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Quelle:Ph/Lebert-Keiner 2003

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Ingrid Lebert-Keiner
Titel    Analyse von Hyperhomocysteinämien und deren genetischer Ursachen Etablierung einer Methode für die HPLC und Suche nach weiteren Mutationen auf dem MTHFR-Gen
Ort    Frankfurt
Jahr    2003
Anmerkung    Dissertation Johann Wolfgang Goethe-Universität in Frankfurt am Main, Fachbereich Pharmazie. Datum der Promotion: 24.2 2004
URL    http://publikationen.ub.uni-frankfurt.de/files/5201/Lebert_KeinerIngrid.pdf

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    5


Fragmente der Quelle:
[1.] Ph/Fragment 005 20 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-22 22:21:48 Schumann
Fragment, Gesichtet, Lebert-Keiner 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 20-23
Quelle: Lebert-Keiner 2003
Seite(n): 1, Zeilen: 3-4, 15-16
Kardiovaskuläre Erkrankungen wie Herzinfarkt, Apoplex und arterielle Verschlusskrankheit sind die häufigste Todesursache in den westlichen Industrieländern. In 90% der Fälle besteht ein statistischer Zusammenhang zwischen der Gefäßerkrankung und Risikofaktoren [...] Kardiovaskuläre Erkrankungen wie Herzinfarkt, Apoplex, und arterielle Verschlusskrankheit sind die häufigste Todesursache in den westlichen Industrieländern. [...]

In etwa 90% der Fälle besteht ein statischer Zusammenhang zwischen der Gefäßerkrankung und den Risikofaktoren.

Anmerkungen

Trotz wörtlicher Übereinstimmung kein Hinweis auf die ungenannt bleibende Quelle.

Sichter
Guckar

[2.] Ph/Fragment 006 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 15:53:30 Schumann
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lebert-Keiner 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 6, Zeilen: 1-24
Quelle: Lebert-Keiner 2003
Seite(n): 1-2, Zeilen: 1: 20-26.28-30 - 2: 1-3.6-10
Auf die pathobiochemische Bedeutung der Aminosäure Hcy, die de Vigneaud 1932 als Zwischenprodukt des Methioninstoffwechsels entdeckte, war man erstmals 1962 aufmerksam geworden. Damals beschrieben Carson (Carson & Neill, 1962) und Gerritsent [sic!] (Gerritsent [sic!] et al. 1968) unabhängig voneinander die Krankheit Homocysteinurie, die durch einen marfanoiden Körperbau mit Hochwuchs und Arachnodaktylie, Linsenluxation, Osteoporose und geistige Retardierung gekennzeichnet ist und häufig schon im Kindesalter zu thromboembolischen Ereignissen wie Herzinfarkt oder Schlaganfall mit oft tödlichem Ausgang führt.

1969 machte McCully bei der Obduktion von Kindern, die unterschiedliche Stoffwechseldefekte mit dem gemeinsamen Merkmal einer erhöhten Hcy-Ausscheidung im Urin gehabt hatten, die Beobachtung, dass diese arteriosklerotische Gefäßveränderungen aufwiesen, wie man sie sonst nur bei älteren Individuen findet. Damit hatte er als erster den Zusammenhang zwischen erhöhten Hcy-Konzentrationen im Blut bzw. Urin und Arteriosklerose erkannt und veröffentlichte diese Erkenntnis 1975 als „homocysteine theory of arteriosclerosis“ (McCully, 1993).

Den Durchbruch für die Anerkennung von Homocystein als Risikofaktor für Herz-Kreislauf-Erkrankungen brachte 1992 die Physicians Health Study (McCully, 1996). In einem Untersuchungskollektiv von 22071 nordamerikanischen Ärzten war hier ein dreifach erhöhtes Herzinfarktrisiko für diejenigen Personen gefunden worden, deren Hcy-Werte über der 95. Perzentile der Gesamtheit lagen, was einer Konzentration von 15,9 µmol/l entsprach.


15. Carson NA, Neill DW. Metabolic abnormalities detected in a survey of mentally backward individuals in Northern Ireland. Arch Dis Child 1962 October;37:505-13.

