanism for trypsin inhibitor-induced hypersecretion in rats." Proc Soc Exp Biol Med 140(1): 6-12

105. Owyang C, Louie DS et al. (1986) "Feedback regulation of pancreatic enzyme secretion. Suppression of cholecystokinin release by trypsin." J Clin Invest 77(6): 2042-7

48. Jansen JB, Lamers CB (1983) "Radioimmunoassay of cholecystokinin in human tissue and plasma." Clin Chim Acta 131(3): 305-16

94. Nagai H, Henrich H et al. (1989) "Role of pancreatic enzymes and their substrates in autodigestion of the pancreas. In vitro studies with isolated rat pancreatic acini." Gastroenterology 96(3): 838-47

52. Kay J, Kassell B (1971) "The autoactivation of trypsinogen." J Biol Chem 246(21): 6661-5

2. Adler G, Beglinger C et al. (1991) “Cholecystokinin antagonists in gastroenterolgy.” Berlin-Heidelberg, Springerm.

133. Silvente Poirot S, Hadjiivanova C et al. (1993) "Study of the states and populations of the rat pancreatic cholecystokinin receptor using the full peptide antagonist JMV 179." Eur J Biochem 212(2): 529-38

[S.5]

Mit Hilfe immunzytochemischer Methoden konnte gezeigt werden, dass CCK zum größten Teil in endokrinen Zellen der intestinalen Mukosa, den sogenannten I-Zellen, synthetisiert und in den Blutkreislauf freigesetzt wird (Buffa, Solcia et al. 1976). Neben dieser endokrinen Funktion als gastrointestinales Hormon wurden klein- und großmolekulare Formen von CCK außerdem in Nervenfasern der glatten Muskulatur des Dünndarms sowie im Pankreas nachgewiesen, wo CCK die Funktion eines Neurotransmitters

[S.6]

bzw. Neuromodulators übernimmt (Mutt 1980; Walsh 1994). CCK gehört zusammen mit Gastrin zu den Hauptvertretern der „Gastrin- Cholezystokinin-Peptidfamilie“. Die CCK-spezifische biologische Aktivität beruht auf der Sulfatierung eines Tyrosinrests unmittelbar N-terminal zu einer Pentapeptid-Sequenz. Zur Quantifizierung von CCK wurde die Amylase-Freisetzung aus isolierten Pankreas-Azini der Ratte benutzt (Bruzzone, Halban et al. 1985). Die Freisetzung von CCK erfolgt unter der Kontrolle einer negativen Feedback-Regulation. In den Ratten wird die CCK-Freisetzung durch eine Reduktion der intraduodenalen Trypsin-Konzentration stark stimuliert und bildet so einen wichtigen Bestandteil der Feedback-Regulation der exokrinen Pankreas-Sekretion (Funakoshi, Miyasaka et al. 1988; Green and Lyman 1972; Owyang, Louie et al. 1986). Beim Menschen scheint jedoch die Feedback-Hemmung der CCK-Freisetzung im wesentlichen nicht über die intraduodenale Trypsin-Konzentration gesteuert zu werden (Jansen and Lamers 1983; Nagai, Henrich et al. 1989). Als Antwort auf einen physiologischen Cholezystokinin-Stimulus kommt es an der apikalen Membran der Azinuszelle zu Fusions- und Fissionsvorgängen, in deren Verlauf der Inhalt der reifen Zymogengranula in das Lumen der Azinuszelle abgegeben wird. Von hier fließt er, gelöst in Wasser und Bikarbonat aus interazinären- und Gangzellen, in den Pankreasgang und von dort schließlich ins Duodenum, wo die endgültige Aktivierung durch Enterokinase erfolgt (Kay and Kassell 1971).

2.2.2 Cholezystokinin-Rezeptoren

Pharmakologisch lassen sich zwei Klassen von CCK-Rezeptoren unterscheiden (Adler 1991). CCK-A-Rezeptoren sind auf der Pankreas-Azinuszelle, den Insel-Zellen, glatten Muskelzellen der Gallenblase und verschiedenen neuronalen und muskulären Zellen des Gastrointestinaltrakts sowie umschriebenen Gehirnbereichen lokalisiert. Diese Rezeptoren weisen einen hochaffinen und einen niedrigaffinen Rezeptorstatus und die typische Struktur eines G-Protein-gekoppelten Membran-ständigen Rezeptors auf. Ob auch die humane Pankreas-Azinuszelle CCK-A Rezeptoren exprimiert, ist derzeit noch umstritten (Silvente Poirot, Hadjiivanova et al. 1993).


Buffa, R., E. Solcia, et al. (1976). "Immunohistochemical identification of the cholecystokinin cell in the intestinal mucosa." Gastroenterology 70(4): 528-32.

Mutt, V. (1980). Cholezystokinin: isolation, structure and function. Gastrointestinal Hormones. G. GBJ. New York, Raven Press: 169-221.

Walsh, J. (1994). Gastrointestinal hormones. Physiology of the gastrointestinal tract. L. Johnson. New York, Raven Press: 1-128.

Bruzzone, R., P. A. Halban, et al. (1985). "A new, rapid, method for preparation of dispersed pancreatic acini." Biochem J 226(2): 621-4.

Funakoshi, A., K. Miyasaka, et al. (1988). "Bioactivity of synthetic human pancreastatin on exocrine pancreas." Biochem Biophys Res Commun 156(3): 1237-42.

Green, G. M. and R. L. Lyman (1972). "Feedback regulation of pancreatic enzyme secretion as a mechanism for trypsin inhibitor-induced hypersecretion in rats." Proc Soc Exp Biol Med 140(1): 6-12.

