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Quelle:Ph/Hoffmann 2004

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Karin Hoffmann
Titel    Regulation der ROS-Produktion in primär afferenten Neuronen der Ratte unter Hypoxie
Ort    Gießen
Verlag    DVG Service
Jahr    2004
Anmerkung    Dissertation Justus-Liebig-Universität Gießen, Institut für Anatomie und Zellbiologie. Datum der Promotion: 5.4.2004
ISBN    3-936815-99-2
URL    http://geb.uni-giessen.de/geb/volltexte/2004/1581/pdf/HoffmannKarin-2004-04-05.pdf

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    2


Fragmente der Quelle:
[1.] Ph/Fragment 003 26 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 15:50:01 Schumann
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, KomplettPlagiat, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 3, Zeilen: 26-29
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 8, Zeilen: 23-26
Trotz zunehmender Erkenntnisse über die zellulären Reaktionen auf Hypoxie gibt es verschiedene Hypothesen über den genauen Mechanismus, wie Zellen die Änderungen in der Sauerstoffkonzentration detektieren und diese in eine physiologische Antwort umwandeln. Trotz zunehmender Erkenntnisse über die zellulären Reaktionen auf Hypoxie gibt es verschiedene Hypothesen über den genauen Mechanismus, wie Zellen die Änderungen in der Sauerstoffkonzentration detektieren und diese in eine physiologische Antwort (wie z.B. HIF-1a-Akkumulation, EPO-Produktion) umwandeln.
Anmerkungen

Trotz wörtlicher Übereinstimmung kein Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[2.] Ph/Fragment 004 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-22 22:15:50 Schumann
Fragment, Gesichtet, Hoffmann 2004, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 1-11
Quelle: Hoffmann 2004
Seite(n): 8, Zeilen: 12-22
[HIF-1 ist ein] Transkriptionsfaktor, dessen Struktur eine heterodimere Doppelhelix bildet und welcher durch eine reduzierte Sauerstoffspannung stabilisiert wird (Wenger & Gassmann, 1997). Der HIF-1-Komplex besteht aus zwei Untereinheiten: die HIF-1β/ARNT-Untereinheit (aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator) und eine Isoform der α-Untereinheiten (HIF-1α, HIF-2α, HIF-3α). Die HIF-1α-Untereinheit wird unter normoxischen Bedingungen kontinuierlich synthetisiert und über das Ubiquitin-Proteasom-System wieder abgebaut. Unter Hypoxie reichert sich die HIF-1α-Untereinheit vermehrt an (Salceda & Caro, 1997; Semenza, 2001). Hypoxie induziert die Stabilisation der HIF-1α-Untereinheit, was zu einer Aktivierung der Transkription oben genannter Zielgene führt (Carraro et al. 2000).

122. Salceda S, Caro J. Hypoxia-inducible factor 1alpha (HIF-1alpha) protein is rapidly degraded by the ubiquitin-proteasome system under normoxic conditions. Its stabilization by hypoxia depends on redox-induced changes. J Biol Chem 1997 September 5;272(36):22642-7.

126. Semenza GL. HIF-1 and mechanisms of hypoxia sensing. Curr Opin Cell Biol 2001 April;13(2):167-71.

14. Carrero P, Okamoto K, Coumailleau P, O’Brien S, Tanaka H, Poellinger L. Redox-regulated recruitment of the transcriptional coactivators CREBbinding protein and SRC-1 to hypoxia-inducible factor 1alpha. Mol Cell Biol 2000 January;20(1):402-15.

HIF-1 ist ein Transkriptionsfaktor, dessen Struktur eine heterodimere Doppelhelix (bHLH = basic-helix-loop-helix) bildet, und welcher durch eine reduzierte Sauerstoffspannung aktiviert wird (Wenger und Gassmann, 1997). Der HIF-1 Komplex besteht aus zwei Untereinheiten: Die HIF-1β/ARNT-Untereinheit (aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator) und eine Isoform der α-Untereinheiten (HIF-1α, HIF-2α HIF-3α). Die HIF-1α-Untereinheit wird unter normoxischen Bedingungen kontinuierlich synthetisiert und über das Ubiquitin-Proteasom-System wieder abgebaut. Unter Hypoxie reichert sich die HIF-1α-Untereinheit vermehrt an (Salceda und Caro, 1997; Semenza, 2001). Hypoxie induziert die Stabilisation der HIF-1α-Untereinheit, was zu einer Aktivierung der Transkription der oben genannten Gene (EPO, VEGF, glykolytische Enzyme) führt (Salceda und Caro, 1997; Srinivas et al, 1998).

Wenger RH, Gassmann M (1997) Oxygen(es) and the hypoxia-inducible factor-1 Biol Chem, 378: 609-616

Salceda S, Caro J (1997) Hypoxia-inducible factor 1alpha (HIF-1alpha) protein is rapidly degraded by the ubiquitin-proteasome system under normoxic conditions. Its stabilization by hypoxia depends on redox-induced changes J Biol Chem, 272: 22642-22647

Semenza GL (2001) HIF-1 and mechanism of hypoxia sensing Curr Opin Cell Biol, 13: 167-171

Srinivas V, Zhu X, Salceda S, Nakamura R, Caro J (1998) Hypoxia-inducible factor 1alpha (HIF-1alpha) is a non-heme iron protein. Implications for oxygen sensing J Biol Chem, 273: 18019-18022

Anmerkungen

Weitgehend identisch bis hinein in die Literaturverweise.

Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme. Der Nachweis für "Wenger & Gassmann, 1997" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

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