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Quelle:Ph/Schwarz 1999

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Ute Sabine Schwarz
Titel    Recombinantes humanes Erythropoietin und seine Anwendungen in der Eigenblutspende, unter Kombination mit intravenöser Eisengabe
Ort    Bochum
Jahr    1999
Anmerkung    Dissertation Ruhr-Universität Bochum, Medizinische Fakultät. Datum der Promotion: 23.5 2000
URL    http://www-brs.ub.ruhr-uni-bochum.de/netahtml/HSS/Diss/SchwarzUteSabine

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    6


Fragmente der Quelle:
[1.] Ph/Fragment 001 19 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 16:04:31 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 1, Zeilen: 19-23
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 23, Zeilen: 21-24
1.2.1.1. Geschichte

Die Existenz von EPO wurde erstmals 1906 von Carnot und Deflandre beschrieben. Sie glaubten damals, es handle sich um einen humoralen Faktor, der die Bildung von roten Blutzellen reguliere, und nannten es infolgedessen „Hämatopoetin“. Erst vierzig Jahre später (1950) konnte diese Annahme von [Reissmann und Erslev bestätigt werden.]


117. Reissmann KR. Studies on the mechanism of erythropoietic stimulation in parabiotic rats during hypoxia. Blood 1950 April;5(4):372-80.

4.3.1. Geschichte

CARNOT und DEFLANDRE (32) postulierten 1906, daß ein humoraler Faktor, genannt „Hämatopoietin“, die Bildung der roten Blutzellen kontrolliert (32). Vierzig Jahre später konnte dieses Postulat von REISSMANN (178) und ERSLEV (49) bestätigt werden.


[32] Carnot P, Deflandre C: Sur l`activité hémopoiétique des différents organes au cours de la régénération du sang; Comptes rendus hebd. des Séances de l`Acad Sci Paris 143: 432 - 435 (1906)

[178] Reissmann KR: Studies on the mechanism of erythropoietic stimulation in parabiotic rats during hypoxia.; Blood 5: 372 - 380 (1950)

[49] Erslev AJ: Humoral regulation of red cell production.; Blood 8: 349 - 357 (1953)

Anmerkungen

Zunächst noch der Versuch einer Paraphrasierung, dann übergehend in wörtliche Übernahme. Kein Hinweis, dass eine Vorlage existieren könnte. Die Übernahme wird auf der folgenden Seite fortgesetzt.

Sichter
(Graf Isolan) Guckar

[2.] Ph/Fragment 002 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-22 22:17:57 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan, Agrippina1
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 2, Zeilen: 1-8
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 23, 24, Zeilen: 23: 22-28; 24: 1
[Erst vierzig Jahre später (1950) konnte diese Annahme von] Reissmann und Erslev bestätigt werden. 1957 erkannte Jacobsen, dass EPO´hauptsächlich in der Niere synthetisiert wird.

Ein weiterer Meilenstein in der EPO-Forschung gelang Miake et al. (1977). Diese Arbeitsgruppe konnte EPO aus dem Urin von Patienten mit aplastischer Anämie isolieren. Dies war die Voraussetzung für die Klonierung des Erythropoetin-Gens und ermöglichte die gentechnische Herstellung des Hormons, welche 1985 den beiden Arbeitsgruppen Jacobsen et al. und Lin et al. gleichzeitig gelang.

Vierzig Jahre später konnte dieses Postulat von REISSMANN (178) und ERSLEV (49) bestätigt werden. 1957 wurde durch JACOBSON (96) als primärer Ort der Erythropoietinbildung die Niere identifiziert. Ein weiterer Meilenstein in der Geschichte des Erythropoietin gelang MIYAKE et al. (148), die Erythropoietin aus dem Urin von aplastischen Anämikern isolierten und reinigten (148). Dies war die Grundlage für die Klonierung des Erythropoietin-Gens und die gentechnische Herstellung des Hormons, welche 1985 JACOBS et al. (95) und LIN et al.

[Seite 24]

(119) gelang.

Anmerkungen

Wieder teilweise gekürzt und paraphrasiert, teilweise wörtlich übereinstimmend; gleiche Textstruktur. Kein Hinweis, dass eine Vorlage existieren könnte.

