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Quelle:Jis/Riemann 2002

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Dagmar Ute Riemann
Titel    Arbeiten zum Vorkommen und zur Regulation von Aminopeptidase N/CD13 mit besonderer Berücksichtigung ihres Vorkommens auf Lymphozyten
Herausgeber    Universitäts- und Landesbibliothek (ULB) Sachsen-Anhalt
Ort    Halle (Saale)
Jahr    2002
Anmerkung    Habilitationsschrift zur Erlangung des akademischen Grades habilitierter Doktor der Medizin (Dr. med. habil.) vorgelegt an der Medizinischen Fakultät der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
URL    http://sundoc.bibliothek.uni-halle.de/habil-online/02/02H182/habil.pdf ; http://sundoc.bibliothek.uni-halle.de/habil-online/02/02H182/

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    3


Fragmente der Quelle:
[1.] Jis/Fragment 101 11 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-04-07 20:45:51 Schumann
Fragment, Jis, Riemann 2002, SMWFragment, Schutzlevel, Verschleierung, ZuSichten

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hood
Gesichtet
No.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 101, Zeilen: 11-15
Quelle: Riemann 2002
Seite(n): 9, Zeilen: 17 ff.
[5.7 Wie funktioniert NEP in der Prostata?]

NEP / CD10 (EC 3.4.24.11; Clan MA; Familie M13; MEROPS-ID: M13.001) ist ein Membranenzym. Es ist Mitglied einer vor kurzem beschriebenen Genfamilie, die die Kell-Blutgruppenproteine sowie „endothelin converting enzyme“ (ECE-1 und -2) einschließt (Turner & Tanzawa, 1997). Das Enzym wird auch als neutrale Endopeptidase 24.11, Neprilysin, Enkephalinase bzw. CALLA (common acute [lymphatic leukemia antigen) bezeichnet.]


[Aus Literaturverzeichnis:]

Turner AJ, Tanzawa K. 1997. Mammalian membrane metallopeptidases: NEP, ECE, KELL, and PEX. Faseb J 11:355-364.

[1.1.4.2. Neprilysin/CD10]

Neprilysin/CD10 (EC 3.4.24.11; Clan MA; Familie M13; MEROPS-ID: M13.001) ist ein weiteres, oft mit APN kolokalisiertes Membranenzym (Übersicht in LeBien TW et al., 1989; Kenny AJ, 1993; Riemann D, 2001C). Es ist Mitglied einer vor kurzem beschriebenen Genfamilie, die die Kell-Blutgruppenproteine sowie „ endothelin converting enzyme“ (ECE-1 und -2) einschließt (Turner AJ et al., 1997). Das Enzym wird auch als neutrale Endopeptidase 24.11, Enkephalinase bzw. CALLA (common acute lymphatic leukemia antigen) bezeichnet.


[Aus Literaturverzeichnis:]

Turner AJ und Tanzawa K (1997) Mammalian membrane metallopeptidases: NEP, ECE, KELL, and PEX. FASEB J 11, 355-364

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Der Auftakt zu ausgiebigen Textübereinstimmungen, die sich auf der Folgeseite fortsetzen.

Sichter
(Hood)

[2.] Jis/Fragment 102 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-04-07 20:48:42 Schumann
Fragment, Jis, Riemann 2002, SMWFragment, Schutzlevel, Verschleierung, ZuSichten

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hood
Gesichtet
No.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 102, Zeilen: 1-30 (komplett)
Quelle: Riemann 2002
Seite(n): 9-10, Zeilen: S. 9: 23ff.; S. 10: 1ff.
[Das Enzym wird auch als neutrale Endopeptidase 24.11, Neprilysin, Enkephalinase bzw. CALLA (common acute] lymphatic leukemia antigen) bezeichnet. 1974 wurde es von John Kenny und Mitarbeitern aus Kaninchennieren aufgereinigt (Kerr & Kenny, 1974). Unabhängig davon wurde NEP / CD10 später als verantwortliches Ektoenzym für die Inaktivierung von Enkephalinen (endogene Morphin-ähnliche Pentapeptide) im Hirn entdeckt (Matsas et al., 1983). Nach Klonieren und Sequenzieren des Enzyms wurde klar, daß es mit dem leukozytären Oberflächenmolekül CALLA identisch ist (Malfroy et al., 1988; Shipp et al., 1988).

