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Quelle:Msf/Schaeffer 2000

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Michael Schäffer
Titel    Eine neue Domäne der IL-6 Rezeptor β-Kette, gp130, vermittelt Zellwachstum und die Aktivierung der Kinasen Hck und Erk
Ort    München
Jahr    2000
Anmerkung    Dissertation zur Erlangung des Doktorgrades der Fakultät für Chemie und Pharmazie der Ludwig-Maximilians-Universität München
URL    http://edoc.ub.uni-muenchen.de/359/1/Schaeffer_Michael.pdf

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    2


Fragmente der Quelle:
[1.] Msf/Fragment 114 27 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-05 20:21:24 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Msf, SMWFragment, Schaeffer 2000, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 114, Zeilen: 27-32
Quelle: Schaeffer 2000
Seite(n): 17, 18, Zeilen: 17: 22 ff.; 18: 1 ff.
Am C-Terminus befindet sich eine Region, die wichtig für die negative Regulation der Kinaseaktivität ist. Die Aktivität von Src-Kinasen wird durch komplexe intramolekulare Faltungsvorgänge reguliert. Innerhalb der Src-Homologie1 (SH1) -Domäne liegt ein Tyrosinrest (Y418), durch dessen Phosphorylierung die Enzymaktivität der Kinasen positiv reguliert wird. Im inaktiven Zustand ist die Kinase so gefaltet, dass sowohl der Tyrosinrest 418, als auch die ATP-[Bindungsstelle (K295) unzugänglich sind.] Am C-Terminus befindet sich eine Region, die wichtig für die negative Regulation der Kinaseaktivität ist. Die Aktivität von Src Kinasen wird durch komplexe intramolekulare Faltungsvorgänge reguliert. Innerhalb der Domäne liegt ein Tyrosinrest (Y416 in Hck), durch dessen Phosphorylierung die Enzymaktivität der

[Seite 18]

Kinasen positiv reguliert wird. Im inaktiven Zustand ist die Kinase so gefaltet, dass sowohl der Tyrosinrest 416, als auch die ATP-Bindungsstelle (K295) unzugänglich sind.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Fortsetzung der Übernahme auf der nächsten Seite.

Sichter
(Hindemith), SleepyHollow02

[2.] Msf/Fragment 115 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-05 20:21:27 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Msf, SMWFragment, Schaeffer 2000, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 115, Zeilen: 1-7
Quelle: Schaeffer 2000
Seite(n): 18, Zeilen: 6 ff.
Je nach dem Phosphorylierungsstatus der C-terminalen regulatorischen Domäne wird entweder eine aktive (Y527 nicht-phosphoryliert) oder eine inaktive (Y527 phosphoryliert) Konformation der Src-Kinasen stabilisiert (Xu et al., 1997). Ein zelluläres Protein, dass die Aktivität von Src-Kinasen regulieren kann, ist die C-terminale Kinase (CSK). Diese stabilisiert die inaktive Form von Src- Kinasen, indem sie Y527 phosphoryliert (Okada et al., 1991).

Msf 115a diss.png

Abbildung 49: Die Struktur von Src-Kinasen

Je nach dem Phosphorylierungsstatus der C-terminalen regulatorischen Domäne wird entweder eine aktive (Y527 nicht-phosphoryliert) oder eine inaktive (Y527 phosphoryliert) Konformation der Src-Kinasen stabilisiert (Sicheri F. et al., 1997; Xu W. et al., 1997). Ein zelluläres Protein, dass die Aktivität von Src-Kinasen regulieren kann, ist die C-terminale Kinase (CSK). Diese stabilisiert die inaktive Form von Src- Kinasen, indem sie Y527 phosphoryliert (Nada S. et al., 1991; Okada M. et al., 1991).

Msf 115a source.png

Abb. 4: Die Struktur von Src-Kinasen

Anmerkungen

Die Übernahme beginnt auf der Vorseite.

Die Quelle ist nicht genannt.

Sichter
(Hindemith), SleepyHollow02

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