Owyang, C., D. S. Louie, et al. (1986). "Feedback regulation of pancreatic enzyme secretion. Suppression of cholecystokinin release by trypsin." J Clin Invest 77(6): 2042-7.

Jansen, J. B. and C. B. Lamers (1983). "Radioimmunoassay of cholecystokinin in human tissue and plasma." Clin Chim Acta 131(3): 305-16.

Nagai, H., H. Henrich, et al. (1989). "Role of pancreatic enzymes and their substrates in autodigestion of the pancreas. In vitro studies with isolated rat pancreatic acini." Gastroenterology 96(3): 838-47.

Kay, J. and B. Kassell (1971). "The autoactivation of trypsinogen." J Biol Chem 246(21): 6661-5.

Adler, G., Beglinger, C., eds. (1991). Cholecystokinin antagonists in gastroenterolgy. Berlin-Heidelberg, Springerm.

Silvente Poirot, S., C. Hadjiivanova, et al. (1993). "Study of the states and populations of the rat pancreatic cholecystokinin receptor using the full peptide antagonist JMV 179." Eur J Biochem 212(2): 529-38.

Anmerkungen

Bis auf winzige Änderungen identisch mit der Quelle.

Sichter
Hood

[4.] Ik/Fragment 004 16 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-03 13:34:59 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ik, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Weber 2003

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 16-26
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 7, Zeilen: 4-14
Eine Stimulation mit Cholezystokinin führt klassischerweise zu einer Inositol-Triphosphat (IP3)- und kalziumabhängigen Stimulation. Cholezystokinin bindet dabei zunächst an einen Rezeptor der basolateralen Membran. Vermittelt durch ein G-Protein kommt es zu einer Aktivierung der membrangebundenen Phospholipase-C. Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diacylglycerol (Berridge and Irvine 1989). IP3 bewirkt eine rasche Freisetzung von Kalzium aus im ER lokalisierten Speichern (Streb, Irvine et al. 1983). Diacylglycerol aktiviert Proteinkinase-C. Dieses Enzym und das freigesetzte Kalzium vermitteln die Fusion und Verschmelzung von Zymogengranula mit der luminalen Zellmembran und somit die Sekretion von Verdauungsenzymen (Gardner, Costenbader et al. 1979; Ederveen, Van Emst-De Vries et al. 1990; Matozaki, Zhu et al. 1991).

12. Berridge MJ, Irvine RF (1989) "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205

140. Streb H, Irvine RF et al. (1983) "Release of Ca2+ from a nonmitochondrial intracellular store in pancreatic acinar cells by inositol-1,4,5-trisphosphate." Nature 306(5938): 67-9

37. Gardner JD, Costenbader CL et al. (1979) "Effect of extracellular calcium on amylase release from dispersed pancreatic acini." Am J Physiol 236(6): E754-62

30. Ederveen AG, Van Emst-De Vries SE et al. (1990) "Dissimilar effects of the protein kinase C inhibitors, staurosporine and H-7, on cholecystokinin-induced enzyme secretion from rabbit pancreatic acini." Eur J Biochem 193(1): 291-5

85. Matozaki T, Zhu WY et al. (1991) "Intracellular mediators of bombesin action on rat pancreatic acinar cells." Am J Physiol 260(6 Pt 1): G858-64

Eine Stimulation mit Cholezystokinin oder Azetylcholin führt klassischerweise zu einer Inositol-Triphosphat (IP3)- und Kalzium-abhängigen Stimulation. Cholezystokinin bindet dabei zunächst an einen Rezeptor der basolateralen Membran. Vermittelt durch ein G-Protein kommt es zu einer Aktivierung der Membran-gebundenen Phospholipase-C. Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diazylglyzerol (Berridge and Irvine 1989). IP3 bewirkt eine rasche Freisetzung von Kalzium aus im Endoplasmatischen Retikulum (ER) lokalisierten Speichern (Streb, Irvine et al. 1983). Diazylglyzerol aktiviert Proteinkinase-C. Dieses Enzym und das freigesetzte Kalzium vermitteln die Fusion und Verschmelzung von Zymogengranula mit der luminalen Zellmembran und somit die Sekretion von Verdauungsenzymen (Gardner, Costenbader et al. 1979; Ederveen, Van Emst-De Vries et al. 1990; Matozaki, Zhu et al. 1991).

Berridge, M. J. and R. F. Irvine (1989). "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205.

Streb, H., R. F. Irvine, et al. (1983). "Release of Ca2+ from a nonmitochondrial intracellular store in pancreatic acinar cells by inositol-1,4,5-trisphosphate." Nature 306(5938): 67-9.

Gardner, J. D., C. L. Costenbader, et al. (1979). "Effect of extracellular Kalzium on amylase release from dispersed pancreatic acini." Am J Physiol 236(6): E754-62

Ederveen, A. G., S. E. Van Emst-De Vries, et al. (1990). "Dissimilar effects of the protein kinase C inhibitors, staurosporine and H-7, on cholecystokinin-induced enzyme secretion from rabbit pancreatic acini." Eur J Biochem 193(1): 291-5.

Matozaki, T., W. Y. Zhu, et al. (1991). "Intracellular mediators of bombesin action on rat pancreatic acinar cells." Am J Physiol 260(6 Pt 1): G858-64.

Anmerkungen

Vollständige Übernahme der Quelle, ohne sie anzugeben, einschl. Literaturhinweisen.

