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Quelle:Shg/Ziegler et al 2006

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Wolfgang H. Ziegler, Robert C. Liddington und David R. Critchley
Titel    The structure and regulation of vinculin
Zeitschrift    TRENDS in Cell Biology
Verlag    Elsevier
Ausgabe    16
Jahr    2006
Nummer    9
Seiten    453-460
Anmerkung    PubMed ID: 1689364
DOI    10.1016/j.tcb.2006.07.004
URL    http://www.cell.com/trends/cell-biology/abstract/S0962-8924(06)00193-0

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    2


Fragmente der Quelle:
[1.] Shg/Fragment 032 06 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-11-01 21:18:37 Singulus
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Shg, Verschleierung, Ziegler et al 2006

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 32, Zeilen: 6-21
Quelle: Ziegler et al 2006
Seite(n): 453, 458, Zeilen: 453: li.Sp. 1-5; 458: re.Sp. 1-16.21-24
1.4.2. Vinculin and cytoskeleton protein Actin in cell migration

Vinculin is a ubiquitously expressed actin-binding protein. It [sic!] used as a marker for both cell–cell and cell–extracellular matrix (focal adhesion) adherens-type junctions, but its function has remained elusive. A variety of phenotypes of Vinculin-null cells have been shown that the role for vinculin include cell adhesion, cell spreading, focal adhesion stability and strengthening, cell migration and resistance to apoptosis. Vinculin regulate the focal adhesion dynamics, and that transient increases in local phosphoinositide levels. This effect inhibits the vinculin–F-actin interaction, promote focal adhesion turnover and cell motility. Interestingly, the muscle-specific splice variant of vinculin called metavinculin (which contains a 68 amino acid insert in the Vt domain), is localized in dense plaques and costameres, cell–extracellular matrix junctions that are much longer lived than focal adhesions. It could be significant that the Vt/D5 domain of metavinculin interacts less strongly with acidic phospholipids than does the Vt/D5 domain of vinculin [S. Witt et al., 2004]. The association of metavinculin–vinculin heterodimers with F-actin might therefore be relatively resistant to phospholipid competition.


Witt S, Zieseniss A, Fock U, Jockusch BM, Illenberger S. (2004). Comparative biochemical analysis suggests that vinculin and metavinculin cooperate in muscular adhesion sites, J. Biol. Chem. 279 pp. 31533–31543.

[Seite 453]

Vinculin is a ubiquitously expressed actin-binding protein frequently used as a marker for both cell–cell and cell–extracellular matrix (focal adhesion) adherens-type junctions, but its function has remained elusive. [...]


[Seite 458]

These results suggest a model in which focal adhesion dynamics is regulated by vinculin, and that transient increases in local phosphoinositide levels, which inhibit the vinculin–F-actin interaction, promote focal adhesion turnover and cell motility (Figure 2c). Interestingly, the muscle-specific splice variant of vinculin called metavinculin (which contains a 68 amino acid insert in the Vt domain), is localized in dense plaques and costameres, cell–extracellular matrix junctions that are much longer lived than focal adhesions. It could be significant that the Vt/D5 domain of metavinculin interacts less strongly with acidic phospholipids than does the Vt/D5 domain of vinculin [65]. The association of metavinculin–vinculin heterodimers with F-actin might therefore be relatively resistant to phospholipid competition, resulting in more persistent adhesions.

Conclusions

[...] Vinculin-null cells show a variety of phenotypes that clearly indicate a role for vinculin in cell adhesion, cell spreading, focal adhesion stability and strengthening, cell migration and resistance to apoptosis.


65 Witt, S. et al. (2004) Comparative biochemical analysis suggests that vinculin and metavinculin cooperate in muscular adhesion sites. J. Biol. Chem. 279, 31533–31543

Anmerkungen

Ohne Hinweis auf eine Übernahme. Beim leicht anpassenden Kopieren ist ein Fehler im Satzbau entstanden, als das eigentlich erforderliche is weggelassen wurde.

Sichter
(Graf Isolan), SleepyHollow02

[2.] Shg/Fragment 080 24 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-11-01 21:20:24 Singulus
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Shg, Verschleierung, Ziegler et al 2006

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 80, Zeilen: 24-29
Quelle: Ziegler et al 2006
Seite(n): 453, Zeilen: li.Sp. 11-15; re.Sp. 1-4
According to this model vinculin stabilizes focal adhesions and thereby suppresses cell migration, an effect that is relieved by modifications of inositol phospholipids [Holgren C, et al.2010]. Although the precise role of vinculin in focal adhesions remains to be elucidated, recent experimental evidence suggest that vinculin overexpression reduces cell migration, whereas vinculin downregulation enhances cell motility [Holgren C, et al.2010].

Holgren C, Dougherty U, Edwin F, Cerasi D, Taylor I, Fichera A, Joseph L, Bissonnette M, Khare S.(2010) Sprouty-2 controls c-Met expression and metastatic potential of colon cancer cells: sprouty/c-Met upregulation in human colonic adenocarcinomas. Oncogene. 2010.264.

The picture that emerges is one in which vinculin stabilizes focal adhesions and thereby suppresses cell migration, an effect that is relieved by transient changes in the local concentrations of inositol phospholipids. [...]

[...]

Despite the extensive literature on vinculin, its precise role in focal adhesions remains to be elucidated. Vinculin overexpression reduces cell migration, whereas vinculin downregulation enhances cell motility.

Anmerkungen

Ohne Hinweis auf eine Übernahme.

(In "Holgren C, et al. 2010" findet sich keine der benutzten Formulierungen.) Wegen relativer Kürze käme hier vielleicht auch eine Einordnung als "kW" in Betracht; erstaunlich ist gleichwohl die Textähnlichkeit im Diskussionsteil der Arbeit, zumal durch die Angabe der Fundstelle Holgren der Eindruck entsteht, hier sei sorgfältig referenziert worden.

Sichter
(Graf Isolan), SleepyHollow02

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