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Quelle:Msf/Warnke 2004

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Silke Warnke
Titel    Funktionelle Charakterisierung der humanen Polo-Kinase Plk2/Snk im Zell- und Centrosomenzyklus
Ort    Heidelberg
Jahr    2004
Anmerkung    Dissertation, Heidelberg
URL    http://archiv.ub.uni-heidelberg.de/volltextserver/4653/1/Arbeitkomplet.pdf

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    4


Fragmente der Quelle:
[1.] Msf/Fragment 046 09 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-05 09:24:20 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Msf, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Warnke 2004

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 46, Zeilen: 9-18
Quelle: Warnke 2004
Seite(n): 51, Zeilen: 2 ff.
Die SDS-PAGE ist ein Verfahren, bei dem die Matrix aus einem stark vernetzten Polyacrylamid-Gel aufgebaut ist, durch die Proteine im elektrischen Feld wandern. Dabei wird die Porengröße durch Variieren der Polyacrylamid-Konzentration so eingestellt, dass die Wanderung der gesuchten Proteine verzögert wird. Durch Zugabe des anionischen Detergenz Sodiumdodecylsulfat (SDS), welches an die hydrophoben Regionen der Proteinmoleküle bindet und dadurch die Tertiärstruktur der Proteine aufhebt, und ß-Mercaptoethanol, ein Schwefelbrücken-spaltendes Thiol-Reagenz, entfalten sich die Proteine zu gestreckten Polypeptidketten, die negativ geladen sind. Dadurch wird die intrinsische Ladung der Polypeptidketten unbedeutend, da sich jedes Protein-Molekül mit einer großen Anzahl negativ [geladener Detergenz-Moleküle umgibt.] Die SDS-PAGE (SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese) ist ein Verfahren, bei dem die Matrix aus einem stark vernetzten Polyacrylamid-Gel aufgebaut ist, durch die Proteine im elektrischen Feld wandern. Dabei wird die Porengröße durch Variieren der Polyacrylamid-Konzentration so eingestellt, das die Wanderung der gesuchten Proteine verzögert wird. Durch Zugabe des anionischen Detergenz Sodiumdodecylsulfat (SDS), welches an die hydrophoben Regionen der Proteinmoleküle bindet und dadurch die Tertiärstruktur der Proteine aufhebt, und ß- Mercaptoethanol, ein Schwefelbrücken-spaltendes Thiol-Reagenz, entfalten sich die Proteine zu gestreckten Polypeptidketten, die negativ geladen sind. Dadurch wird die intrinsische Ladung der Polypeptidketten unbedeutend, da sich jedes Protein-Molekül mit einer großen Anzahl negativ geladener Detergenz-Moleküle umgibt.
Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02), Hindemith

[2.] Msf/Fragment 047 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-09-20 14:40:13 Hindemith
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Msf, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Warnke 2004

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 47, Zeilen: 1-2
Quelle: Warnke 2004
Seite(n): 51, Zeilen: 9-12
[Dadurch wird die intrinsische Ladung der Polypeptidketten unbedeutend, da sich jedes Protein-Molekül mit einer großen Anzahl negativ] geladener Detergenz-Moleküle umgibt. Bei Anlegen einer Spannung wandern die Proteinmoleküle zur Kathode und werden entsprechend ihrer Größe aufgetrennt. Dadurch wird die intrinsische Ladung der Polypeptidketten unbedeutend, da sich jedes Protein-Molekül mit einer großen Anzahl negativ geladener Detergenz-Moleküle umgibt. Bei Anlegen einer Spannung wandern die Proteinmoleküle zur Kathode und werden entsprechend ihrer Größe aufgetrennt.
Anmerkungen

Die Übernahme beginnt auf der Vorseite.