NEP / CD10 ist eine Metalloprotease der Zink enthaltendes Protein - Familie und spaltet Oligopeptide (bis 40 Aminosäuren) bevorzugt am Aminoende hydrophober Aminosäurereste (Abb. 5-3) und wird, ähnlich wie Thermolysin, von Phosphoramidon und Thiorphan gehemmt (Hersh & Morihara, 1986). Das Enzym kommt ubiquitär vor, mit besonders hohen Konzentrationen in den Epithelzellen der Bürstensaummembran der proximalen Nierentubuli, von Dünndarm und Plazenta. Auch findet man es auf Fibroblasten, lymphoiden Vorläuferzellen in Knochenmark und Thymus sowie auf reifen Granulozyten. Eine lösliche Form findet sich im Serum und soll u. a. mit der bronchialen Hyperreaktivität korrelieren (Ratti et al., 2001) und ist besonders hoch in der Synovia von RA-Patienten (Appelboom et al., 1991). Prostatosomen enthalten NEP / CD10 auch (Renneberg et al., 2001). Die Funktion des Enzyms variiert mit seiner Lokalisation; in den Nieren werden Peptide des Ultrafiltrates, Kinine und der „atrial natriuretic factor“ gespalten, im ZNS Opioidpeptide wie Substanz P und Enkephaline, in der Lunge Bombesin und auf Neutrophilen das chemotaktische Peptid FMLP (Painter et al., 1988; Erdos & Skidgel, 1989; Shipp et al., 1991). Im Hirn ist es hauptverantwortlich für den Abbau des Amyloid-ß-Peptids (Takaki et al., 2000). Knock-out-Mäuse für NEP / CD10 zeigen eine erhöhte Sensibilität für septischen Schock, was durch den verminderten Abbau von Mediatoren wie Endothelin, Bradykinin, Tachykinine oder Enkephaline verursacht sein könnte (Lu et al., 1995). Ein Verlust der Expression von NEP / CD10 auf Prostatakarzinomzellen geht mit einer gesteigerten Migration der Tumorzellen einher (Sumitomo et al., 2000), ein Vorgang, der wahrscheinlich durch direktes Signaling über das Membranenzym ausgelöst wird.


[Aus Literaturverzeichnis:]

Kerr MA, Kenny AJ. 1974. The purification and specificity of a neutral endopeptidase from rabbit kidney brush border. Biochem J 137:477-488.

Matsas R, Fulcher IS, Kenny AJ, Turner AJ. 1983. Substance P and [Leu]enkephalin are hydrolyzed by an enzyme in pig caudate synaptic membranes that is identical with the endopeptidase of kidney microvilli. Proc Natl Acad Sci U S A 80:3111-3115.

Malfroy B, Kuang WJ, Seeburg PH, Mason AJ, Schofield PR. 1988. Molecular cloning and amino acid sequence of human enkephalinase (neutral endopeptidase). FEBS Lett 229:206-210.

Shipp MA, Richardson NE, Sayre PH, Brown NR, Masteller EL, Clayton LK, Ritz J, Reinherz EL. 1988. Molecular cloning of the common acute lymphoblastic leukemia antigen (CALLA) identifies a type II integral membrane protein. Proc Natl Acad Sci U S A 85:4819-4823.

Hersh LB, Morihara K. 1986. Comparison of the subsite specificity of the mammalian neutral endopeptidase 24.11 (enkephalinase) to the bacterial neutral endopeptidase thermolysin. J Biol Chem 261:6433-6437.