Die Übernahme wird auf der folgenden Seite fortgesetzt.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[3.] Ph/Fragment 002 13 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-22 22:16:58 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 2, Zeilen: 13-25
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 22, Zeilen: 13-15, 16-23, 24
Erythropoetin ist ein vierfach glykolisiertes Sialoprotein und besteht aus 166 Aminosäuren. Es besitzt ein Molekulargewicht von ca. 34.500 Dalton (Goodnough, 1993). Das EPO-Gen befindet sich auf dem langen Arm von Chromosom 7 und besteht aus 5 Exons und 4 Introns. Vier Kohlenhydratketten sind über drei N- und eine O-glykosidische Bindung mit dem Protein verknüpft. Der Kohlenhydratanteil mit den endständigen Sialinsäuren und zwei Disulfidbrücken-Verbindungen zwischen den Aminosäuren 29 und 33 sowie 7 und 161 sind für die biologische Aktivität von EPO entscheidend. Die terminalen Sialinsäuren schützen das Hormon vor einem raschen Abbau in der Leber (Hirth et al. 1988).

Die EPO-Synthese findet in der Fetalzeit hauptsächlich in der Leber statt. Innerhalb der ersten Lebenswochen wird die Synthese dann überwiegend von der Niere übernommen (Erslev et al. 1980).


45. Goodnough LT, Price TH, Parvin CA, Friedman KD, Vogler WR, Khan N, Sacher R, Johnston M, Wissel M, Ciavarella D. Erythropoietin response to anaemia is not altered by surgery or recombinant human erythropoietin therapy. Br J Haematol 1994 August;87(4):695-9.

52. Hirth P, Wieczorek L, Scigalla P. Molecular biology of erythropoietin. Contrib Nephrol 1988;66:38-53.

33. Erslev AJ, Caro J, Birgegard G, Silver R, Miller O. The biogenesis of erythropoietin. Exp Hematol 1980;8 Suppl 8:1-13.

Erythropoietin ist ein sialisiertes Glykoprotein-Hormon mit einem Molekulargewicht von 30400 Dalton. Das Erythropoietin-Gen befindet sich auf dem langen Arm von Chromosom 7 und besteht aus 5 Exons und 4 Introns (44; 100). [...] Vier Kohlenhydratketten sind über drei N- und eine O-glykosidische Bindung mit dem Protein verknüpft. Der Kohlenhydratanteil mit den endständigen Sialinsäuren und zwei Disulfidbrückenverbindungen zwischen den Aminosäuren 29 und 33 sowie 7 und 161 sind für die biologische Aktivität von Erythropoietin entscheidend (86). Die terminalen Sialinsäuren schützen das Hormon vor einem raschen Abbau in der Leber (86).

Die Erythropoietinsynthese findet in der Fetalzeit hauptsächlich in der Leber statt. Innerhalb der ersten Lebenswochen wird die Synthese dann von der Niere übernommen und der Anteil der extrarenalen Produktion sinkt auf unter 10 % (50).


[44] Douwell JS, Berkner KL, Lebo RV, Adamson JW: Human erythropoietin gene: High level expression in stably transfected mammlian cells and chromosome localization.; Proc Natl Acad Sci USA 83: 6465 - 6469 (1886)

[100] Jelkmann W: Biology of erythropoietin; Clin Investig 72: 3 - 10 (1994)

[86] Hirth P, Wieczorek L, Scigalla P: Molecular Biology of Erythropoietin; Contrib. Nephrol. 66: 38 - 53 (1988)

[50] Erslev, AJ, Caro J, Kansu E, Silver R:: Renal and Extrarenal Erythropoietin Production in Anaemic Rats.; Brit. J. Haemat. 45: 65 -72 (1980)