Der Text findet sich teilweise ebenfalls auf den Seiten

Sichter
Hood

[5.] Ik/Fragment 005 25 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-01 23:16:15 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ik, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Weber 2003

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 23-30
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 7, Zeilen: 15-24
Ob die an Ratten nachgewiesenen Sekretionsmechanismen auch für den Menschen eine Rolle spielen, ist bislang ungeklärt.

1.3 Die Pankreatitis

1.3.1 Die akute Pankreatitis

Die akute Pankreatitis wurde 1984 auf dem Symposium von Marseille als akutes Geschehen definiert, welches typischerweise mit abdominalen Schmerzen und einer Erhöhung der Pankreasenzyme in Blut und Urin sowie Entzündungserscheinungen des Organs einhergeht (Singer, Gyr et al. 1985). Diese rein klinische Definition spiegelt bereits die Grenzen wieder, (S. 6) [die dem Kliniker die Diagnose der Erkrankung und das Verständnis der molekularen und zellulären pathophysiologischen Mechanismen erschweren.]


134. Singer MV, Gyr K et al. (1985) "Revised classification of pancreatitis. Report of the Second International Symposium on the Classification of Pancreatitis in Marseille, France, March 28-30, 1984." Gastroenterology 89(3): 683-5

Ob die an Ratten nachgewiesenen Sekretionsmechanismen auch für den Menschen eine Rolle spielen, ist bislang ungeklärt.

2.3. Die Pankreatitis

2.3.1 Die akute Pankreatitis

Die akute Pankreatitis wurde 1984 auf dem Symposium von Marseille als akutes Geschehen definiert, welches typischerweise mit abdominalen Schmerzen und einer Erhöhung der Pankreas-Enzyme in Blut und Urin sowie Entzündungserscheinungen des Organs einhergeht (Singer, Gyr et al. 1985). Diese rein klinische Definition spiegelt bereits die Grenzen wieder, die dem Kliniker die Diagnose der Erkrankung und das Verständnis der molekularen und zellulären pathophysiologischen Mechanismen erschweren.


Singer, M. V., K. Gyr, et al. (1985). "Revised classification of pancreatitis. Report of the Second International Symposium on the Classification of Pancreatitis in Marseille, France, March 28-30, 1984." Gastroenterology 89(3): 683-5.

Anmerkungen

Wörtlich übernommen, aber ohne Beleg. (Fortsetzung auf der Folgeseite)

Sichter
Hood

[6.] Ik/Fragment 006 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-03 13:47:18 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ik, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Weber 2003

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 6, Zeilen: 1-32
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 7-8, Zeilen: 22-29, 1-27
[Diese rein klinische Definition spiegelt bereits die Grenzen wieder, (S. 6)] die dem Kliniker die Diagnose der Erkrankung und das Verständnis der molekularen und zellulären pathophysiologischen Mechanismen erschweren.

Die akute Schädigung des Pankreas vollzieht sich so schnell, daß die initiierenden Faktoren bereits abgebaut sind bevor eine Diagnose und ein therapeutisches Eingreifen eingeleitet worden sind. Die Pathogenese der akuten Pankreatitis ist daher bisher in vielen Punkten unklar. Als wesentlicher Pathomechanismus der akuten Pankreatitis aber gilt die vorzeitige intrapankreane Aktivierung proteolytischer Enzyme. Aber auch diese Annahme ist bisher nicht zweifelsfrei bewiesen (Chiari 1896). Zu den wichtigsten Ursachen der akuten humanen Pankreatitis zählen Alkohol und Gallenwegserkrankungen (Saluja, Saluja et al. 1986). Je nach Patientengut läßt sich bei bis zu 30 % der Pankreatitiden keine Ursache eruieren. 90 % der akuten Pankreatitiden verlaufen ödematös. In diesen Fällen liegt die Letalität bei 1 %. Die verbleibenden 10 % akuter Pankreatitiden zeigen einen hämorrhagisch nekrotisierenden Verlauf mit einer Letalität von 10-50 %. Eine ödematöse Pankreatitis kann dabei mehr oder weniger rasch in eine nekrotisierende Form übergehen (Isenmann, Buchler et al. 1993).

1.3.2 Pathogenese und Pathophysiologie der akuten Pankreatitis

Das Pankreas sezerniert mehr als 20 verschiedene Verdauungsenzyme in den Darm und verfügt über eine 13-fach höhere Proteinsyntheseleistung als Leber und retikuloendotheliales System zusammen. Alle Proenzyme werden dabei von Trypsin aktiviert. Eine Autodigestion wird durch verschiedene natürliche Mechanismen verhindert: Physiologischerweise besitzt das Pankreas verschiedene Mechanismen zum Schutz vor Selbstverdauung. Die membranverdauenden Enzyme werden nur als inaktive Vorstufen synthetisiert; ihre Aktivierung erfolgt erst im Duodenallumen. Die Enzyme in der Azinuszelle werden im Zytoplasma segregiert und in den Zymogengranula zwischengespeichert, so daß auch versehentlich vorzeitig aktivierte Proteasen vom Zytoplasma getrennt bleiben. Darüber hinaus bildet die Azinuszelle selbst auch eine Reihe von Proteaseinhibitoren, die parallel mit den Enzymen sezerniert werden und versehentlich vorzeitig aktivierte Enzyme unverzüglich inaktivieren. Diese natürlichen Mechanismen des Pankreas zum Schutz vor Selbstverdauung werden bei der Entstehung der akuten Pankreatitis außer Kraft gesetzt. Ausgehend von den hier erwähnten Schutzmechanismen des Pankreas im Hinblick auf einen Organ-Selbstverdau muss eine vorzeitige intrapankreane Aktivierung der Proenzyme als (S. 7) [Schlüsselmechanismus für die Pathogenese der akuten Pankreatitis betrachtet werden (Trapnell 1981; Grant 1986).]