Ratti H, Zhang M, Kunkel G. 2001. Correlation between neutral endopetidase (NEP) 3.4.24.11 in serum and the degree of the bronchial hyperreactivity. Regul Pept 97:181-186.

Appelboom T, de Maertelaer V, de Prez E, Hauzeur JP, Deschodt-Lanckman M. 1991. Enkephalinase: a physiologic neuroimmunomodulator detected in the synovial fluid. Arthritis Rheum 34:1048-1051.

Renneberg H, Albrecht M, Kurek R, Krause E, Lottspeich F, Aumüller G, Wilhelm B. 2001. Identification and characterization of neutral endopeptidase (EC 3. 4. 24. 11) from human prostasomes--localization in prostatic tissue and cell lines. Prostate 46:173-183.

Painter RG, Dukes R, Sullivan J, Carter R, Erdos EG, Johnson AR. 1988. Function of neutral endopeptidase on the cell membrane of human neutrophils. J Biol Chem 263:9456-9461.

Erdos EG, Skidgel RA. 1989. Neutral endopeptidase 24.11 (enkephalinase) and related regulators of peptide hormones. Faseb J 3:145-151.

Shipp MA, Tarr GE, Chen CY, Switzer SN, Hersh LB, Stein H, Sunday ME, Reinherz EL. 1991. CD10/neutral endopeptidase 24.11 hydrolyzes bombesin-like peptides and regulates the growth of small cell carcinomas of the lung. Proc Natl Acad Sci U S A 88:10662-10666.

Takaki Y, Iwata N, Tsubuki S, Taniguchi S, Toyoshima S, Lu B, Gerard NP, Gerard C, Lee HJ, Shirotani K, Saido TC. 2000. Biochemical identification of the neutral endopeptidase family member responsible for the catabolism of amyloid beta peptide in the brain. J Biochem (Tokyo) 128:897-902.

Lu B, Gerard NP, Kolakowski LF, Jr., Bozza M, Zurakowski D, Finco O, Carroll MC, Gerard C. 1995. Neutral endopeptidase modulation of septic shock. J Exp Med 181:2271-2275.

Sumitomo M, Shen R, Walburg M, Dai J, Geng Y, Navarro D, Boileau G, Papandreou CN, Giancotti FG, Knudsen B, Nanus DM. 2000. Neutral endopeptidase inhibits prostate cancer cell migration by blocking focal adhesion kinase signaling. J Clin Invest 106:1399-1407.

[Seite 9, Zeile 23ff.]

Das Enzym wird auch als neutrale Endopeptidase 24.11, Enkephalinase bzw. CALLA (common acute lymphatic leukemia antigen) bezeichnet. 1974 wurde es von John Kenny und Mitarbeitern aus Kaninchennieren aufgereinigt (Kerr MA et al., 1974). Unabhängig davon wurde Neprilysin/CD10 später als verantwortliches Ektoenzym für die Inaktivierung von Enkephalinen (endogene Morphin-ähnliche Pentapeptide) im Hirn entdeckt (Matsas R et al., 1983). Nach Klonieren und Sequenzieren des Enzyms wurde klar, dass es mit dem leukozytären Oberflächenmolekül CALLA identisch ist (Malfroy B et al., 1988; Shipp MA et al., 1988). Neprilysin/CD10 ist eine Metalloprotease der Gluzincin-Familie und spaltet Oligopeptide (bis 40 Aminosäuren) bevorzugt am Aminoende hydrophober Aminosäurereste (Phe, Leu, Met) (Abb. 2) und wird, ähnlich wie Thermolysin, von Phosphoramidon und

[Seite 10, Zeile 1ff.]