Anmerkungen

Trotz vieler und langer Passagen mit wörtlicher Übereinstimmung erfolgt keine Kennzeichnung einer Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[4.] Ph/Fragment 003 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 15:50:08 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 3, Zeilen: 1-4, 7-12, 18-23
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 23, 24, 27, Zeilen: 23: 5-7; 24: 14-16.18-19; 27: 3-4.11-12.15-16
Vorstufen oder Speicherformen des Hormons konnten bislang keine nachgewiesen werden, so dass von einer ausschließlichen Neu-Synthese ausgegangen wird (Jelkmann, 1986). Als Hauptstimulus für die EPO-Synthese gilt die Gewebehypoxie. [...] Entscheidend ist dabei der Sauerstoffpartialdruck im Nierengewebe (Fried, 1975; Jelkmann, 1986). Es besteht eine umgekehrte Proportionalität zwischen der EPO-Konzentration im Blut und dem Hämoglobin- bzw. Hämatokritwert (Jelkmann, 1994).

Durch den hohen Blutfluss ist die Niere besonders gut als Sensororgan geeignet. [...] Die Halbwertszeit von EPO beträgt circa 6 bis 8 Stunden (Abraham, 1990). Bei exogen zugeführtem EPO ist sie von der Applikationsform abhängig.

Die Elimination erfolgt durch hepatische Metabolisierung oder Aufnahme ins Knochenmark (Spivak & Hogans, 1989). Die Niere spielt bei der Metabolisierung und Ausscheidung von EPO nur eine untergeordnete Rolle.


60. Jelkmann W. Renal erythropoietin: properties and production. Rev Physiol Biochem Pharmacol 1986;104:139-215.

38. Fried W. Erythropoietin and the kidney. Nephron 1975;15(3-5):327-49.

61. Jelkmann W. Erythropoietin: structure, control of production, and function. Physiol Rev 1992 April;72(2):449-89.

62. Jelkmann W, Wolff M, Fandrey J. Inhibition of erythropoietin production by cytokines and chemotherapy may contribute to the anemia in malignant diseases. Adv Exp Med Biol 1994;345:525-30.

63. Jelkmann W, Fandrey J, Frede S, Pagel H. Inhibition of erythropoietin production by cytokines. Implications for the anemia involved in inflammatory states. Ann N Y Acad Sci 1994 April 15;718:300-9.

2. Abraham PA. Practical approach to initiation of recombinant human erythropoietin therapy and prevention and management of adverse effects. Am J Nephrol 1990;10 Suppl 2:7-14.

[Seite 23]

Vorstufen oder Speicherformen des Hormons konnten bislang keine nachgewiesen werden, so daß von einer De-novo Synthese ausgegangen wird (98). [...]

[Seite 24]

Als Hauptstimulus für die Erythropoietinsynthese gilt die Gewebshypoxie. Entscheidend ist dabei der Sauerstoffpartialdruck im Nierengewebe (61; 98). Durch ihren hohen Blutfluß ist die Niere besonders gut als Sensororgan geeignet. [...] Zwischen der Erythropoietinkonzentration im Blut und dem Hämoglobinwert existiert eine umgekehrte Proportionalität (100).

[Seite 27]

Die Halbwertszeit von Erythropoietin beträgt circa 6 bis 8 Stunden (2). Bei exogen zugeführtem Erythropoietin ist sie von der Applikationsform abhängig. [...]

Die Elimination erfolgt durch hepatische Metabolisierung und Aufnahme ins Knochenmark (192). [...]

Die Niere spielt bei der Metabolisierung und Ausscheidung von Erythropoietin nur eine untergeordnete Rolle.


[98] Jelkmann W: Renal erythropoietin. Properties and production; Rev Physiol Biochem Pharmacol 104: 139 - 215 (1986)

[61] Fried W: Erythropoietin and the kidney; Nephron 15: 327 - 349 (1975)

[99] Jelkmann W, Wolff M: Bestimmung der Erythropoietinaktivität im Serum Methodik, Indikation und Interpretation der Meßdaten; Dtsch med Wschr 116: 230 - 234 (1991)

[100] Jelkmann W: Biology of erythropoietin; Clin Investig 72: 3 - 10 (1994)

[2] Adamson JW: Regulation of red blood cell production; Am J Med 101 (suppl. 2A): 4 - 6 (1996)

[192] Spivak JL, Hogans BB: The in vivo metabolism of recombinant human erythropoietin in the rat; Blood 73: 90 - 99 (1989)