21. Chiari H (1896) "Über die Selbstverdauung des menschlichen Pankreas." Z. Heilkunde 17: 69-96

115. Saluja A, Saluja M et al. (1986) "Failure of extracellular digestive enzymes to alter in vitro secretion by rat pancreas." Am J Physiol 250(3 Pt 1): C413-7

47. Isenmann R, Buchler M et al. (1993) "Pancreatic necrosis: an early finding in severe acute pancreatitis." Pancreas 8(3): 358-61

151. Trapnell JE (1981) "Pathophysiology of acute pancreatitis." World J Surg 5(3): 319-27

Diese rein klinische Definition spiegelt bereits die Grenzen wieder, die dem Kliniker die Diagnose der Erkrankung und das Verständnis der molekularen und zellulären pathophysiologischen Mechanismen erschweren.

Die akute Schädigung des Pankreas vollzieht sich so schnell, dass die initiierenden Faktoren bereits abgebaut sind bevor eine Diagnose und ein therapeutisches Eingreifen möglich sind.

Die Pathogenese der akuten Pankreatitis ist daher bisher in vielen Punkten unklar. Als wesentlicher Pathomechanismus der akuten Pankreatitis aber gilt die vorzeitige (S. 8) intrapankreatische Aktivierung proteolytischer Enzyme. Aber auch diese Annahme ist bisher nicht zweifelsfrei bewiesen (Chiari 1896). Zu den wichtigsten Ursachen der akuten humanen Pankreatitis zählen Alkohol und Gallenwegserkrankungen (Saluja, Saluja et al. 1986). Je nach Patientengut läßt sich bei bis zu 30 % der Pankreatitiden keine Ursache eruieren. 90 % der akuten Pankreatitiden verlaufen ödematös. In diesen Fällen liegt die Letalität bei 1 %. Die verbleibenden 10 % akuter Pankreatitiden zeigen einen hämorrhagisch nekrotisierenden Verlauf mit einer Letalität von 10-50 %. Eine ödematöse Pankreatitis kann dabei mehr oder weniger rasch in eine nekrotisierende Form übergehen (Isenmann, Buchler et al. 1993).

2.3.2 Pathogenese und Pathophysiologie der akuten Pankreatitis

Das Pankreas sezerniert mehr als 20 verschiedene Verdauungsenzyme in den Darm und verfügt über eine 13-fach höhere Protein-Syntheseleistung als Leber und retikuloendotheliales System zusammen. Alle Proenzyme können von Trypsin aktiviert werden. Eine Autodigestion wird durch verschiedene natürliche Mechanismen verhindert: Die Membran-verdauenden Enzyme werden nur als inaktive Vorstufen synthetisiert; ihre Aktivierung erfolgt erst im Duodenallumen. Die Enzyme der Azinuszelle werden vom Zytoplasma abgegrenzt und in den Zymogengranula zwischengespeichert, so dass auch versehentlich vorzeitig aktivierte Proteasen vom Zytoplasma getrennt bleiben. Darüberhinaus bildet die Azinuszelle selbst auch eine Reihe von Proteaseinhibitoren, die parallel zu den Enzymen sezerniert werden und versehentlich vorzeitig aktivierte Enzyme unverzüglich inaktivieren. Diese natürlichen Mechanismen des Pankreas zum Schutz vor Selbstverdauung werden bei der Entstehung der akuten Pankreatitis außer Kraft gesetzt. Ausgehend von den hier erwähnten Schutzmechanismen des Pankreas im Hinblick auf einen Organ-Selbstverdau muß eine vorzeitige intrapankreatische Aktivierung der Proenzyme, vor allem von Trypsinogen, als Schlüsselmechanismus für die Pathogenese der akuten Pankreatitis betrachtet werden (Trapnell 1981; Grant 1986).


Chiari, H. (1896). "Über die Selbstverdauung des menschlichen Pankreas." Z. Heilkunde 17: 69-96.

Saluja, A., M. Saluja, et al. (1986). "Failure of extracellular digestive enzymes to alter in vitro secretion by rat pancreas." Am J Physiol 250(3 Pt 1): C413-7.

Isenmann, R., M. Buchler, et al. (1993). "Pancreatic necrosis: an early finding in severe acute pancreatitis." Pancreas 8(3): 358-61.

Trapnell, J. E. (1981). "Pathophysiology of acute pancreatitis." World J Surg 5(3): 319-27.

Grant, D. (1986). "Acute necrotising pancreatitis--a role for enterokinase." Int J Pancreatol 1(3-4): 167-83.

Anmerkungen

Fortsetzung von der vorigen Seite. Ein kurzer Satz eingeschoben, sonst praktisch wörtlich übernommen, wieder ohne Hinweis auf die Quelle.

Die Quelle "Grant 1986" fehlt im Literaturverzeichnis.

Sichter
Hood

[7.] Ik/Fragment 007 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-03 13:49:02 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ik, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Weber 2003

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 1-20
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 8, 9, Zeilen: 24-27, 8-26
[Ausgehend von den hier erwähnten Schutzmechanismen des Pankreas im Hinblick auf einen Organ-Selbstverdau muss eine vorzeitige intrapankreane Aktivierung der Proenzyme als] Schlüsselmechanismus für die Pathogenese der akuten Pankreatitis betrachtet werden (Trapnell 1981; Grant 1986). Verschiedene Untersuchungen mittels unterschiedlicher Pankreatitis-Modelle haben gezeigt, daß eine Blockierung der sekretagogstimulierten Pankreasenzymsekretion eine Bedeutung im Rahmen der Pathogenese der Pankreatitis hat. Die Hyperstimulation mit Cerulein führt zum Zerfall von Mikrofilamenten und Mikrotubuli (O'Konski and Pandol 1990; Jungermann, Lerch et al. 1995).