Thiorphan gehemmt (Hersh LB et al., 1986). Das Enzym kommt ubiquitär vor, mit besonders hohen Konzentrationen in den Epithelzellen der Bürstensaummembran der proximalen Nierentubuli, von Dünndarm und Plazenta. Auch findet man es auf Fibroblasten, lymphoiden Vorläuferzellen in Knochenmark und Thymus sowie auf reifen Granulozyten. Eine lösliche Form findet sich im Serum und soll u. a. mit der bronchialen Hyperreaktivität korrelieren (Ratti H et al., 2001) und ist besonders hoch in der Synovia von RA-Patienten (Appelboom T et al., 1991). Prostatosomen enthalten neben APN und DPIV/CD26 auch Neprilysin/CD10 (Renneberg H et al., 2001). Die Funktion des Enzyms variiert mit seiner Lokalisation, in den Nieren werden Peptide des Ultrafiltrates, Kinine und der „ atrial natriuretic factor“ gespalten, im ZNS Opioidpeptide wie Substanz P und Enkephaline, und auf Neutrophilen das chemotaktische Peptid FMLP (Painter RG et al., 1988; Erdös EG et al., 1989). Im Hirn ist es hauptverantwortlich für den Abbau des Amyloid-ß-Peptids (Takaki Y et al., 2000). Knock-out-Mäuse für Neprilysin/CD10 zeigen eine erhöhte Sensibilität für septischen Schock, was durch den verminderten Abbau von Mediatoren wie Endothelin, Bradykinin, Tachykinine oder Enkephaline verursacht sein könnte (Lu B et al., 1995). Ein Verlust der Expression von Neprilysin/CD10 auf Prostatakarzinomzellen geht mit einer gesteigerten Migration der Tumorzellen einher (Sumitomo M et al., 2000), ein Vorgang, der wahrscheinlich durch direktes Signaling über das Membranenzym ausgelöst wird (siehe Kapitel 1.1.5.3.).


[Aus Literaturverzeichnis:]

Kerr MA und Kenny J (1974) The purification and specificity of a neutral endopeptidase from rabbit kidney brush border. Biochem J 137, 477-488

Matsas R, Fulcher IS, Kenny AJ und Turner AJ (1983) Substance P and [Leu] enkephalin are hydrolyzed by an enzyme in pig caudate synaptic membranes that is identical with the endopeptidase of kidney microvilli. Proc Natl Acad Sci USA 80, 3111-3115

Malfroy B, Kuang WJ, Seeburg PH, Mason AJ und Schofield PR (1988) Molecular cloning and amino acid sequence of human enkephalinase (neutral endopeptidase). FEBS Lett 229, 206-210

Shipp MA, Richardson NE, Sayre PH, Brown NR, Masteller EL, Clayton LK, Ritz J und Reinherz EL (1988) Molecular cloning of the common acute lymphoblastic leukemia antigen (CALLA) identifies a type II integral membrane protein. Proc Natl Acad Sci USA 85, 4819-4823

Hersh LB und Morihara K (1986) Comparison of the mammalian endopeptidase 24.11 (enkephalinase) to the bacterial neutral endopeptidase thermolysin. J Biol Chem 261, 6433-6437

Ratti H, Zhang M und Kunkel G (2001) Correlation between neutral endopetidase (NEP) 3.4.24.11 in serum and the degree of the bronchial hyperreactivity. Regul Pept 97, 181-186

Appelboom T, de Maertelaer V, de Prez E, Hauzeur JP und Deschodt-Lanckman M (1991) Enkephalinase: a physiologic neuroimmunomodulator detected in the synovial fluid. Arthritis Rheum 34, 1048-1051

Renneberg H, Albrecht M, Kurek R, Krause E, Lottspeich F, Aumuller G und Wilhelm B (2001) Identification and characterization of neutral endopeptidase (EC 3. 4. 24. 11) from human prostasomes--localization in prostatic tissue and cell lines. Prostate 46, 173-183

Painter RG, Dukes R, Sullivan J, Carter R, Erdös EG und Johnson AR (1988) Function of neutral endopeptidase on the cell membrane of human neutrophils. J Biol Chem 263, 9456-9461