Eine Quelle ist nicht genannt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[3.] Msf/Fragment 054 19 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-05 09:41:46 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Msf, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Warnke 2004

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 54, Zeilen: 19-26
Quelle: Warnke 2004
Seite(n): 54, Zeilen: 15 ff.
2.9.6 Messung der Src-Kinaseaktivität

Proteinkinasen sind Enzyme, die durch Übertragung von Phosphatgruppen auf Serin-, Threonin oder Tyrosin-Reste andere Proteine kovalent modifizieren und so die Funktion der Proteine beeinflussen. Die Phosphorylierungsreaktion benötigt Phosphat, welches in der Zelle durch ATP bereitgestellt wird. Bei der Bestimmung der Kinaseaktivität wird diese Kinase-Funktion genutzt, indem das mit einem biotinylierten Tyrosin Substrat von der Protein Tyrosin Kinase umgesetzt wird, wobei das Phosphat auf einen Tyrosin-Rest übertragen wird.

Proteinkinasen sind Enzyme, die durch Übertragung von Phosphatgruppen auf Serin-, Threonin oder Tyrosin-Reste andere Proteine kovalent modifizieren und so die Funktion der Proteine beeinflussen. Die Phosphorylierungsreaktion benötigt Phosphat, welches in der Zelle durch ATP bereitgestellt wird.

Bei der Bestimmung der Kinaseaktivität wird diese Kinase-Funktion genutzt, indem mit dem Isotop [32P]-makiertes ATP von der Kinase umgesetzt wird, wobei das radioaktive Phosphat auf ein entsprechendes Substrat übertragen wird.

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02), Hindemith

[4.] Msf/Fragment 071 10 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-05 09:45:03 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Msf, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Warnke 2004

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
SleepyHollow02
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 71, Zeilen: 10-20
Quelle: Warnke 2004
Seite(n): 35, 36, Zeilen: 35: letzte Zeilen; 36: 1ff
Die Art und Weise, in der die dsRNS den Abbau der homologen Ziel-mRNS hervorruft, ist ein nur teilweise verstandener Prozess. Man geht davon aus, dass RNAi durch 21-23 nt dsRNSs vermittelt wird, welche wiederum durch Prozessierung aus längeren Vorläufer-RNSs hervorgehen (Initiator-Schritt). Diese sogenannten siRNAs werden in einen Ribonukleoprotein-Komplex (RISC: RNA-induced silencing complex) integriert (s. Abbildung 19). Dessen Aktivierung ist von einer mit dem Komplex assoziierten Helikase abhängig, welche die ATP-abhängige Entwindung der doppelsträngigen siRNA vermittelt. Daraufhin paart sich deren „antisense“-Strang mit den komplementären Basen der Ziel-mRNS. Nach erfolgter Bindung sorgt eine ebenfalls mit dem RISC-Komplex-assoziierte Endonuklease (möglicherweise Mut-7) für die hydrolytische Spaltung der mRNS. Die Art und Weise, in der die dsRNA den Abbau der homologen Ziel-mRNA hervorruft, ist ein nur

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teilweise verstandener Prozess. Man geht davon aus, dass RNAi durch 21-23 nt dsRNAs [108] vermittelt wird, welche wiederum durch Prozessierung aus längeren Vorläufer-RNAs hervorgehen (Initiator-Schritt). Diese sogenannten siRNAs werden in einen Ribonukleoprotein- Komplex (RISC: RNA-induced silencing complex) integriert. Dessen Aktivierung ist von einer mit dem Komplex assoziierten Helikase abhängig, welche die ATP-abhängige Entwindung der doppelsträngigen siRNA vermittelt. Daraufhin paart sich deren „antisense“-Strang mit den komplementären Basen der Ziel-mRNA. Nach erfolgter Bindung sorgt eine ebenfalls mit dem RISC-Komplex-assoziierte Endonuklease (möglicherweise Mut-7) für die hydrolytische Spaltung der mRNA.


[108] Zamore PD, Tuschl T, Sharp P and Bartel DP (2000) RNAi: Double-Stranded RNA Directs the ATP-Dependent Cleavage of mRNA at 21 to 23 Nucleotide Intervals. Cell 101: 25–33

Anmerkungen

Kein Hinweis auf die Quelle.

Sichter
(SleepyHollow02), Hindemith

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