Im Rahmen der akuten Pankreatitis entstehen große intrazelluläre Vakuolen, in denen lysosomale- und inaktive Verdauungsenzyme kolokalisiert sind (Niederau and Grendell 1988). Innerhalb dieser Vakuolen aktiviert das lysosomale Enzym Cathepsin-B das Trypsinogen. Diese Aktivierung könnte als Ursprung einer kaskadenartigen Aktivierung weiterer Digestionsenzyme angesehen werden. Nach Ansicht der diese Hypothese unterstützenden Forscher liegt der Ursprung der Pankreatitis in der Pankreas-Azinuszelle selbst (Trapnell 1981; Rinderknecht 1986; Halangk, Lerch et al. 2000).

Zu berücksichtigen bleibt bei dieser Theorie, daß es auch physiologischerweise in einem gewissen Ausmaß zu Kolokalisationen zwischen Lysosomalen und Verdauungsenzymen in Vesikeln kommt, so daß davon ausgegangen werden kann, daß die Pankreas-Azinuszelle nicht in der Lage ist, die von ihr synthetisierten Enzyme vollständig richtig zu sortieren. Trotz der geringgradigen Fehlsortierung tritt aber physiologischerweise keine Pankreatitis auf (Tooze, Hollinshead et al. 1991; Kukor, Mayerle et al. 2002).


151. Trapnell JE (1981) "Pathophysiology of acute pancreatitis." World J Surg 5(3): 319-27

101. Niederau, C. and J. H. Grendell (1988) "Intracellular vacuoles in experimental acute pancreatitis in rats and mice are an acidified compartment." J Clin Invest 81(1): 229-36

113. Rinderknecht H (1986) "Activation of pancreatic zymogens. Normal activation, premature intrapancreatic activation, protective mechanisms against inappropriate activation." Dig Dis Sci 31(3): 314-21

41. Halangk W, Lerch MM et al. (2000) "Role of cathepsin B in intracellular trypsinogen activation and the onset of acute pancreatitis." J Clin Invest 106(6): 773-81

62. Kukor Z, Mayerle J et al. (2002) "Presence of Cathepsin B in the Human Pancreatic Secretory Pathway and Its Role in Trypsinogen Activation during Hereditary Pancreatitis." J Biol Chem 277(24): 21389-21396

[Seite 8]

Ausgehend von den hier erwähnten Schutzmechanismen des Pankreas im Hinblick auf einen Organ-Selbstverdau muß eine vorzeitige intrapankreatische Aktivierung der Proenzyme, vor allem von Trypsinogen, als Schlüsselmechanismus für die Pathogenese der akuten Pankreatitis betrachtet werden (Trapnell 1981; Grant 1986).

[Seite 9]

Verschiedene Untersuchungen mittels unterschiedlicher Pankreatitis-Modelle haben gezeigt, dass eine Blockierung der Sekretagog-stimulierten Pankreas-Enzymsekretion eine Bedeutung im Rahmen der Pathogenese der Pankreatitis hat. Die Hyperstimulation mit Cerulein führt zum Zerfall von Mikrofilamenten und Mikrotubuli (O'Konski and Pandol 1990; Jungermann, Lerch et al. 1995).

Im Rahmen der akuten Pankreatitis entstehen große intrazelluläre Vakuolen, in denen lysosomale- und inaktive Verdauungsenzyme kolokalisiert sind (Niederau and Grendell 1988). Innerhalb dieser Vakuolen aktiviert das lysosomale Enzym Cathepsin-B das Trypsinogen. Diese Aktivierung könnte als Ursprung einer kaskadenartigen Aktivierung weiterer Digestionsenzyme angesehen werden. Nach Ansicht der diese Hypothese unterstützenden Forscher liegt der Ursprung der Pankreatitis in der Pankreas-Azinuszelle selbst (Trapnell 1981; Rinderknecht 1986; Halangk, Lerch et al. 2000). [...]

Zu berücksichtigen bleibt bei dieser Theorie, dass es auch physiologisch in einem gewissen Ausmaß zu Kolokalisationen zwischen lysosomalen Enzymen und Verdauungsenzymen in Vesikeln kommt, so dass davon ausgegangen werden kann, dass die Pankreas-Azinuszelle nicht in der Lage ist, die von ihr synthetisierten Enzyme vollständig richtig zu sortieren. Trotz der geringgradigen Fehlsortierung tritt aber physiologisch keine Pankreatitis auf (Tooze, Hollinshead et al. 1991; Kukor, Mayerle et al. 2002).


Trapnell, J. E. (1981). "Pathophysiology of acute pancreatitis." World J Surg 5(3): 319-27.

Grant, D. (1986). "Acute necrotising pancreatitis--a role for enterokinase." Int J Pancreatol 1(3-4): 167-83.

O'Konski, M. S. and S. J. Pandol (1990). "Effects of caerulein on the apical cytoskeleton of the pancreatic acinar cell." J Clin Invest 86(5): 1649-57.

Jungermann, J., M. M. Lerch, et al. (1995). "Disassembly of rat pancreatic acinar cell cytoskeleton during supramaximal secretagogue stimulation." Am J Physiol 268(2 Pt 1): G328-38.