Anmerkungen

Patchwork, Teil 1:

Ein Zusammenschnitt von Originalformulierungen (inkl. Literaturverweisen) aus Schwarz (1999). Keinerlei Kennzeichnung von Übernahmen. Zur Angabe "Spivak & Hogans, 1989" findet sich im Literaturverzeichnis von Ph kein Eintrag.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[5.] Ph/Fragment 004 21 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 16:18:32 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 21-31
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 25, Zeilen: 15-23
Die Wirkung von EPO wird durch die Bindung des Hormons an einen Rezeptor auf der Oberfläche der Zellen des BFU-e- und CFU-e-Zellen-Kompartiments vermittelt (Jelkmann, 1994; Samtleben & Gurland, 1990; Adamson, 1996). Durch die Bindung an den Rezeptor wird eine Zunahme der RNA II-Polymerase-Aktivität bewirkt, gefolgt von einer Steigerung der DNA- und RNA-Synthese. Die Transkription der Globin-mRNA wird induziert (Samtleben & Gurland, 1990). Der EPO-Effekt im Knochenmark auf die EPO-abhängigen Zellen wird durch Prostaglandine vom Typ E verstärkt (Fisher et al. 1980). Vermutlich wird durch die Bindung von EPO ein Anstieg des intrazellulären Kalziums induziert (Miller et al. 1990; Yelamarty et al. 1990) und die Tyrosinkinase C aktiviert (Mason-Garcia et al. 1990).

4. Adamson JW. Regulation of red blood cell production. Am J Med 1996 August 26;101(2A):4S-6S.

36. Fisher JW, Radtke HW, Jubiz W, Nelson PK, Burdowski A. Prostaglandins activation of erythropoietin production and erythroid progenitor cells. Exp Hematol 1980;8 Suppl 8:65-89.

96. Miller CB, Jones RJ, Piantadosi S, Abeloff MD, Spivak JL. Decreased erythropoietin response in patients with the anemia of cancer. N Engl J Med 1990 June 14;322(24):1689-92.

147. Yelamarty RV, Miller BA, Scaduto RC, Jr., Yu FT, Tillotson DL, Cheung JY. Three-dimensional intracellular calcium gradients in single human burst-forming units-erythroid-derived erythroblasts induced by erythropoietin. J Clin Invest 1990 June;85(6):1799-809.

85. Mason-Garcia M, Weill CL, Beckman BS. Rapid activation by erythropoietin of protein kinase C in nuclei of erythroid progenitor cells. Biochem Biophys Res Commun 1990 April 30;168(2):490-7.

Die Wirkung von Erythropoietin wird durch die Bindung des Hormons an einen Rezeptor auf der Oberfläche der Zellen des BFU-E-(burst forming unit-erythroid) und CFU-E-Zellen-(colony forming unit-erythroid, erythroide Vorläuferzellen) Kompartiments vermittelt (100; 183; 2). Durch die Bindung an den Rezeptor wird eine Zunahme der RNA II-Polymerase Aktivität bewirkt, gefolgt von einer Steigerung der DNA- und RNA-Synthese. Die Transskription der Globin-m-RNA wird induziert (183). Der Erythropoietin-Effekt im Knochenmark auf die erythropoietinabhängigen Zellen wird durch Prostaglandine vom Typ E verstärkt (57). Vermutlich wird durch die Bindung von Erythropoietin ein Anstieg des intrazellulären Kalziums induziert (146; 223) und die Thyrosinkinase C aktiviert (134).

