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Quelle:Msf/Schairer 2004

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Annette Schairer
Titel    Untersuchungen zur Inhibition der Apoptose von Mono-Mac-6-Zellen durch Bartonella henselae
Ort    Tübingen
Jahr    2004
Anmerkung    Dissertation, Eberhard-Karls-Universität zu Tübingen
URL    http://d-nb.info/973133880/34

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    4


Fragmente der Quelle:
[1.] Msf/Fragment 068 02 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-04 21:02:53 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Msf, SMWFragment, Schairer 2004, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 68, Zeilen: 2-13
Quelle: Schairer 2004
Seite(n): 30, Zeilen: 5 ff.
Der Gel Electrophoretic Mobility Shift Assay (GEMSA) ist eine Methode zur Untersuchung von Interaktionen zwischen DNS-Sequenzen und Kernproteinen. Die Methode gibt Auskunft darüber, welche Proteine in vitro mit der DNS interagieren können. Als Sonde werden synthetische Oligonukleotide mit der zu untersuchenden DNS-Sequenz verwendet. Die einzelsträngigen Oligomere werden zu Doppelsträngen hybridisiert und radioaktiv markiert. Während der Bindungsreaktion wird die Sonde gemeinsam mit Kernextrakt inkubiert. Der Ansatz wird schließlich auf einem nicht denaturierenden Polyacrylamidgel aufgetrennt. Besitzt die Sonde Bindungsstellen für im Kernextrakt enthaltene Proteine, so können diese an die DNS binden. Dabei entstehen DNS-Protein-Komplexe, die aufgrund des höheren Molekulargewichts im Gel langsamer wandern als die freie Sonde. Der electrophoretic mobility shift assay, kurz EMSA, ist eine Methode zur Untersuchung von Interaktionen zwischen DNA-Sequenzen und Kernproteinen. Die Methode gibt Auskunft darüber, welche Proteine in vitro mit der DNA interagieren können (Abb. 2).

Als Sonde werden synthetische Oligonukleotide mit der zu untersuchenden DNA-Sequenz verwendet. Die einzelsträngigen Oligomere werden zu Doppelsträngen hybridisiert und radioaktiv markiert. Während der Bindungsreaktion wird die Sonde gemeinsam mit Kernextrakt inkubiert. Der Ansatz wird schließlich auf einem nicht denaturierenden Polyacrylamidgel aufgetrennt. Besitzt die Sonde Bindungsstellen für im Kernextrakt enthaltene Proteine, so können diese an die DNA binden. Dabei entstehen DNA-Protein-Komplexe, die aufgrund des höheren Molekulargewichts im Gel langsamer wandern als die freie Sonde.

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02), Hindemith

[2.] Msf/Fragment 069 22 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-04 20:50:23 Hindemith
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Msf, SMWFragment, Schairer 2004, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 69, Zeilen: 22-23
Quelle: Schairer 2004
Seite(n): 32, Zeilen: 7 f.
Während der Bindungsreaktion erfolgt die Komplexbildung zwischen der radioaktiv markierten Sonde und den Kernproteinen an spezifischen DNS-Bindungsstellen. Während der Bindungsreaktion erfolgt die Komplexbildung zwischen der radioaktiv markierten Sonde und den Kernproteinen an spezifischen DNA-Bindungsstellen.
Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle. Fortsetzung auf der nächsten Seite.

Sichter
(SleepyHollow02), Hindemith

[3.] Msf/Fragment 070 08 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-04 20:51:43 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Msf, SMWFragment, Schairer 2004, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 70, Zeilen: 8-13
Quelle: Schairer 2004
Seite(n): 30, Zeilen: 17 ff.
Um die Spezifität der Komplexe zu überprüfen, werden Kompetitionsexperimente mit unmarkierter Sonde bzw. Supershifts durchgeführt. Für die Kompetition wird die kalte, d.h. nicht radioaktive Sonde im molaren Überschuss zum Bindungsansatz gegeben. Erkennt ein Antikörper DNS gebundene Proteine, so bindet er zusätzlich am DNS-Protein-Komplex und führt zu einer weiteren Erhöhung des Molekulargewichts (Supershift). Um die Spezifität der Komplexe zu überprüfen, werden Kompetitionsexperimente mit

unmarkierter Sonde bzw. Supershifts durchgeführt. Für die Kompetition wird die kalte, d.h. nicht radioaktive Sonde im molaren Überschuss zum Bindungsansatz gegeben. [...] Erkennt ein Antikörper DNA-gebundene Proteine, so bindet er zusätzlich am DNA-Protein-Komplex und führt zu einer weiteren Erhöhung des Molekulargewichts (Supershift) oder er blockiert die DNA-Bindungsstelle des Proteins, so dass keine Bindung zwischen DNA und Protein zustande kommt und keine Bande sichtbar wird.

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02), Hindemith

[4.] Msf/Fragment 070 21 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-04 21:08:49 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Msf, SMWFragment, Schairer 2004, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 70, Zeilen: 21-25
Quelle: Schairer 2004
Seite(n): 31, Zeilen: 3 ff.
Nach der Elektrophorese wurde das Gel auf Whatman 3mm-Papier (Schleicher & Schüll) transferiert und für mindestens 40 min bei 80°C auf einem Vakuumgeltrockner getrocknet. Die Auswertung erfolgte durch die Exposition auf einem Röntgenfilmen (Fudji [sic!], 18 x 24 cm) je nach Stärke der Signale entweder für 12h oder ÜN. Nach der Elektrophorese wurde das Gel auf Whatman 3mm-Papier (Schleicher & Schüll, Dassel) transferiert und für mindestens 40 min bei 80°C auf einem Vakuumgeltrockner getrocknet. Die Exposition von Röntgenfilmen (Kodak Scientific Imaging Film, 18 x 24 cm) und Phosphoimagerplatten erfolgte je nach Stärke der Signale entweder für 24 h oder für mehrere Tage.
Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02), Hindemith

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