Niederau, C. and J. H. Grendell (1988). "Intracellular vacuoles in experimental acute pancreatitis in rats and mice are an acidified compartment." J Clin Invest 81(1): 229-36.

Rinderknecht, H. (1986). "Activation of pancreatic zymogens. Normal activation, premature intrapancreatic activation, protective mechanisms against inappropriate activation." Dig Dis Sci 31(3): 314-21.

Halangk, W., M. M. Lerch, et al. (2000). "Role of cathepsin B in intracellular trypsinogen activation and the onset of acute pancreatitis." J Clin Invest 106(6): 773-81.

Tooze, J., M. Hollinshead, et al. (1991). "Regulated secretion of mature cathepsin B from rat exocrine pancreatic cells." Eur J Cell Biol 56(2): 187-200.

Kukor, Z., J. Mayerle, et al. (2002). "Presence of Cathepsin B in the Human Pancreatic Secretory Pathway and Its Role in Trypsinogen Activation during Hereditary Pancreatitis." J Biol Chem 277(24): 21389-21396.

Anmerkungen

Fortsetzung der vorigen Seite. Nahezu vollständige Übernahme einschließlich Literaturangaben mit nur minimalen Unterschieden, aber ohne Hinweis auf die Quelle.

Die Quellen

  • "Grant 1986"
  • "O'Konski and Pandol 1990"
  • "Jungermann, Lerch et al. 1995" und
  • "Tooze, Hollinshead et al. 1991"

fehlen im Literaturverzeichnis.

Sichter
Hood

[8.] Ik/Fragment 007 31 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-03 13:37:50 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ik, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Weber 2003

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hood
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 31-32
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 7, Zeilen: 5-8
Wenn Cholezystokinin an einen Rezeptor der basolateralen Membran gebunden hat, kommt es, vermittelt durch ein G-Protein, zu einer Aktivierung der membrangebundenen [Phospholipase-C. Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diacylglycerol (Berridge and Irvine 1989).]

12. Berridge MJ, Irvine RF (1989) "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205

Cholezystokinin bindet dabei zunächst an einen Rezeptor der basolateralen Membran. Vermittelt durch ein GProtein kommt es zu einer Aktivierung der Membran-gebundenen Phospholipase-C. Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diazylglyzerol (Berridge and Irvine 1989).

Berridge, M. J. and R. F. Irvine (1989). "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205.

Anmerkungen

Fortsetzung auf der Folgeseite (Ik/Fragment 008 01).

Der Text findet sich (näher an der Quelle) ebenfalls auf den Seiten

Sichter
KnallErbse

[9.] Ik/Fragment 008 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-03 13:40:02 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ik, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Weber 2003

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hood
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 1-4
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 7, Zeilen: 5-14
[Wenn Cholezystokinin an einen Rezeptor der basolateralen Membran gebunden hat, kommt es, vermittelt durch ein G-Protein, zu einer Aktivierung der membrangebundenen] Phospholipase-C. Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diacylglycerol (Berridge and Irvine 1989). Die bereits beschriebene Signalkaskade führt zur Sekretion von Verdauungsenzymen (Gardner, Costenbader et al. 1979; Ederveen, Van Emst-De Vries et al. 1990; Matozaki, Zhu et al. 1991).

12. Berridge MJ, Irvine RF (1989) "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205

140. Streb H, Irvine RF et al. (1983) "Release of Ca2+ from a nonmitochondrial intracellular store in pancreatic acinar cells by inositol-1,4,5-trisphosphate." Nature 306(5938): 67-9

37. Gardner JD, Costenbader CL et al. (1979) "Effect of extracellular calcium on amylase release from dispersed pancreatic acini." Am J Physiol 236(6): E754-62

30. Ederveen AG, Van Emst-De Vries SE et al. (1990) "Dissimilar effects of the protein kinase C inhibitors, staurosporine and H-7, on cholecystokinin-induced enzyme secretion from rabbit pancreatic acini." Eur J Biochem 193(1): 291-5

85. Matozaki T, Zhu WY et al. (1991) "Intracellular mediators of bombesin action on rat pancreatic acinar cells." Am J Physiol 260(6 Pt 1): G858-64

Cholezystokinin bindet dabei zunächst an einen Rezeptor der basolateralen Membran. Vermittelt durch ein G-Protein kommt es zu einer Aktivierung der Membran-gebundenen Phospholipase-C. Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diazylglyzerol (Berridge and Irvine 1989). IP3 bewirkt eine rasche Freisetzung von Kalzium aus im Endoplasmatischen Retikulum (ER) lokalisierten Speichern (Streb, Irvine et al. 1983). Diazylglyzerol aktiviert Proteinkinase-C. Dieses Enzym und das freigesetzte Kalzium vermitteln die Fusion und Verschmelzung von Zymogengranula mit der luminalen Zellmembran und somit die Sekretion von Verdauungsenzymen (Gardner, Costenbader et al. 1979; Ederveen, Van Emst-De Vries et al. 1990; Matozaki, Zhu et al. 1991).

Berridge, M. J. and R. F. Irvine (1989). "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205.

Streb, H., R. F. Irvine, et al. (1983). "Release of Ca2+ from a nonmitochondrial intracellular store in pancreatic acinar cells by inositol-1,4,5-trisphosphate." Nature 306(5938): 67-9.

