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Quelle:Mi/Scharbrodt 2002

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Wolfram Scharbrodt
Titel    Verminderung der bFGF-vermittelten Endothelzellproliferation durch nikotininduzierte Reduktion des endothelialen Einwärtsgleichrichter Kaliumstromes
Ort    Gießen
Jahr    2002
Anmerkung    Inauguraldissertation zur Erlangung eines Doktors der Medizin des Fachbereichs Humanmedizin der Justus-Liebig-Universität Gießen
URL    http://d-nb.info/967860555/34

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    2


Fragmente der Quelle:
[1.] Mi/Fragment 017 24 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-08-30 22:01:55 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Mi, SMWFragment, Scharbrodt 2002, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 17, Zeilen: 24-32
Quelle: Scharbrodt 2002
Seite(n): 12, 13, Zeilen: 12: 20ff; 13: 3ff
3.9 Basic Fibroblast Growth Factor (bFGF) und Angiogenese

Bei bFGF handelt es sich um einen Heparin bindenden Wachstumsfaktor, der von einer Vielzahl verschiedener Zelltypen sezerniert wird. Das Molekulargewicht beträgt 16-18 kDa. Eine entscheidende Rolle spielt der Wachstumsfaktor sowohl bei der Regeneration geschädigter Gefäßabschnitte als auch bei der Ausbildung von Kollateralen in ischämischen Bezirken (Yang et al., 1996). Durch bFGF wird sowohl die Replikation als auch die Migration der Endothelzellen gefördert. In einer Arbeit von Sato und Rifkin (Sato et al., 1988) wurden konfluente einlagige Zellschichten von Endothelzellen auf Glasplatten kultiviert. In der Folge wurde ein Teil des Endothels mit einer Rasierklinge weggeschabt.


Sato Y, Bifkin D. Autocrine activities of basic fibroblast growth factor: regulation of endothelial cell movement, plasminogen activator synthesis, and DANN synthesis. J Cell Biol 1988; 107:1199-1205.

2.3. bFGF (basic Fibroblast Growth Faktor)

Bei bFGF handelt es sich um einen Heparin bindenden monomeren Wachstumsfaktor, der von einer Vielzahl verschiedener Zelltypen sezerniert wird; darunter sind Endothelzellen, Fibroblasten, glatte Muskelzellen und Makrophagen. Das Molekulargewicht beträgt 16-18 kDa. [...] Eine entscheidende Rolle spielt der Wachstumsfaktor sowohl bei der Regeneration geschädigter Gefäßabschnitte als auch bei der Ausbildung von Kollateralen in ischemischen Bezirken. [...]

[Seite 13]

[...] Durch bFGF wird sowohl die Replikation als auch die Migration der Endothelzellen gefördert. In einer Arbeit von Sato und Rifkin (46) wurden konfluente einlagige Zellschichten von Endothelzellen auf Glasplatten kultiviert. In der Folge wurde ein Teil des Endothels mit einer Rasierklinge weggeschabt.


46. Sato Y, Bifkin [sic!] D. Autocrine activities of basic fibroblast growth factor: regulation of endothelial cell movement, plasminogen activator synthesis, and DANN synthesis. J Cell Biol 1988;107:1199-1205

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Scharbrodt schreibt den Zweitautor in der Literaturangabe falsch, die falsche Schreibweise wird übernommen. PubMed weist diesen Autor als "Rifkin" aus PMCID:PMC2115297, siehe auch [1].

Fortsetzung auf der nächsten Seite: Mi/Fragment 018 01

Sichter
(Hindemith), WiseWoman

[2.] Mi/Fragment 018 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-08-30 22:03:55 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, Mi, SMWFragment, Scharbrodt 2002, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 18, Zeilen: 1-13
Quelle: Scharbrodt 2002
Seite(n): 13, Zeilen: 6ff
[Es kam zur Transmigration] der Endothelzellen in den denudierten Bereich. Diese Transmigration konnte durch die Kultur mit spezifisch gegen bFGF gerichteten Antikörpern verhindert werden. Der Wachstumsfaktor wirkt offenbar auch autokrin ohne Externalisation auf die Endothelzellen. An der Oberfläche der Endothelzellen befinden sich niedrig- und hochaffine bFGF-Rezeptoren. Die niedrigaffinen Rezeptoren führen zu einer Konformationsänderung des Wachstumsfaktors, der daraufhin an den hochaffinen Rezeptor binden kann. Der hochaffine Rezeptor führt zu einer Aktivierung der Tyrosin-Kinase (Brindle et al., 1993). Eine wichtige Enzymkaskade geht offenbar über die Aktivierung von Ras-Protoonkogen, Raf-Protoonkogen und Mitogenactivated protein (MAP), so dass es zur Transkription von Wachstumsgenen kommt und letztendlich zur mitogenen Antwort der Zelle. bFGF hat auch Einfluß auf die Elektrophysiologie der Endothelzellen. Der Wachtumsfaktor induziert eine Steigerung der Inositol-1,4,5-triphosphat-Konzentration. Diese führt zu einer Freisetzung von Calcium aus dem ER, welches den Calcium-aktivierten Kaliumkanal aktiviert (Tang et al., 1999). Es kam zur Transmigration der Endothelzellen in den denudierten Bereich. Diese Transmigration konnte durch die Kultur mit spezifisch gegen bFGF gerichteten Antikörpern verhindert werden. [...] Der Wachstumsfaktor wirkt offenbar auch autokrin ohne Externalisation auf die Endothelzellen. [...] An der Oberfläche der Endothelzellen befinden sich niedrig- und hoch-affine bFGF-Rezeptoren. Die niedrig-affinen Rezeptoren führen zu einer Konformationsänderung des Wachstumsfaktors, der daraufhin an den hoch-affinen Rezeptor binden kann. Der hoch-affine Rezeptor führt zu einer Aktivierung der Tyrosin-Kinase (10). Eine wichtige Enzymkaskade geht offenbar über die Aktivierung von RAS, RAF, und MAP, so daß es zur Transskription von Wachstumsgenen kommt und letztendlich zur mitogenen Antwort der Zelle. bFGF hat auch Einfluß auf die Elektrophysiologie der Endothelzellen. Der Wachtumsfaktor induziert eine Steigerung der Inositol-1,4,5-triphosphat-Konzentration. Diese führt zu einer Freisetzung von Calcium aus dem Endoplasmatischen Reticulum, welches den Calcium-aktivierten Kaliumkanal aktiviert (48).

10. Brindele N. Growth factors in endothelial regeneration. Cardiov Res 1993;27:1162-1172

48. Tang G, Hanna S, Wang R. Effect of nicotine on K channel currents in vascular smooth muscle cells from rat tail arteries. Eur J Pharmacol 1999;364:247-254

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Laut PubMed ist Brindle Alleinautor (PMID: 8252574).

Sichter
(Hindemith), WiseWoman

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