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Quelle:Msf/Kosack 2005

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Cara Kosack
Titel    Funktion von Annexin VI und Caveolin beim intrazellulären Transport von Cholesterin
Ort    Hamburg
Jahr    2005
Anmerkung    Dissertation, Hamburg
URL    http://d-nb.info/974874159/34

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    3


Fragmente der Quelle:
[1.] Msf/Fragment 007 22 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-04 20:26:20 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Kosack 2005, Msf, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 22-23
Quelle: Kosack 2005
Seite(n): 28, Zeilen: 2ff
Den Caveolae werden wichtige Aufgaben innerhalb verschiedener physiologischer und pathologischer Vorgänge zugeschrieben: Caveolae stellen eine spezialisierte [Form der Lipid Rafts dar und sind dynamische Carrier, die gebraucht werden, um Vesikel andocken und fusionieren zu lassen (Schnitzer et al., 1995).] Den Caveolae werden bedeutsame Rollen innerhalb verschiedener physiologischer und pathologischer Vorgänge zugeschrieben:

Caveolae stellen eine spezialisierte Form der Lipid Rafts dar und sind dynamische Carrier, die gebraucht werden, um Vesikel andocken und fusionieren zu lassen (Schnitzer et al., 1995).

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle. Fortsetzung auf der nächsten Seite.

Sichter
(SleepyHollow02), Hindemith

[2.] Msf/Fragment 008 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-04 20:29:12 Hindemith
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Kosack 2005, Msf, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 1-18
Quelle: Kosack 2005
Seite(n): 28, Zeilen: 4 ff.
Form der Lipid Rafts dar und sind dynamische Carrier, die gebraucht werden, um Vesikel andocken und fusionieren zu lassen (Schnitzer et al., 1995). Sie sind fähig, Moleküle von der Zelloberfläche zu umschließen und über einen GTP-abhängigen Spaltungsprozess in freie Transportvesikel zu überführen. Außerdem transportieren sie Moleküle, wie z. B. Insulin oder Albumin in das oder durch das Endothel (Schnitzer et al., 1996). So besteht die Möglichkeit chemische und mechanische Information vom Extrazellulärraum in die Zelle zu transportieren. Caveolae sind somit an der Internalisation von Molekülen und deren intra- und transzellulären Transport beteiligt (Anderson 1998).

Im Lipidtransport fungieren die Caveolae als wichtige Durchgangsstation: intrazellulär synthetisiertes Cholesterin (Smart et al., 1994) und Cholesterin, das beim intrazellulären Abbau von LDL entsteht (Fielding & Fielding 1997), passiert Caveolae, um von intra- nach extrazellulär zu gelangen. Das cholesterinbindende Markerprotein Caveolin-1 (Murata et al., 1995) fungiert als Teil eines Lipidtransportsystems. Caveolin bewegt sich zwischen intrazellulären Kompartimenten wie z. B. dem Golgi-Apparat und der Zelloberfläche hin und her. Seine Hauptaufgabe dabei ist der Transport von endozytierten bzw. degradierten Cholesterin (Simons & Ehehalt 2002).

Caveolae stellen eine spezialisierte Form der Lipid Rafts dar und sind dynamische Carrier, die gebraucht werden, um Vesikel andocken und fusionieren zu lassen (Schnitzer et al., 1995). Sie sind fähig, Moleküle von der Zelloberfläche zu umschließen und über eine GTP-abhängigen Spaltungsprozess in freie Transportvesikel zu überführen. Außerdem transportieren sie Moleküle, wie z. B. Insulin oder Albumin in das oder durch das Endothel (Schnitzer et al., 1996). So besteht die Möglichkeit chemische und mechanische Information vom Extrazellulärraum in die Zelle zu transportieren (Liu et al., 1996). Caveolae sind somit an der Internalisation von Molekülen und deren intra- und transzellulären Transport beteiligt (Anderson, 1998). Im Lipidtransport fungieren die Caveolae als wichtige Durchgangsstation: intrazellulär synthetisiertes Cholesterin (Smart et al., 1994) und Cholesterin, das beim intrazellulären Abbau von LDL entsteht (Fielding et al., 1996), passiert Caveolae, um von intra- nach extrazellulär zu gelangen. Das cholesterinbindende Markerprotein Caveolin-1 (Murata et al., 1995) fungiert als Teil eines Lipidtransportsystems. Caveolin bewegt sich zwischen intrazellulären Kompartimenten wie z. B. dem Golgi- Apparat und der Zelloberfläche hin und her. Seine Hauptaufgabe dabei ist der Transport von endozytierten bzw. degradierten Cholesterin (Simons et al., 2000).
Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02), Hindemith

[3.] Msf/Fragment 110 18 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-04 20:29:24 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Kosack 2005, Msf, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 110, Zeilen: 18-27
Quelle: Kosack 2005
Seite(n): 91, Zeilen: 17 ff.
Das 21-24 kD große Caveolin-1 Protein ist das wichtigste Markerprotein für Caveolae (Blonder et al., 2004). Es stellt eines der integralen Membranproteine des caveolären Überzugs dar und besitzt eine essentielle Bedeutung für die Ausbildung der Caveolae (Rothberg et al., 1992). Vier Caveolin-Genprodukte sind bis jetzt in Säugetieren gefunden worden: Caveolin-1a und -1b (Kurzchalia et al., 1992), -2 (Scherer et al., 1996) und -3 (Tang et al., 1996). Jedes enthält eine 33 Aminosäuren lange hydrophobe Domäne, durch die das Protein in der Membran verankert wird, während sowohl das Amino- als auch das Carboxyterminale Ende frei ins Zytoplasma reichen (Kurzchalia et al., 1992). Das 21-24 kDa-große Caveolin ist das wichtigste Markerprotein für Caveolae. Es stellt eines der integralen Membranproteine des caveolären Überzugs dar und besitzt essentielle Bedeutung für die Ausbildung der Caveolae (Tang et al., 1996; Rothberg et al., 1992; Fra et al., 1995). Vier Caveolin-Genprodukte sind bis jetzt in Säugetieren gefunden worden: Caveolin-1a und -1b (Glenney et al., 1992; Kurzchalia et al., 1992; Scherer et al., 1995), -2 (Scherer et al., 1996) und -3 (Tang et al., 1996). Jedes enthält eine 33 Aminosäuren lange hydrophobe Domäne, durch die das Protein in der Membran verankert wird, während sowohl das Amino-, als auch das Carboxyterminale Ende frei ins Zytoplasma reichen (Kurzchalia et al., 1994).
Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02), Hindemith

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