Gardner, J. D., C. L. Costenbader, et al. (1979). "Effect of extracellular Kalzium on amylase release from dispersed pancreatic acini." Am J Physiol 236(6): E754-62

Ederveen, A. G., S. E. Van Emst-De Vries, et al. (1990). "Dissimilar effects of the protein kinase C inhibitors, staurosporine and H-7, on cholecystokinin-induced enzyme secretion from rabbit pancreatic acini." Eur J Biochem 193(1): 291-5.

Matozaki, T., W. Y. Zhu, et al. (1991). "Intracellular mediators of bombesin action on rat pancreatic acinar cells." Am J Physiol 260(6 Pt 1): G858-64.

Anmerkungen

Fortgesetzt von S. 7 (Ik/Fragment 007 31).

Der Text findet sich ähnlich auf den Seiten

Sichter
KnallErbse

[10.] Ik/Fragment 034 24 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-03 13:41:50 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ik, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Weber 2003

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 34, Zeilen: 24-31
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 56, Zeilen: 14-23
3.6.2 Mikroskopie und Bildbearbeitung

Die markierten Zellen wurden mit einem Zeiss Axioskop Mikroskop, ausgestattet mit den entsprechenden Filtern, untersucht. DAPI- und Fluochrom-Markierungen wurden mit einer AxioCam Digitale Mikroskop Kamera und einer AxioVision Multikanal Bildbearbeitung digitalisiert. Die digitale Bearbeitung der Bilder wurde mit PhotoImpact 3.0 durchgeführt.

Die histochemischen Markierungen wurden mit einer 12-bit AxioCam Kamera und einer AxioVision Einkanal Bildbearbeitung aufgenommen. Die gezeigten Bilder sind das Ergebnis sechs unabhängig voneinander durchgeführter Versuche mit vergleichbaren Resultaten.

3.4.4 Mikroskopie und Bildbearbeitung

Die markierten Gewebeschnitte wurden mit einem Zeiss Axioskop Mikroskop, ausgestattet mit den entsprechenden Filtern, untersucht.

DAPI- und Fluochrom-Markierungen wurden mit einer AxioCam Digitale Mikroskop Kamera und einer AxioVision Multikanal Bildbearbeitung digitalisiert. Die digitale Bearbeitung der Bilder wurde mit PhotoImpact 3.0 durchgeführt.

Die histochemischen Markierungen wurden mit einer 12-bit AxioCam Kamera und einer AxioVision Einkanal Bildbearbeitung aufgenommen. Die gezeigten Bilder sind das Ergebnis von sechs unabhängig voneinander durchgeführten Versuchen mit vergleichbaren Resultaten.

Anmerkungen

Fast identisch - mit der Änderung eines einzigen Wortes ("Gewebeschnitte" -> "Zellen") wird der ursprüngliche Text in den Kontext der von Ik durchgeführten Untersuchung gebracht – ohne dass eine Übernahme kenntlich gemacht wurde.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[11.] Ik/Fragment 042 03 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2012-12-01 23:16:27 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Ik, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Weber 2003

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 42, Zeilen: 3-8
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 80, Zeilen: 3-8
4.6 Signalwege der CCK-induzierten Radikalentstehung in AR42J-Zellen

Vorausgegangene Untersuchungen weisen darauf hin, daß Pankreas-Azinuszellen bereits in frühen Stadien der Organveränderung infolge toxischer und metabolischer Störungen betroffen sind (Gronroos et al. 1991; Takacs et al. 1994). Die Ergebnisse dieser Versuche zeigen intrazelluläre Veränderungen an der Plasmamembran, die zu Störungen der Membran-abhängigen Signaltransduktion (Saluja, Dawra et al. 1992) oder der intrazellulären Sortierung führen (Lerch, Saluja et al. 1995).

4.3. Funktion von Dynein und Kinesin nach supramaximaler Cerulein-Stimulation der Pankreas-Azinuszelle

Vorausgegangene Untersuchungen weisen darauf hin, dass Pankreas-Azinuszellen bereits in frühen Stadien der Organveränderung infolge toxischer und metabolischer Störungen betroffen sind (Huxley 1965). Die Ergebnisse dieser Versuche zeigen intrazelluläre Veränderungen an der Plasmamembran, die zu Störungen der Membran-abhängigen Signaltransduktion (Saluja, Dawra et al. 1992) oder der intrazellulären Sortierung führen (Lerch, Saluja et al. 1995).

Anmerkungen

Der Kern des Ergebnisteils, der mit der Überschrift den Titel der Dissertation aufgreift, beginnt mit einer 1:1-Übernahme des Kerns der Ergebnisse von Quelle:Ik/Weber 2003. Auch dort verweist die Überschrift zunächst auf den Titel der Dissertation. Fast identisch, ohne dass eine Übernahme kenntlich gemacht wurde.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[12.] Ik/Fragment 043 07 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-03 13:43:18 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ik, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Weber 2003

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hood
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 43, Zeilen: 7-10
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 7, Zeilen: 7-10
Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diacylglycerol (Berridge and Irvine 1989). IP3 bewirkt eine rasche Freisetzung von Kalzium aus im ER lokalisierten Speichern (Streb, Irvine et al. 1983). Diacylglycerol aktiviert Proteinkinase-C.

12. Berridge MJ, Irvine RF (1989) "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205

140. Streb H, Irvine RF et al. (1983) "Release of Ca2+ from a nonmitochondrial intracellular store in pancreatic acinar cells by inositol-1,4,5-trisphosphate." Nature 306(5938): 67-9

Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diazylglyzerol (Berridge and Irvine 1989). IP3 bewirkt eine rasche Freisetzung von Kalzium aus im Endoplasmatischen Retikulum (ER) lokalisierten Speichern (Streb, Irvine et al. 1983). Diazylglyzerol aktiviert Proteinkinase-C.