43. Gerritsen T, Vaughn JG, Waisman HA. The identification of homocystine in the urine. Biochem Biophys Res Commun 1962 December 19;9:493-6.

90. McCully KS. Chemical pathology of homocysteine. I. Atherogenesis. Ann Clin Lab Sci 1993 November;23(6):477-93.

91. McCully KS. Homocysteine and vascular disease. Nat Med 1996 April;2(4):386-9.

[Seite 1, Zeilen 20-26]

Auf die pathobiochemische Bedeutung der Aminosäure Homocystein, die de Vigneaud 1932 als Zwischenprodukt des Methioninstoffwechsels entdeckte, war man erstmals 1962 aufmerksam geworden. Damals beschrieben Carson1 und Gerritsent2 [sic!] unabhängig voneinander die Krankheit Homocysteinurie, die durch einen marfanoiden Körperbau mit Hochwuchs und Arachnodaktylie, Linsenluxation, Osteoporose und geistige Retardierung gekennzeichnet ist und häufig schon im Kindesalter zu thromboembolischen Ereignissen wie Herzinfarkt oder Schlaganfall mit oft tödlichem Ausgang führt.

[Seite 1, Zeilen 28-30]

1969 machte McCully bei der Obduktion von Kindern, die unterschiedliche Stoffwechseldefekte mit dem gemeinsamen Merkmal einer erhöhten Homocysteinausscheidung im Urin gehabt hatten, die Beobachtung, daß diese arteriosklerotische Gefäßveränderungen aufwiesen, wie man sie sonst nur bei älteren Individuen findet.

[Seite 2, Zeilen 1-3]

Damit hatte er als erster den Zusammenhang zwischen erhöhten Homocysteinkonzentrationen im Blut bzw. Urin und Arteriosklerose erkannt und veröffentlichte diese Erkenntnis 1975 als „homocysteine theory of arteriosclerosis“.5

[Seite 2, Zeilen 6-10]

Den Durchbruch für die Anerkennung von Homocystein als Risikofaktor für Herz-Kreislauf-Erkrankungen brachte 1992 die Physicians Health Study.6 In einem Untersuchungskollektiv von 22071 nordamerikanischen Ärzten war hier ein dreifach erhöhtes Herzinfarktrisiko für diejenigen Personen gefunden worden, deren Homocysteinwerte über der 95. Perzentile der Gesamtheit lagen, was einer Konzentration von 15,9 μmol/L entsprach.


1. Carson, N.A..J., Neill, D.W. Metabolic abnormalities detected in a survey of mentally backward individuals in Northern Ireland. Arch. Dis. Child. 37 (1962) 505-513

2. Gerritson, T., Vaughn, J.G., Waisman, H.A. The identification of homocysteine in the urine. Biochem. Biophys. Res. Commun. 9 (1962) 493-496

5. McCully, K.S. Chemical pathology of homocysteine. I. Atherogenesis. Ann. Clin. Lab. Sci. 23 (1993) 477-493

6. McCully, K.S. Homocysteine and vascular disease. Nat. Med. 2 (1996) 386-389

Anmerkungen

Weitgehend identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme.

Man achte auf den identischen Fehler "Gerritsent" in der Angabe des Autorennamens "Gerritsen".

Sichter
(Graf Isolan), Hood, Guckar

[3.] Ph/Fragment 007 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 15:55:53 Schumann
Fragment, Gesichtet, Lebert-Keiner 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 1-17 (komplett)
Quelle: Lebert-Keiner 2003
Seite(n): 2, 3, Zeilen: 2: 11-16 und 3: 1-6
1.2.2.2. Physiologie des Homocysteinstoffwechsels

Hcy ist eine schwefelhaltige Aminosäure, die nicht an der Proteinsynthese beteiligt ist, sondern im menschlichen Organismus als Zwischenprodukt des Methioninstoffwechsels vorkommt. Sie ist toxisch und wird daher umgehend in Cystein umgewandelt oder zu Methionin remethyliert.