Erdös EG und Skidgel RA (1989) Neutral endopeptidase 24.11 (enkephalinase) and related regulators of peptide hormones. FASEB J 3, 145-151

Takaki Y, Iwata N, Tsubuki S, Taniguchi S, Toyoshima S, Lu B, Gerard NP, Gerard C, Lee HJ, Shirotani K und Saido TC (2000) Biochemical identification of the neutral endopeptidase family member responsible for the catabolism of amyloid beta peptide in the brain. J Biochem 128, 897-902

Lu B, Gerard NP, Kolakowski LF Jr, Bozza M, Zurakowski D, Finco O, Carroll MC und Gerard C (1995) Neutral endopeptidase modulation of septic shock. J Exp Med 181, 2271-2275

Sumitomo M, Shen R, Walburg M, Dai J, Geng Y, Navarro D, Boileau G, Papandreou CN, Giancotti FG, Knudsen B und Nanus DM (2000) Neutral endopeptidase inhibits prostate cancer cell migration by blocking focal adhesion kinase signaling. J Clin Invest 196, 1399-1407

Anmerkungen

Die Textübereinstimmungen (inkl. Literaturverweise) setzen sich ohne Hinweis auf die Quelle von der Vorseite fort. Auch der Inhalt der Abbildung 5-3 (siehe Folgeseite), auf die im Text verweisen wird, findet sich bereits in ähnlicher Form in der mutmaßlichen Vorlage von Riemann (dort Abb. 2, im Anschluss an der obigen Text).

Einzig die Referenz "Shipp et al., 1991" findet sich nicht bei Riemann, dort jedoch zwei andere Quellen (andere Jahreszahlen) mit Shipp als Erstautor. Dies, die unterschiedliche Schreibweise "Erdos" statt "Erdös" und die Unterschiede in der nachfolgenden Grafik (Abb. 5-3) legen die Möglichkeit (ggf. zusätzlicher) weiterer genutzter Quellen nahe.

Sichter
(Hood)

[3.] Jis/Fragment 103 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-12-23 09:17:54 Kybot
Fragment, Jis, KeineWertung, Riemann 2002, SMWFragment, Schutzlevel, Unfertig

Typus
KeineWertung
Bearbeiter
Hood
Gesichtet
No.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 103, Zeilen: 1
Quelle: Riemann 2002
Seite(n): 10, Zeilen: 20
[Abb 5-3]

Abb 5-3: Durch NEP / CD10 gespaltene Bindungen in Peptidsubstraten (LeBien & McCormack, 1989; Shipp et al., 1991).


[Aus Literaturverzeichnis:]

LeBien TW, McCormack RT. 1989. The common acute lymphoblastic leukemia antigen (CD10)--emancipation from a functional enigma. Blood 73:625-635.

Shipp MA, Tarr GE, Chen CY, Switzer SN, Hersh LB, Stein H, Sunday ME, Reinherz EL. 1991. CD10/neutral endopeptidase 24.11 hydrolyzes bombesin-like peptides and regulates the growth of small cell carcinomas of the lung. Proc Natl Acad Sci U S A 88:10662-10666.

[Abb 2]

Abb 2: Durch Neprilysin/CD10 gespaltene Bindungen in Peptidsubstraten (nach LeBien TW et al., 1989).


[Aus Literaturverzeichnis:]

LeBien TW und McCormack RT (1989) The common acute lymphoblastic leukemia antigen (CD10)--emancipation from a functional enigma. Blood 73, 625-635

Anmerkungen

Trotz der inhaltlichen Übereinstimmung der Grafik handelt es sich (aufgrund der grafischen Unterschiede) nicht um einen direkten Copy-Paste-Übertrag. In Ergänzung zu Riemann wird wie bereits auf der Vorseite zusätzlich die Literaturangabe "Shipp et al., 1991" aufgeführt, welche sich bei Riemann auch nicht im Literaturverzeichnis findet, siehe auch Fragment 102 01.

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