Berridge, M. J. and R. F. Irvine (1989). "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205.

Streb, H., R. F. Irvine, et al. (1983). "Release of Ca2+ from a nonmitochondrial intracellular store in pancreatic acinar cells by inositol-1,4,5-trisphosphate." Nature 306(5938): 67-9.

Anmerkungen

Der Text findet sich (teilweise) ebenfalls auf den Seiten

Sichter
KnallErbse

[13.] Ik/Fragment 069 23 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-03 13:45:03 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ik, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Weber 2003

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 69, Zeilen: 23-33
Quelle: Weber 2003
Seite(n): 7, Zeilen: 2-14
Die Azinuszellen der Ratte als typischem Versuchstier zur Untersuchung der Pankreassekretion besitzen neben anderen auch Rezeptoren für CCK. Eine Stimulation mit CCK führt klassischerweise zu einer Inositol-Triphosphat (IP3)- und kalziumabhängigen Stimulation. CCK bindet dabei zunächst an einen Rezeptor der basolateralen Membran. Vermittelt durch ein G-Protein kommt es zu einer Aktivierung der membrangebundenen Phospholipase-C. Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diacylglycerol (Berridge and Irvine 1989). IP3 bewirkt eine rasche Freisetzung von Kalzium aus im ER lokalisierten Speichern (Streb, Irvine et al. 1983). Diacylglycerol aktiviert Proteinkinase-C. Dieses Enzym und das freigesetzte Kalzium vermitteln die Fusion und Verschmelzung von Zymogengranula mit der luminalen Zellmembran und somit die Sekretion von Verdauungsenzymen (Gardner, Costenbader et al. 1979; Ederveen, Van Emst-De Vries et al. [1990; Matozaki, Zhu et al. 1991).]

12. Berridge MJ, Irvine RF (1989) "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205

140. Streb H, Irvine RF et al. (1983) "Release of Ca2+ from a nonmitochondrial intracellular store in pancreatic acinar cells by inositol-1,4,5-trisphosphate." Nature 306(5938): 67-9

37. Gardner JD, Costenbader CL et al. (1979) "Effect of extracellular calcium on amylase release from dispersed pancreatic acini." Am J Physiol 236(6): E754-62

30. Ederveen AG, Van Emst-De Vries SE et al. (1990) "Dissimilar effects of the protein kinase C inhibitors, staurosporine and H-7, on cholecystokinin-induced enzyme secretion from rabbit pancreatic acini." Eur J Biochem 193(1): 291-5

85. Matozaki T, Zhu WY et al. (1991) "Intracellular mediators of bombesin action on rat pancreatic acinar cells." Am J Physiol 260(6 Pt 1): G858-64

Die Azinuszellen der Ratte als typischem Versuchstier zur Untersuchung der Pankreas-Sekretion besitzen neben anderen auch Rezeptoren für Cholezystokinin und Azetylcholin (ACH). Eine Stimulation mit Cholezystokinin oder Azetylcholin führt klassischerweise zu einer Inositol-Triphosphat (IP3)- und Kalzium-abhängigen Stimulation. Cholezystokinin bindet dabei zunächst an einen Rezeptor der basolateralen Membran. Vermittelt durch ein G-Protein kommt es zu einer Aktivierung der Membran-gebundenen Phospholipase-C. Dieses Enzym spaltet Phosphatidylinositol in IP3 und Diazylglyzerol (Berridge and Irvine 1989). IP3 bewirkt eine rasche Freisetzung von Kalzium aus im Endoplasmatischen Retikulum (ER) lokalisierten Speichern (Streb, Irvine et al. 1983). Diazylglyzerol aktiviert Proteinkinase-C. Dieses Enzym und das freigesetzte Kalzium vermitteln die Fusion und Verschmelzung von Zymogengranula mit der luminalen Zellmembran und somit die Sekretion von Verdauungsenzymen (Gardner, Costenbader et al. 1979; Ederveen, Van Emst-De Vries et al. 1990; Matozaki, Zhu et al. 1991).

Berridge, M. J. and R. F. Irvine (1989). "Inositol phosphates and cell signalling." Nature 341(6239): 197-205.

Streb, H., R. F. Irvine, et al. (1983). "Release of Ca2+ from a nonmitochondrial intracellular store in pancreatic acinar cells by inositol-1,4,5-trisphosphate." Nature 306(5938): 67-9.

Gardner, J. D., C. L. Costenbader, et al. (1979). "Effect of extracellular Kalzium on amylase release from dispersed pancreatic acini." Am J Physiol 236(6): E754-62

Ederveen, A. G., S. E. Van Emst-De Vries, et al. (1990). "Dissimilar effects of the protein kinase C inhibitors, staurosporine and H-7, on cholecystokinin-induced enzyme secretion from rabbit pancreatic acini." Eur J Biochem 193(1): 291-5.

Matozaki, T., W. Y. Zhu, et al. (1991). "Intracellular mediators of bombesin action on rat pancreatic acinar cells." Am J Physiol 260(6 Pt 1): G858-64.

Anmerkungen

Die einzigen Änderungen gegenüber der Quelle sind die Verwendung der Abkürzung "CKK" statt Cholezystokinin und geringe Auslassungen.

Ab dem zweiten Satz wiederholt die Verfasserin ihre Ausführungen von Seite 4, siehe Ik/Fragment 004 16. Teile des Texts finden sich ebenfalls auf den Seiten

Sichter
Hood

Auch bei Fandom

Zufälliges Wiki