Die wichtigste bisher bekannte Aufgabe von Homocystein liegt in der Bereitstellung von Methylgruppen, die bei der Bildung essentieller Aminosäuren eine wichtige Rolle spielen.

[Abbildung 1]

Methionin, die einzige Quelle von Hcy, ist eine essentielle Aminosäure, von der ein Erwachsener pro Tag durchschnittlich 2 g mit der Nahrung (v.a. durch Fleisch) zu sich nimmt (Malinow, 1994). Im Körper wird daraus ATP-abhängig S-Adenosyl-Methionin (SAM) gebildet, welches den wichtigsten Methylgruppendonator in unserem Stoffwechsel darstellt. Wenn SAM seine Methylgruppe z. B. bei der Synthese von Nukleinsäuren und Neurotransmittern abgibt, entsteht Hcy. Im Stoffwechsel von Hcy werden der Remethylierungsweg, mit dem Hcy zu Methionin umgebaut wird, und der Transsulfurierungsweg, bei dem Cystein und Sulfat entstehen, unterschieden.


81. Malinow MR. Homocyst(e)ine and arterial occlusive diseases. J Intern Med 1994 December;236(6):603-17.

[Seite 2]

1.2. Physiologie des Homocysteinstoffwechsels

Homocystein (Abb. 1-1) ist eine schwefelhaltige Aminosäure, die nicht an der Proteinsynthese beteiligt ist, sondern im menschlichen Organismus als Zwischenprodukt des Methioninstoffwechsels vorkommt.

Sie ist toxisch und wird daher umgehend in Cystein umgewandelt oder zu Methionin remethyliert.

Die wichtigste bisher bekannte Aufgabe von Homocystein liegt in der Bereitstellung von Methylgruppen, einer wichtigen Funktion zur Bildung essentieller Aminosäuren. [...]

[Seite 3]

Methionin, die einzige Quelle von Homocystein, ist eine essentielle Aminosäure, von der ein Erwachsener etwa 2 g täglich mit der Nahrung (v.a. Fleisch) zu sich nimmt.10 Im Körper wird daraus S-Adenosyl-Methionin (SAM) gebildet, der wichtigste Methylgruppendonor in unserem Stoffwechsel. Wenn SAM seine Methylgruppe z. B. bei der Synthese von Nukleinsäuren und Neurotransmittern abgibt, entsteht Homocystein.

Im Stoffwechsel von Homocystein werden der Remethylierungsweg, mit dem Homocystein zu Methionin umgebaut wird, und der Transsulfurierungsweg, bei dem Cystein und Sulfat entstehen, unterschieden.


10. Malinow, M.R. Homocyst(e)ine and arterial occlusive diseases (Frontiers in medicine). J. Intern. Med. 236 (1994) 603-617

Anmerkungen

Weitgehend identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[4.] Ph/Fragment 008 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 15:58:29 Schumann
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lebert-Keiner 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 1-32 (komplett)
Quelle: Lebert-Keiner 2003
Seite(n): 3 und 4, Zeilen: 3: 7-18 und 4: 5-16.20-22
Die 5,10-Methylentetrahydrofolatreduktase (MTHFR) ist ein Enzym des Folsäurestoffwechsels und hat somit bei der folatabhängigen Remethylierung von Hcy zu Methionin eine zwar indirekte, aber wichtige Funktion. Sie reduziert N(5),N(10)-Methylentetrahydrofolat zu N(5)-Methyltetrahydrofolat. N(5)-Methyltetrahydrofolat ist ein wichtiger Methylgruppendonor. Seine Methylgruppe wird auf Hcy übertragen, das dadurch zu Methionin umgewandelt wird. Ein weiteres wichtiges Enzym für die Remethylierung zu Methionin ist die Methionin-Synthase (5-Methyltetrahydrofolat-Homocystein-Methyl-Transferase), die in allen Körperzellen vorkommt (Bostom & Lathrop 1997 und Ueland et al. 1993). Sie benötigt Folsäure und Vitamin B12 als Cosubstrat bzw. Cofaktor. Auch die Betain-Homocystein-Methyl-Transferase wandelt Hcy unter Bildung von Dimethylglycin in Methionin um. Da diese Reaktion aber nur in der Leber

stattfindet und ihre Aktivität auch bei hohem Substratangebot kaum steigt, spielt sie im Hcy-Stoffwechsel eine untergeordnete Rolle (Jacobson, 1993).