[100] Jelkmann W: Biology of erythropoietin; Clin Investig 72: 3 - 10 (1994)

[183] Samtleben W und Gurland HJ: Pathogenese der renalen Anämie; Cilag 1990

[2] Adamson JW: Regulation of red blood cell production; Am J Med 101 (suppl. 2A): 4 - 6 (1996)

[57] Fisher JW, Radtke HW, Jubiz W, Nelson PK, Burdowski A: Prostaglandins activation of erythropoietin production and erythroid progenitor cells; Experimental Hematology 8 (Suppl 8): 65 - 89 (1980)

[146] Miller CB, Jones RJ, Piantadosi S, Abeloff MD, Spivak JL: Decreased Erythropoietin Response in Patients with the Anemia of Cancer; N Engl J Med 322: 1689-1692 (1990)

[223] Yelamarty RV, Miller BA, Scaduto RC, Yu FTS, Tillotson DL, Cheung JY: Three-dimensional intracellular calcium gradients in single human burst forming units erythroid-derived erythroblasts induced by erythropoietin; J Clin Invest 85: 1799 - 1809 (1990)

[134] Mason-Garcia M, Weill CL, Beckman BS: Rapid activation by erythropoietin of protein kinase C in nuclei of erythroid progenitor cells; Biochem Biophys Res Commun 168: 490 - 497 (1990)

Anmerkungen

Trotz völliger inhaltlicher und weitgehend wörtlicher Übereinstimmung erfolgt keine Kennzeichnung einer Übernahme.

Zwei Literaturangaben bei Ph - die offensichtlich auch mit denen der Quelle übereinstimmen (sollen) - sind in dessen Literaturverzeichnis nicht zu finden.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[6.] Ph/Fragment 005 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2016-05-23 16:19:38 Schumann
Fragment, Gesichtet, Ph, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schwarz 1999, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 1-9
Quelle: Schwarz 1999
Seite(n): 25-26, Zeilen: 25: 26 ff. - 26: 1-3.9-12
[Das erste Hämoglobin] kann bereits 5 Stunden nach der Bindung des EPO an seinen Rezeptor nachgewiesen werden. Jelkmann (1994) beschreibt einen Anstieg der Retikulozyten etwa 3 bis 4 Tage nach einem akuten Anstieg der Serum-EPO-Werte.

Die Erythropoese selbst wird nicht beschleunigt. Die Gesamtreifungsdauer bleibt bei 4,5 Tagen (Singbartl et al 1995). Retikulozyten und Erythrozyten besitzen keinen EPO-Rezeptor (Jelkmann, 1994). Die Ausschwemmung der Zellen aus dem Knochenmark wird möglicherweise wieder durch EPO gefördert (Samtleben & Gurland, 1990).


62. Jelkmann W, Wolff M, Fandrey J. Inhibition of erythropoietin production by cytokines and chemotherapy may contribute to the anemia in malignant diseases. Adv Exp Med Biol 1994;345:525-30.

63. Jelkmann W, Fandrey J, Frede S, Pagel H. Inhibition of erythropoietin production by cytokines. Implications for the anemia involved in inflammatory states. Ann N Y Acad Sci 1994 April 15;718:300-9.

[Seite 25]

Das erste Hämoglobin kann bereits 5 Stunden nach der Bindung des

[Seite 26]

Erythropoietin an seinen Rezeptor nachgewiesen werden. Jelkmann (100) beschreibt einen Anstieg der Retikulozyten etwa 3 bis 4 Tage nach einem akuten Anstieg der Serumerythropoietinwerte. [...]

Die Erythropoese selbst wird nicht beschleunigt. Die Gesamtreifungsdauer bleibt bei 4,5 Tagen (191). Retikulozyten und Erythrozyten besitzen keinen Erythropoietin-Rezeptor (100). Die Ausschwemmung der Zellen aus dem Knochenmark wird möglicherweise wieder durch Erythropoietin gefördert (183).


[100] Jelkmann W: Biology of erythropoietin; Clin Investig 72: 3 - 10 (1994)

[191] Singbartl G, Frankenberg Ch, Schleinzer W: Erythropoietingabe, intravenöse Eisensubstitution und autologe Transfusion; Chir Gastroenterol 11: 395 - 400 (1995)

[183] Samtleben W und Gurland HJ: Pathogenese der renalen Anämie; Cilag 1990

Anmerkungen

Trotz vieler und langer Passagen mit wörtlicher Übereinstimmung erfolgt keine Kennzeichnung einer Übernahme.

Alle Literaturangaben bei Ph - die offensichtlich mit denen der Quelle übereinstimmen (sollen) - werden nicht oder nicht korrekt aufgelöst.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

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