Der irreversible Abbau von Hcy zu Cystein wird Transsulfurierung genannt. Das aus dem Methionin-Zyklus entstehende Hcy kann über die Vitamin-B6-abhängige Cystathionin-ß-Synthase zu Cystathionin konvertiert werden. Cystathionin wird durch die ebenfalls Vitamin B6-abhängige Cystathionase in die schwefelhaltige Aminosäure Cystein umgewandelt, die im katabolen Aminosäurestoffwechsel abgebaut werden kann. Der Abbau von Hcy (Transsulfierung) ist beschränkt auf bestimmte Gewebe wie Leber, Niere, Pankreas und Gehirn (Jacobson 1998).

Normalerweise findet die Metabolisierung von Hcy zu etwa gleichen Teilen über den Weg der Remethylierung und der Transsulfurierung statt. Bei Methioninmangel steigt die Aktivität der Methionin-Synthase, so dass die essentielle Aminosäure Methionin vermehrt aus Hcy regeneriert und dem Körper zur Verfügung gestellt wird (Malinow, 1994). Die Transsulfurierung dient eher der Elimination von Hcy aus dem Körper, da das dabei entstehende überschüssige Cystein zu Sulfat oxidiert und dann über die Nieren ausgeschieden werden kann (Bostom & Lathrop, 1997).

Die Bedeutung der Nierenfunktion für den Hcy-Spiegel ist darauf zurückzuführen, dass die Reaktion der Hcy abbauenden Cystathionin-ß [Synthase (CBS) hauptsächlich in der Niere stattfindet (Bostom & Lathrop, 1997).]


131. Ueland PM, Refsum H, Stabler SP, Malinow MR, Andersson A, Allen RH. Total homocysteine in plasma or serum: methods and clinical applications. Clin Chem 1993 September;39(9):1764-79.

58. Jacobsen DW. Cardiovascular disorders (risk assessment). Anal Chem 1993 June 15;65(12):367R-73R.

59. Jacobsen DW. Homocysteine and vitamins in cardiovascular disease. Clin Chem 1998 August;44(8 Pt 2):1833-43.

81. Malinow MR. Homocyst(e)ine and arterial occlusive diseases. J Intern Med 1994 December;236(6):603-17.

[Seite 3]

Die N(5),N(10)-methylentetrahydrofolatreduktase (MTHFR ist ein Enzym des Folsäurestoffwechsels und hat somit bei der folatabhängigen Remethylierung von Homocystein zu Methionin eine zwar indirekte aber wichtige Funktion.

Sie reduziert N(5),N(10)-methylentetrahydrofolat zu N(5)-methyltetrahydrofolat. N(5)-methyltetrahydrofolat ist ein wichtiger Methylgruppendonor. Seine Methylgruppe wird auf Homocystein übertragen, das damit dann zu Methionin umgewandelt wird.

Ein weiteres wichtiges Enzym für die Remethylierung zu Methionin ist die Methionin-Synthase (= 5-Methyl-tetrahydrofolat-Homocystein-Methyl-Transferase), die in allen Körperzellen vorkommt.4,11 Sie benötigt Folsäure und Vitamin B12 als Cosubstrat bzw. Cofaktor. Auch die Betain-Homocystein-Methyl-Transferase wandelt Homocystein unter Bildung von Dimethylglycin in Methionin um. Da diese Reaktion aber nur in der Leber stattfindet, und ihre Aktivität auch bei hohem Substratangebot kaum steigt, spielt sie im Homocysteinstoffwechsel eine untergeordnete Rolle.12

[Seite 4]

[...]

Der irreversible Abbau von Homocystein zu Cystein wird Transsulfurierung genannt Das aus dem Methionin-Zyklus entstehende Homocystein kann über die Vitamin-B6-abhängige Cystathionin-ß-Synthase zu Cystathionin konvertiert werden. Cystathionin wird durch die ebenfalls Vitamin-B6-abhängige Cystathionase in die schwefelhaltige Aminosäure Cystein umgewandelt, die im katabolen Aminosäurestoffwechsel abgebaut werden kann. Der Abbau von Homocystein (Transsulfierung) ist beschränkt auf bestimmte Gewebe wie Leber, Niere, Pankreas und Gehirn (Jacobson 1998).

Normalerweise findet die Metabolisierung von Homocystein zu etwa gleichen Teilen über den Weg der Remethylierung und der Transsulfurierung statt. Bei Methioninmangel steigt die Aktivität der Methionin-Synthase, so daß die essentielle Aminosäure Methionin vermehrt aus Homocystein regeneriert und dem Körper zur Verfügung gestellt wird.10 Die Transulfurierung dient eher der Elimination von Homocystein aus dem Körper , da das dabei entstehende überschüssige Cystein zu Sulfat oxidiert und dann über die Nieren ausgeschieden werden kann.4

[...] Die Bedeutung der Nierenfunktion für den Homocysteinspiegel ist darauf zurückzuführen, daß die Reaktion der Homocystein abbauenden Cystathionin-ß-Synthase (CBS) hauptsächlich in der Niere stattfindet.4


4. Bostom, A.G., Lathrop, L. Hyperhomocysteinemia in end-stage renal disease: prevalence, etiology, and potent relationship to arteriosclerotic outcomes. Kidney Int. 52 (1997) 10-20

11. Ueland, P.M., Refsum, H., Stabler, S.P., Malinow, M. R., Andersson, A., Allen, R.H. Total homocysteine in plasma or serum: methods and clinical applications. Clin. Chem. 39 (1993) 1764-1779

12. Jacobson, D.W. Cardiovascular disorders (risk assessment). Anal. Chem. 65 (1993) 367-373

10. Malinow, M.R. Homocyst(e)ine and arterial occlusive diseases (Frontiers in medicine). J. Intern. Med. 236 (1994) 603-617

Anmerkungen

Weitgehend identisch bis hinein in die Literaturverweise. Keinerlei Kennzeichnung einer Übernahme.

Der Nachweis für "Bostom & Lathrop, 1997" fehlt im Literaturverzeichnis von Ph.

Sichter
(Graf Isolan), Hood

[5.] Ph/Fragment 009 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-09 19:04:24 WiseWomanBot
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Lebert-Keiner 2003, Ph, SMWFragment, Schutzlevel

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 9, Zeilen: 1-5
Quelle: Lebert-Keiner 2003
Seite(n): 4, Zeilen: 3-4, 20-22
[Die Bedeutung der Nierenfunktion für den Hcy-Spiegel ist darauf zurückzuführen, dass die Reaktion der Hcy abbauenden Cystathionin-ß-] Synthase (CBS) hauptsächlich in der Niere stattfindet (Bostom & Lathrop, 1997).

Aus der Reaktion von SAM mit Methyltransferase entsteht S-Adenosylhomocystein (SAH), welches durch die SAH-Hydrolase zu Hcy und Adenosin hydrolysiert wird.

Aus der Reaktion von SAM mit Methyltransferase entsteht S-Adenosylhomocystein (SAH), welches durch die SAH-Hydrolase zu Homocystein und Adenosin hydrolysiert wird.

[...]

Die Bedeutung der Nierenfunktion für den Homocysteinspiegel ist darauf zurückzuführen, daß die Reaktion der Homocystein abbauenden Cystathionin-ß-Synthase (CBS) hauptsächlich in der Niere stattfindet.4


4. Bostom, A.G., Lathrop, L. Hyperhomocysteinemia in end-stage renal disease: prevalence, etiology, and potent relationship to arteriosclerotic outcomes. Kidney Int. 52 (1997) 10-20

Anmerkungen

Setzt die auf der Vorderseite begonnene ungekennzeichnete Komplettübernahme nahtlos fort. Im Literaturverzeichnis von Ph findet sich keine Angabe zu "Bostom & Lathrop, 1997".

Sichter
(Graf Isolan), Hood

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